PARA ALCANZAR

EL EXITO
NO BASTA CON
HACER UN
ESFUERZO, SE
NECESITA HACER
UN ……
 SOBRE
ESFUERZO
Una molécula simple y extraña

Dr. Mario A. Castro Melgar.

UES-FMOr-Dto. Medicina
Sección Bioquímica
Bioquímica I
Ciclo I 2021
 El agua: La vida se apoya en su
comportamiento anormal

El agua, una molécula simple y extraña,

puede ser considerada como el líquido de la
vida. Es la sustancia más abundante en la
biosfera, dónde la encontramos en sus tres
estados y es además el componente
mayoritario de los seres vivos, pues entre el
65 y el 95% del peso de la mayor parte de
las formas vivas es agua.
El agua fue además el soporte donde surgió la vida.
Molécula con un extraño comportamiento que la convierten
en una sustancia diferente a la mayoría de los líquidos,
posee una manifiesta reaccionabilidad y posee unas
extraordinarias propiedades físicas y químicas que van a
ser responsables de su importancia biológica.

Durante la evolución de la vida, los organismos se han

adaptado al ambiente acuoso y han desarrollado sistemas
que les permiten aprovechar las inusitadas propiedades
del agua.
DISTRIBUCION DE LOS LIQUIDOS CORPORALES
EN SUS ESPACIOS VIRTUALES

40% espacio intracelular

20% espacio extracelular :

5% espacio intravascular (Plasma)
15% espacio insterticial
40% sólidos :
1% CHO
15% LIPIDOS
15% PROTEINAS
1% VITAMINAS
7% MINERALES
COMPARTIMENTOS VIRTUALES
DEL ORGANISMO Y
PORCENTAJE DE AGUA

SOLIDOS
VENAS AGUA
40%
SOLIDOS INTERSTICIO
15% LINFA
CELULA
CELCELULA
40%

VASO SANGUINEO
AGUA SOLIDOS
ARTERIAS 5%
PORCENTAJES DE AGUA EN LAS DIFERENTES
EDADES
EDAD % DE AGUA
Estado Fetal 90
Recién Nacido 80
Adulto normal 60-70
Adulto obeso 50-55
Anciano 40
 Estructura del agua
La molécula de agua está formada por dos
átomos de H unidos a un átomo de O por medio
de dos enlaces covalentes. La disposición
tetraédrica de los orbitales sp3 del oxígeno
determina un ángulo entre los enlaces

H-O-H

aproximadamente de 104'5:, además el oxígeno

es más electronegativo que el hidrógeno y atrae
con más fuerza a los electrones de cada enlace.
Fig.1

Fig.2

Fig.3
El resultado es que la molécula de agua aunque
tiene una carga total neutra (igual número de
protones que de electrones ), presenta una
distribución asimétrica de sus electrones, lo que
la convierte en una molécula polar, alrededor del
oxígeno se concentra una densidad de carga
negativa , mientras que los núcleos de hidrógeno
quedan desnudos, desprovistos parcialmente de
sus electrones y manifiestan, por tanto, una
densidad de carga positiva.
 Por eso en la práctica la molécula de
agua se comporta como un dipolo

Fig.5
Fig.4
Así se establecen interacciones dipolo-
dipolo entre las propias moléculas de agua,
formándose enlaces o puentes de
hidrógeno, la carga parcial negativa del
oxígeno de una molécula ejerce atracción
electrostática sobre las cargas parciales
positivas de los átomos de hidrógeno de
otras moléculas adyacentes.
Aunque son uniones débiles, el hecho de que
alrededor de cada molécula de agua se dispongan
otras cuatro molécula unidas por puentes de
hidrógeno permite que se forme en el agua
(líquida o sólida) una estructura de tipo reticular,
responsable en gran parte de su comportamiento
anómalo y de la peculiaridad de sus propiedades
fisicoquímicas.
 Propiedades del agua
1. Acción disolvente
El agua es el líquido que más sustancias disuelve,
por eso decimos que es el disolvente universal. Esta
propiedad, tal vez la más importante para la vida, se
debe a su capacidad para formar puentes de
hidrógeno con otras sustancias que pueden
presentar grupos polares o con carga iónica (
alcoholes, azúcares con grupos R-OH , aminoácidos
y proteínas con grupos que presentan cargas + y - ,
lo que da lugar a disoluciones moleculares Fig.7.
También las moléculas de agua pueden disolver
a sustancias salinas que se disocian formando
disoluciones iónicas.(Fig.6)

Fig.7

Fig.6
En el caso de las disoluciones iónicas (fig.6)
los iones de las sales son atraídos por los
dipolos del agua, quedando "atrapados" y
recubiertos de moléculas de agua en forma
de iones hidratados o solvatados.
La capacidad disolvente es la responsable
de dos funciones :
1-Medio donde ocurren las reacciones del
metabolismo
2-Sistemas de transporte
Este efecto puede verse en esta
animación, donde vemos a las moléculas
de agua separando los iones, e
impidiendo que estos vuelvan a unirse.
 2. Elevada fuerza de cohesión
Los puentes de hidrógeno mantienen las moléculas
de agua fuertemente unidas, formando una estructura
compacta que la convierte en un líquido casi
incomprensible. Al no poder comprimirse puede
funcionar en algunos animales como un esqueleto
hidrostático, como ocurre en algunos gusanos
perforadores capaces de agujerear la roca mediante
la presión generada por sus líquidos internos.
3. Elevada fuerza de adhesión
Esta fuerza está también en
relación con los puentes de
hidrógeno que se establecen
entre las moléculas de agua
y otras moléculas polares y
es responsable, junto con la
cohesión del llamado
fenómeno de la capilaridad.
Fig.8
 Cuando se introduce un capilar (Fig.8) en un
recipiente con agua, ésta asciende por el capilar
como si trepase agarrándose por las paredes,
hasta alcanzar un nivel superior al del recipiente,
donde la presión que ejerce la columna de agua ,
se equilibra con la presión capilar. A este
fenómeno se debe en parte la ascensión de la
savia bruta desde las raíces hasta las hojas, a
través de los vasos leñosos.
 4. Gran calor específico
También esta propiedad está en relación con los
puentes de hidrógeno que se forman entre las
moléculas de agua. El agua puede absorber
grandes cantidades de "calor" que utiliza para
romper los p.de h. por lo que la temperatura se
eleva muy lentamente. Esto permite que el
citoplasma acuoso sirva de protección ante los
cambios de temperatura. Así se mantiene la
temperatura constante .
 5. Elevado calor de vaporización
Sirve el mismo razonamiento, también los p. de
h. son los responsables de esta propiedad. Para
evaporar el agua , primero hay que romper los
puentes y posteriormente dotar a las moléculas
de agua de la suficiente energía cinética para
pasar de la fase líquida a la gaseosa.
Para evaporar un gramo de agua se precisan 540
calorías, a una temperatura de 20: C.
 Funciones del agua
Las funciones del agua se relacionan íntimamente con las
propiedades anteriormente descritas. Se podrían resumir en
los siguientes puntos :

1. Soporte o medio donde ocurren las reacciones metabólicas

2. Amortiguador térmico
3. Transporte de sustancias
4. Lubricante, amortiguadora del roce entre órganos
5. Favorece la circulación y turgencia
6. Da flexibilidad y elasticidad a los tejidos
7. Puede intervenir como reactivo en reacciones del
metabolismo, aportando hidrogeniones o hidroxilos al medio.
 Ionización del agua
Disociación del agua
Fig.9
El agua pura tiene la capacidad de disociarse en
iones, por lo que en realidad se puede considerar
una mezcla de :

✓ agua molecular (H2O )

✓ protones hidratados (H3O+ ) e

✓ iones hidroxilo (OH-)

Para simplificar los cálculos Sorensen ideó expresar
dichas concentraciones utilizando logaritmos, y así
definió el pH como el logaritmo cambiado de signo(-)
de la concentración de hidrogeniones. Según esto:

✓ disolución neutra pH = 7

✓ disolución ácida pH < 7

✓ disolución básica pH > 7

En realidad esta disociación es muy débil en el
agua pura, y así el producto iónico del agua a 25:
es

Este producto iónico es constante. Como en el

agua pura la concentración de hidrogeniones y
de hidroxilos es la misma, significa que la
concentración de hidrogeniones es de 1 x 10 -7.
En la figura 10 se señala el pH de algunas
soluciones. En general hay que decir que la vida
se desarrolla a valores de pH próximos a la
neutralidad.

Fig. 10
Los organismos vivos no soportan variaciones
del pH mayores de unas décimas de unidad y por
eso han desarrollado a lo largo de la evolución
sistemas de tampón o buffer, que mantienen el
pH constante mediante mecanismos
homeostáticos. Los sistemas tampón consisten en
un par ácido-base conjugada que actúan como
dador y aceptor de protones respectivamente.
El tampón bicarbonato es común en los
líquidos intercelulares, mantiene el pH en
valores próximos a 7,4, gracias al equilibrio
entre el ión bicarbonato y el ácido carbónico,
que a su vez se disocia en dióxido de carbono
y agua:
Si aumenta la concentración de hidrogeniones en
el medio por cualquier proceso químico, el
equilibrio se desplaza a la derecha y se elimina al
exterior el exceso de CO2 producido. Si por el
contrario disminuye la concentración de
hidrogeniones del medio, el equilibrio se
desplaza a la izquierda, para lo cual se toma CO2
del medio exterior.
 Ósmosis
1. Ósmosis y presión osmótica
Si tenemos dos disoluciones acuosas de distinta
concentración separadas por una membrana semipermeable
(deja pasar el disolvente pero no el soluto ), se produce el
fenómeno de la ósmosis que sería un tipo de difusión pasiva
caracterizada por el paso del agua ( disolvente ) a través de la
membrana semipermeable desde la solución más diluida
(hipotónica) a la más concentrada (hipertónica), este trasiego
continuará hasta que las dos soluciones tengan la misma
concentración ( isotónicas o isoosmóticas ).
 Figura 11

Y se entiende por presión osmótica la presión

que sería necesaria para detener el flujo de agua
a través de la membrana semipermeable.
La membrana plasmática de la célula puede
considerarse como semipermeable, y por ello las células
deben permanecer en equilibrio osmótico con los
líquidos que las bañan.

Fig. 12
Cuando las concentraciones de los fluidos extracelulares
e intracelulares es igual , ambas disoluciones son
isotónicas.

Si los líquidos extracelulares aumentan su concentración

de solutos se hacer hipertónicos respecto a la célula, y
ésta pierde agua, se deshidrata y mueren (plasmólisis).

Y si por el contrario los medios extracelulares se

diluyen, se hacen hipotónicos respecto a la célula, el
agua tiende a entrar y las células se hinchan, se vuelven
turgentes ( turgencia ), llegando incluso a estallar.
(fig. 12)
 2. La difusión y la diálisis
Los líquidos presentes en los organismos son
dispersiones de diversas sustancias en el seno del
agua. Según el tamaño de las partículas se formarán
dispersiones moleculares o disoluciones verdaderas
como ocurre con las que se forman con las sales
minerales o por sustancias orgánicas de moléculas
pequeñas, como los azúcares o aminoácidos.
Fig.13 Las partículas dispersas pueden
provocar además del movimiento de
ósmosis , estos otros dos:

La diálisis. En este caso pueden

atravesar la membrana además del
disolvente, moléculas de bajo peso
molecular y éstas pasan atravesando
la membrana desde la solución más
concentrada a la más diluida.
(Figura 13). Es el fundamento de la
hemodiálisis que intenta sustituir la
filtración renal deteriorada.
La difusión: sería el fenómeno por el cual las
moléculas disueltas tienden a distribuirse
uniformemente en el seno del agua. Puede
ocurrir también a través de una membrana si es
lo suficientemente permeable.

Así se realizan los intercambios de gases y de

algunos nutrientes entre la célula y el medio en
el que vive.
 Sales minerales
Además del agua existe otras biomoléculas
inorgánicas como las sales minerales. En función de
su solubilidad en agua se distinguen dos tipos:
insolubles y solubles en agua.
 1. Sales insolubles en agua.
Forman estructuras sólidas, que suelen tener función de
sostén o protectora, como :
• Esqueleto interno de vertebrados, en el que encontramos :
fosfatos, cloruros, y carbonatos de calcio
• Caparazones de carbonato cálcico de crustáceos y moluscos.
• Endurecimiento de células vegetales, como en gramíneas
(impregnación con sílice).
• Otolitos del oído interno, formados por cristales de carbonato
cálcico (equilibrio).
 2. Sales solubles en agua.
Se encuentran disociadas en sus iones (cationes y aniones
) que son los responsables de su actividad biológica.
Desempeñan las siguientes funciones:

• Funciones catalíticas. Algunos iones, como el Cu+,

Mn2+, Mg2+, Zn+,...actúan como cofactores
enzimáticos
• Funciones osmóticas. Intervienen en los procesos
relacionados con la distribución de agua entre el
interior celular y el medio donde vive esa célula.
Los iones de Na, K, Cl y Ca, participan en la
generación de gradientes electroquímicos,
imprescindibles en el mantenimiento del potencial
de membrana y del potencial de acción y en la
sinapsis neuronal.

• Función tamponadora. Se lleva a cabo por los

sistemas carbonato-bicarbonato, y también por el
monofosfato-bifosfato.
 MEDIOS DE CONTROL
1- INGESTA ORAL
2- OXIDACION DE NUTRIENTES
3- VOLUMEN, CONCENTRACION Y COMPOSICION DE
LOS LIQUIDOS
4- EL MEDIO INTERNO DINAMICO
LA SED
SISTEMAS HORMONALES QUE REGULAN EL
VOLUMEN DE LIQUIDOS
1.- ALDOSTERONA: Estimulada su producción por:
* Na+ bajo en sangre
* K+ elevado
* Agua, valores disminuidos
2.- HORMONA ANTIDIURETICA. ( ADH)
 Existen dos sistemas hormonales que regulan el volumen de liquido:

ALDOSTERONA :
hormona segregada por la corteza suprarrenal, que regula el volumen de liquido
extracelular., al afectar el control renal del NA - K.
Al aumentar la aldosterona se retiene agua, sodio y cloro en cantidades excesivas y
excretando grandes cantidades de potasio.
La producción de aldosterona se estimula :
NA bajo en sangre
Potasio elevado
Agua de valores disminuidos
 ANTIDIURÉTICA :

la ADH es segregada por la parte posterior de la HIPOFISIS

La a ADH conserva la cantidad de agua en el organismo, hace que los
riñones ahorren agua cuando disminuyen la cantidad existente en el
deposito.
Si hay aumento de ADH existe aumento en la cantidad de agua que los
riñones absorben por OSMOSIS, disminuye el volumen de orina pero hay
un aumento de la concentración.
El estimulo habitual para la producción de ADH es la perdida de agua,
entonces hay un aumento de la presión osmótica del liquido extracelular.
DESEQUILIBRIO DE LIQUIDOS Y
ELECTROLITOS
DÉFICIT DE AGUA : S/S
Depresión de SNC
Estado de estupor
Depresión de la actividad gastrointestinal
Reducción d el volumen de sangre
Aumento de la temperatura
Potasio Función muscular
Almacenamiento de glucógeno
Equilibrio hídrico

Sodio Equilibrio hídrico

Activación enzimática

Calcio Activación de nervios y músculos

Contracción muscular

Magnesio Activación enzimática

Metabolismo de proteínas
Función muscular

Fósforo Formación de ATP

 Soluciones
amortiguadoras

Mtra. Olga Girón

Contenido
Definición
Componentes
Mecanismo de acción
Cálculo de pH
Rango de acción buffer
Máxima acción amortiguadora
Regulación ácido base
Alteraciones en el equilibrio ácido-base
Definición

Mezcla de un ácido débil con su base

conjugada.

Su principal característica es que mantiene

estable el pH de la disolución ante la
adición de cierta cantidad de ácidos o
bases fuertes
Medición del pH
 1 ml de HCl
0.1N

H2O Buffer

pH 7
pH 7

pH 2 pH 6.9
 Ejemplo:
Buffer acetato

NaOH
CH₃COOH + OH CH₃COO + H2o
Ejemplo: Buffer
Bicarbonato
 Cálculo de pH
Ecuación de Henderson Hasselbach

Cantidades= Vol (ml) * C (N) = mEq

pKa = -Log Ka
Ejemplo 1 ml de HCl 0.1N (0.1 mEq)

HCl Si se agrega
ácido 0.35/0.55

Sln.
Buffer

NaOH Si se
agrega base
Buffer
acetato

4.5 ml Ácido acético 0.1N (0.45 mEq)

4.5 ml Acetato de sodio 0.1 N (0.45 mEq)
 La concentración de compuestos ácidos en
el cuerpo se eleva (ya sea porque se
ingieren o se producen en mayor cantidad, o
La acidez de la sangre porque su eliminación está reducida)
aumenta cuando La concentración de sustancias básicas
(alcalinas) en el cuerpo disminuye (bien
porque se ingieren o se producen menos
cantidad, bien porque su eliminación está
reducida).

La alcalinidad de la La concentración de ácido en el cuerpo

disminuye o cuando aumenta la
sangre aumenta cuando concentración de bases.
Mecanismos de regulación ácido - base
Amortiguadores del organismo
Buffer Bicarbonato
Buffer Fosfato
 Amortiguador proteína.

Las proteínas intracelulares con sus grupos ionizables con diferentes valores de pK
contribuyen de forma importante en el mantenimiento del pH, mediante el intercambio de
H+ con iones unidos a proteínas que se desplazan al medio extracelular para mantener la
neutralidad eléctrica.
Especial mención merece el sistema amortiguador hemoglobina, es un tampón fisiológico
muy eficiente debido tanto al cambio de pK que experimenta al pasar de la forma oxidada a
la reducida, como a la gran abundancia de esta proteína en la sangre (15% del volumen total
sanguíneo) y al hecho de que actúa dentro de los hematíes:
HbH+ Hb- + H+
Las propiedades amortiguadoras de la hemoglobina desempeñan un papel fundamental en
el transporte sanguíneo del CO2 tisular hasta su eliminación pulmonar.
En el interior del hematíe, por acción de la Anhidrasa Carbónica, el CO2 se va a convertir en
ácido carbónico que se disocia dando un H+, que rápidamente será tamponado por la
hemoglobina, y bicarbonato que saldrá fuera del hematíe en intercambio con iones cloro.
 Sistema Respiratorio
La concentración de CO2 está estrechamente regulada por las modificaciones
en el volumen corriente y la frecuencia respiratoria (ventilación minuto).
Los quimiorreceptores arteriales registran la disminución del pH y, en respuesta,
aumentan el volumen corriente o la frecuencia respiratoria, con incremento de la
espiración de CO2 y del pH de la sangre.
A diferencia de la amortiguación química, que es inmediata, la regulación
pulmonar tarda varios minutos u horas.
Este sistema tiene una eficacia de entre 50 y 75% y no normaliza completamente
el pH.
Control respiratorio
Sistema
Renal
 7
Ácido Básico Escala de pH

Escala fisiológica
 Alteraciones Ácido - Base

Disminución de bicarbonato: acidosis metabólica.

Aumento de bicarbonato: alcalosis metabólica.
Disminución de anhídrido carbónico: alcalosis respiratoria.
Aumento de anhídrido carbónico: acidosis respiratoria.
Alteraciones ácido base y respuesta del organismo
UNIVERSIDAD DE EL SALVADOR
FMO

DEPARTAMENTO DE MEDICINA
SECCION BIOQUIMICA
BIOQUIMICA I -. 2023

Dra ANA JUDITH

GUATEMALA DE CASTRO
 AMINOÁCIDOS
Son monómeros que se combinan para formar
proteínas.
Son veinte los aminoácidos que forman las proteínas.
Estos están formados por cuatro partes:
Un grupo amino.
Un grupo carboxilo
Una cadena lateral o grupo R,
la cual los hace diferente a todos.
Un átomo de H, todos unidos
al carbono alfa de cada aminoácido.
 Nombre de los Aminoácidos y
sus abreviaturas.
 Alanina Ala  Leucina Leu
 Arginina Arg  Lisina Lys
 Asparagina Asn  Metionina Met
 Acido Aspártico Asp  Fenilalanina Phe
 Cisteína Cys  Prolina Pro
 Glutamina Gln  Serina Sre
 Ácido Glutámico Glu  Treonina Thr
 Glicina Gly  Triptófano Tyr
 Histidina His  Tirosina Tyr
 Isoleucina Ile  Valina Val
Clasificación de los Aminoácidos por su cadena
lateral
 Aminoácidos Alifáticos : Glicina, Alanina, Valina, Leucina,
Isoleucina
 AA con cadena lateral que contiene hidroxilo o azufre:
Serina , Cisteína,
Treonina, Metionina.
 AA Cíclico: Prolina
 AA Aromáticos: Fenilalanina, Tirosina, Triptófano.
 AA Básicos: Histidina, Lisina, Arginina.
 AA Ácidos y sus amidas: Ácido Aspártico, Ácido Glutámico,
Aspargina, Glutamina.
 CLASIFICACIÓN Glucogénicos
Cetogénicos

De acuerdo a carga: Esenciales: Met Iso Fe Lis Val

.-Neutros Aromáticos Leu Tre Trp
Ramificados **Arg, Lis
Sulfuricos No esenciales
Hydroxilílicos
Otros Acorde a polaridad:
Polares:
.-Ácidos Ácido Aspártico Neutros: aromáticos→Tirosina
Ácido Glutámico sulfuricos
hydroxilílicox
.-Básicos Lisina Ácidos
Arginina Básicos
Histidina
Los 20 aminoácidos

 Existen 20
aminoácidos
diferentes y todos
ellos tienen una
parte común en su
molécula que
consisten en un
grupo amino (NH3)
y un grupo ácido,
(COOH) como
puede verse en el
dibujo de los
aminoácidos , que
aparece a
continuación:
Clasificación de Aminoácidos
 Los aminoácidos esenciales que deben ser
incorporados por medio de la dieta,
específicamente de alimentos que contengan
proteínas, ya que nuestro organismo es incapaz
de sintetizarlos. Son, por tanto, estructuras
necesarias para la configuración de nuestra
organización estructural y funcional sin que
tengamos mecanismos para su síntesis, de ahí
su denominación de esencial, puesto que el
aporte tiene que ser externo.
DNA Y AMINOACIDOS
 Péptidos y Enlace Peptídico.

Enlace peptídico: es la unión entre dos

aminoácidos de modo covalente por la
formación de un enlace amida entre el
grupo alfa carboxilo de un aminoácido y
el grupo alfa amino de otro aminoácido.
Péptidos: son los productos que se forman
a partir de esta unión.
Enlace peptidico
POLIPEPTIDO
Disposición espacial del péptido
PROTEINAS
Son constituyentes esenciales de todos los
seres vivos.
Son moléculas complejas con el objeto de
realizar varias funciones.
Son polímeros.
Aminoácidos como precursores de otras
moléculas

AMINOÁCIDOS

AMINOÁCIDOS
PROTEÍNAS
 Las proteínas
Formadas Poseen
por Poseen

Se
20
Aminoácidos distinguen Funciones Clasificación
(según R)
Unidos
por Posee Colágeno
Estructural ejemplos
Filamentosas
Enlace Actina/Miosina
peptídico Pueden Holoproteínas
Contráctil ser

Divididas en
formando Albúminas como Globulares
las
Peptidos o
Reserva
proteínas

tienen Cromatina como Nucleoproteínas

Enzimática la

Organización como
estructural Caseína la Fosfoproteínas

Es la Secuencia de
Est. Primaria
aminoácidos Transporte posee
Hemoglobina como Cromoproteínas
la Heteroproteínas
Definida por

Disposición
 hélice Pueden
Defensa posee Inmunoglo- ser
E. Secundaria bulinas Glucoproteínas
Conformación 
como
Disposición FSH, TSH...
Hormonal
Informa Plegamiento
E. Terciaria
espacial HDL, LDL como Lipoproteínas

E. Cuaternaria Sólo Proteínas

en oligoméricas
Estructura de las proteinas

 La estructura primaria viene determinada por la secuencia

de aminoácidos en la cadena proteica, es decir, el
número de aminoácidos presentes y el orden en que están
enlazados. La conformación espacial de una proteína se
analiza en términos de estructura secundaria y estructura
terciaria. La asociación de varias cadenas polipeptídicas
origina un nivel superior de organización, la
llamada estructura cuaternaria.
Estructura primaria de
las proteinas
 Las proteínas tiene múltiple niveles de estructura. La
básica es la estructura primaria.
 La estructura primaria de una proteína es
simplemente el orden de sus aminoácidos. Por
convención el orden de escritura es siempre desde el
grupo amino-terminal hasta el carboxilo final.
 Como consecuencia del establecimiento de enlaces
peptídicos entre los distintos AA que forman la
proteína se origina una cadena principal o
"esqueleto" a partir del cual emergen las cadenas
laterales de los aminoácidos.


Estructura primaria:
HEXOQUINASA
LA INSULINA EJEMPLO DE ESTRUCTURA
PRIMARIA: HORMONAL

Estructura
primaria de la
Insulina: consta
de dos cadenas
de AA
enlazadas por
puentes
disulfuro entre
las cisteínas.
ESTRUCTURA SECUNDARIA DE
LAS PROTEINAS.
 Una hélice alfa es una apretada hélice formada por una cadena
polipeptídica. La cadena polipeptídica principal forma la
estructura central, y las cadenas laterales se extienden por fuera
de la hélice. El grupo carboxílo (CO) de un aminoácido n se une
por puente hidrógeno al grupo amino (NH) de otro aminoácido
que está tres residuos mas allá ( n + 4 ). De esta manera cada
grupo CO y NH de la estructura central (columna vertebral o
"backbone") se encuentra unido por puente hidrógeno.

 Existen tres modelos de alfa hélice. El primero muestra solo al

carbono alfa de cada aminoácido. El segundo muestra todos los
átomos que forman la columna vertebral del polipéptido .
ESTRUCTURA SECUNDARIA DE
LAS PROTEINAS
Estructura
secundaria:
Estructura secundaria

 El tercero y más completo modelo, muestra todos los

puentes hidrógeno que mantienen la alfa-hélice. Las hélices
generalmente están formadas por aminoácidos hidrófobos,
en razón que son, generalmente, la máxima atracción
posible entre dichos aminoácidos. Las hélices se observan,
en variada extensión, prácticamente en todas las proteínas.
 -Las láminas beta son el otro tipo de estructura
secundaria. Pueden ser paralelas o antiparalelas. Las
anti-paralelas generalmente se ven así:

B-Las láminas beta son el otro tipo de estructura secundaria. Pueden ser paralelas o
antiparalelas. Las anti-paralelas generalmente se ven así:
 Estructura terciaria de
las proteínas.
La estructura terciaria es la estructura plegada y completa en tres dimensiones de
la cadena polipeptídica, la hexoquinasa que se usa como icono en esta página es
una estructura tridimensional completa.

A diferencia ded la estructura secundaria, la estrtuctura terciaria de la mayor parte

de las proteínas es específica de cada molécula, además, determina su función.

EL plegamiento terciario no es inmediato, primero se agrupan conjuntos de

estructuras denominadas dominios que luego se articulan para formar la
estructura terciaria definitiva. Este plegamiento está facilitado por uniones
denominadas puentes disulfuro, -S-S- que se establecen entre los átomos de azufre
del aminoácido cisteína.

Existen, sin embargo dos tipos de estructuras terciarias básicas:

• proteínas fibrosas, insolubles en agua, como la alfa queratina o el colágeno y

• proteínas globulares, solubles en agua.
 Estructura cuaternaria
de las proteínas.
Solo está presente si hay mas de una cadena polipeptídica. Con varias cadenas
polipeptídicas, la estructura cuaternaria representa su interconexión y
organización. Esta es la imagen de la hemoglobina, una proteína con cuatro
polipéptidos, dos alfa-globinas y dos beta globinas. En rojo se representa al grupo
hem (complejo pegado a la proteína que contiene hierro, y sirve para transportar
oxígeno).
Diferentes estructuras
de las proteínas:
Desnaturalización de las
proteínas.

 Una proteína adopta una estructura en el espacio

específica que es esencial para el desarrollo de su función
biológica. Esta estructura tridimensional es conocida con
el nombre de conformación espacial y se caracteriza por
un plegamiento determinado de su estructura.
La desnaturalización de las proteínas ocurre cuándo se
pierde esta conformación espacial específica.
Desnaturalización de de
las proteínas.
 Factores de Desnaturalización de las proteínas:
❑ pH
❑ Temperatura.
❑ Agitación o solubilidad.
❑ POLARIDAD DEL DISOLVENTE.
❑ FUERZAS IÓNICAS.
Completa y parcial.
Desnaturalización de las
proteínas.
RENATURALIZACIÓN DE LAS
PROTEÍNAS
La desnaturalización de proteínas puede ser reversible o
irreversible. Esto depende del grado de cambios
estructurales que haya sufrido la proteína durante el
proceso de desnaturalización. Si una desnaturalización es
reversible, la proteína puede volver a su coformación
espacial funcional si el agente desnaturalizante desaparece
el medio o deja de ejercer su efecto. En el caso de que la
desnaturalización de una proteína sea reversible, la
reestructuración de la proteína de vuelta a su conformación
espacial funcional puede ser lento, puede durar desde
horas hasta días. El proceso opuesto a la desnaturalización
recibe el nombre de renaturalización.
 AGENDA

SALUDO
REFLEXION
DESARROLLO DEL TEMA
PREGUNTAS
Relacion entre estructura y
funcion,Hemoglobina y
Mioglobina
Hemoglobina : es una proteína
oligomérica encargada del
transporte de oxígeno desde los
pulmones hasta los diferentes
tejidos a través de la sangre.
Se encuentra en el interior de unas células
especializadas que son los eritrocitos
(hematíes o glóbulos rojos). Es una
proteína de color rojo, y es precisamente
la hemoglobina la que le da el color a estas
células y a la sangre.
La hemoglobina es una proteína conjugada con una
parte proteica que es la globina y un grupo
prostético que es el grupo hemo.

La parte proteica esta formada por 4 cadenas

peptídicas que no son iguales entre sí, hay dos
cadenas de tipo alfa (α) y dos cadenas de tipo beta
(β), siendo, por tanto, una proteína
heterotetramérica (compuesta por 4 subunidades
que no son iguales entre sí). Las cadenas alfa están
formadas por 141 restos de aminoácidos y las
cadenas beta por 146.
La estructura secundaria y terciaria de estas cadenas
es muy similar entre ellas y parecida a la de la
mioglobina. Además, la hemoglobina como proteína
oligomérica, tiene estructura cuaternaria.
El grupo prostético esta formado por cuatro grupos
hemo, que son iguales al de la mioglobina, y que están
situados y unidos a sus correspondientes cadenas
peptídicas de igual forma que en la mioglobina.
Estructura cuaternaria

En la estructura cuaternaria de la
hemoglobina se forman dos bloques, cada
uno de ellos constituido por la unión de
una subunidad alfa y una beta, que son el
bloque alfa1-beta1 y bloque alfa2-beta-2,
los dos bloques son iguales entre sí. La
unión entre los dos bloques no es
perfecta, de forma que queda un canal en
el centro de la molécula de hemoglobina
que es importante para su función.
Mioglobina
Es una proteína monomérica
transportadora de oxígeno que se
encuentra en el interior de las
células, más abundante en las
células musculares (le confiere el
color pardo rojizo al músculo), y su
función es la de captar el oxígeno
procedente de la sangre y cedérselo
a la mitocondria, donde es utilizado
en la respiración celular.
La mioglobina es una proteína
conjugada formada por una
parte proteica, la globina, y un
grupo prostético, el grupo
hemo.
La parte proteica esta
constituida por una única
cadena peptídica con
estructura secundaria en
hélice alfa, formada por 153
residuos de aminoácidos, que
se disponen en 8 segmentos
de distinto tamaño, con
entre 7 y 26 residuos de
aminoácidos cada uno.
El grupo prostético esta constituido por un grupo
hemo, formado a su vez por una parte orgánica, la
protoporfirina IX, y una inorgánica, un átomo de hierro
(Fe).
La protoporfirina IX: esta formada por 4 anillos pirrólicos
unidos entre sí por 4 puentes meténicos, originando un anillo
tetrapirrólico o porfirina (anillo formado por la unión de los 4
anillos pirrólicos). Esta estructura se caracteriza por la
presencia de dobles enlaces alternos. Este anillo tetrapirrólico
posee 8 sitios de sustitución a los que se unen 8 grupos
funcionales que son: 4 grupos metilo (-CH3 (1,3,5,8)); 2 grupos
vinilo (-CH=CH2 (2,4)) y 2 grupos propionato (-CH2-CH2-COO-
(6,7)) formando la protoporfirina
Fijación del oxigeno a la mioglobina y hemoglobina
la mioglobina y la hemoglobina son similares en sus
estructuras secundarias y terciarias.
Las dos presentan grupos prostéticos hemo y con igual
ubicación.
Las dos son proteínas transportadoras de oxígeno, el cual se
une al grupo hemo, estando esta unión modulada por la
proximidad molecular de una histidina distal.
La principal diferencia es que la mioglobina es una proteína
monomérica y la hemoglobina es oligomérica, esto hace que
su actividad biológica sea muy diferente.
Curva de saturación de oxigeno.
La curva de saturación de oxigeno de una
proteína es la representación gráfica del
porcentaje de saturación de oxígeno de la
proteína (%) en función de la presión parcial de
oxígeno (PPO2) presente en el medio (expresada
en mm de Hg).
El porcentaje de saturación oscila entre el 0% y el
100% y representa la cantidad de oxígeno unido a las
moléculas de la proteína en función de la cantidad
máxima de oxígeno que se le puede unir (100%).
La presión parcial de oxígeno (PPO2) se mide en mm de Hg. En el
aire la presión es de 760 mm de Hg, pero el oxígeno constituye
aproximadamente el 21% de la mezcla de gases que constituyen el
aire, por lo que su presión parcial será de, aproximadamente, 159
mm de Hg en el aire (760 · 21% = 159).
En los pulmones la PPO2 es más baja debido a que parte del oxígeno
es captado por los capilares de los alvéolos, y además, en los
pulmones hay gran cantidad de vapor de agua, por lo que la PPO2 en
los pulmones es de, aproximadamente, 100 mm de Hg. La PPO2 en
los tejidos es de alrededor de 26 mm de Hg. Cuando aumenta la
actividad del tejido, aumenta el consumo de oxígeno y, por tanto,
disminuye la PPO2, mientras que, por el contrario, la PPO2 aumenta
en los periodos de mayor reposo.
Curva de saturación de oxigeno de la
Mioglobina

La mioglobina muestra una curva de

saturación hiperbólica, lo que indica que la
mioglobina tiene una gran afinidad por unirse
al oxígeno, ya que bastan PPO2 muy bajas
para que la mioglobina alcance importantes
valores de saturación; por poco oxígeno que
haya en el medio la mioglobina lo capta, es
decir, que tiene una gran tendencia a unirse
al oxígeno. Basta una PPO2 de 1-2 mm de Hg
para que la mioglobina se sature en más del
50%.
En los tejidos, una PPO2 de 26 mm de Hg
hace que la mioglobina se sature en más
del 98%. La gran afinidad por el oxígeno
que muestra la mioglobina es importante
para su función biológica: captar para la
célula el oxígeno que aporta la
hemoglobina de la sangre.
Curva de saturación de oxígeno de la hemoglobina: La
hemoglobina muestra una curva de saturación
sigmoidea (forma de s) lo que nos indica que la
afinidad de la hemoglobina por el oxígeno va variando
conforme aumenta la PPO2, y, por tanto, la afinidad
de la hemoglobina por el oxígeno depende de la PPO2
que haya en el medio en cada momento.
Al ir aumentando la PPO2 aumenta considerablemente la pendiente
de la curva y, por tanto, la afinidad de la hemoglobina por el
oxígeno. Este comportamiento se debe a un fenómeno denominado
cooperatividad positiva. La cooperatividad es propia de un grupo de
proteínas que son las proteínas alostéricas que son un grupo
especial de proteínas oligoméricas, entre las que se encuentra la
hemoglobina.
Transporte de Oxigeno y la Mioglobina
la hemoglobina se une al oxigeno en función de la
PPO2 en el medio. En los pulmones hay una alta PPO2
(aprox. 100 mm de Hg), por lo que la hemoglobina se
satura en, aproximadamente, un 96%, y cuando llega a
los tejidos, donde la PPO2 es más baja (aprox. 26 mm
de Hg de media, variando según el estado de actividad
del tejido), la hemoglobina sólo libera un tercio del
oxígeno que lleva.
Efecto Bohr (sobre el transporte de oxigeno por la
hemoglobina)

Los tejidos, como consecuencia de su metabolismo

aeróbico, consumen oxígeno y producen anhídrido
carbónico (CO2) que es expulsado a la sangre para su
eliminación. Este CO2 influye sobre el transporte de
oxígeno por la hemoglobina.
Por un lado el CO2 se combina con el agua formando ácido
carbónico, que es un ácido débil que se disocia parcialmente
originando ión bicarbonato y un protón

CO2 + H2O D H2CO3 D HCO3+ + H+

De esta forma, se están liberando protones continuamente

como resultado del metabolismo normal de la célula,
provocando una ligera bajada local de pH. Cuanto mayor sea la
actividad del tejido mayor será la producción de protones y la
bajada del pH, dentro de límites fisiológicos.
 Efecto del 2,3 bisfosfoglicerato (BPG) sobre el
transporte de oxígeno por la hemoglobina.

El BPG (2,3 bisfosfoglicerato ) es un producto

lateral de la glicólisis de los eritrocitos. El BPG,
a pH fisiológico, muestra una media de 4 cargas
negativas que le van a permitir entrar en el
canal central de la molécula de hemoglobina,
gracias a la atracción ejercida por las cargas
positivas aportadas por las histidinas en el
interior de este canal central.
El BPG (2,3 Bisfosfoglicerato )sólo puede entrar
en este canal cuando la hemoglobina se
encuentra en la conformación tensa, porque en
ese momento el canal esta ensanchado, ya que
cuando la hemoglobina se encuentra en la
conformación R, el canal es más estrecho.
 La función biológica del BPG(2,3 bisfosfoglicerato) es
aumentar la eficiencia de la hemoglobina en el transporte
de oxígeno, mejorando la oxigenación de los tejidos.

En los adultos, la hemoglobina tiene dos cadenas alfa y dos

cadenas beta (2alfa-2beta), pero durante el periodo de vida
fetal la hemoglobina es 2alfa-2gamma, tiene dos cadenas
gamma en lugar de las dos cadenas beta. Las subunidades
gamma aportan menos cargas positivas cada una al canal
central de la hemoglobina.
Cuando la hemoglobina llega a los
tejidos libera oxígeno en función
de la PPO2, del pH y de la PPCO2,
entonces el BPG intenta meterse
en el canal central ensanchándolo,
favoreciendo el paso de la
hemoglobina hacia la conformación
tensa, provocando que se libere
algo más de oxígeno
La función biológica del BPG(2,3
bisfosfoglicerato) es aumentar la eficiencia
de la hemoglobina en el transporte de
oxígeno, mejorando la oxigenación de los
tejidos.
La talasemia
Es un trastorno de la sangre hereditario (es decir, se pasa de
los padres a los hijos a través de los genes) que ocurre
cuando el cuerpo no produce la cantidad suficiente de una
proteína llamada hemoglobina, una parte importante de los
glóbulos rojos.
 La metahemoglobina
Es la hemoglobina con grupo hemo con hierro en estado
férrico, Fe(III). Este tipo de hemoglobina tiene mucha
afinidad por el oxígeno molecular por lo que no llega a soltar
dicha molécula y como consecuencia, no puede unirse a
otras moléculas de oxígeno.
Dr: Mario A. Castro Melgar
UES
FM Oriental
Departamento de . Medicina
Seccion Bioquimica
BIOQUIMICA I
Ciclo I - 2022
 Nuestra recompensa se
encuentra en el esfuerzo y no en
el resultado.
Un esfuerzo total es una victoria
completa.

Mahatma Gandhi
 Comentario
• Un comentario que siempre les hago
a mis alumnos es: “Para tener éxito
en la universidad, no necesita hacer
magia, ni requiere una inteligencia
superior; tiene que asumir una
actitud mental positiva, que
implique estar dispuesto a pagar el
precio del esfuerzo y dedicación que
impone estudiar en este nivel
educativo”; qué debes poner:
 Sugerencia de método de
estudio
• ...ORGANIZACIÓN,
• MÉTODO DE ESTUDIO,
• TIEMPO,
• ESFUERZO,
• IMAGINACIÓN,
• TRABAJO INTENSO,
• RESPONSABILIDAD,
• HONESTIDAD y VOLUNTAD...
• En fin!!! ... Tienes que poner de sí,
lo mejor... ¡TODO!
•  
• Con esta actitud mental positiva y
un adecuado Método de Estudio,
solucionará el resto de este
importante problema, el éxito, no
se hará esperar.
Las Enzimas son proteínas
 Hasta finales del siglo XIX, estaba aceptado universalmente
que los procesos de la vida eran el resultado directo de una
fuerza vital y que ocurrían exclusivamente en las células. En el
verano de 1896, esta doctrina llamada vitalismo, parte de las
ideas de la generación espontánea, fue desacreditada por el
experimento que dio origen al nacimiento de la Bioquímica. M
Hahn, un científico alemán, trataba de separar proteínas de las
levaduras moliéndolas en un mortero con arena muy fina y
tierra de diatomeas, que no es sino las frústula o envoltura de
las diatomeas unos protoctistas muy bonitos. El extracto de
levadura se filtraba en un paño muy fino, pero
desafortunadamente para Hahn, era muy difícil de preservar.
Hans Buchner, colega de Hahn le recordó que la fruta se
conserva agregándole azúcares, haciendo una mermelada; le
sugirió agregar sacarosa al extracto de levaduras.
El experimento lo realizó Eduard, hermano de Hans y que
visitaba el laboratorio para experimentar precisamente con los
extractos de levadura. Cuando agregó la sacarosa al extracto,
observó que de la solución emergían burbujas. Eduard concluyó
que la fermentación, el proceso descrito por Louis Pasteur
como la vida sin aire , estaba ocurriendo. Actualmente esta
observación tal vez no seria particularmente importante para
nosotros, pero Buchner había demostrado que los procesos de la
vida (la fermentación en este caso), podían ocurrir fuera de las
células vivas. El fantasma poseído de la máquina viviente se
había exorcizado.
La hipótesis de Buchner consistió en que la fermentación
resulta de la actividad de una enzima, que él llamó zimasa.
Actualmente llamamos a este proceso que realmente se lleva a
cabo por 10 enzimas, glucólisis del griego glycos: dulce + lysis:
ruptura. Por estas observaciones, Buchner recibió el premio
Nóbel de Química en 1907.
IMPORTANCIA DE LAS ENZIMAS
• Aumentan la velocidad de las reacciones en
condiciones adecuadas de pH y Temperatura.
• Muchas enzimas regulan las reacciones metabólicas,
por lo tanto regulan el metabolismo.
• La determinación de su actividad en muestras
biológicas (plasma, Liquido cefalo raquídeo, liquido
amniótico, tejidos, etc.), es importante en el diagnostico,
pronostico y tratamiento de enfermedades congénitas
(Fenilcetonuria, etc.), o adquiridas (infarto del
miocardio, hepatitis, pancreatitis).
• Para establecer la sensibilidad a las drogas.
IMPORTANCIA DE LAS ENZIMAS
• Para establecer la acción de los venenos.
• Quimioterapia por enzimas.
• Las enzimas como sitio de acción de las drogas
en el tratamiento de diversas enfermedades.
• Como reactivos químicos. Las enzimas puras
cristalizadas se utilizan para determinar la
concentración de ciertos metabolitos en sangre
u otros líquidos corporales (la enzima glucosa
oxidasa y la peroxidasa para determinar
glucosa).
• En Ingeniería Genética.
Uso de enzimas para determinar la
concentración de metabolitos de
importancia clínica
 Determinación de actividades
enzimáticas como diagnóstico clínico

ENFERMEDADES ENFERMEDADES
HEPÁTICAS CARDÍACAS
Fosfatasa alcalina Creatina quinasa
γ-glutamiltransferasa Lactato
deshidrogenasa
Aspartato
aminotransferasa Aspartato
Alanina aminotransferasa
aminotransferasa
Usos biotecnológicos de las
enzimas
EL LADO OSCURO
DE LAS
ENZIMAS...
Algunas enfermedades genéticas asociadas a la
ausencia o defecto en una enzima o proteína
 Enzimas
Sustancias orgánicas especializadas compuestas por
polímeros de aminoácidos (proteínas), que actúan
como catalizadores en el metabolismo de los seres
vivos. Con su acción, regulan la velocidad de muchas
reacciones químicas implicadas en este proceso. El
nombre de enzima, que fue propuesto en 1867 por el
fisiólogo alemán Wilhelm Kühne (1837-1900), deriva
de la frase griega en zymç, que significa "en
fermento".
Catalizadores biológicos - Enzimas: Las
reacciones químicas en sistemas biológicos
raramente ocurren en ausencia de un
catalizador. Estos catalizadores se denominan
enzimas y son en su totalidad moléculas de
naturaleza proteica (aunque ha habido
estudios acerca de enzimas de naturaleza
glucosídica). Es razonable pensar en la
necesidad que tienen los seres vivos de poseer
estos catalizadores, ya que las funciones
vitales de cualquier célula serían imposibles de
mantener si las reacciones que ocurren en ella
fueran extremadamente lentas.
 Enzimas
Estrutura
Enzimática

Ribozima Proteínas
s

RNAs Conjugadas Simples

Cofactor + apoenzima Apoenzima

Holoenzima
 Centro activo de una enzima
Ya se había mencionado que la porción de la
molécula en la enzima que se una al o a los
sustratos es una zona relativamente pequeña de la
misma. Esta zona , responsable de la actividad
catalítica, que favorece la orientación de los grupos
químicos (que reaccionan para dar los productos de
la reacción) recibe el nombre de centro activo.
Los grupos responsables de la actividad catalítica
propiamente dicho se los denomina sitios catalíticos.
En algunos casos esos grupos pueden corresponder
a los grupos prostéticos de los cuales ya se ha
hablado.
• La alta
especificidad se
debe a que su
estructura
terciaria le permite
formar cavidades
llamadas sitios
activos, lugar
donde se ubica el
sustrato durante
el proceso de
catálisis.
 ¿Cómo funcionan las
enzimas?

enzi
enzi
ma
ma

sitio
activo CATÁLISIS

molécula complejo complejo molécula

A enzima- enzima- B
(sustrato sustrato producto (product
) o)
Cada molécula de enzima tiene un sitio activo al cual se une
el sustrato (o los sustratos) formándose un complejo enzima-
sustrato. La reacción ocurre en el sitio activo de modo que se
produce un complejo enzima-producto. El producto abandona
el sitio activo lo que permite que la enzima pueda unir una
nueva molécula de sustrato
 sustrato

Complejo
enzima-sustrato

productos
 MECANISMOS INTRACELULARES RESPONSABLES
DE LA SECRECION PANCREATICA DE BICARBONATO
CELULAS DUCTALES

CFTR
Modelo de fijación inducida

• Mas flexibilidad en la estructura del

centro activo.
• La enzima se adapta al sustrato.
 Nomenclatura y clasificación

Una forma general de denominar a las enzimas es añadir el

sufijo "asa" al nombre del sustrato. Así, la ureasa es la
enzima que cataliza la hidrólisis de la urea formando
amoníaco y dióxido de carbono. Sin embargo con el
descubrimiento de nuevas enzimas esta nomenclatura
resulta a veces confusa. Actualmente se ha adoptado
ciertas recomendaciones de la Internacional Enzime
Comission, que pretende sistematizar la nomenclatura y
clasificación de las diferentes enzimas conocidas. Este
sistema divide a las enzimas en seis clases que a su vez
pueden tener diferentes subclases.
 CLASIFICACION DE LAS ENZIMAS
• OXIDOREDUCTASAS -------- Deshidrogenasas
Reductasas
Oxidasas
Peroxidasas
Hidrolasas

• TRANSFERASAS -------------- Transaminasas

Transfosforilasas
Transmetilasas

• HIDROLASAS ------------------ Lipasas

Fosfatasas
Fosfodiesterasas
Peptidasas
Glicocidasas
 CLASIFICACION DE LAS ENZIMAS
• LIASAS ------------------ Descarboxilasas
Aldolasas
Deshidratasas
Desaminasas

• ISOMERASAS ----------- Epimerasas

Mutasas

• LIGASAS ----------------- Sintetasas

Carboxilasas
1. Oxido-reductasas
Si una molécula se reduce, tiene que haber otra que se oxide
( Reacciones de oxido-reducción).

grupos aldehídos
2. Transferasas grupos acilos
(Transferencia de grupos funcionales) grupos glucosilos
grupos fosfatos (quinazas)

Transforman polímeros en monómeros.

Actúan sobre:
3. Hidrolasas
enlace ister
(Reacciones de hidrólisis)
enlace glucosamìdico
enlace peptídico
enlace C-N

Entre C y C
4. Liasas
Entre C y O
(Adición a los dobles enlaces)
Entre C y N

5. Isomerazas
(Reacciones de isomerización)

Entre C y O
6. Ligasas Entre C y S
(Formación de enlaces, con aporte de ATP) Entre C y N
Entre C y C
 ATP + D-Glucosa ADP + D-Glucosa-6-
fosfato
IUB - ATP:glucosa
fosfotransferasa
E.C. 2.7.1.1
2 - clase - Transferasa
7 - subclase - Fosfotransferasas
1 - sub-subclase - Fosfotransferasa que utiliza grupo
hidroxilo como receptor
1 - indica que D-glucose es receptor del grupo fosfato

Nombre trivial: Hexoquinasa

 COMPLEJIDAD DE LA ESTRUCTURA

a) Monomericas: Es el nivel mas alto de organización,

es la estructura terciaria, únicamente formada por una
cadena peptidica, Ej.: Fumarasas y Ribonucleasas.
b) Oligomericas: Se encuentra la mayoría de las
enzimas que ya a adquirido una estructura
cuaternaria, formada por 2 o 3 cadenas polipeptídicas,
las cuales pueden estar fuertemente unidas.
c) Sistemas multienzimaticos: Es el mas alto grado de
complejidad:
c.1) Libres o disociado: enzimas separadas físicamente, pero
relacionadas entre si por moléculas de sustrato.
A----------B-----------C-------------D
E1 E2 E3
c.2) Complejos enzimáticos: En los cuales las enzimas tienen que
estar fuertemente unidas por ser completamente activas. Las
fibras se encuentran firme mente unidas y al separarse pierden
su función.
c.3) Sistemas enzimáticos enlazados por membrana: Presentan un
mayor nivel de organización y complejidad ( membrana mito-
condrila, ribosomas, etc.)Ej.: Una membrana respiratoria enlazada
a una membrana mitocondrial.
 LAS ENZIMAS POR SU COMPLEJIDAD

a) Simples: solamente necesitan de su

naturaleza proteica para transformar su
sustrato.
Ej.: Ureasa, Robonucleasa.
b) Conjugadas: Son enzimas que para
transformar el sustrato, necesitan de otros
componentes no proteicos (cofactor) o
proteicos (coenzima), y que sin el, son
catalíticamente inactivas, aquí se encuentran
la mayoría de las enzimas.
ENZIMAS FUNCIONALES DEL
PLASMA
• Comprende las enzimas que tienen una función muy definida
especifica en el plasma. El plasma es su lugar normal de acción.
• Ej:
* Enzimas de la coagulación.
* Ceruloplasmina.
* Seudocolinesterasa.
* Lipasa.
 ENZIMAS NO FUNCIONALES
DEL PLASMA
• No se sabe que tengan función fisiológica en el plasma.
Están presentes en el plasma en concentraciones
mucho mas baja.
Ej.:
* Todas las enzimas intracelulares:
Hexocinasa, fosfofructocinasa, piruvatocinasa,
amilasa, lipasa.
 ENZIMAS DE SECRECION
• Son aquellas enzimas que van ser
secretadas en un órgano o glándula y van
a ejercer su acción en otro sitio.
Ej.:
* Amilasa
* Lipasa
* Fosfatasas
 ENZIMAS ESPECIFICAS DE
TEJIDO O DE ORGANO
• Son enzimas que están presentes en concentración
apreciable solo en un órgano.
Ej.:
* Acetilcolinesterasa
* Fosfatasa acida (próstata)
* Fosfatasa alcalina
* Transaminasas
* Aldolasa
* Deshidrogenasa láctica
* Transcetolasa
 COFACTOR-COENZIMA

Algunas enzimas dependen para su actividad catalítica además de la

estructura proteica, de otras moléculas de naturaleza no proteica. Estas
estructuras reciben el nombre de cofactores . Estos son resistentes al calor
mientras que las proteínas generalmente no lo son.
El complejo enzima – cofactor recibe el nombre de holoenzima. A la
fracción proteica aislada del cofactor que es inactiva se la denomina
apoenzima . Los cofactores pueden ser simplemente iones metálicos o en
algunos casos moléculas orgánicas complejas. Estas últimas el nombre de
coenzimas.
Holoenzima = Apoenzima + Coenzima
 Substrato
Reactivida
productos
d
Enzimática Holoenzim (complejo catalíticamente activo)

Proteína Cofacto
No r
Ribozima activa
s Apoenzima o Puede ser:
Apoproteína • ion inorgánico
RNA • molécula orgánica

Coenzima
unión
covalente
Grupo
Prostético
En ciertos casos las coenzimas están estrechamente
unidas a la molécula de la enzima y reciben el
nombre del grupo prostético. Un ejemplo clásico lo
constituye el grupo hemo del citocromo C, unido
covalentemente a la proteína. Entre los cofactores
que requieren las enzimas para su funcionamiento
están las coenzimas: NADPH + H (nicotinamida
adenina dinucleótido fosfato reducido), NAD
(nicotinamida adenina dinucleotido), FAD (flavina
adenina dinucleótido), piridoxal, biotina, tiamina,
ácido tetra hidrofólico , cobalamina.
• Cofactor: iones o moléculas inorgánicas

• Coenzima: vitaminas (molécula orgánica)

Algunos elementos inorgánicos que sirven
como cofactores de enzimas

Element Enzim
o
C
2 a
Citocromo
+
u 2
F + o
3
+
oxidasa
Citocromo oxidasa, Catalasa,
e + Fe
K Peroxidasa
Piruvato
M 2+ quinasa
Hexoquinasa, -fosfat a,
g Piruvato
glucosa 6 as
Μ n2+ quinasa
Arginasa, Ribonucleótido
M reductasa
Dinitrogen
o
N 2+ asa
Urea
iS sa
Glutatión
e
Z +
2
peroxidasa
Anhidrasa carbónica,
n deshidrogenasa,
Alcohol
Carboxipeptidasas A y B
 CARACTERISTICAS
• APOENZIMAS: • COFACTOR:
1. La mayoria son derivados de
1. Son proteinas vitaminas e iones metalicos.
2. Especies quimicas grandes 2. Especies quimicas pequenas.
3. No son solubles en el agua 3. Unos son solubles en el agua y
4. Son inestables al calor otras en grasa.
5. Dan especificidad de la 4. Son estables al calor.
reaccion que catalizan 5. No dan la especificidad de la
reaccion.
 PARA TRIUNFAR
TODOS NECESITAMOS CREAR NUESTRA
PROPIA COMBINACION CON LOS
INGREDIENTES DE QUE DISPONEMOS.
CADA UNO TIENE QUE DESCUBRIR LO QUE
LE FUNCIONA PERSONALMENTE,
BASANDOSE EN LA PRACTICA Y LA
OBSERVACION.
DEBEMOS TOMAR PARTE ACTIVA EN
NUESTRA EDUCACION.
 ENZIMAS CINÉTICAS
Enzimas conjugadas: Son las enzimas que para transformar el
sustrato en producto, necesitan un componente químico no proteico o
cofactor.
Los cofactores pueden ser: - Orgánicos
- Inorgánicos
Propiedades de los catalizadores:
1.- Hay enzimas que utilizan mas de un cofactor orgánico.
2.- Las enzimas son especificas para cada cofactor, pero el cofactor
no es especifico para cada enzima.
Iones metálicos Enzima

- Zn +2 - Anhidrasa carbonica
deshidrogenasa
- Mg +2 - Fosforilasas
Fosfotransferasas
- Fe +2/ Fe+3 - Citocromos

- Cu +2/ Cu +1 - Tirocinasas
Citocromooxidasas
- Mn +2 - Arginasa

- K +2 y Mg +2 - Fosfotransferasas
Piruvatocinasa
- Na +, K +2 y Mg +2 - ATPasa de la
membrana plasmatica.
 FUNCION DE LAS ENZIMAS Y GRUPOS
PROSTETICOS

Intermediarios transportadores de:

• Grupos funcionales
• Átomos específicos
• Electrones
 FUNCIONES DE LOS IONES METALICOS

1.- Enlazan el sustrato directamente al sitio

catalítico de las enzimas (E-M-S).
2.- Mantienen la estructura de las enzimas en la
conformación adecuada para la unión con el
sustrato (M-E-S).
3.- forman complejo, ion metálico, sustrato, que
constituyen el verdadero sustrato para la
reacción enzimática (E-S-M).
4.- Sirven como componentes estructurales
esenciales y sufre cambios reversibles en su
estado de oxidación.
 PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS DESDE EL
PUNTO DE VISTA FUNCIONAL

1.- Aceleran la velocidad de las reacciones químicas.

2.- Se requieren en poca cantidad.
3.- Se recuperan al final de las reacciones.
CARACTERISTICAS DE LAS ENZIMAS QUE LAS HACE
DIFERENTE DE LOS CATALIZADORES INORGANICOS

1.- Las enzimas son mas eficientes.

se requieren en menor cantidad.
2.- Tienen mayor poder catalítico
transforman mayor numero de moléculas de reactante
en menor tiempo.
3.- No requieren condiciones drásticas de pH, T° y presión.
 DIFERENCIAS DE LAS ENZIMAS CON LOS
CATALIZADORES INORGANICOS

1.- Las enzimas son mas eficientes.

2.- Las enzimas son especificas.
3.- Pueden alterarse por cambios en las
condiciones ambientales.
4.- Son regulables por metabolitos.
 DIFERENCIA ENTRE UNA ENZIMA Y UNA
PROTEINA QUE NO ES ENZIMA

Las enzimas siempre tienen un sitio catalítico, esta tiene

forma fija, sirve para albergar el sustrato.

EL AUMENTO DE LA VELOCIDAD DE LAS

REACCIONES

1.- Aumento de la concentración de los reaccionantes.

2.- Aumento de la temperatura.
3.- Uso de un catalizador.
FACTORE QUE MODIFICAN LA VELOCIDAD DE
LAS REACCIONES ENZIMATICAS

1. Cambio en el pH.
2. Cambio en la temperatura.
3. Concentración de cofactores.
4. Concentración de las enzimas.
5. Concentración de los sustratos.
6. Presencia de inhibidores.
 GRUPOS CATALITICOS

Son los grupos residuales de los aminoácidos que

participan en el proceso de transformación.
Los grupos catalíticos que participan en el proceso
catalítico pueden ser:
a) Hidrofobicos.
b) Residuo polar sin carga.
c) Grupo ionico polar con carga.
 VELOCIDAD DE LAS REACCIONES

Cinética química: parte de la química que la velocidad de las

reacciones
Cinética enzimática: Si las velocidades son catalizadas por enzimas.
Velocidad de reacción: Es la cantidad de reactivo transformado en la
unidad de tiempo en condiciones especiales.
Se expresa así:
V= K(sustrato)n
V= Velocidad de la reacción
K= Constante de velocidad
S= Sustrato
n= N° de moléculas de sustrato
 ORDEN NUMERO DE RACCIONES
- Orden cero - Cuando la velocidad de las reac-

ciones no depende de ningún

reactante.
- 1er Orden - Cuando la velocidad de la reac-
ción depende de un reactante.
- 2° Orden - Cuando la velocidad de reacción
depende de la concentración de
de 2 reactantes.
 TEORIA CINETICA DE LA COALICIÓN
1.- Las moléculas deben estar en movimiento para que
choquen.
2.- Los choques deben ser efectivos.
3.- Que se rompan los enlaces y formen nuevos enlaces y
moléculas.
 TEORIA CINETICA DE MICHAELIS-MENTE

Representación de las enzimas y su concentración:

a) Pequeñas cantidades de sustrato quedan en los sitios catalíticos

de la enzima, formando complejos enzima-sustrato.
b) Al aumentar la concentración del sustrato, los sitios catalíticos
libres, lo están en la misma proporción, la mitad de estos sitos
son saturados por el sustrato, la mitad de la enzima esta como
complejo E-S, la otra mitad como enzima libre, se observa a la
mitad de la velocidad máxima.
c) Tenemos gran cantidad de sustrato, por mas que se agregue esté
no hay enzima libre para unirse con el sustrato, la enzima esta
saturada pero su velocidad de la reacción es de orden cero y se
obtiene velocidad máxima de reacción.
 FUNCIONES DE LOS IONES
METALICOS
1. Enlaza el sustrato directamente al sitio catalítico de la enzima:
(E-M-S).
2. Mantiene la estructura de la enzima en la conformación
adecuada para su unión con el sustrato: (M-E-S).
3. Forma complejos Ion metálico-sustrato que constituyen el
verdadero sustrato para la reacción enzimatica: (E-S-M).
4. Sirve de componente estructural esencial y sufre cambios
reversibles en su estado de oxidación.
CUANDO UN HOMBRE
TIENE UN DON
Y NO PUEDE USARLO
HA FRACASADO
(Thomas Wolfe)
 ENZIMAS: INHIBIDORES Y REGULACION

• Inhibidores reversibles e irreversibles.

Inhibidores: Son aquellas sustancias que disminuyen
la
actividad enzimática durante una reacción
química.
Los inhibidores se pueden clasificar en 2 grandes grupos:
1.- Reversibles a) Competitivos
b) No competitivos
2.- Irreversibles
 Inhibición Enzimática
La actividad enzimática puede ser disminuida o eliminada por la acción de ciertas
sustancias a las cuales se les conoce con el nombre de inhibidores enzimáticos.
Las distintas formas de interacción se traducen en varios tipos de inhibición
perfectamente diferenciables experimentalmente. Los dos tipos más comunes son
la competitiva y la no competitiva.
Competitiva: el inhibidor compite con el substrato por la unión con el centro
activo de la enzima, pues son estructuralmente similares al sustrato y se unen al
sitio catalítico mediante enlaces débiles.
 Resumiendo
1.- El inhibidor se parece estructuralmente al sustrato.

2.- El inhibidor compite con el sustrato por el sitio catalítico de

la enzima

3.- Su efecto puede ser contrarrestado, aumentando la

concentración del sustrato.

4.- La Km aumenta

5.- La velocidad máxima no cambia.

No competitiva: También se une laxamente a la enzima,
al igual que el competitivo y también es reversible, pero no se
parecen al sustrato estructuralmente, se unen a la enzima por
otro lado o sitio que puede ser el alosterico y por ello no compiten
con el sustrato.
 Resumiendo:

1.- El Inhibidor no se parece estructuralmente al sustrato.

2.- El Inhibidor no compite con el sustrato por el sitio catalítico.
3.- La velocidad máxima disminuye.
4.- La Km no se altera.
 La importancia y beneficio de los
INHIBIDORES REVERSIBLES

1.- Se encuentran gracias a ellos, los sitios catalíticos de las

enzimas.
2.- Determina los residuos de aminoácidos que se unen al
sustrato.
3.- Se ha logrado estudiar las vías metabólicas.
4.- La principal importancia constituye la regulación enzimática del
organismo.
5.- Son de gran importancia clínica.
IRREVERSIBLES:
Se le llama así por que se unen covalentemente con la enzima.
 LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA Y LA FUNCIÓN HORMONAL
activan

Metabolis regula Las controlan

Hormon de naturaleza
Proteica
mo
n enzimas as
regula Lipídica
n
actúa
tiene so n se
n n en clasifican en
Biocatalizador Sistemas
Estructura
es Multienzimáti Oxidorreducta
puede
actúa cos sas
ser
n regulados
por Transferasas
Estrictame
Holoenzim ↑ velocidad ↓ Energía
nte Enzimas
a reacción activación
proteica alostéricos Hidrolasas
formado estudiad
a depend
s por la e
Liasas
Concet.
naturaleza
Apoenzima Cofactor Cinética sustrato Isomerasas
enzimática
de naturaleza
Temperatura
muestr
a Ligasas
una pH Irreversibl
Inorgánica Orgánica Gráfica
es
hiperbólica Inhibidore so Competitivos
llamad calcul s n Reversibl
a so
a Ecuación de es n No
Michaelis- Competitivos
Transportadore Menten
so Coenzimas utiliza
s n n
A
de grupos
químicos procede so D
n Liposoluble n
de s E
se
Vitaminas K
clasifican Compl
Hidrosolubl so ejo
es n B
desempeñan funciones de C
 REGULACION ENZIMATICA
Se pueden regular por 4 formas:
1.- Por separación física de las enzimas.
2.- Por factores cinéticos.
3.- Por enzimas reguladoras.
4.- Por hormonas.
 En el estudio de las enzimas controladas por
realimentación
negativa, se comprobaron una serie de
regularidades en las
mismas:

1. Primer paso de una ruta metabólica o punto de

ramificación
2. Enzimas de naturaleza compleja: subunidades; la
enzima puede
desensibilizarse a sus inhibidores por diversos
métodos.
3. Los inhibidores se comportan como competitivos
(elevan
Estas el valor
últimas características lleva al concepto de
de la Km aparente, pero sin embargo no son análogos
alosterismo:
estructurales
Una acción sobre la actividad enzimática que se
del substrato
desarrolla
 Regulación
alostérica
Procesos a nivel celular; regulación de
(enzimas
ajuste fino alostéricas)
de la actividad enzimática, a través de
efectos de
Regulación por(negativa
retroalimentación modificación
o positiva)
covalente
Procesos a nivel supracelular
(enzimas (orgánico);
interconvertibles)
regulación
a gran escala de actividades enzimáticas, a
través de
modificación covalente de enzimas,
provocadas por
 Enzimas Alostericas
Reguladas por metabolitos
Metabolitos=Efectores o moduladores de la actividad
enzimática.
(Activadores o Desactivadotes)
Modulador positivo: Aumentan la actividad de la enzima
se une al sitio alosterico de la enzima,
provocando un cambio conformacional de la
enzima, facilitando la unión con el sustrato.
Modulador negativo: Disminuyen la actividad de la enzima, hay
cambio conformacional de la enzima,
disminuye la unión enzimática con el
sustrato.
 Centr Centro Centr
Centro
o alostéri o
alostéri activ co activ
co o o

s i s

Cuando el inhibidor ocupa

En ausencia de el centro alostérico, tiene
inhibidor, lugar un cambio
el substrato se fija conformacional
normal- en el centro activo que
mente al centro activo impide la
fijación del substrato
Inhibición
alostérica
Inhibición por producto
 Retroalimentación negativa en vías
metabólicas
Síntesis de
Isoleucina

Th α- Il
r Treonina cetobutirat e
desamin o
asa

El producto final de la ruta, Isoleucina, inhibe a

la primera
enzima de la misma, Treonina desaminasa
 Retroalimentación negativa en vías
metabólicas
Síntesis de
pirimidinas
AT
+ P

Asp + Carbamil CT
CP ATCas aspartato P
a

El producto final de la vía, CTP (citidin trifosfato)

inhibe a la
primera enzima de la ruta metabólica, Aspartato
transcarbamilasa

Al mismo tiempo, dicha enzima puede ser activada

 COOPERATIVIDAD

Las enzimas alostéricas no muestran generalmente la

clásica relación cinética de Michaelis-Mente entre [S], vmáx y
Km. Y muchas presentan una gráfica sigmoidea en vez de
hiperbólica cuando se representa la velocidad en función de la
[S]. Esto es un ejemplo de cooperatividad positiva (la
unión de una molécula de sustrato a un centro incrementa la
unión de las moléculas de sustrato a los demás centros).
Conviene aclarar que no todas las enzimas alostéricas
exhiben curvas sigmoidales al representar v0 frente a [S];
además, no todas las enzimas que muestran tales curvas son
necesariamente alostéricas.
Otras enzimas presentan cooperatividad negativa: la
unión de una molécula de sustrato provoca un descenso en la
unión de moléculas de sustrato subsiguientes.
 Otra característica importante de las enzimas
alostéricas
es que presentan cinéticas anómalas,
normalmente
cinéticas sigmoides:

v
La presencia de
una
sigmoide implica
la existencia de
cooperatividad
en la
fijación del
substrato s
 (+
Activador)
V+

(sin
V0 efectores)

(+
Inhibidor)

V-
 Rutas metabólicas controladas por
retroalimentación

Rut Enzim Inhibid

a a or
Glicolisis Fosfofructokinasa ATP
Neoglucogénesis FBP fosfatasa AMP
Bios. Ács. Grasos AcetilCoA carboxilasa AcilCoA
Bios. Colesterol HMGCoA reductasa Colesterol
Bios. Purinas PRPP sintetasa AMP,GMP,IMP
 Un sistema alostérico clásico es la
Hemoglobina:

1. La fijación de su “substrato”, O2, es de tipo

sigmoide

2. La fijación del “substrato” puede inhibirse por

efectores
(H+, CO2, 2,3-BPG) que no actúan sobre el
“Centro Ac-
tivo” (grupo hemo)

3. Las subunidades, por separado, presentan

cinética
michaeliana en la fijación de O2
Mioglobi
na

Hemoglobi
na
Enzimas HOMOTROPICAS:
Cuando la enzima alostérica es modulada por un solo modulador y
no solo se unen al sitio catalítico, sino también al alosterico.

Enzimas HETEROTROPICAS:
Cuando responden a otros moduladores distintos del sustrato y así
dependiendo de cuantos moduladores responden pueden ser:
Monovalentes: Responden a uno solo.
Polivalentes: Responden a varios.
 Enzimas Interconvertibles
Se les llama también Enzimas reguladas covalentemente.
Se les encuentra tanto de forma activa como inactivas y convertirse en
una forma u otra según necesidades del organismo.
Ej.: - Glucogeno Fosforilasa
- Glucogeno sintetasa
- Piruvato deshidrogenasa
- Acetil CoA carboxilasa etc.
 Enzimas Zimogenos

• Son enzimas inactivas.

• Son enzimas sintetizadas en forma inactiva por las
células en forma de enzimas proteoliticas y van ha
ser activadas en otro sitio.
Ej.:
Zimogeno Enzima activa
Pepsinogeno Pepsina pepsina+peptido
Tripsinogeno Enterocinasa tripsina+hexapeptido
Quimotripsinogeno tripsina quimotripsina+2 peptidos
 IsoEnzimas
Son formas mulltiples de una misma enzima, que catalizan la misma reacción,
pero que tienen estructuras primarias y cuaternarias diferentes.
Ej.:
La Deshidrogenasa láctica, tiene 5 isoenzimas
H4 -----------Corazón
M3 H
M2 H 2
MH3
M4 ----------- Músculo esquelético e hígado
NADH+ + H NAD-

Piruvato Lactato
LDH