UNIVERSIDAD NACIONAL

MAYOR DE SAN MARCOS

(Universidad del Perú, DECANA DE
AMÉRICA)

FACULTAD DE QUÍMICA E INGENIERÍA QUÍMICA

ESCUELA ACADÉMICO PROFESIONAL DE QUÍMICA
DEPARTAMENTO ACADÉMICO DE QUÍMICA ORGÁNICA

PRÁCTICA
“Aminoácidos y Proteínas “

CURSO : LABORATORIO QUIMICA ORGANICA AII

HORARIO : sábado 8 - 12 pm
PROFESOR : JOSE LUIS LOPEZ GABRIEL
FECHA DE REALIZACIÓN : 26 de noviembre de 2022
FECHA DE ENTREGA : 16 de diciembre de 2022
INTEGRANTES :
Rodríguez Chumpitaz Juan Alejandro (05070110)
Camargo Ruiz José Carlos (13070005)
Cucho Fernández Gerson Martin (19070003)
 I. RESUMEN

En esta práctica se identificó grupos funcionales en aminoácidos y

proteínas por medio de la realización de reacciones específicas.
Se desarrollaron diversas pruebas cualitativas; la reacción de
Biuret para la identificación de polipéptidos y proteínas se observa
mediante una coloración violeta, la reacción Xantoproteica identifica
aminoácidos que poseen grupo bencénico mediante la aparición de
un color amarillo, reacción de Foly identifica aminoácidos que tienen al
átomo de azufre en su composición se observa mediante la formación de
un precipitado negro, reacción con Nitroprusiato de sodio para el
reconocimiento de aminoácidos que presentan el átomo de azufre en
su composición mediante una coloración violeta.
Las pruebas si realizaron en diferentes aminoácidos y así se
pudo comparar una reacción positiva dando la coloración o precipitado
esperado y una reacción negativa en el cual no se observó un cambio en
la coloración ni el precipitado esperado.
Como conclusiones podemos decir que en la reacción Xantoproteica se
demostró la presencia de aminoácidos que contienen anillos aromáticos
en la albumina. La reacción de Foly y la reacción con Nitroprusiato de
sodio, se identificó la presencia de azufre en la muestra de albumina, por
lo que se estima que la albumina posee aminoácidos con átomos de
azufre, como la cisteína y metionina.
 II. INTRODUCCIÓN

Los aminoácidos constituyen una clase importante de compuestos

bifuncionales debido a que son las unidades estructurales que conforman
las proteínas. Presentan dos grupos funcionales el carboxilo y amino, lo
cual les confiere algunas propiedades de las aminas y de los ácidos.
Asimismo, poseen una química particular que los hace merecedores de
un estudio especial, pues constituyen las unidades estructurales de ciertos
polímeros naturales como los péptidos y las proteínas. Como tales, los
aminoácidos son constituyentes de todos los seres vivos.
La mayoría de los aminoácidos que se encuentran en la naturaleza se
obtienen por hidrólisis de las proteínas, uno de los principales
constituyentes del material biológico. Otros se obtienen por escisión de
vitaminas, hormonas u otros componentes metabólicos, algunos solo
tienen una existencia transitoria en los organismos vivos, pero pueden ser
aislados usando enzimas metabólicas específicas.
Por otro lado, las proteínas son biopolímeros de alto peso molecular,
conformadas por unidades monoméricas básicas, denominadas α
aminoácidos, de los que 20 son biológicamente importantes. La unión
entre aminoácidos se forma mediante la interacción del grupo carboxilo
de un aminoácido con el grupo amino de otro para formar un enlace
peptídico. Siendo así que la adición secuencial de aminoácidos origina un
péptido y finalmente una proteína.
Las proteínas contienen C, H, O, N, casi siempre S, a menudo P y a
pequeñas cantidades de metales como Mn, Fe, Mg, etc. Actualmente hay
más de 26 aminoácidos reconocidos, de estos unos 10 se designa como
aminoácidos esenciales, ya que no pueden ser sintetizados por el
organismo. Tanto aminoácidos como proteínas tienen carácter anfótero,
propiedad que deriva de la presencia de los grupos ácidos (carboxilo: -
COOH); y básicos (amino: -NH2), simultáneamente en la molécula, cuya
interacción intramolecular ácido-base origina una forma bipolar:
Zwitterion.
Las proteínas que son los compuestos nitrogenados más abundantes del
organismo, a la vez que fundamento mismo de la vida. En efecto, debido
a la gran variedad de proteínas existentes y como consecuencia de su
estructura, las proteínas cumplen funciones sumamente diversas,
participando en todos los procesos biológicos y constituyendo estructuras
fundamentales en los seres vivos. De este modo, actúan acelerando
reacciones químicas que de otro modo no podrían producirse en los
tiempos necesarios para la vida (enzimas), transportando sustancias
(como la hemoglobina de la sangre, que transporta oxígeno a los tejidos),
cumpliendo funciones estructurales (como la queratina del pelo),
sirviendo como reserva (albúmina de huevo), etc.
 III.PRINCIPIOS TEÓRICOS

1. Aminoácidos
Los aminoácidos son moléculas orgánicas con un grupo amino (-NH2) y
un grupo carboxilo (-COOH). Los aminoácidos más frecuentes y de
mayor interés son aquellos que forman parte de las proteínas, juegan en
casi todos los procesos biológicos un papel clave. Los aminoácidos son
la base de las proteínas.

Todos los aminoácidos componentes de las proteínas son L-alfa

aminoácidos. Esto significa que el grupo amino está unido al carbono
contiguo al grupo carboxilo (carbono alfa) o, dicho de otro modo, que tanto
el carboxilo como el amino están unidos al mismo carbono; además, a este
carbono alfa, se unen un hidrógeno y una cadena (habitualmente denominada
cadena lateral o radical R) de estructura variable, que determina la identidad
y las propiedades de cada uno de los diferentes aminoácidos.
Al tener un grupo amino y un grupo carboxilo, un aminoácido esta
convenientemente situado para formar un enlace amida. En condiciones
adecuadas, el grupo amino de una molécula se condensa con el grupo
carboxilo de otra. El producto es una amida llamada dipéptido debido a que
consta de dos aminoácidos. Al enlace de amida entre los aminoácidos se le
llama enlace peptídico. De esta manera puede unirse cualquier número de
aminoácidos en una cadena continua.
2. Proteínas
Las proteínas son un tipo especial de polipéptidos, constituidas
fundamentalmente por unos 20 aminoácidos diferentes. Se trata de
moléculas grandes, cuyo peso molecular oscila entre 6 000 y 1 000 000
(entre 50 y más de 8 000 unidades de aminoácidos por molécula). Estas
desempeñan un papel fundamental para la vida y son las biomoléculas
más versátiles y diversas. Son imprescindibles para el crecimiento del
organismo y realizan una enorme cantidad de funciones diferentes.
Las proteínas se caracterizan por adoptar cuatro distintos tipos de
estructura que son:
• Primaria: Secuencia de aminoácidos en la cadena peptídica de la
proteína.
• Secundaria: Interacción de grupos de una misma cadena proteica o
de cadenas adyacentes mediante puente de hidrógeno entre los pares
de electrones libre del oxígeno carbonílico y el hidrógeno amínico. Da
origen a dos tipos de estructuras secundarias: α-hélice y hoja plegada
(o β-laminar).
• Terciaria: Es un tipo de estructura supramolecular originada por
puentes disulfuro, puentes de hidrógeno, interacciones electrostá-ticas
y fuerzas de Van der Waals que ocurren entre las cadenas laterales de
aminoácidos alejados en la secuencia de la cadena peptídica, pero
cercanos espacialmente debido al enrollamiento que experimenta la
misma. Producto de este tipo de estructura, las proteínas pueden ser
globulares o fibrosas, lo cual afecta sus propiedades.
 • Cuaternaria: Se produce por asociación de dos o más cadenas
polipeptídicas (protómeros) originando proteínas más complejas.
Los cuatro tipos de estructuras presentes en las proteínas se muestran en
la siguiente figura.

Las proteínas sufren cambios en su estructura debido a la acción de agentes

físicos (calor, radiación, etc.) o químicos (solventes, ácidos, bases y
soluciones salinas). Estos agentes afectan las interacciones entre las cadenas
proteicas y alteran las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria de las
proteínas. Sin embargo, la estructura primaria (secuencia de aminoácidos en
la cadena peptídica) sólo puede destruirse mediante hidrólisis química.
A los cambios en las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria se les
denomina “desnaturalización” y generalmente son procesos irreversibles que
muchas veces provocan la coagulación (precipitación) de la proteína aunque
hay casos en que pueden ser reversibles y las proteínas pueden
renaturalizarse
3. La albúmina
La albúmina es una sustancia orgánica nitrogenada, viscosa, soluble en agua,
coagulable por el calor, contenida en la clara de huevo. La clara, también
conocida como albumen, tiene un 88% de agua y el resto está constituido
básicamente por proteínas de la clara, siendo la principal la ovoalbúmina,
que representa el 54% del total proteico.
La albúmina de huevo se obtiene al separar mecánicamente la clara de la
yema y posteriormente se efectúa un deshidratado de la clara, la cual
proporciona proteínas sin elevar el nivel de colesterol, debido a que se
encuentra separada de la yema (principal fuente de grasa), conteniendo la
clara por sí sola cerca de 1% de grasa.
4. Reacción de Biuret
El reactivo de Biuret contiene CuSO4 en solución acuosa alcalina (de NaOH
o KOH). La reacción se basa en la formación de un compuesto de color
violeta, debido a la formación de un complejo de coordinación entre los iones
Cu2+ y los pares de electrones no compartidos del nitrógeno que forma parte
de los enlaces peptídicos.

5. Reacción xantoprotéica
La prueba da resultado positivo en aquellas proteínas con aminoácidos
portadores de grupos bencénicos, tirosina, fenilalanina y triptófano,
obteniéndose nitrocompuestos de color amarillo, que se vuelven anaranjados
en medio fuertemente alcalino (formación del ácido pirámico o trinitrofenol).
En esta prueba se produce la nitración del anillo bencénico presente en
dichos aminoácidos. Las manchas amarillas en el tubo de ensayo son
causadas por el ácido nítrico que son el resultado de una reacción
xantoprotéica.
 DETALLES EXPERIMENTALES
PROCEDIMIENTO
1. Reacción de Biuret sobre el enlace peptídico
En un tubo de ensayo, se añadió 2mL de nuestra solución de albúmina
preparada, con 3mL de NaOH al 10%. Se le añadió gota a gota la solución
de Sulfato de cobre al 0,5% hasta obtener una solución violeta (Fig. 10).
2. Reacción Xantoproteica sobre el anillo aromático de aminoácidos
cíclicos
En un tubo de ensayo se colocó 3 mL de la solución de albúmina, luego se
añadió 1 mL de ácido nítrico concentrado. Luego se llevó a baño maría
suave, en dónde se observó un precipitado de color amarillo.

3. Reacción de Foly sobre aminoácidos que contienen azufre

débilmente unido como en la cisteína.
En un tubo de ensayo se agregó 10 mL de la solución de Pb(CH3COO)2 y
gota a gota NaOH hasta la disolución del precipitado formado al inicio.
Se agregó 1 mL de la solución de albúmina y se calentó hasta
ebullición durante 2 min y se observó la formación de un precipitado
de color negro, dando un resultado positivo para la prueba.
Luego se agregó en 1 tubo de ensayo un aminoácido (cisteína) para realizar
la misma prueba y el resultado fue positivo aunque solo se
observó la formación de poco precipitado.
4. Reacción de aminoácidos que contiene azufre con nitroprusiato de
sodio
En un tubo de ensayo se agregó 1 mL de la solución de albúmina , luego se
agregó 2 mLde NaOH y se llevó a baño maría por 3 min, luego se enfrió.
Se agregó 3 gotas de Na2(Fe(CN)5NO) y se observó la aparición de un
color violeta dando una reacción positiva.
Luego se agregó a 2 tubos de ensayos, diferentes aminoácidos (glicina e
isoleucina) para realizar la misma prueba y observar si el resultado da
positivo o negativo y compararlo con la muestra de albúmina, en este caso
los resultados dieron negativo.
 IV. CONCLUSIONES

• En la reacción de Biuret, se precipitó una coloración violeta, esto

indicaría una reacción positiva por tener en su molécula al grupo –
CONH (enlace peptídico).

• En la reacción xantoproteica, se determinó la presencia de proteínas

en una solución, donde se neutralizó con un álcali (hidróxido de
amonio) tornándose de precipitado amarillo a precipitado
anaranjado. Este de reacción cualitativa.

• En la reacción de precipitación, en el tubo de ensayo al colocar la

albúmina se agregó un ligero exceso de sulfato de cobre al 5%, fue
de un color celeste y formó dos fases una emulsificador y otra
líquida, al trascurrir el tiempo se torna lechosa. Cuando al tubo que
contenía albúmina se agregó cloruro de bario al 5%, la solución se
tornó incolora.

• La reacción de Biuret produce péptidos y proteínas, pero no los

aminoácido, ya que se debe a la presencia del enlace peptídico (-CO-
NH- ) que se destruye al liberarse los aminoácidos.

• Todas aquellas sustancias que presentan al menos un grupo amino y

uno carboxilo libre, reaccionarán con la ninhidrina. La positividad se
manifiesta por la aparición de un color violeta o amarillo. Debido a
que las proteínas y los aminoácidos, poseen esta característica, la
reacción sirve para identificarlos.

• El precipitado en la reacción de precipitación probó la presencia de

proteínas.
 V.BIBLIOGRAFIA

• Wade, L. (2012) “Química orgánica, Volumen 2”. Séptima edición.

México DF. Pearson Education.
• Weininger, Stephen & Stermitz, F. (1988) “Química orgánica”.
España. Editorial Reverté.
• Geissman T. A. (1973) “Principios de Química Orgánica” 2da
edición. Barcelona. Editorial Reverteé.
• https://es.khanacademy.org/science/biology/macromolecules/protein
s-and-amino-acids/a/introduction-to-proteins-and-amino-acids.
• https://quimicafacil.net/manual-de-laboratorio/analisis-cualitativo-
de-proteinas.