Antígenos y

anticuerpos

Dani Campos
Bibliografía: Inmunología Kuby 6ta edición
Inmunología Kuby 8va edición
 El sistema inmunitario produce
¿Qué sonlosantígenos anticuerposcuandodetectaelementos
y anticuerpos? dañinos, llamados antígenos.

Un antígeno es cualquier sustancia o agente

que el organismo reconoce como no propio.
Puede tratarse de un virus, bacterias

Unacaracterísticaimportantees queenel casodelos anticuerpos estos van a

defenderel organismo, y en casocontrarioes atacándolo y provocando la
activación dela respuestainmune,comoesel casodelos antígenos.
 Anticuerpos

Los anticuerposo inmunoglobulinas son

proteínas segregadas por el sistema Linfocito B
inmune,concretamentepor los linfocitos B, Su función principal es la
paracombatir una infecciónque afectaal defensa del huésped contra
organismo. gérmenes por medio de la
Estos anticuerposactúandebidoa la secreción de anticuerpos que
presenciadeun antígeno,que es la reconocen las moléculas
sustancia extraña que desencadenala antigénicas de los patógenos.
respuesta inmunitaria.
 ESTRUCTURA Y FUNCIÓN
DE LOS ANTICUERPOS

Laestructura que presentan Laprincipal función de los

todos los anticuerpos es anticuerpos consiste en
muy similar,ya que todos reconocer y unirse al
presentan en su antígeno,para la
composición una proteína destrucción de éste.Para
cuya forma característica es conseguir estefin, el
la “Y”.Por esta razón,los dominio constante de la
anticuerpos mostrarán esta inmunoglobulina puede
forma. activar ciertos mecanismos.
 Estructura anticuerpo
.
📍 Un anticuerpo consiste en 2 cadenas ligeras
(Light Chain) y 2 cadenas pesadas (Heavy Chain).
.
📍 Cada cadena tanto ligera como pesada posee
un región que se CONSERVA (Región Constante) y
una región que VARÍA (Región Hipervariable) de un
anticuerpo a otro.
.
📍 La región hipervariable es la que cambia de un
anticuerpo a otro, y permite tener una gran diversidad
de anticuerpos que podrán responder a la enorme
variedad de antígenos.
.
📍 El fragmento del anticuerpo que se une al
antígeno se conoce como Fab (Antigen binding
fragment = Fragmento de unión al antígeno)
.
📍 El fragmento del anticuerpo que realiza las
funciones efectoras de las inmunoglobulinas a través
de su unión con los receptores Fc de distintas células
del sistema inmune se conoce como Fragmento Fc
(Crystalizable
 ANTÍGENOS
Se definen de manera específica
como moléculas que interactúan
conel receptor de
inmunoglobulina delas célulasB
Los antígenos pueden ser
Toxinas
Productosquímicos
Bacteria
s Virus
ESTRUCTURA DE LOS ANTÍGENOS

poseen una estructura

tridimensional y una
zona especifica de unión
con los anticuerpos, que
se llama epítopo.
Esto hace que exista un
gran número de
anticuerpos para cada
posible antígeno
 Clasificación de los antígenos según su
origen
Antígenos exógenos Antígenos endógenos
Los antígenos exógenos son antígenos que
Los antígenos endógenos son
han entrado en el cuerpo desde el exterior,
aquellos antígenos que se han
por ejemplo mediante inhalación,
generado en el interior de una
ingestión o inyección.Algunos antígenos
célula como resultado del
entran en el organismo como antígenos
metabolismo celular normal o
exógenos para después pasar a ser
debido a infecciones virales o
antígenos endógenos (por ejemplo, un
bacterianas intracelulares.
virus intracelular).
 Autoantígeno

Un autoantígeno es una proteína normal o

un complejodeproteínas,algunas veces
tambiénADNoARN,que no son
reconocidos porel sistema inmunitario.
Ocurre en pacientes que sufren de alguna
enfermedad autoinmune específica.
SITIO DE UNIÓN DE
ANTIGENO-ANTICUERPO
Anyeli Gisselle Díaz Amaya
Bibliografía: Inmunología de Kuby 6ta edición
Nuestro sistema inmunitario tiene como objetivo, identificar, neutralizar y eliminar las sustancias extrañas al
organismo.
La mayoría de los antígenos son estructuralmente complejos y contienen muchos epítopos distintos, y el
sistema inmunitario suele reaccionar produciendo anticuerpos contra varios de los epítopos presentes en el
antígeno.
Los epítopos o
determinantes
antígenico son las
regiones de un
inmunogéno que se
unen a receptores de
membrana específicos
en los linfocitos o
anticuerpos secretados
por las células
plasmáticas.
INMUNIDAD
HUMORAL
Las moléculas de anticuerpo tienen dos funciones:
• Unión a antígeno: realizada por las porciones amino terminal
• Mediación de funciones efectoras: realizada por las regiones carboxilo
terminales.

Las regiones hipervariables forman el sitio de unión a antígeno de la molécula de

anticuerpo. Debido a que el sitio de unión a antígeno es complementario a la
estructura del epítopo, estas áreas se llaman en la actualidad Regiones
determinantes de complementariedad (CDR).

CDR, tanto en la cadena ligera como en la pesada, son las que constituyen los sitios
de unión de antígeno en la molécula de antígeno.
 Tableof
contents
0 0 0
1 2 3
CARACTERISTICAS
● Es reversible
● Determinante antigénico
● Zona variable
● Fuerzas hidrofóbicas, iónicas y
VAN DER WAALS
● Rapidez
● Muy específica
Odalys Marlenis Ortez Perez

Inmunologia kuby 6ta edicion

 FUNCIONES DE CADA
UNA DE LAS
INMUNOGLOBULINA

ODALYS ORTEZ
INMUNOLOGIA KUBY 6TA ED.
 EXISTEN CINCO CLASESDE
INMUNOGLOBULINA HUMANA

IgG IgE

IgM

IgA IgD
ODALYS ORTEZ
INMUNOLOGIA KUBY 6TA ED.
 Las cadenas pesadas de una
molécula de anticuerpo particular
determinan la clase de ese
anticuerpo.

las cadenas H de cada

clase pueden parearse
con cadenas ligeras
kappa o lambda
La molécula de IgG consta de dos cadenas
pesadas gamma y dos ligeras kappa o lambda.

IgG1
La IgG, es la clase más abundante en el suero,
constituye alrededor de 80% del total de las
inmunoglobulinas séricas.

IgG4 IgG IgG2

Existen cuatro subclases de IgG humana, que se

reconocen por diferencias en la secuencia de la
cadena gamma y se numeran conforme a sus IgG3
concentraciones séricas en forma decrecientes.
CUATRO SUBCLASES DE IgG
IgG1
Cruzan con facilidad la Se unen con gran IgG1
placenta y tienen un afinidad a receptores
IgG3 papel importante en la FC en células
protección del feto en fagocitarias y, por
desarrollo consiguiente, median IgG3
IgG4 la opsonización.

Es el activador del
IgG3 complemento mas eficaz,
seguida por
IgG2 tiene
afinidad en
IgG2 Que es menos eficiente extremo baja
IgG4 tiene
afinidad
IgG4 No es capaz de activar intermedia por
complemento en absoluto receptores Fc
La IgM es la primera clase de INMU N O G L O B U L I N A
inmunoglobulina que se produce en una M
respuesta primaria a antígeno y también es
la primera inmunoglobulina que sintetiza el
recién nacido.
La IgM monomérica (180 000 Da) se
expresa como un anticuerpo unido a
membrana en células B.
IgM representa 5 a 10%del total de la
inmunoglobulina sérica, con concentración sérica
promedio de 1.5 mg/ml (mililigramos por decilitros)
La IgM también es mas eficiente
Las células plasmáticas secretan que la IgG para activar el
IgM en la forma de un pentámero complemento.
en el cual cinco unidades
monómero se conservan unidas
entre sí por enlaces disulfuro que
unen sus dominios de cadena La IgM es mas eficiente que la IgG
pesada carboxilo terminal. para neutralizar partículas víricas
 INMUNOGLOBULINA A
❖ La IgA constituye 10 a 15% del total de las inmunoglobulinas
séricas.

En el suero, la IgA existe sobre todo como un monómero, en

ocasiones se observan formas poliméricas (dímeros, trímeros y
algunos tetrámeros), y todas incluyen un polipéptido de cadena J .

La IgA es la inmunoglobulina que predomina en secreciones

externas, como:

❖ Leche materna
❖Saliva
❖ Lágrimas
Moco de las vías :
❖ Bronquiales
❖ Genitourinarias
❖ Digestivas
❑ La IgA secretoria tiene una función efectora
importante en las superficies mucosas, que son los ✓ La IgA de secreciones externas, llamada IgA
principales sitios de entrada de la mayor parte de los secretoria, consta de un dímero o tetrámero, un
microorganismos patógenos. polipéptido de cadena J y una cadena polipeptídica
llamada componente secretorio.
❑ La unión de IgA secretoria a antígenos de superficie
bacterianos y víricos impide la fijación de los ✓ El componente secretorio es un polipéptido de 70
patógenos a las células mucosas e inhibe, en 000 Da producido por células epiteliales de las
consecuencia, las infecciones víricas y la formación mucosas.
de colonias bacterianas.
✓ La producción diaria de IgA secretoria es mayor que
❑ Los complejos de IgA secretoria y antígeno quedan la de cualquier otra clase de inmunoglobulinas.
atrapados con facilidad en el moco, y luego son
eliminados por las células epiteliales ciliadas de las ✓ Las células plasmáticas que secretan IgA están
vías respiratorias o el peristaltismo intestinal. concentradas a lo largo de superficies mucosas.

❑ La leche materna contiene IgA secretoria que ✓ Todos los días, un ser humano libera 5 a 15 g de IgA
ayudan a proteger al recién nacido contra secretoria hacia secreciones mucosas.
infecciones durante el primer mes de vida.

❑ la lactancia materna tiene un papel esencial en la

conservación de la salud de los recién nacidos.
 CONFORMACION DE LA IgA SECRETORIA
La IgA secretoria se forma durante el transporte a
través de las células epiteliales de las mucosas.

Las célula plasmática esta produciendo IgA

dimérica,tenemos la cadena J que esta uniendo a la IGA
dimerica.

La IgA dimérica se une a un receptor poli-Ig (poli-

inmunoglobulinico) en la membrana basolateral de una
célula epitelial y se internaliza a este proceso de
internalizacion se le denomina endocitosis.

Despúes del transporte del complejo receptor IgA,sale a

la superficie luminal se segmenta de manera enzimática
el receptor poli-Ig y libera el componente secretorio
unido a la IgA dimérica.
 INMUNOGLOBULINA E
Los anticuerpos IgE median La IgE se une al epítopo en las
las reacciones de membranas del basófilo sanguíneo
hipersensibilidad inmediata o de la células cebada.
que causan los síntomas de
alergia, asma, urticaria y Se va unir y luego hay una
choque anafiláctico. desgranulación de una cantidad de
sustancias que van a mediar las
La identificación real de la reacciones alérgicas.
IgE , se llevo acabo en 1966
por el matrimonio Ishizaka El proceso de desgranulación va
de origen Japoneses.
hacer el causante de todos los
síntomas, dentro de las sustancias
La inmunoglobulina E media
reacciones de que son liberadas las de mayor
hipersensibilidad alérgica y cantidad y responsable de mayor
también se va a elevar síntomas alérgicos es la
cuando haya parasito en Histamina.
nuestro organismo.
 INMUNOGLOBULINA D
La IgD se descubrió por primera vez
cuando un paciente presento un cuadro ❖ Aún no se identifica
clínico de mieloma múltiple. una función biológica
efectora de la IgD.
La IgD, tiene una concentración sérica
de 30 μg/ml ( nano gramos/decilitro) y
constituye alrededor de 0.2%de la
inmunoglobulina total en suero. ❖ La presencia de IgD
identifica que es una
Junto con la IgM, la IgD es la principal célula B madura.
inmunoglobulina unida a membrana
que expresan células B maduras
 PROPIEDADEsDEUNINMUNOGENO,
DIFERENCIAENTREANTÍGENOYHAPTENO

Gerardo Alexander Panameño Larin

Bibliografía: inmunología de kuby 6ta ed.
 Las tíes píopiedades
píincipales de la
inmunogenicidad son los
siguientes: seí íeconocido
como extíaño al oíganismo,
teneí un elevado peso
moleculaí y píesentaí un
gíado mínimo de
complejidad bioquímica Ejemplos:
Sustancia capaz de inducií Proteínas
una íespuesta inmunitaíia
específica y de íeaccionaí Polisacáridos
con las moléculas Ácidos nucleicos
geneíadas duíante dicha Lípidos
íespuesta

INMUNOGENO
 DIFERENCIA

ANTÍGENO HAPTENO
Sustancia que al intíoduciíse en el es una sustancia de bajo peso molecular que,
oíganismo induce en este una íespuesta sola, puede reaccionar con su anticuerpo
inmunitaíia, píovocando la foímación de correspondiente
anticueípos.

• Capacidad de combinarse de forma • Solo puede unirse a una proteína

inespesifica con los anticuerpos transportadora

• Su pesó molecular es superior a los • Es de un tamaño pequeño menor a

10,000 Daltones los 10,000 Daltones
Decimos que los
haptenos carecen de
inmunogenicidad, pero
sí tienen especificidad

HAPTENO + CARRIER
= ANTÍGENO
Ejemplos Estrectomicina
de
Haptenos
Aspirina
Medicamentos que tienen sulfa
Algunos opioides

Succicolina
Definición de epítopo y
determinante de
complementariedad

.
 EPITOPO

● Un epítopo, o determinante antigénico, es el sitio

específico de unión del antígeno o inmunógeno con el
anticuerpo o receptor de una célula del sistema
inmune.

● las células inmunitarias no interactúan con la totalidad

de una molécula inmunógena o no la reconocen; más
bien, los linfocitos identifican sitios discretos en la
macromolécula llamados epítopos, o determinantes
antigénicos. Estudios con antígenos pequeños han
revelado que las células B y T reconocen diferentes
epítopos en la misma molécula antigénica.
Los linfocitos B reconocen antígeno soluble cuando se une a moléculas de
anticuerpo en su membrana. Dado que las células B captan antígeno que
está libre en solución, los epítopos que ellas reconocen tienden a ser sitios
muy accesibles en la superficie expuesta del inmunógeno.

En el caso de los linfocitos T, los epítopos procedentes de proteínas

difieren en que son péptidos que suelen provenir de la digestión enzimática
de proteínas de patógenos y son reconocidos por el receptor de célula T
sólo cuando forman complejos con antígeno y MHC. Así, no es necesaria la
accesibilidad en solución, como en el caso de un epítopo de célula B.

❖ En la membrana de las células B o

❖ Como moléculas solubles secretadas por células plasmáticas.
Las moléculas de anticuerpo tienen una estructura común de cuatro
cadenas peptídicas:

Esta estructura se integra con dos cadenas ligeras (L) idénticas,

consistentes en polipéptidos de unos 22 000 Da, y dos cadenas
pesadas (H), polipéptidos más grandes de unos 55 000 Da o más.

Aproximadamente los 110 primeros aminoácidos de la región amino

terminal de una cadena ligera o pesada varían mucho entre
anticuerpos de distinta especificidad.

Estos segmentos de secuencia muy variable se conocen como

regiones V: VL en las cadenas ligeras y VH en las pesadas.

Las diferencias entre los anticuerpos se encuentra dentro de áreas de

las regiones llamadas regiones determinantes de complementariedad
(CDR) o Paratopo.
Estas CDR, tanto en la cadena ligera como en la pesada, son
las que constituyen los sitios de unión de antígeno en la
molécula de anticuerpo.

Las regiones hipervariables forman el sitio de unión a

antígeno de la molécula de anticuerpo.

Debido a que el sitio de unión a antígeno es

complementario a la estructura del epítopo, estas áreas se
llaman en la actualidad regiones determinantes de
complementariedad (CDR).
 ANTÍGENOS DE
LOS GRUPOS
SANGUÍNEOS

Diego Elías Díaz Tobar

Bibliografía: inmunología de kubi 6ta ed.
El sistema de clasificación de la sangre humana es el grupo
sanguíneo. Alrededor de los glóbulos rojos hay unas
sustancias adheridas, los antígenos, que definen estos grupos
sanguíneos

Estos antígenos reaccionan cuando entran en contacto con

una sangre que es diferente y que no tiene los mismos
antígenos. Entonces se defienden y estimulan la formación de
anticuerpos.

La presencia o no de cada tipo de antígeno es el factor que

determina quién puede dar a quien.

Los cuatro tipos principales de sangre son A, B, O y AB.

Para una transfusión de sangre, se emplea el sistema de

grupos sanguíneos ABO para hacer coincidir el tipo de sangre
del donante con el de la persona que recibe la transfusión.
 REACTIVIDAD DE ANTÍGENOS DE GRUPO SANGUÍNEO ABO

Aunque las reacciones Ag-Ab son muy específicas, en

algunos casos el anticuerpo estimulado por un
antígeno puede reaccionar en forma cruzada con un
antígeno no relacionado.

Esta reactividad cruzada ocurre si dos antígenos

diferentes comparten un epítopo idéntico o muy similar,
en el último caso la afinidad del anticuerpo por el
epítopo de reacción cruzada suele ser menor que para
el epítopo original.

Con frecuencia se observa reactividad cruzada entre

antígenos polisacáridos que contienen residuos
oligosacáridos similares, por ejemplo, los antígenos del
grupo sanguíneo ABO son glucolípidos que se
expresan en los glóbulos rojos.
Los mecanismos de tolerancia impiden la formación de
anticuerpos contra los antígenos del propio grupo
sanguíneo, una persona que carece de uno o ambos de
estos antígenos tendrá anticuerpos séricos contra el o
los antígenos faltantes.

Aunque los anticuerpos de grupo sanguíneo son

inducidos por agentes microbianos, reaccionan en
forma cruzada con oligosacáridos similares en glóbulos
rojos extraños, lo que constituye la base para las
pruebas de tipificación sanguínea y explica la
necesidad de grupos de sangre compatibles para las
transfusiones sanguíneas.
 ¿QUIÉN DESCUBRIÓ LOS TIPOS SANGUÍNEOS?

Karl Landsteiner estableció la clasificación de los grupos

sanguíneos y descubrió que se transmitían según el
modelo de herencia genética descrita por las leyes de
Mendel.

Tras separar el suero de la sangre de los glóbulos rojos y

mezclarla con las muestras obtenidas, se dio cuenta de
que las reacciones eran diferentes, lo que le permitió
establecer los tres grupos sanguíneos: A, B, 0. Un año
más tarde completó la clasificación con otro más: AB.

En 1930 el premio Nobel en medicina se otorgó a Kart

Landsteiner por haber realizado la identificación de los
diferentes grupos sanguíneos humanos del sistema ABO.
 ¿QUÉ SON LAS PRUEBAS CRUZADAS EN BANCOS
DE SANGRE?

Las pruebas cruzadas son un procedimiento que se utiliza para excluir la incompatibilidad
entre donante y receptor, esta utiliza suero o plasma del paciente y GR de las unidades de
sangre a transfundir a un paciente.

El propósito de las pruebas cruzadas es determinar incompatibilidad serológica entre el

receptor y donador previo a la transfusión, y así prevenir una reacción hemolítica
transfusional.

Si la detección de anticuerpos negativa, la prueba cruzada es compatible, la detección de

anticuerpos, en este contexto, debe ser una prueba confiable que garantice que un
resultado negativo, corresponde a una muestra que no posee anticuerpos clínicamente
significativos

Si la detección de anticuerpos positiva, la prueba cruzada es incompatible ,la detección de

anticuerpos, puede ser positiva a causa de autoanticuerpos.
 REACCIÓN HEMOLÍTICA POST TRANSFUSIÓN
DE LOS GRUPOS SANGUINEOS

Una reacción transfusional hemolítica es un problema grave

que ocurre después de una transfusión de sangre. La
reacción se presenta cuando el sistema inmunitario de la
persona destruye los glóbulos rojos que se recibieron durante
la transfusión, el proceso se denomina hemólisis.

La transfusión sanguínea entre grupos compatibles (como O+

a O+) por lo regular no causa ningún problema. Las
transfusiones de sangre entre grupos incompatibles (como A+
a O-) causan una respuesta inmunitaria. Esto puede llevar a
una reacción seria a la transfusión. El sistema inmunitario
ataca las células sanguíneas donadas, haciendo que estas
estallen.

Hoy en día, toda la sangre se examina cuidadosamente. Las

reacciones a las transfusiones son poco comunes.
Funciones efectoras
mediadas por anticuerpos

Alison Esmeralda Lovo Rivera

Bibliografia: Inmunología Kuby 6ta edición
 Funciones efectoras mediadas por
anticuerpos

Las funciones efectoras son consecuencia de interacciones entre

regiones constantes de cadena pesada y otras proteínas séricas o
receptores de membrana celular, no todas las clases de
inmunoglobulinas poseen las mismas propiedades funcionales.
 El anticuerpo promueve la opsonización
La opsonización

Es la promoción de la fagocitosis de antígenos por macrófagos y neutrófilos es un

factor importante en las defensas antibacterianas.

En las superficies de macrófagos y neutrófilos, se encuentran moléculas proteínicas

llamadas receptores Fc (FcR)

La unión de receptores Fc del fagocito por varias moléculas de anticuerpo que

forman un complejo con el mismo antígeno blanco.

Dentro del fagocito, los patógenos se constituyen en el blanco de varios procesos

destructores que incluyen:
❖ digestión enzimática
❖ daño oxidativo
❖ efectos desorganizadores de la membrana de péptidos antibacterianos.
 Los anticuerpos activan el
complemento
La IgM, y en el ser humano casi todas las subclases de IgG pueden activar un
conjunto de glucoproteínas séricas llamado sistema del complemento

Un subproducto importante de la vía de activación del complemento es un

fragmento proteínico denominado C3b

La unión de C3b adherente por macrófagos da lugar a la fagocitosis.

 La citotoxicidad mediada por células
dependiente de anticuerpo (ADCC)
destruye otras células

En este proceso, conocido como citotoxicidad mediada por células

dependiente de anticuerpo (ADCC, del inglés antibody-dependent cell-
mediated cytotoxicity), el anticuerpo actúa como un receptor recién
adquirido que permite que la célula atacante reconozca y destruya la
célula blanco.
 Algunos anticuerpos pueden cruzar
capas epiteliales por transcitosis

El transporte de anticuerpo a las superficies mucosas de las vías respiratorias, digestivas y

urogenitales, así como su exportación a la leche materna, requiere el paso de
inmunoglobulinas a
través de capas epiteliales, un proceso llamado transcitosis.

La IgA es la principal especie de anticuerpo que lleva a cabo dicha transcitosis

Algunas especies de mamíferos, como el ser humano y el ratón, transfieren asimismo

cantidades considerables de la mayor parte de las subclases de IgG de la madre al feto.

La transferencia de IgG de la madre al feto es una forma de inmunización pasiva