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Bioquímica. Las bases moleculares de la vida, 5e

CAPÍTULO 3: El agua: la matriz de la vida

3.2 ENLACES NO COVALENTES
Las interacciones no covalentes son por lo general electrostáticas; es decir, se producen entre el núcleo positivo de un átomo y las nubes electrónicas
negativas de otro átomo cercano. A diferencia de los fuertes enlaces covalentes, las interacciones no covalentes individuales son relativamente débiles
y, por lo tanto, se rompen con facilidad (cuadro 3.1). No obstante, desempeñan una función vital para determinar las propiedades químicas y físicas
del agua, y la estructura y la función de las biomoléculas, debido a que el efecto acumulativo de muchas interacciones débiles puede ser considerable.
Un gran número de interacciones no covalentes estabilizan las macromoléculas y las estructuras supramoleculares, mientras que la capacidad de
estos enlaces para formarse y romperse con rapidez dota a las biomoléculas de la flexibilidad requerida para que se produzca el flujo rápido de
información que tiene lugar en los dinámicos procesos vitales. En los seres vivos, las interacciones no covalentes más importantes son las iónicas, las
fuerzas de van der Waals y los enlaces de hidrógeno.

CUADRO 3.1

Fuerzas de enlace comunes en los seres vivos*

Tipo de enlace Fuerza de enlace*

kcal/mol† kJ/mol

Covalente >50 >210

No covalente

 Interacciones iónicas 1­20 4­80

 Fuerzas de van der Waals <1­2.7 <4­11.3

Mixto: enlaces de hidrógeno 3­7 12­29

* La fuerza real varía de forma considerable con la identidad de las especies que interactúan.

† 1 cal = 4.184 J.

Interacciones iónicas

Las interacciones iónicas que ocurren entre átomos o grupos cargados no son dirigidas (p. ej., suceden de manera uniforme en el espacio alrededor
del centro de la carga). Los iones de carga opuesta, como el sodio (Na+) y el cloruro (Cl−), se atraen. Por otra parte, los iones con cargas similares, como
el Na+ y el K+ (potasio), se repelen. En las proteínas, determinadas cadenas laterales de los aminoácidos contienen grupos ionizables. Por ejemplo, la
cadena lateral del aminoácido ácido glutámico se ioniza a pH fisiológico de la siguiente forma: —CH2CH2COO−. La cadena lateral del aminoácido lisina

(—CH2CH2CH2CH2—NH2) a pH fisiológico se ioniza de la siguiente manera: —CH2CH2CH2CH2NH3+. La atracción de las cadenas laterales de los

aminoácidos cargados de forma positiva y negativa forma puentes salinos (—COO−+H3N—) y las fuerzas de repulsión creadas cuando las especies
cargadas de forma semejante se aproximan son una característica importante de muchos procesos biológicos como el plegamiento de proteínas, la
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3.2 ENLACES NO COVALENTES,
catálisis enzimática y el reconocimiento molecular. Debe observarse que pocas veces se forman puentes salinos estables entre biomoléculas en Page 1 / 4
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presencia de agua, debido a que se prefiere la hidratación de los iones y la atracción entre las biomoléculas disminuye de forma significativa. La
mayoría de los puentes salinos de las biomoléculas se produce en depresiones relativamente exentas de agua o en las interfaces de biomoléculas
donde el agua está excluida.
el Na+ y el K+ (potasio), se repelen. En las proteínas, determinadas cadenas laterales de los aminoácidos contienen grupos ionizables. Por ejemplo, la
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cadena lateral del aminoácido ácido glutámico se ioniza a pH fisiológico de la siguiente forma: —CH2CH2COO−. La cadena lateral del aminoácido lisina

(—CH2CH2CH2CH2—NH2) a pH fisiológico se ioniza de la siguiente manera: —CH2CH2CH2CH2NH3+. La atracción de las cadenas laterales de los

aminoácidos cargados de forma positiva y negativa forma puentes salinos (—COO−+H3N—) y las fuerzas de repulsión creadas cuando las especies
cargadas de forma semejante se aproximan son una característica importante de muchos procesos biológicos como el plegamiento de proteínas, la
catálisis enzimática y el reconocimiento molecular. Debe observarse que pocas veces se forman puentes salinos estables entre biomoléculas en
presencia de agua, debido a que se prefiere la hidratación de los iones y la atracción entre las biomoléculas disminuye de forma significativa. La
mayoría de los puentes salinos de las biomoléculas se produce en depresiones relativamente exentas de agua o en las interfaces de biomoléculas
donde el agua está excluida.

Enlaces de hidrógeno

Los enlaces covalentes entre el hidrógeno y el oxígeno o el nitrógeno son tan polares que el núcleo de hidrógeno es débilmente atraído hacia el par de
electrones solitarios de un oxígeno o de un nitrógeno de una molécula vecina. En la molécula de agua, cada par de electrones sin compartir del
oxígeno puede generar una atracción electrostática débil a un átomo de hidrógeno en una interacción, conocida como enlace de hidrógeno, con
moléculas de agua cercanas (fig. 3.6). Como este enlace es covalente de forma parcial, la fuerza de atracción tiene direccionalidad. La atracción
máxima ocurre cuando los dos enlaces O—H de las moléculas de agua participantes son colineales. Los “enlaces” intermoleculares resultantes actúan
como puentes entre las moléculas de agua. Ningún enlace de hidrógeno es en especial fuerte (alrededor de 20 kJ/mol) cuando se compara con los
enlaces covalentes (p. ej., 393 kJ/mol para los enlaces N—H y 460 kJ/mol para los enlaces O—H). Sin embargo, cuando puede formarse un gran
número de enlaces de hidrógeno intermoleculares (p. ej., en los estados líquido y sólido del agua), las moléculas implicadas se convierten en
agregados tridimensionales, grandes y dinámicos. En el agua, la cantidad sustancial de energía necesaria para romper estos agregados explica los
valores altos de su punto de ebullición y de fusión, de su calor de vaporización y de su capacidad calorífica. Otras propiedades del agua, como la
tensión superficial y la viscosidad, se deben también, a su capacidad para formar un gran número de enlaces de hidrógeno.

FIGURA 3.6

Agregado tetraédrico de moléculas de agua

En el agua, cada molécula puede formar enlaces de hidrógeno con otras cuatro moléculas de agua.

Fuerzas de van der Waals

Las fuerzas de van der Waals son interacciones electrostáticas relativamente débiles que se originan cuando las biomoléculas que contienen
dipolos permanentes neutros se aproximan entre sí o a un dipolo inducible (como una nube π). Cuanto más polares y colineales son los grupos
involucrados, más fuerte es la interacción de van der Waals. Incluso en hidrocarburos puros (sin enlaces polares como en las regiones hidrofóbicas de
las proteínas y de las colas de hidrocarburo de los lípidos), una gran aproximación induce una deslocalización de cargas (los electrones se desplazan y
las cargas se dispersan) lo que produce cohesión. La atracción entre las moléculas es máxima a una distancia denominada radio de van der Waals. Si
se acercan más, se produce una fuerza de repulsión. En los sistemas biológicos la suma de fuerzas de repulsión y de atracción crea la estructura
estable y funcional de las grandes biomoléculas y de los complejos biomoleculares.

Hay tres tipos de fuerzas de van der Waals:

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1.  Interacciones dipolo­dipolo. Estas fuerzas, que se producen entre moléculas que contienen átomos electronegativos, hacen que las moléculas
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se orienten a sí mismas de tal forma que el extremo positivo de un grupo polar se dirija hacia el extremo negativo de otro (fig. 3.7a). Los enlaces de
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hidrógeno son un tipo de interacción dipolo­dipolo particularmente fuerte.
las cargas se dispersan) lo que produce cohesión. La atracción entre las moléculas es máxima a una distancia denominada radio de van der Waals. Si
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se acercan más, se produce una fuerza de repulsión. En los sistemas biológicos la suma de fuerzas de repulsión y de atracción crea la estructura
estable y funcional de las grandes biomoléculas y de los complejos biomoleculares.

Hay tres tipos de fuerzas de van der Waals:

1.  Interacciones dipolo­dipolo. Estas fuerzas, que se producen entre moléculas que contienen átomos electronegativos, hacen que las moléculas
se orienten a sí mismas de tal forma que el extremo positivo de un grupo polar se dirija hacia el extremo negativo de otro (fig. 3.7a). Los enlaces de
hidrógeno son un tipo de interacción dipolo­dipolo particularmente fuerte.

2.  Interacciones dipolo­dipolo inducido. Un dipolo permanente induce un dipolo transitorio en una molécula cercana al modificar su
distribución electrónica (fig. 3.7b). Por ejemplo, una molécula que contiene un grupo carbonilo es débilmente atraída hacia un anillo aromático
por la capacidad del dipolo permanente del grupo carbonilo de deslocalizar (desplazar) los electrones de la nube de electrones π del anillo
aromático. Las interacciones dipolo­dipolo inducidas son más débiles que las interacciones dipolo­dipolo.

3.  Interacciones dipolo inducido­dipolo inducido. El movimiento de los electrones en las moléculas apolares cercanas da lugar a un
desequilibrio de carga transitorio en las moléculas adyacentes (fig. 3.7c). Un dipolo transitorio en una molécula polariza los electrones de una
molécula vecina. Esta interacción de atracción, que se denomina fuerza de dispersión de London, es extremadamente débil. El apilamiento de
los anillos de las bases en una molécula de DNA, un ejemplo clásico de este tipo de interacción, es posible debido a la capacidad de los electrones π
débilmente retenidos de distribuirse de manera desigual por arriba y por abajo de los anillos paralelos dispuestos en estrecha cercanía. Aunque
son débiles de forma individual, estas interacciones que se extienden por toda la longitud de la molécula de DNA proporcionan una estabilidad
significativa.

FIGURA 3.7

Interacciones dipolares

Existen tres tipos de interacciones electrostáticas que implican dipolos son: (a) interacciones dipolo­dipolo, (b) interacciones dipolo­dipolo inducido,
y (c) interacciones dipolo inducido­dipolo inducido. La facilidad relativa con la que responden los electrones a un campo eléctrico determina la
magnitud de las fuerzas de van der Waals. Las interacciones dipolo­dipolo son las más fuertes y las interacciones dipolo inducido­dipolo inducido las
más débiles.

CONCEPTOS CLAVE

Los enlaces no covalentes (p. ej., las interacciones iónicas y las fuerzas de van der Waals) son importantes en la determinación de las
propiedades físicas y químicas de los sistemas vivos.

Los enlaces de hidrógeno, con carácter dipolo­dipolo y covalente, constituyen un factor fundamental en las propiedades del agua y en la
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estructura y en la actividad de las células.
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CONCEPTOS CLAVE

Los enlaces no covalentes (p. ej., las interacciones iónicas y las fuerzas de van der Waals) son importantes en la determinación de las
propiedades físicas y químicas de los sistemas vivos.

Los enlaces de hidrógeno, con carácter dipolo­dipolo y covalente, constituyen un factor fundamental en las propiedades del agua y en la
estructura y en la actividad de las células.

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