PREGUNTAS HABITUALES 2º PARCIAL BIOQUÍMICA (TEMA 9-19)

1. Dibuja la estructura de la desoxiguanosina 5-monofosfato , indica los tipos de

enlaces y el nombre sistemático de la base nitrogenada y el azúcar.

2. Diferencias entre el ADN β y los demás tipos de ADN A, ADN Z y ADN H.

El ADNB es el ADN de Watson y Crick, en condiciones de humedad elevadas tiene una forma
relajada esperando con las histonas. El ADNA es mas ancha y las bases nitrogenadas menos
en el centro. El ADNZ es levógira, mas irregular, alterna forma anti y sin, 12 pb por vuelta
aunque son 10 para ANDB. ADNH se encontra in vitro en los cromosomas eucarióticos, tiene
3 hebras y mas puentes de hidrogeno.

3. Clasificación de los aminoácidos según los grupos funcionales de la cadena lateral.

4. Lámina beta.

Alineamiento de segmentos polipeptidicos en conformación extendida

 -CO y -NH peptídicos forman enlaces de H entre cadenas adyacentes
 Apariencia de lamina plegada
 Cadenas laterales dispuestas perpendicularmente a ambos lados de la hoja
Según la dirección de las cadenas : paralelas / antiparalelas

Giros de las cadenas polipeptidicas : se forma entre 4 aminoácidos  1 y 4 forman

puentes de H manteniéndolo estable

Motivos o estructuras supersecundarias :

 Lazo beta-alpha-beta : la hélice se situa encima de la lamina estabilizando
 Vértice alpha-a : característico porque normalmente hay prolina
 Horquilla : es la lamina beta antiparalela típica

5. Estructura de las inmunoglobulinas.

4 cadenas polipeptidicas (2 pesadas / 2 ligeras).

 Las ligeras están divididas en un dominio variable y otro constante
 Las pesadas están disvididas en un dominio variable y 3 constantes

El antígeno se una a la Ig en los extremos de los dominios variables

En cada una de las regiones variables (VH y VL) hay tres regiones hipervariables, donde la
variación de los aminoacidos entre las diferentes IgG es máxima. Estas regiones tambien
se denominan Regiones Determinantes de la Complementaridad (CDR)

6. Tipos y funciones de los ácidos ribonucleicos.

5 tipos :
 ARNm : se transcribe en el nucleo a partir de la secuencia de DNA de los genes. Su
secuencia será leida en el citoplasma para dar lugar a proteínas especificas.
 ARNR : principal componente de los ribosomas (formados tambien por proteínas)
 ARNt :Transporta los aminoácidos hasta los ribosomas para formar las proteínas.
 Existen tipos específicos para cada aminoácido. Contienen diversas bases
modificadas.
 ARNnh : transcritos primarios y precursores del ARNm en células eucariotas.
 ARNsn : En partículas ribonucleoproteicas nucleares. Participan en el procesamiento
de otros ARN.

7. Dibuja molécula nucleósido y decir sus partes.

8. Aminoácidos según su polaridad (polaridad).

 Aminoácidos no polares : glicocola, alanina, valina, leucina, isoleucina, prolina,

fenialanina, triptófano, metionina

 Aminoacidos polares : serina, cysteina, treonina, glutamina, asparagina, tyrosina

9. La albúmina

Es una proteína simple formada solamente por aminoacidos.

Proteína de la sangre y suele ser transportadora. Es soluble en agua y soluciones salinas
diluidas. Coagulan por el calor. Coagula en disolución con sulfato amónico a saturación.
Tiene una cadena polipeptidica (55% hélice alpha / 16% hoja beta), tiene 3 dominios y 17
enlaces disulfuro.

10. Clasificación aminoácidos.

Clasificación física :
 Aminoacidos con carga negativa :
o Sus cadenas no tienen protones y a un pH fisiológico no tienen H +. Acido
o Aspártico, glutámico

 Aminoacidos con carga positiva :

o Básico. Tienen algún N que se puede protonar
o Arginina, lisina, histidina

 Aminoacidos no polares :
o Glicocola, alanina, valina, leucina, isoleucina, fenilalanina, triptófano,
metionina

 Aminoacidos polares :
o Sin carga.
o Serina, cisteína, treonina, glutamina, asparagina, tirosina

 Amino acidos esenciales :

o El cuerpo no es capaz de fabricarlos por el mismo y es necesario ingerirlos
con la dieta
o Valina, leucina, isoleucina, fenilalanina, triptófano, lisina, treonina,
metionina, cisteína, histidina

 Amino acidos no esenciales :

o Tirosina : formado a partir de fenilalanina
o Arginina : en algunas etapas de la vida se necesita un complemento
o Histidina : en adultos no es esencial pero en niños si
Clasificación química :

 Aminoácidos alifáticos :
o Cadena lateral solo de C y H
o Fuertemente apolar (cuanto mas larga sea la cadena, mas apolar)
o Efecto hidrofóbico, uno de los principales factores del plegamiento
o Glicocola, alanina, valina, leucina, isoleucina
 Aminoacido cíclico :
o Prolina
o Al tener un anillo rigido, dificulta el giro de la prolina y ciertos AA unidos a
ella
 Aminoacidos con R que contiene azufre :
o Metionina : se comporta como alifático
o Cisteína : suele formar un enlace típico con otra cisteína a través de los S 
puente disulfuro. Sirve de uniones muy fuertes entre regiones distintas de las
proteínas para mantener naturalidad
 Aminoacido con R que contiene hidroxilos :
o Cadenas laterales débilmente polares
o Cadena lateral de la tirosina se puede desprotonar
o Pueden dar formar enlaces O-glucosidicos y fosfoester
o Serina, treonina, tirosina
 Aminoacidos aromáticos :
o Cadenas laterales aromáticas
o Fenilalanina junto con los alifáticos es muy hidrófobico, tirosina y triptófano
ligeramente hidrofóbico
o Tirosina a pH elevado se ioniza
o Los anillos conjugados hacen que absorben luz en región UV
o Fenilalanina (polar), triptófano (levemente polar), tirosina (polar) 
interacciones de Van der Waals.
 Aminoacidos básicos :
o Lisina, arginina, histidina
o Ayudan a controlar pH, captan H+ del medio
o Grupos aminos reactivos  forman amidas, sobre todo con carboxilos
o Histidina importante para el control de las proteínas, ya que es el primero
que se protona o se desprotona.
 Aminoacidos acidos y sus amidas :
o Aspártico, glutámico, asparagina, glutamina
o Acidos :
 Ayudan a controlar el pH
 Grupo carboxilo muy reactivo
 Cuando están protonados son excelentes formadores y receptores de
puentes de H
o Amidas :
 Muy polares (forman puentes de H)
 Forman enlaces N-glucosidicos (asparagina mucho)

11. Hélice alfa. Tipos, parámetros y principales características.

Conformación helicoidal “a derechas”.  = -60  = -60. n= 3,6 residuos por vuelta. d=

1,5A°por vuelta. p=nxd = 5,4 A° por vuelta.
Las cadenas laterales se proyectan hacia el exterior. Puede haber grupos voluminosos y las
cadenas laterales pueden interaccionar entre ellas. Estabilidad de la hélice alpha gracias a
los enlaces de H.

12. Dibuja la estructura de un nucleótido trifosfato, indica los tipos de enlaces y

el nombre sistemático de cada componente.

13. Estructura del ácido desoxiribonucleico.

Doble hélice dextrógira, las dos cadenas son antiparalelas. Hay una proporcionalidad entre
la cantidad de adenina y Timina, guanina y citosina. Hay la misma cantidad de bases
puricas y pirimidinas. Entre A y T se forman 2 puentes de hidrogeno y entre C y G 3
puentes de hidrogeno. En el interior se acomodan las bases nitrogenadas y por la parte
exterior encontramos las cadenas de azucares y grupo fosfato. El hueco de la hélice es
apolar y la parte de fuera es enormemente polar.

14. Clasificación de las proteínas según Levitt y Chothia.

Clasificadas en función de cómo abundan y como se distribuyen de forma global en la

proteína.

 Alpha totales : predomina principalmente hélice alpha

 Beta totales : predomina principalemente hélice beta
 Alpha / Beta :hélices y laminas se encuentran intercaladas
 Alpha + Beta : muchas hélices y muchas laminas pero casi se puede considerar que
hay dos grupos
 Proteínas en espiral : donde entran aquellas que no son de ninguno de los grupos
anteriores. Hay una gran cantidad de dominios amorfos y son proteínas con grupos
prostéticos muy grandes.

15. Dado el siguiente péptido, responda razonadamente a las siguientes cuestiones:

Phe-Lys-Glu-Asp-Pro-Val-Asp-Cys-Asn-Pro-Trp-His-Leu-Gln

A. La carga a un pH muy básico y la carga a un pH muy ácido.

B. Dicho péptico presentaría absorbancia a 280 nm.
C. Podría unir azúcares, si es así por qué tipo de enlace.
D. Podría sufrir una modificación post-traduccional.
E. Podría sufrir una regulación por fosforilación/ desfosforilación.

16. Funciones de los ribonucleótidos y de los desoxirribonucleótidos.

17. Niveles estructurales de las proteínas.

 Estructura primaria : secuencia de aminoacidos. Es la mas básica. En la secuencia

entran orden y composición

 Estructura segundaria : plegamiento local  en una pequeña región del espacio.

Plegamiento  patrones repetitivos. Necesito que la estructura regular esta
estabilizada

 Estructura terciaria : plegamiento global / tridimensional. “forma de la proteína”.

Nos referimos a grandes partes de la proteína como dominios.

 Estructura cuaternaria : no la presentan todas las proteínas. Se caracteriza por la

organización multimerica. Una proteína con estructura cuaternaria debería
 considerarse como muchas proteínas

18. Reglas de Chargaff

Comprobó la composición del ADN . descubrió que hay una proporcionalidad entre la
cantidad de adenina y timina, guanina y citosina. Hay la misma cantidad de bases puricas
y pirimidinas. Sin embargo no se cumplia que hubiese la misma cantidad de C y G y de A y
T.
 19. Describe las principales diferencias Entrelas cinco conformaciones que
hemos estudiado de los ácidos desoxiribonucleicos.

El ADNB es el ADN de Watson y Crick, en condiciones de humedad elevadas tiene una forma
relajada esperando con las histonas. El ADNA es mas ancha y las bases nitrogenadas menos
en el centro. El ADNZ es levógira, mas irregular, alterna forma anti y sin, 12 pb por vuelta
aunque son 10 para ANDB. ADNH se encontra in vitro en los cromosomas eucarióticos, tiene
3 hebras y mas puentes de hidrogeno. En el ADNG : paso de 2 puentes de hidrogeno a 8 y
aumenta la resistencia. Los centrómeros son regiones ricas en guanina, y servirá a
proteger los extremos cromosómicos de la degradación enzimática.

20. Dibuja la estructura de un desoxiribonucleótido pirimidínico trifosfato. Indica y

nombra cada uno de los componentes y los enlaces presentes.

21. Elastina: función, estructura, característica y enlaces.

Tramos sin estructura definida entrecruzados por desmosina.

Formación de entrecruzamiento covalente entre cadenas de elastina a través de 4 lisinas
(via de formación de la desmosina).

22. Dibuja la estructura del siguiente péptido. Indica y nombra cada uno de
los componentes y los enlaces presentes.

Lys-Glu-Asp-Val-Cys-Asn-Phe-Ile-Met-Ser

23. Desarrolla un péptido que cumpla con los siguientes requisitos, justifica las
elecciones de cada aminoácido. Realiza este ejercicio en esta misma hoja de examen
y justifica los pasos.

a) Posea un total de 10 aminoácidos distintos (no se pueden repetir)

b) No pueda ser fosforilado
c) Pueda unir dos azúcares por enlaces N-glucosídicos
d) Presente aminoácidos con dobles enlaces conjugados
e) No pueda ser hidroxilado
f)pueda realizar un giro beta tipo II
g) Tenga a pH ácido carga= +3 , a pH básico carga= -4 y esté presente en su forma
Zwitterion a pH fisiológico.

24. Diagrama de Ramachandran

Representa mediante los angulos las posibles conformaciones que puede tomar la
estructura secundaria de las proteínas.

25. Estructura de ADN según Watson y Crick

El ADN es una doble hebra y ambas cadenas están enrolladas formando una doble hélice.
Esta hélice esta enrollada de forma dextrógira. Las dos cadenas están antiparalelas.
Uniendo las dos hebras hay las bases nitrogenadas siguiendo las reglas de Chargaff (AT-
CG). A-T forman 2 puentes de hidrogeno y C-G 3 puentes de hidrogeno. Este modelo
permite explicar los procesos de replicación y transcripción.

26. Fuerzas que estabilizan la estructura 3aria y 4aria y ordenarlas.

 1) Puentes disulfuro : son enlaces mas fuertes ya que son covalentes
2) Puentes salinos : tipo de interacción iónica entre grupo carboxilo y grupo básico. Se
puede modificar modificando pH.
3) Puentes de H : si esta bien dirigido puede ser mas fuerte que un puente salino.
Amidas, alcoholes, ácidos y básicos forman muy bien puentes de H
4) Fuerzas de Van der Waals
5) Interacciones hidrofóbicas

27. Clasificación de las proteínas según solubilidad y propiedades fisiológicas.

Escleroproteinas : son las únicas insolubles en agua. Tambien son insolubles en soluciones
salinas, acidos y bases diluidos y alcohol. Tienen papel estructural, formando parte de los
tejidos de sostén y revestimiento. Poseen estructuras fibrosa.

Coagulan con el calor :

 Albuminas : proteínas de la sangre y suelen ser transportadoras. Son solubles en
agua y soluciones salinas diluidas. Coagulan con el calor. Precipitan en disolución
sulfato amónico a saturación
 Globulinas : suelen ser proteínas muy pequeñas redondas. Coagulan con el calor.
Precipitan con sulfato amónico por semisaturacion. Solubles en soluciones de
ácidos y de bases fuertes
 Gluteinas : se unen a azucares y forman gluten. Coagulan con el calor. Solubles en
soluciones de ácidos y bases diluidas. Insolubles en disolventes neutros. Se
encuentran en trigo.

No coagulan con el calor :

 Prolaminas : muy ricos en el AA prolina. Solubles en alcohol al 70% / 80% pero
insolubles en alcohol absoluto, agua y disolventes neutros. No son coagulables con
calor
 Protaminas : solubles en agua y amoniaco diluido. No coagulan por el calor. Son
polipepidos básicos
 Histonas : solubles en agua y acidos diluidos. Insolubles en amoniaco diluido. No
coagulan con el calor. Son muy básicas.

28. Funciones de las proteínas plasmáticas

Principales funciones :
 Mantenimiento presión osmótica
 Transporte de sustancias
 Mantenimiento del equilibrio acido-base sanguíneo
 Reserva nitrogenada
 Mecanismo de defensa y procesos de coagulación

29. Clasificación de proteínas según su función

 Enzimas : proteínas con actividad catalítica

 Proteínas de transporte
 Proteínas de defensa
 Reserva o nutritiva
 Contráctiles y mótiles
 Estructurales
 Reguladoras
30. Dibuja la estructura de la desoxiadenosina-5- monofosfato y de la citidina,
indicando los enlaces y el nombre de los distintos compuestos que la forman.

31. Tipos de interacciones que mantienen estable la estructura de doble hélice del
ADN.

 Puentes de hidrogeno
 Efectos hidrofóbicos
 Fuerzas de Van der Waals
 Fuerzas electrostáticas

32. Dibuja la estructura del Grupo Hemo .

33. Dado el siguiente péptido, responda las siguientes cuestiones Tyr-

Lys-Glu-Asp-Pro-Val-Asp-Cys-Asn-Pro-Thr-His-Leu-Ser

a) La carga a pH ácido
b) La carga a pH básico
c) Dicho péptido presentaría absorbancia a 280 nm
d) Podría unir azúcares, si es así, indicar el tipo de enlace
e) Podría sufrir una modificación post-traduccional.