PRÁCTICA No.

PROCESOS FÍSICOS Y QUÍMICOS DE LA DIGESTIÓN

Ramírez Amador Ethan Ricardo 2°C

Objetivos

1. Definir tracto digestivo, glándulas accesorias, digestión, hidrolasas, amilasa salival,

carbohidratos, proteínas, lípidos, sales biliares, pepsina y lipasa.
2. Comprender las principales funciones y procesos del sistema digestivo.
3. Comprender la especificidad de la acción enzimática.
4. Explicar el efecto de la temperatura y del pH sobre la actividad enzimática.
5. Identificar las tres categorías principales de moléculas alimenticias.
6. Explicar cómo puede determinarse la actividad enzimática con ensayos enzimáticos. 7.
Identificar las principales enzimas, sustratos y productos de la digestión de carbohidratos,
proteínas y lípidos.

El aparato digestivo, también llamado gastrointestinal, consta de un tracto digestivo y las glándulas
accesorias que segregan las enzimas y los fluidos necesarios para la digestión. El tracto digestivo
incluye: boca, faringe, esófago, estómago, intestino delgado, colon, recto y ano. Las funciones
principales del sistema digestivo son ingerir el alimento, romperlo en sus componentes más
simples, extraer los nutrientes de estos componentes para su absorción corporal y eliminar los
desechos.

La mayoría de los alimentos que consumimos no se pueden absorber hacia la circulación sanguínea
sin que primero se rompan en partículas más pequeñas. La digestión es el proceso de ruptura, en el
tracto digestivo, de los componentes de los alimentos en otras más pequeñas con la ayuda de las
enzimas. Las enzimas digestivas son hidrolasas que catalizan (aceleran) la adición de agua a las
moléculas de los alimentos para romperlas en subunidades más pequeñas. Por ejemplo, cuando los
aminoácidos se unen para formar una proteína, un grupo –OH- es eliminado del extremo carboxilo
de un aminoácido y un –H+ es eliminado del grupo amino del segundo aminoácido para formar un
enlace peptídico entre los dos aminoácidos y además agua. Para romper esta proteína, una enzima
digestiva cataliza la adición de agua (OH- + H+) al enlace peptídico, rompiendo el enlace para
restaurar el grupo carboxilo del primer aminoácido y el grupo amino del segundo, escindiendo
eficazmente la proteína en dos subunidades de aminoácido. Una vez que una molécula de alimento
se rompe en sus componentes más simples, estos se absorben a través de las células epiteliales que
revisten el tracto gastrointestinal y entran en la circulación sanguínea.

Además de ser hidrolasas, las enzimas digestivas son específicas de sustrato –funcionan sobre
algunas sustancias pero no sobre otras-. Por ejemplo, la amilasa salival es una enzima de la saliva
que rompe el almidón (que se encuentra en alimentos como el maíz, las patatas, el pan y la pasta)
y el glucógeno (almidón animal), pero no la celulosa (que se encuentra en las paredes celulares de
las plantas), aunque la celulosa se compone de glucosa, al igual que el almidón y el glucógeno.

La temperatura y el pH son dos factores que desempeñan un papel clave en la eficacia de las
enzimas digestivas. Un aumento en la temperatura puede hacer que una reacción se acelere, ya
que las moléculas se mueven más rápidamente y entonces se incremente el contacto con la
enzima; sin embargo, una temperatura demasiado alta alterará las uniones moleculares que
estabilizan la

configuración de la enzima, causando su desnaturalización (cambio

estructural que impide su función). Además, cada enzima tiene un pH óptimo en el cual es más
activa. Dentro del rango de pH óptimo, la enzima funcionará según lo esperado; más allá de este
pH, la enzima no tendrá efecto.

La mayoría de las moléculas alimenticias se pueden incluir en una de las siguientes categorías:
carbohidratos, proteínas o lípidos. Los carbohidratos son la fuente principal de calorías e incluyen
monosacáridos, disacáridos y polisacáridos. Antes de ser absorbidos, los carbohidratos más
complejos se hidrolizan hasta los más simples (monosacáridos) como la glucosa. Las proteínas son
muy importantes para el crecimiento y varias funciones vitales. Se hidrolizan hasta aminoácidos
antes de ser absorbidos, ya en el organismo se requieren para construir nuevas proteínas. Los
lípidos, la mayoría de los cuales son triglicéridos (componentes principales de grasas y aceites) no
son solubles en agua y por ello plantean problemas especiales para la digestión. La lipasa, la enzima
que actúa sobre los lípidos, es hidrolítica (como todas las enzimas digestivas) y solo puede actuar
en la superficie de las gotas de lípidos porque son insolubles en agua. Para aumentar la velocidad
de digestión por la lipasa, los lípidos primero son emulsionados (se rompen en gotas más
pequeñas) con la ayuda de las sales biliares, derivadas del colesterol. La emulsión da lugar a gotas
más pequeñas con áreas superficiales más grandes, haciendo más fácil que la lipasa se una a los
sustratos y digiera los lípidos. Las sales biliares también forman micelas, que ayudan a la absorción
de los productos de la digestión de los lípidos: ácidos grasos y monoglicéridos.

En los siguientes experimentos se examinarán los efectos de diversas enzimas digestivas sobre los
carbohidratos, proteínas y lípidos. Del menú principal, seleccionar Procesos Físicos y Químicos de la
Digestión. Aparecerá la pantalla de inicio (Figura 7.1). Esta pantalla será utilizada para las dos
primeras actividades, en las cuales se probarán los efectos de la amilasa salival sobre el almidón y
la celulosa.

Actividad1

Amilasa salival y almidón

La digestión del almidón comienza en la boca con la acción de la amilasa salival la cual es segregada
por las glándulas salivales. Esta enzima rompe el almidón en maltosa, un disacárido formado por
dos moléculas de glucosa. Así, la presencia de maltosa en una muestra experimental indicaría que
se ha producido la digestión del almidón.

1.- Pulsar sobre el tubo de ensayo que cuelga más cerca de la incubadora, arrastrarlo a la ranura 1
en la parte superior de la incubadora. Repetir la acción, llenando las ranuras hasta la 7.

2.- Llenar los siete tubos de ensayo con tres sustancias cada uno, tal como sigue:

∙ Tubo No. 1: almidón, agua desionizada, buffer pH 7.

∙ Tubo No. 2: amilasa, agua desionizada, buffer pH 7.

∙ Tubo No. 3: almidón, amilasa, buffer pH 7.

∙ Tubo No. 4: almidón, amilasa, buffer pH 7.

∙ Tubo No. 5: maltosa, agua desionizada, buffer pH 7.

∙ Tubo No. 6: almidón, amilasa, buffer pH 2.

∙ Tubo No. 7: almidón, amilasa, buffer pH 9.

Figura
7.1 Pantalla de inicio del experimento de la amilasa.

3.- Pulsar el número 3 debajo del tubo No. 3. El tubo bajará en la unidad de incubación. Activar
Hervir. El tubo hervirá y volverá a subir. Observar que la única diferencia entre el tubo 3 y 4 es
que el tubo 3 ha hervido.

4.- Fijar (+) o (-) la temperatura de incubación a 370 C y el temporizador a 60 min.

5.- Incubar. Al final del periodo de incubación, los siete tubos volverán a subir y la puerta del
armario de análisis se abrirá.

Se observará que en el armario de análisis hay siete tubos vacíos y dos botellas cuentagotas
que contienen los reactivos IKI y de Benedict. La prueba de IKI detecta la presencia de almidón,
mientras que la prueba de Benedict detecta la presencia de azúcares tales como glucosa o
maltosa (productos de la digestión del almidón). Se añadirán estos reactivos a los siete tubos
experimentales para determinar si ha habido o no digestión.

6.- Pulsar sobre el tubo 1 de la ranura 1 de la incubadora. Se verá cambiar el cursor a un tubo
de ensayo en miniatura. Arrastrarlo al borde del primer tubo del armario de análisis. El
contenido del tubo de ensayo en miniatura se vaciará en el tubo de análisis.

7.- Repetir el paso 6 para los tubos restantes. Hacer esto secuencialmente.

8.- Añadir el reactivo de IKI al primer tubo del armario de análisis. Repetir esto para todos los
tubos y observar cualquier cambio de color. Un color azul oscuro o gris indica una prueba

positiva para el almidón; un color amarillo indica una prueba negativa.

Anotar los resultados de la prueba de IKI en la tabla que hay más adelante.

9.- Añadir el reactivo de Benedict al tubo de ensayo 1 (ranura 1 de la incubadora). Repetir lo

anterior para los tubos restantes de la incubadora.

10.- Hervir. Examinar los cambios de color de los tubos. Un color verde, naranja o rojizo indica
la presencia de maltosa, considerando positivo el resultado de la prueba de Benedict. Un color
azul indica que no hay maltosa y el resultado de la prueba se considera negativo. Anotar los
resultados en la Tabla 7.1.

11.- Guardar datos, y si se desea, imprimirlos.

12.- Arrastrar cada tubo al lavador.

¿Cuál es el propósito de los tubos 1 y 2? El tubo 1 contine almidón, agua

desionizada y el buffer pH 7.

● La prueba de IKI salió positiva, por lo tanto podemos deducir como

una no digestión del almidón por falta de la enzima amilasa y
debido a esta  razón, es que la prueba de Benedict salió negativa. 
El tubo 2 contiene amilasa, agua desionizada y el buffer pH 7.
● Ambas pruebas, tanto la de IKI, como  la de Benedict, fueron
negativas, ya que la solución solo contenía la enzima necesaria para
la  digestión (amilasa), sin embargo no tenía el almidón.  

¿Qué se puede concluir de los tubos 3 y 4? El tubo 3 contiene almidón, amilasa y el buffer pH 7.
La prueba de IKI salió positiva porque detecto la presencia de almidón, sin embargo, la prueba
de Benedict salió negativa, ya que a pesar que la solución contaba con la enzima necesaria para
la digestión del almidón (amilasa) y poder obtener así la maltosa, la solución fue incubaba a
37°C lo que provoca la inactivación de esta enzima.  El tubo 4 contiene almidón, amilasa y el
buffer pH 7. La prueba de IKI salió negativa, puesto que a  pesar de que la solución contenía
almidón, también estaba presente la amilasa, y como la prueba  de Benedict fue positiva, se
puede concluir, que el almidón fue degradado por la amilasa, hasta  convertirlo en maltosa.

¿Qué indican los tubos 4, 6 y 7 sobre la actividad de amilasa y el pH? Un medio neutro es
necesario para que la amilasa se active y digiera el almidón
¿Cuál es el pH óptimo para la actividad de la amilasa? La amilasa tiene un pH optimo entre 5-7. 

¿La amilasa actúa a pH diferentes al pH óptimo? Sí, ya que si no se encuentra en su pH

optimo, como en el tubo 6 y 7, ésta no digiere correctamente el almidón

¿Cuál es el producto final de la digestión del almidón? son maltosa,

maltotriosa principalmente 

¿En qué tubos se detectó la presencia de maltosa al final del experimento? En los tubos
4, 5, 6 y 7.  

¿Por qué la maltosa no estuvo presente en los otros tubos? En el tubo 1 no

estuvo presente porque a pesar de que la solución contenía el almidón, no
estaba presente la amilasa, la enzima necesaria para digerir ese almidón y
convertirlo en maltosa.  En el tubo 2 paso lo contrario al tubo 1, estaba
presente la enzima necesaria (la amilasa), pero no  había un polisacárido
que digerir, es decir, el almidón.  En el tubo 3 estaba presente tanto el
polisacárido (almidón), como la enzima (amilasa), pero como  la solución
fue sometida a condiciones externas, en este caso, fue incubaba a 37°C,
provoco la  inactivación de la enzima, por lo que no hubo digestión del
almidón.
Tabla 7.1. Resultados de la Actividad 1

Tubo No. 1 2 3 4 5 6 7

Sustancias almidón amilasa almidón almidón maltosa almidón almidón

agua d-I agua d-I amilasa amilasa agua d-I amilasa amilas
buffer 7 buffer 7 buffer 7 buffer 7 buffer 7 buffer 2 a
buffer 9

Condicion 37o C 37o C hervid 37o C 37o C 37o C 37o C

es de o/
incubació incuba
n do a
37o C

Prueba Positiva Negativa Positiva Negativa Negativa Positiva Positiva

del
reactivo
de IKI

Prueba Negativa Negativa Negativa Positiva Positiva Positiva Positiva

del
reactivo
de
Benedict
Actividad2

Amilasa salival y celulosa

En esta actividad se investigará si la amilasa salival digiere a la celulosa,

si las bacterias (como las que se encuentran en el estómago de los rumiantes) la digieren y si la
peptidasa (enzima pancreática que rompe los péptidos) digiere el almidón.

1.- Arrastrar el tubo que cuelga más cerca de la incubadora hasta la ranura 1 en la parte
superior de la incubadora. Repetir esta acción hasta que las siete ranuras contengan un tubo.

2.- Llenar los siete tubos con tres sustancias cada uno, tal como sigue:

∙ Tubo No. 1: amilasa, almidón, buffer pH 7.

∙ Tubo No. 2: amilasa, almidón, buffer pH 7.

∙ Tubo No. 3: amilasa, glucosa, buffer pH 7.

∙ Tubo No. 4: amilasa, celulosa, buffer pH 7.

∙ Tubo No. 5: amilasa, celulosa, agua desionizada.

∙ Tubo No. 6: peptidasa, almidón, buffer pH 7.

∙ Tubo No. 7: bacterias, celulosa, buffer pH 7.

3.- Pulsar el número 1 debajo del tubo No. 1. El tubo bajará a la unidad de incubación. Activar
congelar.

4.- Fijar la temperatura ( + ) o ( - ) a 37o C y el temporizador a 60 minutos.

5.- Incubar. Los siete tubos bajarán a la unidad de incubación, al final subirán al armario.

Observa que en el armario de análisis hay siete tubos vacíos y las botellas cuentagotas de los
reactivos de IKI y de Benedict los cuales se añadirán a los siete tubos experimentales.

6.- Pulsar el tubo No. 1 de la ranura 1 de la incubadora. Se verá cambiar el cursor a un tubo de
ensayo en miniatura. Arrastrarlo al borde del primer tubo en el armario de análisis. El
contenido del tubo de ensayo en miniatura se vaciará en el tubo de análisis.

7.- Repetir el paso 6 para los restantes tubos. Hacerlo secuencialmente.

8.- Colocar el reactivo de IKI en cada uno de los tubos del armario de análisis y observar
cualquier cambio de color. Un color azul oscuro o gris indica una prueba positiva para el
almidón; un color amarillo indica una prueba negativa. Anotar los resultados de la prueba de
IKI en la tabla 2.

9.- Añadir el reactivo de Benedict a cada uno de los tubos de la incubadora.

 10.- Activar Hervir. Los tubos descenderán, hervirán y volverán a subir. Examinar los cambios de
color de los tubos. Un color verde, naranja o rojizo indica la presencia de glucosa o maltosa lo
que implica positivo el resultado de la prueba de Benedict. Un color azul indica que no hay
glucosa o maltosa y el resultado de la prueba de Benedict se considera negativo. Anotar los
resultados en la Tabla 7.2.

11.- Guardar datos o bien seleccionar Herramientas e Imprimir datos para obtener copia.

12.- Pulsar y arrastrar cada tubo de ensayo al lavador de tubos de ensayo.

Tabla 7.2. Resultados de la Actividad 2.

Tubo No. 1 2 3 4 5 6 7

Sustancias amilasa amilasa amilas amilasa amilasa peptid bacterias

almidón almidón a celulosa celulosa asa celulosa
buffer 7 buffer glucosa Buffer 7 agua almidó buffer 7
7 buffer 7 d-I n
buffer 7

Condicion congelad 37o C 37o C 37o C 37o C 37o C 37o C

es de o/
Incubació incubado
n a 37o C

Prueba Negativo Negativo Negativ Positivo Positivo Positivo Negativo

del o
reactivo
de IKI

Prueba Positivo Positiva Positiva Negativa Negativa Negativa Positiva

del
reactivo
de
Benedict

¿Qué tubos mostraron resultado positivo para el reactivo de IKI? Los tubos 4, 5 y 6. 
¿Qué tubos mostraron resultado positivo para el reactivo de Benedict? 1, 2, 3 y 7

¿Cuál fue el efecto de congelar el tubo No. 1? Ningún efecto

¿Cuál es la diferencia entre congelar o hervir el tubo? Como pudimos observar cuando
congelamos el tubo, la enzima no tiene ningún efecto adverso,  sigue actuando de la
misma forma contra el almidón, sin embargo, cuando hervimos el tuvo si hay  efectos,
ya que no degrada correctamente el almidón a maltosa.  

¿Cuál es la subunidad más pequeña en la cual puede romperse el almidón? Es la

maltosa y esta a su vez se subdivide en dos de glucosa.

7
¿Cuál fue el efecto de la amilasa sobre la glucosa en el tubo No. 3? Sugerir una explicación.
La prueba de IKI salió negativa, puesto que ya no había presencia de almidón en la solución, sino de
glucosa, por lo que la prueba de Benedict fue positiva.

¿Cuál fue el efecto de la amilasa sobre la celulosa en el tubo No. 4? Ninguno, porque la amilasa ni
tiene ningún efecto sobre la celulosa.

Las palomitas de maíz y el apio están constituidas casi exclusivamente por celulosa.
¿Qué se puede concluir sobre la digestión de la celulosa a juzgar por los resultados de
los tubos 4, 5 y 7? Que solo las bacterias o su enzima correspondiente (celulasa) son
capaces de digerir a la celulosa,  pues la amilasa no tiene efecto catalizador sobre ella.  

¿Cuál fue el efecto de la enzima peptidasa utilizada en el tubo No. 6? Explicar la

respuesta, en base al conocimiento del tema sobre la peptidasa y la especificidad del
sustrato. Las enzimas son proteínas complejas que producen un cambio químico
específico, por lo tanto, con  esta definición podemos concluir que solo la enzima
amilasa será capaz de catalizar el almidón, la  peptidasa no tiene ningún efecto sobre
éste. La función de la peptidasa es hidrolizar los enlaces  peptídicos presentes en
proteínas y péptidos. 

Pepsina

Las proteínas están compuestas de subunidades llamadas aminoácidos. Cuando están sometidas a
actividad enzimática se rompen en sus componentes aminoácidos. La pepsina es un ejemplo de
enzima que rompe proteínas. Es segregada por glándulas del estómago en forma de proenzima
inactiva, pepsinógeno, que es convertido a pepsina por la escisión de uniones débiles en el
ambiente ácido (pH bajo) del estómago. El grado en el que se hidrolizan o digieren proteínas en el
estómago es significativo aunque variable. Se estima que el 15% de las proteínas de la dieta son
reducidas a aminoácidos por la pepsina. La mayor parte de la digestión de las proteínas ocurre en
el duodeno.

Actividad3

Digestión de proteínas por la pepsina

En la presente actividad se investigará los efectos de la pepsina sobre BAPNA. Activar Experimento
y después seleccionar Pepsina.

8
 En la pantalla mostrada en la Figura 7.2 se observa que las botellas
cuentagotas contienen pepsina y BAPNA, una proteína sintética que se presenta como una solución
incolora y transparente pero que tomará un color amarillo si es digerida por una enzima como la
pepsina. No es necesario añadir reactivos adicionales para determinar si ha habido reacción
enzimática.

Figura 7.2 Pantalla de inicio del experimento de la pepsina.

1.- Colocar el tubo de ensayo que cuelga más cerca de la incubadora en la ranura No. 1. Repetir la
acción hasta que seis de las siete ranuras contengan tubo.

2.- Llenar los seis tubos con tres sustancias cada uno de la forma que se indica a continuación.

∙ Tubo No. 1: pepsina, BAPNA, buffer pH 2

∙ Tubo No. 2: pepsina, BAPNA, buffer pH 2

∙ Tubo No. 3: pepsina, agua desionizada, buffer pH 2

∙ Tubo No. 4: agua desionizada, BAPNA, buffer pH 2

∙ Tubo No. 5: pepsina, BAPNA, buffer pH 7

∙ Tubo No. 6: pepsina, BAPNA, buffer pH 9

3.- Pulsar el No. 1 debajo del tubo No. 1. El tubo baja a la unidad de incubación, activar hervir, el
tubo baja, hierve y vuelve a subir.
4.- Ajustar (+ o -) la temperatura a 37o C y el temporizador a 60 minutos.

5.- Incubar. Los seis tubos bajarán a la unidad de incubación, serán

agitados mientras se incuban. Al final del periodo, los tubos volverán a subir y se abrirá la puerta
del armario de análisis.

Al abrirse el armario de análisis se mostrará el espectrofotómetro, instrumento que mide la

cantidad de luz absorbida (densidad óptica) por una solución. Se utilizará el espectrofotómetro
para medir la intensidad del color amarillo que se produce cuando es digerido el BAPNA. El
espectrofotómetro emitirá una luz que pasará a través de la solución para medir su densidad
óptica. Cuanto mayor es la densidad óptica, más BAPNA habrá sido digerido por la pepsina.

6.- Arrastrar el tubo No. 1 hasta el espectrofotómetro.

7.- Analizar.

8.- Observar la lectura de densidad óptica y apuntarla en la Tabla 7.3.

9.- Retirar el tubo y devolverlo a su ranura encima de la incubadora.

10.- Repetir los pasos 6 a 9 para los tubos restantes.

11.- Después de que se hayan leído todos los tubos, Guardar Datos.

12.- Arrastrar cada tubo al lavador de tubos.

13.- Si se desea imprimir, pulsar Herramientas e Imprimir Datos.

Tabla 7.3. Resultados de la actividad 3

Tubo No. 1 2 3 4 5 6

Sustancias pepsina pepsina pepsina agua pepsina pepsina

BAPNA BAPNA agua BAPNA BAPNA BAPNA
buffer pH 2 buffer pH 2 buffer pH 2 buffer pH 2 buffer pH 7 buffer pH 9

Condicion Hervido / 37o C 37o C 37o C 37o C 37o C

es de incubado
incubació a 37o C
n

Densidad 0 Positivo 0 0 Positivo, 0

óptica en menor
proporción

¿Qué valor de pH permitió la máxima hidrólisis del BAPNA? Un pH acido de 2. 

¿Qué efecto sobre la actividad enzimática produjo el hervir el tubo de ensayo? La enzima se
desnaturaliza y por lo tanto no tiene el mismo efecto sobre la proteína. 
La congelación, ¿tendría el mismo efecto? ¿Por qué? Pienso que no afectaría, ya que como vimos la
actividad pasada, la congelación no afecta a la  acción de la enzima. 

¿Qué tubos de ensayo fueron los “controles”? Los tubos 2 y 5. 

¿Cuál fue el efecto de la pepsina sobre BAPNA? La pepsina es una enzima que se
produce en el estómago, actúa sobre las proteínas degradándolas,  y proporciona
péptidos y aminoácidos en un ambiente muy ácido. La BAPNA es una proteína que  es
degrada por la pepsina, pero como observamos, para que ésta actúe debe estar en un
ambiente  acido y sin ser afectada por condiciones externas, como la incubación. 

Usando la simulación, diseñar un experimento que permita ensayar cómo varía la cantidad de
BAPNA digerida en función del tiempo. Exponer la conclusión Usando la simulación, diseñar un
experimento que permita ensayar si la temperatura tiene o no algún efecto sobre la digestión de
BAPNA. ¿Cuál es la conclusión?.

Lipasa

En una dieta normal, los principales lípidos son los triglicéridos, los componentes mayoritarios de
las grasas y aceites. Los lípidos son insolubles en agua y primero debe ser emulsionados (se rompen
en gotas más pequeñas, aumentando su área superficial) antes de que una enzima digestiva como
la lipasa puada actuar con eficacia sobre ellos. En el intestino delgado, los lípidos son emulsionados
por la bilis, un líquido amarillo verdoso producido por el hígado. Las gotas resultantes cubiertas de
bilis tienen áreas superficiales relativamente grandes, permitiendo a la enzima lipasa, soluble en
agua, un acceso más fácil a los sustratos. La lipasa entonces hidroliza las gotas de lípidos a ácidos
grasos y monoglicéridos, los productos finales de la digestión de los lípidos. La hidrólisis de los
lípidos también forma micelas, pequeños agregados moleculares que aumentan la absorción de los
productos de la digestión de los lípidos. Las lipasas que se encuentran en el jugo pancreático son las
responsables de la mayoría de los lípidos presentes en la dieta normal.

Actividad4

Lipasa, bilis y digestión de lípidos.

11

Seleccionar Experimento y enseguida Lipasa para mostrar la pantalla de

inicio (Figura 7.3). Se observa que entre las botellas cuentagotas se incluye lipasa, aceite vegetal,
sales biliares, buffers codificados por colores.
 Figura 7.3 Pantalla de inicio del experimento de la Lipasa.
1.- Colocar un tubo de ensayo en cada una de las ranuras que están en la parte superior de la
incubadora.

2.- Llenar los siete tubos con cuatro sustancias cada uno, tal y como se detalla a continuación:

∙ Tubo No. 1: lipasa, aceite vegetal, sales biliares, buffer pH 7.

∙ Tubo No. 2: lipasa, aceite vegetal, sales biliares, buffer pH 7.

∙ Tubo No. 3: lipasa, aceite vegetal, agua desionizada, buffer pH 7.

∙ Tubo No. 4: lipasa, agua desionizada, sales biliares, buffer pH 9.

∙ Tubo No. 5: agua desionizada, aceite vegetal, sales biliares, buffer pH 7. ∙

Tubo No. 6: lipasa, aceite vegetal, sales biliares, buffer pH 2.
∙ Tubo No. 7: lipasa, aceite vegetal, sales biliares, buffer pH 9.

3.- Activar el No. 1. El tubo bajará a la unidad de incubación. Hervir. El tubo Hervirá y después
volverá a subir.

4.- Fijar la temperatura a 37oC y el temporizador a 60 minutos.

12
 5.- Incubar. Los siete tubos bajarán a la unidad de incubación y serán
agitados suavemente mientras se incuban. Al final del periodo, los tubos volverán a subir y se
abrirá la puerta del armario.

Se mostrará un medidor de pH. La digestión del aceite vegetal por la lipasa liberará ácidos grasos,
que disminuirán el pH. De esta forma, utilizando el medidor de pH se puede detectar la presencia
de ácidos grasos y, por lo tanto, evidencia de la digestión comparando el pH de las muestras con su
pH original. Se arrastra de manera individual los tubos hasta el medidor de pH. Una vez los tubos
estén colocados en su lugar, se activa Medir pH. Un electrodo descenderá sobre el contenido de los
tubos y se determinará el pH.

6.- Colocar el tubo No. 1 en el medidor de pH.

7.- Activar Medir pH.

8.- Anotar el valor de pH en la tabla 7.4, después devolver el tubo a su ranura en la incubadora.

9.- Repetir los pasos 6 a 8 con los restantes tubos de ensayo.

10.- Cuando todos los tubos hayan sido analizados, Guardar Datos.

11.- Activar herramientas y seleccionar Imprimir Datos.

12.- Colocar cada uno de los tubos en la unidad de lavador de tubos.

Tabla 7.4 Resultados de la Actividad 4

Tubo No. 1 2 3 4 5 6 7

Sustancias Lipasa Lipasa Lipasa Lipasa Agua Lipasa Lipasa

Aceite Aceite Aceite Agua Aceite Aceite Aceite
Bilis Bilis Agua Bilis Bilis Bilis Bilis
Buffer 7 Buffer 7 Buffer 7 Buffer 9 Buffer 7 Buffer 2 Buffer 9

Condicion Hervido 37o C 37o C 37o C 37o C 37o C 37o C

es de ,
incubació Incuba
n do a
37o C

pH 7 6.21 6.72 9 7 2 8.97

¿Qué mostró el tubo No. 1? La solución contaba con todo lo necesario para la digestión del aceite,
tanto la enzima (lipasa), como la bilis (ayuda a la emulsión de los
triglicéridos), sin embargo, como la solución fue incubada a 37°C la enzima se inactivo y no hubo
digestión, por lo que al final el pH no disminuyo.

¿Por qué el tubo No.1 debía tener un pH de 7? Porque no hubo una digestión del triglicérido

presente en la solución, debido a la inactivación de la enzima, por eso el pH se mantuvo y no

disminuyo
¿Cuál es la principal diferencia entre los tubos 2 y 3? Ambos tubos contienen lo mismo, la única
diferencia es que en el tubo 2 está presente la bilis, lo que no hay en el tubo 1, que es sustituida
por agua, y como sabemos en la digestión de los
triglicéridos es muy importante la bilis, ya que ayuda a emulsión de éstos y facilita la digestión por
parte de la lipasa. Por eso en el tubo 2 hubo mayor disminución del pH, por que hubo mayor
digestión.

¿Cuál es el efecto de las sustancia del tubo No. 2 que no fue incluida en el tubo No. 3? La bilis

¿Cuál fue el pH óptimo para la digestión por la lipasa? l pH óptimo para las lipasas se encuentra

generalmente en el intervalo entre 7,0 y 9,0.

Fundamentar la respuesta de la pregunta anterior.

para que la lipasa tengo un mayor efecto, se debe encontrar entre un pH neutro y base, ya que en
un ambiente más acido pierde su efecto catalizador sobre los triglicéridos.
¿Qué efecto tuvieron los otros buffers sobre el proceso digestivo? Ayudaron a que no se
produjeran cambios bruscos de pH en el tracto digestivo.
¿Cuáles son los productos de digestión por lipasa en el tubo No. 2? Ácidos grasos y
monoglicéridos, los productos finales de la digestión de los lípidos.
¿En qué tubos se detectó la presencia de ácidos grasos? En los tubos 2, 3 y 7.

Procesos Físicos de la digestión.

Los procesos químicos de la digestión son solamente una parte del proceso digestivo. También
están implicados procesos físicos. La masticación, por ejemplo, mezcla el alimento con la
mucosidad salival y la amilasa, lo reduce a partículas pequeñas y manejables y lo transforma en
una masa que se puede tragar denominada bolo. La lengua separa el bolo de la masa de alimento
en la boca, presionándolo contra el paladar duro. El bolo entra entonces en la faringe, estimulando
los receptores táctiles que inician el reflejo de deglución y lo impulsan a través del esófago. Una
onda de contracción denominada peristaltismo mueve entonces el bolo hasta el estómago, donde
se convierte en quimo. Los músculos del estómago mezclan el quimo con los jugos gástricos para
fragmentar el alimento en partículas aún más pequeñas; también regulan la entrada del quimo en
el intestino delgado. Los movimientos peristálticos continúan en el intestino delgado,
entremezclándose periódicamente con la segmentación, en la cual el quimo va hacia delante y
hacia atrás por la contracción y la relajación de los segmentos intestinales. La segmentación mezcla
a fondo el quimo con las enzimas digestivas, la bilis y el jugo pancreático aumentando la eficacia de
la absorción de nutrientes a la sangre.

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