INSTITUTO POLITECNICO NACIONAL

ESCUELA NACIONAL DE CIENCIAS BIOLOGICAS

BIOQUIMICA GENERAL

LABORATORIO DE BIOQUIMICA

GRUPO 4QM2

PRÁCTICA 5.4 EFECTO DE LA TEMPERATURA Figura 1. Curva Tipo con micromoles del
SOBRE LA VELOCIDAD DE REACCIÓN azúcar reductor.

ALUMNOS:

• CRUZ CORTES BLANCA ESTELA

• GONZALEZ VARGAS ITZEBEL
MONTSERRAT

SECCION: 3

OBJETIVOS

• Demostrar que las reacciones Tabla 1.

enzimáticas sufren un aumento en
V0= micromoles AR/10
su Vo cuando hay un mayor número
de colisiones.
Problema Temperatura (°C) Absorbancia Micromoles AR
• Identificar a que temperaturas se ve
afectada una reacción enzimática. 1 0 0.012 0.385150812
• Entender que la energía de 2 25 0.254 3.192575406
activación es una barrera para que se 3 37 0.318 3.935034803
produzca una reacción y que dicho 4 50 0.113 1.556844548
impedimento se puede superar a
medida que la temperatura 5 75 0.03 0.593967517
aumenta. 6 92 0.054 0.872389791

Figura 2. Efecto de la temperatura sobre la

RESULTADOS
velocidad de reacción.
La temperatura optima es a 37 °C. TEMPERATURA V0
0 0.03851508
Tabla 2. 25 0.31925754
T(2) T(K) 1/T (K-1) ln V0 37 0.39350348
-
0.0036609
0 273.15 3.0576076 Cálculos.
9
8
- A partir de la gráfica de Arrhenius se calculó
0.0035951
5 278.15 2.3434070 el valor de la energía de activación, los
8
9 valores de Q10 (15–25) y Q10 (25–35)
-
10 283.15 0.0035317 1.9310215 Energía de activación: = -1945.9*1.982=
4 3856.7738
-
0.0034704 Q10 (15–25): V0 A 25°C / V0 a 15°C=
15 288.15 1.6398971
1 0.292/0.194= 1.505
2
- Q10 (25–35): V0 A 35°C / V0 a 25°C=
0.0034112
20 293.15 1.4146938 0.39/0.292=1.335
2
4
0.0033540 - DISCUSIÓN
25 298.15
2 1.0758728
1. Efecto de la temperatura sobre la
-
velocidad de reacción.
30 303.15 0.0032987 3.0576076
8 De acuerdo con la Figura 2 la probabilidad de
que dos moléculas que se mueven
Figura 3. Gráfico de Arrhenius. Pendiente lentamente choquen con la energía suficiente
negativa con valor de -1945.9. para permitir la rotura de los enlaces es
relativamente muy baja. Por el contrario, si
éstas se mueven rápidamente, es probable
que se produzca rotura de enlaces. (Morais
Ezquerro, Sergi B.2019). De manera
experimental se corroboró que al aumentar la de activación fue de 3856.77 cal/mol,
velocidad de reacción es más eficaz que la mientras que el valor reportado en la
frecuencia de choque también vaya en bibliografía es de 9000 cal/mol, la diferencia
aumento. es grande y esto pudo deberse a errores
experimentales en cuanto a los tiempos o
La mayoría de las enzimas son más activas
por no haber adicionado el volumen correcto
cuando están dentro de una temperatura
de los distintos reactivos utilizados.
óptima y comparando la temperatura optima
que se obtuvo, la cual fue de 37°C, contra la El factor Q10 es una relación matemática de
de β-fructofuranosidasa (BRENDA, s.f.) que es la temperatura entre la velocidad de
de 50 °C es claro que experimentalmente no reacción, representa la razon obtenida por el
llegamos a la temperatura esperada en la aumento de la velocidad de las reacciones
literatura. Al llegar a su temperatura optima cuando la temperatura del sistema aumenta
(en este caso 37°C) y alcanzar su velocidad en 10 °C (Espinoza, 2019).
máxima, la enzima comienza a
Los valores experimentales obtenidos fueron
desnaturalizarse por los aumentos de
Q10 (15–25)= 1.505 Y Q10 (25–35)=1.335
temperatura que se traducen en aumento de
los movimientos moleculares que afectan los Mientras que los valores de Q10 en la
puentes de hidrógeno y otros enlaces no bibliografía son Q10 (15-25 °C)=1.76 y Q10
covalentes, resultando en la pérdida de la (25-35°C)= 1.62
estructura terciaria. Los aumentos de
temperatura se traducen en aumento de los CONCLUSIONES
movimientos moleculares que afectan los • Al trabajar con diferentes
puentes de hidrógeno y otros enlaces no temperaturas nos percatamos que
covalentes, resultando en la pérdida de la mientras esta vaya en aumento
estructura terciaria. Estos aumentos de también aumentará su energía
temperatura conllevan a disminuir la cinética hasta llegar a una
actividad enzimática. temperatura óptima en la cual la
2. Gráfica de Arrhenius, valor de enzima comenzará a
energía de activación y Q10 desnaturalizarse lo que provoca la
pérdida de energía de activación.
La energía de activación es la energía requerida para • La temperatura optima de la
que una reacción continúe. La energía de activación se reacción catalítica fue de 37°C y la de
relaciona con su velocidad debido a que mientras mayor inactivación 50-92°C.
sea la energía de activación, más lenta será la reacción
química. Esto se debe a que las moléculas solo pueden
BIBLIOGRAFÍA
completar la reacción una vez que han alcanzado la Cinética de las Reacciones Químicas. (s. f.).
cima de la barrera de la energía de activación. Mientras
más alta es la barrera, menos moléculas tendrán energía upo.es. Recuperado 27 de abril de
suficiente para superarla en cualquier momento dado
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