TEMA II

ENZIMAS
 ENZIMAS
Son macromoléculas, sustancias de naturaleza
proteínica que se desempeñan como catalizadores.

En todo ser vivo se producen constantemente

innumerables reacciones químicas.

Para transformar las sustancias y obtener energía para

la síntesis de nuevas estructuras moleculares.
 ENZIMAS
• La síntesis, así como la degradación de los
componentes celulares una vez cumplida su vida útil,
son el resultado de múltiples reacciones.

• La velocidad y eficiencia con las cuales se realizan las

transformaciones bioquímicas son importantes.

• Si se repite en laboratorio, se comprobaría que sólo

ocurren si se suministra calor, o pH extremos, o grandes
presiones, etc., incompatibles con la de las células.
 ENZIMAS

• En las condiciones del organismo: temp. 37°C, temp.

ambiente, pH próximo a la neutralidad, presión
constante parte de las reacciones transcurriría muy
lentamente o no se produciría en absoluto.

• Las reacciones químicas se realizan en los seres vivos a

gran velocidad, en condiciones moderadas de temp.,
pH, presión, etc., gracias a los catalizadores.
 ENZIMAS

• Las enzimas son catalizadores biológicos.

Un catalizador es un agente capaz de acelerar una

reacción química sin formar parte del producto final ni
desgastarse en el proceso.

• Como todo catalizador, las enzimas actúan

disminuyendo la energía de activación (E) de una
reacción.

• Son más efectivas que catalizadores inorgánicos.

 ENZIMAS
• Las enzimas muestran mucho mayor especificidad.

• Los catalizadores inorgánicos suelen actuar acelerando

reacciones químicas muy diversas.

• Las enzimas sólo catalizan una reacción química

determinada o especifica.
 ENZIMAS
• Las sustancias sobre las cuales actúan las enzimas
reciben el nombre genérico de SUTRATO.

• La especificidad de una enzima le permite distinguir con

gran selectividad entre diferentes sustancias.

• Por Ejem: La glucoquinasa, enzima que cataliza una

reacción de D-glucosa, no actúa frente a L-glucosa.
Nomenclatura y clasificación
de enzimas
 Nomenclatura y clasificación de
enzimas
• Las enzimas suelen designarse agregando el sufijo ASA
al nombre del sustrato sobre el cual actúan.
Por Ejem: Amilasa, reaccionan con almidón.

• También se denominan las enzimas según el tipo de

reacción catalizada. Por Ejem: Deshidrogenasas y
Descarboxilasas catalizan la sustracción de hidrógenos
y carboxilo del sustrato respectivamente.

• Por otra parte, ciertas enzimas conocidas con nombres

arbitrarios. La ptialina salival, pepsina de jugo gástrico,
tripsina y quimotripsina de jugo pancreático.
 CLASIFICACION DE ENZIMAS

1.- OXIDORREDUCTASA.-
• Catalizan reacciones de oxido
reducción. Por ejemplo
citaremos lactato
deshidrogenasa, que cataliza
la oxidación de lactato a
piruvato o inversa . La enzima
utiliza NAD como coenzima.
La reacción es:
• El nombre sistemático es L-
lactato NAD oxidorreductasa;
nombre trivial recomendado,
lactato deshidrogenasa.
 CLASIFICACION DE ENZIMAS

2.-TRANSFERASAS.-

• Catalizan la transferencia de un grupo de átomos, como

amina, carboxilo, acetilo, desde un sustrato a otro. Por
ejemplo, aminotransferasas o transaminasas.

• Catalizan el paso del grupo amina de un compuesto a

otro. La reacciones catalizada por una enzima cuyo
nombre sistemático es L-aspartato: 2-oxoglutarato
aminotransferasa;
• Nombre trivial: aspartato aminotransferasa.
 CLASIFICACION DE ENZIMAS
3.- HIDROLASAS.-

• Catalizan la hidrólisis del sustrato por adición de agua.

Pertenecen a este grupo acetilcolinesterasa y
ribonucleasa, que hidrolizan la unión éster entre acetato
y colina de acetilcolina y las uniones entre nucleótidos
en ARN respectivamente.

• Ejemplo es la arginasa, que cataliza la hidrólisis de

arginina para formar urea.

• El nombre sistemático es L-arginina amidino hidrolasa.

Nombre trivial, arginasa.
 CLASIFICACION DE ENZIMAS

4.- LIASAS.-

• Catalizan la ruptura de la molécula del sustrato por un

proceso distinto al de la hidrólisis.

• Ejem: La Aldolasa, que divide a la Fructosa-1,6 bifosfato

en dos triosa Fosfato.

• Nombre sistemático de la enzima es Fructosa 1,6

bifosfato: D- gliceraldehido-3- fosfato liasa.
• Nombre trivial: Fructosa-Bifosfato aldolasa.
 CLASIFICACION DE ENZIMAS

5.- ISOMERASAS.-
• Son enzimas que catalizan la ínter conversión de
isomeros de cualquier tipo.

• Ejem: Fosfogluco-Isomerasa, cataliza la ínter conversión

G-6-P y F-6-P. La fosfo-triosa isómeros cataliza la
reacción.
• Nombre sistemático: D-Gliceraldehido-3- fosfato cetol
isomerasa.
• Nombre trivial: Triosa-fosfato isomerasa.
 CLASIFICACION DE ENZIMAS

6.- LIGASAS.-

• También llamadas sintetasas o sintasas, catalizan la

unión de dos compuestos para formar otro más
complejo.

• Ejem: La glutamina sintetasa actúa en la reacción entre

ácido glutámico y amoniaco para formar glutamina,
necesita ATP.

• Nombre sistemático: L-glutamato:amoniaco ligasa (ADP)

• Nombre trivial: Glutamina sintetasa
NATURALEZA QUIMICA DE
LAS ENZIMAS
 NATURALEZA QUIMICA DE LAS
ENZIMAS
• En 1926, Sumner purificó y cristalizó por primera vez
una enzima, ureasa, que cataliza la hidrólisis de urea a
amoníaco y bióxido de carbono.

• Se comprobó entonces su naturaleza proteínica.

• Consecuencia de esos estudios, hasta hace pocos años

estaba arraigado un concepto: todas las enzimas son
proteínas.

• Sin embargo, se han aislado moléculas de ácido

ribonucleico (RNA) con actividad catalítica.
 NATURALEZA QUIMICA DE LAS
ENZIMAS
• Las técnicas para el estudio de macromoléculas han
permitido conocer con exactitud la estructura de
numerosas enzimas.

• Este tipo de conocimiento arroja luz acerca del

mecanismo de la acción enzimática.

• Coenzima. Son molécula no proteica, de tamaño

relativamente pequeño, que ayudan a realizar su función
a las proteínas.
 NATURALEZA QUIMICA DE LAS
ENZIMAS
• Las coenzimas pueden estar firmemente unidas a la
enzima por uniones covalentes u otro tipo de enlace
fuerte, formando complejos difíciles de separar.

• Algunos autores prefieren llamar a éstas grupo

prostético y reservar el nombre coenzima para aquellas
cuya asociación a la proteína es más laxa.

• Las dos porciones, proteica y no proteica, son

indispensables para la actividad de la enzima.
 NATURALEZA QUIMICA DE LAS
ENZIMAS
• HALOENZIMA = APOENZIMA + COENZIMA
Enzima total Proteína No Proteína
Termolábil Termoestable
No dializable

Oxidorreductasas, transferasas, isomerasas y ligasas

requieren coenzimas.
 NATURALEZA QUIMICA DE LAS
ENZIMAS
• Las coenzimas intervienen activamente en la reacción
cuyos cambios compensan las transformaciones
sufridas por el sustrato.

• Muchas de las coenzimas presentan estructura de tipo

nucleotídico, (NAD),etc.

• Las vitaminas pertenecientes al grupo "complejo" B

forman parte de la estructura de coenzimas.

• Esta participación en procesos enzimáticos otorga a

muchas vitaminas su importancia fisiológica.
METALOENZIMAS
 METALOENZIMAS
• En algunas enzimas, la presencia de iones metálicos es
indispensable para la acción catalítica.

• Contribuyen al proceso catalítico, por atraer o donar

electrones.

• Algunos metales fijan lo cual los habilita para unir sustratos.

• Otros contribuyen al mantenimiento de las estructuras a de la

molécula de enzima.

• En todas las metaloenzimas, la eliminación del componente

metálico determina pérdida de actividad.
 METALOENZIMAS

• Fe. Catalasa, peroxidasas y citocromos son

hemoproteínas en las cuales el hierro es esencial para
la actividad enzimática.

• Cu. Tirosinasa, ácido ascórbico oxidasa, citocromo

oxidasa (que posee además Fe) contienen Cu.

• Zn. Alcohol deshidrogenasa y anhidrasa carbónica son

enzimas con zinc.

• Mo. Integra la molécula de xantíno oxidasa (que también

tiene Fe) y otras oxidasas y deshidrogenasas.
 METALOENZIMAS
• Mg. Es requerido por enzimas que usan ATP como cofactor.
La forma activa de ATP es un complejo ATP-Mg2+.

• Mn, El ion manganeso es indispensable para la acción de

acetil-CoA carboxilasa, desoxirribonucleasa y otras enzimas.

• Se. El selenio se une covalentemente a glutatión peroxidasa.

• Ca. Muchas enzimas requieren ion Ca2+ o son activadas por

él.

• La actividad de algunas enzimas dependen de cationes Na+

y K+, o aniones Cl- (no metálicos).
Catálisis Enzimática
 Catálisis Enzimática
• Las enzimas aumentan la velocidad de reacción
disminuyendo la energía de activación (Ea).

• De esta manera, las moléculas alcanzan el estado de

transición, y la transformación química se acelera.

• Como todo catalizador, no modifican en absoluto el

cambio neto de energía, ni la constante de equilibrio.

• Durante el curso de la reacción, la enzima se une a los

sustratos, formando un complejo transitorio; la enzima
aparece inalterada al final de la catálisis.
 Catálisis Enzimática
• Si una enzima E cataliza la transformación
del sustrato S en producto P primero se
unen enzima y sustrato para formar el
complejo ES, el cual luego se disocia en
enzima y producto. la ecuación:
E + S = ES E + p
Enzima Sustrato Complejo Enzima Producto
Enzima-Sustrato
Sitio Activo
 Sitio Activo
• Para formar el complejo ES; el sustrato se fija a un lugar
definido de la enzima.

• Este lugar de la molécula ha recibido la denominación

de sitio activo y es donde se cumple la acción catalítica.

• El lugar de sustrato posee sitios de unión y catalítico.

• El sustrato se dispone de manera tal que el enlace a ser

modificado en la reacción se ubica exactamente en el
sitio catalítico.
Sitio Activo
 Sitio Activo
• El sitio activo es una agrupación no muy grande de
aminoácidos, distribuidos especialmente de manera
precisa.

• Esta disposición se mantiene gracias a la contribución

de las estructuras de la proteína.

• La unión del sustrato a la enzima comprende la

formación de enlaces no covalentes, tales como puentes
de hidrógeno, enlaces iónicos e interacciones
hidrofóbicas .
 Sitio Activo

• En el curso de la reacción también pueden formarse

uniones covalentes transitorias entre enzima y sustrato.

• La molécula de sustrato fijada a la enzima sufre una

deformación en los enlaces y adquiere un estado
"tenso", y pasa a formar el o los productos.

• Este estado es de tensión o "activación“.

 Sitio Activo
• En muchas reacciones catalizadas por enzimas
participan dos o mas moléculas de sustratos diferentes.

• En estos casos, el sitio activo ofrece un nicho en el cual

los sustratos son ubicados juntos.

• La coenzima también participa en asegurar la

conformación óptima.

• Se une a la enzima en un lugar a ella destinado,

generalmente próximo al sitio activo, y a veces forma
parte del lugar del sustrato.
 Zimógenos
• Algunas enzimas se sintetizan en las células de origen al
estado de precursores inactivos llamados zimógenos,
proenzimas o preenzimas.

• En la mayoría de los casos, son proteínas simples que se

convierten en enzima activa por un proceso de hidrólisis,
producen ruptura de la cadena polipeptídica del zimógeno,
cambian la conformación y le otorgan actividad catalítica.

• Son proenzimas algunos componentes de los jugos

digestivos, secretados como zimógenos por las glándulas
originarias y activados al llegar a la luz del tracto
gastrointestinal. Ej: Pepsinogeno
 Enzimas Anormales por
Alteraciones Genéticas
• Dada la importancia de la estructura molecular para el
correcto funcionamiento de las enzimas, toda alteración
puede alterar su actividad.

• Esta es la causa de gran número de enfermedades

genéticas, conocidas con el nombre de "errores
congénitos de metabolismo".

• Defectos en el material genético determinan la síntesis

de proteínas anormales que ocasionan "bloqueos" en la
vía metabólica de la cual la enzima afectada forma
parte, produciendo trastornos.
Distribución Intracelular de
Enzimas
 Distribución Intracelular de
Enzimas
• Las enzimas son sintetizadas en el citoplasma de las células
y luego "exportadas" al lugar en el cual han de cumplir su
misión.

• Existen enzimas que actúan fuera de la célula que las

produce, como las de los jugos digestivos y las relacionadas
con la coagulación de la sangre.

• La mayoría de las enzimas son intracelulares que cumplen

eficazmente sus funciones.

• La distribución intracelular de enzimas. Es posible obtener

fracciones constituidas predominantemente por núcleos,
mitocondrias, lisosomas, membranas del retículo
endoplásmico o componentes de citosol.
 Distribución Intracelular de
Enzimas
Se comprobó, por ejemplo, que:
a) Muchas enzimas asociadas al núcleo.(Genético).

b) En mitocondrias hay enzimas vinculadas a reacciones

oxidativas proveedoras de energía.

c) Los lisosomas contienen hidrolasas, su función es

degradar moléculas al finalizar su vida útil.

d) Los ribosomas poseen enzimas para la síntesis de

proteínas.
 Distribución Intracelular de
Enzimas
e) El retículo endoplásmico, contiene enzimas encargadas
de la síntesis de lípidos complejos.

f) En el complejo de Golgi, se encuentran enzimas

relacionadas, con la síntesis de oligosacáridos,
proteínas y lípidos.

g) En el citosol se hallan enzimas de la glucólisis,

biosíntesis de ácidos grasos y otras.

h) La membrana plasmática contiene numerosas enzimas,

muchas de ellas comprometidas en mecanismos de
transporte, etc.
Sistemas Multienzimáticos
 Sistemas Multienzimáticos
• Las enzimas pueden encontrarse libres en el citosol, en
organelas integradas en estructuras de membranas.

• En algunos casos, se forman complejos organizados,

constituidos por varias enzimas diferentes cuyas acciones se
complementan.

• Ellos son sistemas multienzimáticos ordenados de tal modo

que el producto de la reacción catalizada por la primera
enzima es recibido como sustrato por la segunda y así
sucesivamente.

También existen enzimas multifuncionales, así llamadas por

presentar varios sitios catalíticos.
Determinación de la Actividad
Enzimática
 Determinación de la Actividad
Enzimática

• La actividad de una enzima puede determinarse

midiendo la cantidad de producto formado o de sustrato
consumido, en un tiempo dado, en la reacción.

• La determinación guarda relación con la cantidad de

enzima presente y no es influida por los cambios
producidos en la mezcla durante la reacción.
 Determinación de la Actividad
Enzimática

• Actividad especifica es una expresión qué indica la

pureza relativa de una preparación enzimática.

• Relaciona actividad enzimática, no con el volumen de la

muestra, sino con el total de proteínas existentes en la
misma.

• La actividad específica indica las unidades de enzima

por mg de proteínas presentes en la muestra.
Factores que Modifican la
Actividad Enzimática
 Factores que Modifican la
Actividad Enzimática
A. Concentración de
enzima. Indica que la
velocidad es
directamente
proporcional a la
concentración de enzima.
En esta proporcionalidad
se basan los métodos
utilizados comúnmente
para determinar la
cantidad de enzima
presente en una muestra.
 Factores que Modifican la
Actividad Enzimática
B. Concentración de
Sustrato. Al comienzo, la
actividad aumenta
rápidamente con el incremento
de concentración de sustrato
[S], pero a niveles más
elevados de ésta, la velocidad
crece más lentamente, y
tiende a alcanzar un máximo.
• Cuando la concentración de
sustrato es baja, la actividad
crece en forma lineal con la
concentración de sustrato.
 Factores que Modifican la
Actividad Enzimática
• En el caso más simple, la enzima se une al sustrato en
reacción reversible, muy rápida. El complejo formado se
disocia en reacción más lenta que la primera y libera la
enzima y el producto.
E + S <--> ES  E + P

• A concentraciones muy bajas de sustrato, gran parte de

las moléculas de enzima se encuentra libre. Cuando
aumenta el sustrato, mayor número de moléculas de
enzima va siendo ocupado para formar ES.
 Factores que Modifican la
Actividad Enzimática
C. Temperatura. Como
consecuencia del incremento en
energía cinética, la velocidad de
una reacción química aumenta
cuando la temperatura asciende.
• La velocidad de muchas
reacciones biológicas
prácticamente se duplica por cada
10°C de aumento de temperatura.
• Este efecto inactivante de
temperaturas superiores a 40°C
se explica por la acción del calor
sobre la estructura molecular.
• Las enzimas proteicas son
desnaturalizadas por el aumento
de temperatura.
 Factores que Modifican la
Actividad Enzimática
D. pH. Para la mayoría de
enzimas, la actividad óptima se
encuentra entre pH 6 y 8. Por
debajo o por encima de esos
valores, la velocidad de reacción
cae más o menos rápidamente.
Sin embargo, hay algunas
excepciones; por ejemplo,
pepsina del jugo gástrico de
ph1,5.
• Los cambios de pH del medio
afectan el estado de ionización en
la molécula de enzima y sustrato.
• El pH óptimo es aquel en el cual
ciertos grupos esenciales poseen
la carga apropiada para asegurar
la formación del complejo ES.
• pH extremos causan
desnaturalización de la enzimática,
con la consiguiente inactivación.
Inhibidores Enzimáticos
 Inhibidores Enzimáticos
• Existen agentes químicos que inhiben la acción
catalítica de enzimas.

• Algunos de ellos ejercen su acción uniéndose a sitios o

grupos funcionales esenciales de la molécula de
enzima.

• La inhibición puede ser reversible o irreversible.

 Inhibidores Enzimáticos
Inhibidores irreversibles
• Producen cambios permanentes en la molécula de enzima, con
deterioro definitivo de su capacidad catalítica.

Ej: Los venenos órgano fosforados, la acetilcolinesterasa, enzima en

sistema nervioso.

• Dentro de este tipo de sustancias se incluye a los llamados

"inhibidores suicidas". pueden ocupar el sitio activo y ser
transformados por la enzima en productos
 Inhibidores Enzimáticos

Inhibidores reversibles
Existen tres tipos de inhibición reversible: competitivos, no
competitivos y anticompetitivos.

Inhibidores competitivos.
Aumentan el valor de la constante (concentración de sustrato), pero
no modifican la velocidad máxima de la enzima. Estos efectos se
alcanzan por diferentes mecanismos:
 Inhibidores Enzimáticos
a) En algunos casos, el inhibidor presenta
similitud estructural con el sustrato y ambos
compiten por el sitio activo de la enzima.

Ej: La succinato deshidrogenasa cataliza la

oxidación de succinato, pierde dos
hidrógenos para convertirse en fumarato:

El ácido malónico tiene semejanza

estructural con el ácido succínico; es un
ácido dicarboxílico de cadena lineal, pero
con un carbono menos.

Es de suponer que la enzima posee un sitio

activo para dos carboxilato, ambos pueden
competir y ocurre la inhibición.
 Inhibidores Enzimáticos
b) Algunas moléculas actúan como inhibidores
competitivos uniéndose al sitio activo de la enzima a
pesar de no poseer similitud estructural con el sustrato.

• EJ.El salicilato, inhibidor competitivo de alcohol

deshidrogenasa y 3-fosfoglicerato quinasa.

c) En otros casos, inhibidor y sustrato se fijan, a

diferentes sitios de la enzima, pero la unión de uno de
ellos impide la del otro, probablemente induce a cambios
en la conformación de la enzima.
 Inhibidores Enzimáticos
• La inhibición de tipo competitivo puede ser
revertida aumentando la concentración de
sustrato.

• Si éste predomina en la mezcla, tiende a

desplazar al inhibidor de su unión con la
enzima

• Como ambos se excluyen mutuamente,

inhibidor y sustrato sólo pueden unirse con
enzima libre.

• La enzima fijada a inhibidor es inactiva.

 Inhibidores Enzimáticos
Inhibidores no competitivos.

• Se unen a la enzima en un lugar de la molécula

diferente del sitio activo y disminuyen la
velocidad reacción, estos no pueden ser
revertidos por aumento de la concentración de
sustrato.

• Ej: Iones metálicos, como Cu2+, Hg2+ y Ag+

inhiben enzimas combinándose con grupos -SH.
provoca cambios estructurales que inactivan la
enzima.
 Inhibidores Enzimáticos
Inhibidores anticompetitivos.-

• Son inhibidores reversibles, denominados

anticompetitivos o acompetitívos.

• El inhibidor se une al complejo ES y forma el

complejo inactivo ESI.

• Hay dos reacciones que consumen ES, una

lleva a la formación de producto y otra a ESI.
Regulación de Actividad
Enzimática
 Regulación de Actividad
Enzimática
• La actividad de las enzimas en las células es ajustada a
los requerimientos fisiológicos, cambiantes de momento
a momento. Existen varios mecanismos de regulación.

• Cuando la concentración de sustrato es baja, la

actividad de la enzima es baja proporcional a los niveles
de sustrato.

• Las transformaciones de un compuesto en el organismo

se producen generalmente a través de una serie de
etapas, cada una de ellas catalizada por una enzima
distinta, vías metabólicas.
 Regulación de Actividad
Enzimática
• Estas enzimas reguladoras no sólo cumplen su función
catalizadora, sino aumentan o disminuyen su actividad
en respuesta a señales específicas.

• De acuerdo con el tipo de señal a la cual responden, las

enzimas reguladoras pueden distinguirse en alostéricas
y reguladas por modificación covalente.
Enzimas Alostéricas
 Enzimas Alostéricas
• En algunas vías metabólicas, la enzima que cataliza la
primera etapa de la serie es inhibida por el producto de la
última.

• Cuando excede se frena la actividad de la enzima reguladora.

• Se habla de inhibición por retroalimentación.

• En otros casos, la enzima es estimulada o activada por

compuestos que se acumulan en el medio.
 Enzimas Alostéricas
• Estas acciones, tanto de inhibición como de activación,
son reversibles.

• Al descender la concentración de la sustancia

modificadora se normaliza la actividad de la enzima.

• El agente modificador actúa uniéndose a la enzima en

un lugar distinto al del sitio catalítico, de allí el nombre
de alostérico de este tipo de regulación (del griego alio:
otro, stereo: sitio o lugar)
Isozimas
 Isozimas
• En un organismo, y aun en una célula, pueden existir proteínas
diferentes dotadas de la misma actividad enzimática.

• Esas distintas formas moleculares de una enzima se denominan

isoenzimas o isozimas.

• Ej: La Lactato Deshidrogenasa presenta cinco isozimas en la

mayoría de los tejidos animales.

• En diferentes tejidos presentan formas características y numero de

isozimas, esta capacidad de sintetizar isozimas selectivamente
otorga al organismo una gran flexibilidad fisiológica.

• Cada órgano produce las formas más aptas para su requerimiento

especifico.
Determinación de Enzimas en
el Laboratorio Clínico
 Determinación de Enzimas en el
Laboratorio Clínico

• El laboratorio de bioquímica clínica se utiliza frecuentemente,

con fines diagnósticos, la determinación de enzimas en
líquidos orgánicos o biopsias tisulares.

• Lo más común es realizar la investigación en plasma o suero

sanguíneo, por la cual analizaremos brevemente el origen de
enzimas en suero.
 Determinación de Enzimas en el
Laboratorio Clínico
Enzimas en Plasma Sanguíneo.-
Las enzimas en plasma pueden ser específicas o no.

Las primeras cumplen su función en el plasma como ámbito

normal de su acción.

Entre estas enzimas se cuentan trombina y plasmina,

comprometidas en los procesos de coagulación y fibrinólisis.
 Enzimas en Plasma Sanguíneo

• Las enzimas no específicas del plasma no tienen función

definida en él. Normalmente su concentración es muy baja o
nula.

• Dentro, de esta clase están enzimas extracelulares,

producidas por glándulas de secreción externa, y enzimas
intracelulares.

• Las enzimas extracelulares o de secreción, como amilasa y

lipasa pancreáticas y pepsinógeno (zimógeno de la pepsina
gástrica), se encuentran en el plasma en muy bajas
concentraciones.
 Enzimas en Plasma Sanguíneo
• Aumentan en sangre por obstrucciones del conducto
pancreático o procesos inflamatorios serios del
páncreas; provocan incremento del nivel de amilasa y
lipasa en suero.

• Las enzimas intracelulares participan en el metabolismo

y se encuentran distribuidas en los distintos
compartimientos de las células.

• Una alteración muy intensa de la membrana puede

determinar aparición de estas enzimas en plasma.
 Enzimas en Plasma Sanguíneo
• Si una enzima se encuentra en un solo tejido u órgano (por
ejemplo, alcohol y sorbitol deshidrogenasas en hígado,
fosfatasa ácida en próstata), un aumento en su nivel
plasmático indica inequívocamente el órgano de origen.

• Son numerosas las enfermedades en las cuales el

incremento de enzimas en plasma es un síntoma utilizable
para el diagnóstico y pronóstico.

• En algunos casos resulta de utilidad la determinación de

enzimas en otros líquidos biológicos, como orina y líquido
cefalorraquídeo.