AMINOACIDOS

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Este taller ha sido diseñado, para que, al desarrollarlo, el estudiante adquiera

destrezas y forme los siguientes conceptos:

 Aminoácidos
Los aminoá cidos son monómeros que forman la base de las proteínas vitales para el
funcionamiento adecuado de nuestro organismo.

Los aminoá cidos está n compuestos por un grupo amino (NH 2) que es un radical bá sico, y
un grupo carboxilo (COOH) que es un grupo á cido. Las proteínas de los seres vivos está n
compuestas por la combinació n de 20 aminoá cidos importantes para el organismo.

La unió n de 2 aminoá cidos se debe a un enlace peptídico entre el carbono del grupo
carboxilo del primer aminoá cido y el nitró geno del grupo amino del segundo aminoá cido.
Esta unió n libera una molécula de agua y forma lo que se denomina un péptido.

La ligació n de 2 o má s péptidos es denominado polipéptido y, a su vez, 1 o má s cadenas


polipeptídicas unidas con determinada secuencia de aminoá cidos y estructura
tridimensional forman una proteína funcional y madura.

Los aminoácidos están formados, de manera general, por un carbono, un grupo


carboxilo (COOH), un grupo amino (NH2), un hidrógeno y un grupo funcional
denominado cadena lateral o grupo R.
En este sentido, el grupo carboxilo se une al grupo amino por medio de un mismo carbono
(á tomo central), denominado carbono alfa. Este carbono se asocia a un hidró geno y a un
grupo R, que determinará el comportamiento químico del aminoá cido.

A nivel bioló gico, los 20 aminoá cidos de cuyas combinaciones se forman las proteínas
tienen, por lo tanto, cadenas laterales diferentes. La cadena lateral má s simple es la que
constituye el aminoá cido glicina, cuyo grupo R se compone solo de una molécula de
hidró geno.

La secuencia y tipo de aminoá cidos necesarios para sintetizar las proteínas en los
ribosomas son determinadas por la informació n contenida en el ARN mensajero (ARNm o
mRNA).

En este sentido, los aminoá cidos son elementos esenciales para la creació n de las cadenas
polipeptídicas (futuras proteínas) que traducen los ribosomas a través del trabajo entre el
ARNm y el ARN de transferencia (ARNt).

 Criterios para la clasificación de los aminoácidos


Los aminoá cidos se clasifican habitualmente segú n las propiedades de su cadena lateral:

Neutros mpolares, polares o hidrófilos: serina (Ser, S), treonina (Thr,T), glutamina (Gln,


Q), asparagina (Asn, N), tirosina (Tyr, Y), cisteína (Cys, C) y glicina (Gly, G).

Neutros no polares, apolares o hidrófobos: alanina (Ala, A), valina (Val, V), leucina (Leu,


L), isoleucina (Ile, I), metionina (Met, M), prolina (Pro, P), fenilalanina (Phe, F),
y triptó fano (Trp, W).

Con carga negativa o ácidos: á cido aspá rtico (Asp, D) y á cido glutá mico (Glu, E).

Con carga positiva o básicos: lisina (Lys, K), arginina (Arg, R) e histidina (His, H).

o De acuerdo con su obtención:


Los aminoá cidos se clasifican en tres grupos:

1. Aminoá cidos esenciales


2. Aminoá cidos no esenciales
3. Aminoá cidos condicionales

AMINOÁCIDOS ESENCIALES

Los aminoá cidos esenciales no los puede producir el cuerpo. En consecuencia, deben
provenir de los alimentos.
 Los 9 aminoá cidos esenciales son: histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina,
fenilalanina, treonina, triptó fano y valina.

AMINOÁCIDOS NO ESENCIALES

No esencial significa que nuestros cuerpos producen un aminoá cido, aun cuando no lo
obtengamos de los alimentos que consumimos.

 Los aminoá cidos no esenciales incluyen: alanina, arginina, asparagina, á cido


aspá rtico, cisteína, á cido glutá mico, glutamina, glicina, prolina, serina y tirosina.

AMINOÁCIDOS CONDICIONALES

Los aminoá cidos condicionales por lo regular no son esenciales, excepto en momentos de
enfermedad y estrés.

 Los aminoá cidos condicionales incluyen: arginina, cisteína, glutamina, tirosina,


glicina, ornitina, prolina y serina.

¿Cuáles son los 22 tipos de aminoácidos que forman las proteínas?

Los aminoá cidos que forman las proteínas como hemos visto anteriormente, son los
llamados alfa-aminoá cidos y son los siguientes:
La unió n entre dos aminoá cidos se denomina enlace peptídico aunque es un enlace
amida. Los enlaces peptídicos se realizan siempre entre el grupo carboxilo de un
aminoá cido y el grupo amino de otro.
Enlace peptídico.

 Importancia biológica de los aminoácidos.


Los aminoá cidos son la base de todo proceso vital ya que son absolutamente necesarios en
todos los procesos metabó licos.

Sus funciones má s importantes son:

 el transporte ó ptimo de nutrientes y


 la optimizació n del almacenamiento de todos los nutrientes (es decir, agua, grasas,
carbohidratos, proteínas, minerales y vitaminas).
Los aminoá cidos está n presentes en las proteínas, y juegan un papel clave en casi todos
nuestros procesos bioló gicos, pues funcionan como vínculo para llevar nutrientes al
cuerpo. Por eso, son componentes necesarios para el correcto funcionamiento del
organismo que se deben tomar necesariamente con la dieta. 

 Propiedades Físicas y Químicas de los aminoácidos


QUIMICAS

1. Los aminoá cidos: Son compuestos só lidos; incoloros; cristalizables; de elevado punto
de fusió n (habitualmente por encima de los 200 ºC); solubles en agua; con actividad
ó ptica y con un comportamiento anfó tero.
2. Comportamiento anfó tero: Actú a como á cido y como base.
3. Son só lidos, cristalinos, tienen un elevado punto de fusió n y son solubles en agua.

4. Forman zwitteriones, (es un compuesto químico que es eléctricamente neutro pero


que tiene cargas formales positivas y negativas sobre á tomos diferentes. Los
zwitteriones son especies polares y usualmente presentan una elevada solubilidad
en agua y bastante baja en muchos disolventes orgá nicos de cará cter apolar).
5. Auto-neutralizació n: El grupo á cido (carboxilo) y el grupo bá sico (amino) presente
en los aminoá cidos reaccionan entre sí formando iones híbridos (que presentan las
dos cargas), denominadas Zwitteriones.
Físicas

1. Son compuestos só lidos


2. Son cristalinos
3. Tienen un punto de fusió n elevado
4. Son solubles en agua
5. Son compuestos ió nicos que forman só lidos cristalinos solubles en agua, debido a su
carga ió nica son poco solubles en benceno y éter.

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