PROTEÍNAS

DRA. LLUVIA YAMILET MATIAS MARRERO

OTOÑO 2021
INTRODUCCION:

Fue sugerida por Berzelius para llamar

así, al material que describiera el En el campo nutricional, no
La palabra Proteína, del químico holandés Mulder en 1838 son las que aportan más
griego “proteios” que
como “sustancia compleja” en cuya energía, son esenciales, pues
composición intervenía el nitrógeno (N),
constituyen uno de los
significa “primordial” o y la cual, era sin duda la más
importante de todas las sustancias nutrimentos de mayor
“primer lugar” conocidas en el “reino orgánico” sin la trascendencia en los seres
cual no parecía posible la vida sobre
nuestro planeta. vivos
CLASIFICACIONES DE LAS PROTEÍNAS
Existen muchas, dependiendo de su estructura, función, solubilidad, forma, etc.
Pero una clasificación general para estas, las divide en:

GLOBULARES FIBROSAS

•Son de forma esférica o parecida a •Son de forma alargada, su armazón

ésta, contienen en su estructura es una repetición de elementos de
hélices α y hebras β, además de estructura secundaria (hélices α y
estructuras no repetitivas (asas y hebras β), éstas le confieren la
giros) las cuales les proporcionan forma de fibras cilíndricas
diseños compactos con funciones observables al microscopio
particulares •Son de baja solubilidad en agua
•Son solubles en agua •Dentro de éstas se encuentran la
•Ejemplos son: la INSULINA, QUERATINA, MIOSINA, COLÁGENO Y
ALBÚMINA, GLOBULINAS FIBRINA
PLASMÁTICAS Y NUMEROSAS
ENZIMAS.
 Las PT son macromoléculas las
Forman parte de la estructura básica
cuales desempeñan el mayor número
de tejidos (músculos, tendones, piel,
de funciones en las células de los
uñas, etc.)
seres vivos.

Desempeñan funciones metabólicas

(actúan como enzimas, hormonas,
Durante todos los procesos de anticuerpos) y reguladoras a saber:
crecimiento y desarrollo, crean, asimilación de nutrientes, transporte
reparan y mantienen los tejidos de oxígeno y de grasas en la sangre,
corporales eliminación de materiales tóxicos,
regulación de vitaminas liposolubles
y minerales, etc
Las proteínas son moléculas de Se encuentran formados de Los AA se encuentran unidos
gran tamaño formadas por una un grupo amino(NH2) y un por un enlace peptídico (enlace
larga cadena lineal de sus grupo carboxilo(COOH), de un grupo amino con otro
elementos constitutivos enlazados al mismo carbono carboxilo perteneciente a otro
propios, los aminoácidos (AA). de la molécula. aminoácido).

Existen veinte AA distintos, Una proteína típica está formada por

unos cien o doscientos AA, lo que da Tanto los carbohidratos como
codificados en el material lugar a un número muy grande de los lípidos tienen una
genético de los organismos, combinaciones diferentes, según la estructura relativamente más
pueden combinarse en configuración espacial que adopte una
determinada secuencia de aminoácidos, simple comparada con la
cualquier orden y repetirse de sus propiedades pueden ser totalmente complejidad y diversidad de las
cualquier manera para dar diferentes, como consecuencia, realizar proteínas.
lugar a estas macromoléculas. diferentes funciones.
 Las moléculas con
Los términos proteínas y
menos de 50 Pesan entre varios miles
polipéptidos a menudo
aminoácidos en sus y varios millones de
se usan indistintamente
cadenas y pesos daltones (Da) se
para referirse a las
moleculares bajos se denominan polipéptidos.
mismas moléculas.
denominan péptidos
AMINOÁCIDOS ESENCIALES:

■ El Ser Humano necesita un total de veinte aminoácidos

■ 11 de ellos nuestro propio organismo los sintetiza y no necesitamos adquirirlos de
la dieta, éstos son llamados no esenciales o dispensables.
■ Los 9 restantes no somos capaces de sintetizarlos y deben ser aportados por la
dieta.
■ Los aminoácidos que adquirimos obligatoriamente de la dieta son los denominados
aminoácidos esenciales
■ Actualmente llamados indispensables.
Ya que la metionina es un precursor de la cisteína y
la fenilalanina de la tirosina, estos aminoácidos se
consideran normalmente en parejas.
Si falta uno solo de ellos no será posible sintetizar
ninguna de las proteínas en la que sea requerido
dicho aminoácido.
Esto puede dar lugar a diferentes tipos de desnutrición, según cual sea el aminoácido
limitante, es decir, el aminoácido que no se encuentra en la proteína alimentaria y por
tanto, no contribuye a la síntesis de nuevas proteínas:

La privación de éste El desorden genético del

LA HISTIDINA es un AA en bebés de 3 metabolismo de la
aminoácido esencial histidina visto en algunos
meses o menos, niños no permite que el
sólo para niños conlleva a la aa se metabolice
aparición de eczema correctamente, lo que
como una forma de ocasiona que éste se
dermatitis. acumule en sangre;
aunque es poco común,
Ésta desaparece causa defectos del
cuando la histidina habla, y déficit mental.
es suplementada por Este problema parece no
medio de la dieta. presentarse en adultos
TRIPTOFANO, LISINA Y METIONINA:

■ Son los aa esenciales que representan mayores problemas para la nutrición

humana, debido a que su carencia es típica en poblaciones que tienen difícil acceso
a productos de origen animal, y en las cuales, los cereales o los tubérculos se
convierten en la base de su alimentación.
■ El déficit de aminoácidos esenciales afecta mucho más a los niños que a los
adultos.
 EL TRIPTÓFANO:

Es un precursor del Éste modula los Su deficiencia se ha A nivel nutricional su

neurotransmisor patrones de sueño y relacionado con deficiencia representa
serotonina. humor trastornos depresivos. un problema mayor

La deficiencia de
Se presenta en ambos tiene relación
poblaciones cuya dieta directa con la Pelagra
Porque es un precursor
esta basada en harina (enfermedad
de la niacina (vitamina
de maíz (escasa en característica por la
B3)
este aminoácido) presencia de
dermatitis, demencia y
diarrea),
 LA LISINA

Comúnmente es un También participa en

Cuando las dietas la producción de
Requerida en el aminoácido limitante
son altas en lisina y Las dietas bajas en colágeno y elastina,
cuerpo para la en dietas
Este AA estimula la arginina (proteína estos AA no uniéndose a ellos; es
creación de carnitina, vegetarianas
síntesis de colesterol animal) existe una estimulan en gran una acción
usada en el estrictas en las que
en el hígado. correcta estimulación medida la síntesis de dependiente de la
metabolismo de las está en poca
de la síntesis de colesterol. enzima lisiloxidasa la
grasas. cantidad en granos
colesterol cual requiere cobre.
vegetales.

Por lo tanto, la deficiencia de cobre,

puede conducir a imperfecciones en el
colágeno o elastina.
LA METIONINA

■ Usada en la manufactura de taurina

■ Es un AA importante para la función cardiaca, así como un neurotransmisor en el
cerebro.
■ Se ha encontrado que la deficiencia de metionina esta asociada a una ingesta de
proteína de baja calidad.
■ Su deficiencia también puede resultar en síntesis pobres de fosfatidilcolina, y otros
fosfolípidos.
■ Estas sustancias son esenciales para la función del sistema nervioso, así como
para prevenir la aglutinación de células sanguíneas
 La cual es nuevamente
Metionina tambien es La homocisteína no se
convertida en metionina
convertida en debe acumular en el
por medio de la ruta de
homocisteína cuerpo
transulfuración.

Si esto sucede, se
Es causada por la asocia a un riesgo
deficiencia de vitamina Una conversión pobre de creciente a la
B6 en personas homocisteína a
genéticamente metionina enfermedad
susceptibles. cardiaca y
ateroesclerosis

Este defecto genético no

permite una conversión
Esto se asocia con un
adecuada de riesgo elevado de
homocisteína a ateroesclerosis.
metionina.
■ En la siguiente tabla se muestran los requerimientos diarios de los 9 aminoácidos
indispensables
■ Que en 1985 publicaron, la Organización Mundial de la Salud, la Organización de
las Naciones Unidas para la Agricultura y la Alimentación, y la Universidad de
Naciones Unidas (WHO/FAO/UNU).
■ Estas estimaciones son en base a miligramos por kilogramo de peso por día, y es
valorado según el grupo de edad.
REQUERIMIENTOS ESTIMADOS DE AMINOACIDOS
b Basado en las cantidades de aminoácidos en leche materna o de vaca que proveen niveles que apoyan el buen crecimiento.
c Basado en el balance de nitrógeno suficiente para apoyar la adecuada ganancia de tejido magro (16mg N / kg× día).
d Basado en el rango superior de requerimiento para un balance positivo de nitrógeno.
e Basado en el estimado mayor de requerimiento para alcanzar el balance de nitrógeno
PROTEÍNAS COMPLETAS, INCOMPLETAS Y COMPLEMENTARIAS
Las proteínas alimentarias se clasifican como “completas” o “incompletas” según su
contenido en AA: LAS PROTEÍNAS
LAS PROTEÍNAS COMPLETAS
INCOMPLETAS

Proteínas alimentarias Proteínas alimentarias

que contienen los 9 deficientes en uno o
aminoácidos más aminoácidos de
indispensables en los nueve
concentraciones aminoácidos
suficientes para cubrir esenciales que deben
los requerimientos de ser proporcionados
los seres humanos por los alimentos
Las proteínas de origen animal
contienen todos los
aminoácidos indispensables
incluida la Histidina que es
esencial en niños.

Las proteinas de origen

vegetal son incompletas en
aminoácidos esenciales por
lo que tienen que
complementarse con
carbohidratos (arroz, papa,
pasta) para hacer una
proteina de mas alto valor
biológico.
Combinaciones Excelentes de proteínas alimentarias
VALOR BIOLÓGICO DE LAS PROTEÍNAS

El aprovechamiento de una proteína aislada no depende de su origen, intervienen

muchos factores más:
■ La combinación con otras proteínas
■ La combinación con otras moléculas
■ Los nutrimentos
■ Los procesos de digestión
■ Los procesos de absorción
■ Algunos AA puedan estar en formas químicas no utilizables
 “CALIDAD
PROTEICA”

Se refiere a la capacidad de
dentro de los que se destaca una proteína de la dieta para
el valor biológico o incorporarse en las proteínas
“calificación química” corporales y se puede
estimar a través de varios
indicadores
 Se entiende
Es la proporción
como
en que se
aminoácido
encuentra un Aquel que, una
limitante a
EL VALOR aminoácido vez realizado el
aquel en el que
indispensable cálculo, da un
BIOLÓGICO limitante con
el déficit es
valor químico
mayor
respecto al más bajo.
comparado con
patrón de
la proteína de
referencia
referencia
El valor biológico de las PT:

■ Puede ser comparable al índice glucémico de los hidratos de carbono pues también
es una forma de medida, aunque con diferente resultado.
■ Es decir, el valor biológico de las proteínas indica la proporción de aminoácidos de
las proteínas y su facilidad de asimilación en nuestro organismo.
■ Siendo las proteínas de alto valor biológico las que tienen mayor porcentaje de
aminoácidos y una mayor asimilación
■ Mientras que las proteínas de bajo valor tienen menos aminoácidos y su absorción
en más lenta.
■ Entonces, el valor biológico iría de 0 – 100, siendo cero de menor valor biológico y
cien de mayor valor biológico:

¿Cómo es que uno tiene más

de 100, si este era el valor
máximo?
Así era, el valor 100 fue
establecido cuando no existían
los batidos de proteínas.
Entonces se estableció unos
valores según la calidad de
estos alimentos, pero con la
entrada del concentrado,
aislado o hidrolizado de suero,
los valores eran mayores y para
no cambiar la tabla
aumentaron a más de 100.
 Es una proteína teórica
definida por la FAO* la
“PROTEÍNA DE cual tiene la
composición adecuada
REFERENCIA” para satisfacer
correctamente las
necesidades proteicas

Se han fijado distintas

proteínas de referencia
La FAO ha propuesto a la dependiendo de la edad,
proteína del huevo y ya que las necesidades
de aminoácidos
la proteína de la esenciales son distintas
leche humana como en las diferentes etapas
proteínas de referencia. del
crecimiento y desarrollo
humano
 Las PT de los cereales Las PT de las
son en general leguminosas lo son en
severamente deficientes aminoácidos azufrados
en lisina (metionina y cisteína).

Las PT animales tienen Las PT de origen vegetal,

en general tomadas en conjunto,
composiciones más son menos complejas
próximas a la que las de origen animal
considerada ideal
En la dieta de los seres humanos se puede distinguir entre 2 tipos de
proteínas, las de origen animal y las de origen vegetal:

PT excelente PT de buena PT de buena PT de mediana

calidad. calidad calidad PT de baja calidad
calidad

Las PT Otras carnes De las proteínas La PT contenida La mayoría de

animales, las (tejido vegetales, la en cereales, las frutas y
que provienen muscular) como proteína del harinas y la verduras
de huevo, leche el pescado, res frijol de soya mayor parte de
y derivados y aves tubérculos y
lácteos raíces vegetales
 En el medio no Si bien las proteínas de
especializado y hasta en origen animal son de mejor
Prácticamente todos los muchos textos de nutrición calidad, esto no quiere
alimentos contienen existe la idea, la cual es decir que las vegetales no
proteínas, aunque no en la errónea, de que es se puedan aprovechar, o
misma concentración. importante el origen de la que su calidad se vea
proteína, es decir, animal o desmerecida.
vegetal.
Necesidades diarias de proteínas

La OMS y las RDA (del inglés

En general, se recomiendan unos 40 a Recommended Dietary Allowances) de
60 g de proteínas al día para un adulto EUA recomiendan un valor de
sano. 0.8 a 1.0 g / kg de peso al día para
un adulto sano.

La FAO ha planteado que la proteína de un

alimento es biológicamente completa cuando
Por supuesto, durante el crecimiento, contiene todos los AA en una cantidad igual o
el embarazo o la lactancia estas superior a la establecida para cada AA requerido
necesidades aumentan. en una proteína de referencia o patrón, como la
del huevo, que tienen una proporción de AA
esenciales utilizables en un 100%
Digestibilidad de proteínas:

■ Los AA en los alimentos no siempre están disponibles.

■ La degradación de las proteínas, así como su absorción puede ser incompleta.

■ El porcentaje promedio de digestión y absorción en proteínas de origen animal es

alrededor de un 90%

■ Siendo el de las proteínas de origen vegetal de sólo un 60 a un 70% aproximadamente.

Hay varias razones que limitan la digestibilidad de ciertas proteínas:

CONFORMACIÓN DE LA PROTEÍNA:
LA UNIÓN A CIERTOS METALES
→las proteasas atacan a
las proteínas fibrosas
insolubles más FACTORES ANTINUTRICIONALES
→Pero también la unión
lentamente que a las a ciertos lípidos, ácidos
proteínas globulares EL TAMAÑO Y SUPERFICIE
nucleicos, celulosa u →Como los inhibidores
solubles. otros polisacáridos de tripsina o
→la digestibilidad puede pueden ver limitada quimotripsina
ser fácilmente →De la partícula donde
parcialmente su →Otros inhibidores se encuentran las
incrementada por la digestibilidad.
desnaturalización afectan a la absorción de proteínas
de la proteína aminoácidos. →La digestibilidad de las
proteínas de
los cereales puede ser
incrementada
→Ejemplo, mediante el
molido más fino de la
harina.
Las diferencias biológicas entre individuos pueden afectar a la digestión de proteínas, así como a
la absorción de AA

La edad es una de estas diferencias, pues en los primeros meses de vida no se

encuentran presentes todas las enzimas necesarias para la correcta degradación de las proteínas

Así como en los ancianos o adultos mayores se dejan de producir otras tantas enzimas y la
digestión de estos nutrientes se vuelve cada vez más difícil.

Algunos otros individuos pueden presentar defectos genéticos como deficiencia de

enterocinasa o tripsinógeno, deficiencia de prolina dipeptidasa, síndrome de Hartnup (defecto en
transporte de aminoácidos neutros), los cuales impiden que se produzcan enzimas para degradar
ciertas proteínas, o que su degradación se lleve a cabo ineficazmente
Medición de la calidad de las proteínas
y digestión de proteínas
La medición de la calidad de La Utilización Neta de Se lleva a cabo mediante el
las proteínas también se Proteína (Net Protein balance de nitrógeno (N),
determina mediante el Utilization, NPU) es el que esta definido como la
cálculo de la cantidad de la método diferencia observada entre
misma que realmente utiliza usado más frecuentemente el nitrógeno ingerido y el
un organismo. para este fin. excretado.

Es calculado como la suma

de nitrógeno contenido en
orina y heces, y en pérdidas
a través de diferentes vías,
como piel y sudor.
 La medición del balance de
nitrógeno es difícil, ya que
representa una diferencia pequeña
en términos de cantidad Caloway y col. en 1971 midieron las
de N consumido y excretado. pérdidas de N en adultos
En adultos sanos el balance es de
sedentarios, y encontraron un
Las diversas pérdidas de N son cero.
promedio de pérdida de 9 mg / kg /
particularmente difíciles de medir, y día.
a menudo se
asume que son del orden de 5 - 8
mg / kg de peso por día.

Durante el crecimiento, la
gestación, y en adultos que están
Es negativo cuando existe ayuno y añadiendo masa muscular o
en algunas formas de desnutrición recuperándose de alguna lesión
proteico-energética. o enfermedad, el balance debe ser
siempre positivo.
■ Otro tipo de medición y que a la fecha es la más confiable:
■ Es la Calificación de aminoácidos corregida para la digestibilidad de la proteína, que
por sus siglas en ingles recibe el nombre de PDCAAS (Protein Digestibility Corrected
Amino Acid Store).
■ La OMS y la FDA en1993 adoptaron esta PDCAAS como el análisis oficial para
valorar la calidad de la proteína, ya que está basado en:

1. El contenido de aminoácidos de una proteína alimentaria

2. La digestibilidad
3. La capacidad para suministrar aminoácidos indispensables en cantidad suficiente
para cubrir los requerimientos de los seres humanos.
■ El contenido de AA usado como estándar para el
PDCAAS está basado en los requerimientos de los
preescolares de 2 a 5 años.
■ Esto representa los requerimientos de AA de todos los
grupos de edad
excepto los niños menores de 2 años.
■ El valor más alto que una proteína puede llegar a
alcanzar es 1.0.
■ Esta puntuación significa que tras su digestión
proporciona por unidad de proteína, el 100% o más
de los AA indispensables requeridos por un
preescolar de 2 a 5 años.
■ Las puntuaciones por encima de 1.0 son
redondeadas a 1.0.
■ Cualquier AA que exceda los requerimientos para
construir y reparar los tejidos no se usará para la
síntesis de las proteínas, sino que será catalizado y
eliminado del organismo o bien será almacenado en
forma de grasas
Conclusión Aunque en la actualidad se
realizan diferentes tipos de
estudio para saber que
cantidad de proteína
consume un individuo y que
calidad tiene, así como la
digestibilidad que presenta

Se consideran que los

esfuerzos de los
nutriólogos deben
centrarse en educar a las
La acción principal personas sobre la variedad
en nuestros días y combinación en que los
debe continuar con alimentos deben ser
la prevención, no consumidos para hacer
solo tratar y eficiente el
remediar. aprovechamiento de
nutrientes y lograr un nivel
nutricional que conduzca
hacia una mejor calidad de
vida disminuyendo los
riesgos de enfermar.
BIBLIOGRAFIA:

■ Pacheco, L. D. 2004. Estructura y función de aminoácidos y proteínas, Estructura, función y

clasificación de
las enzimas. En: Bioquímica médica. (1a Ed). Grupo Noriega Editores. Editorial Limusa, México. pp
■ McKee T. y J. R. McKee 2003. Bioquímica. La base molecular de la vida. Editorial McGraw-Hill
Interamericana, Madrid, España. p 773.
■ FAO/WHO/UNU. 1985. Protein Quality Evaluation. Report of a joint FAO/WHO/UNU Expert
Consultation.
WHO Tech. Rep. Ser. No. 724. Geneva, WHO, Rome: FAO Food and Nutrition Paper No. 51, 1991
■ Laura González-Torres, Alfredo Téllez-Valencia*, José G. Sampedro y Hugo Nájera. LAS PROTEÍNAS
EN LA NUTRICIÓN Área Académica de Nutrición, *Área Académica de Farmacia, Instituto de
Ciencias de la Salud, UniversidadAutónoma del Estado de Hidalgo (Pachuca, Hgo. México)