LICEO BICENTENARIO ÓSCAR CASTRO ZÚÑIGA

DEPARTAMENTO: Biología
DOCENTE: Luz Marcela Osorio Pérez
CURSO/NIVEL: 3° y 4° Medio
Para comenzar, responde las siguientes preguntas
Guía N°10 El Trabajo de las Enzimas

Nombre estudiante: Curso:3° Medio Fecha semana:

O.A:2 unidad1 O.C: Comprender el concepto de Enzima, sus mecanismos

de acción y los factores que las afectan.

Instrucciones: Lee el siguiente texto, subraya y destaca las ideas principales, arma tu propio glosario con los conceptos
claves y desarrolla las actividades señaladas. La guía debe ser desarrollada durante la clase.

Las transformaciones o reacciones químicas de ciertas sustancias que suceden a nivel celular en un
organismo vivo , están facilitadas con la presencia de compuestos llamados enzimas o catalizadores que
participan activamente en estos procesos de cambio regulando el metabolismo de la célula.

CARACTERÍSTICAS GENERALES:

● Las enzimas son catalizadores muy potentes y eficaces, producidas por las células,
● Las reacciones reguladas por enzimas son esenciales para procesos como: respiración, crecimiento,
contracción muscular, conducción nerviosa, fotosíntesis, fijación de nitrógeno, desaminación,
digestión, etc.
● Químicamente son proteínas como catalizadores.
● Las enzimas actúan en pequeña cantidad y se recuperan indefinidamente.
● Las reacciones que dependen de enzimas son reversibles y la enzima no interviene en el sentido de
la reacción, sólo acorta el tiempo para llegar al equilibrio.
● No llevan a cabo reacciones que sean energéticamente desfavorables, no modifican el sentido de
los equilibrios químicos, sino que aceleran su consecución.
● Un catalizador es una sustancia que acelera una reacción química, hasta hacerla instantánea o casi
instantánea.
● Un catalizador acelera la reacción al disminuir la energía de activación.
● Las enzimas suelen ser incoloras (aunque hay amarillas, verdes, azules, pardas o rojas..
● La mayoría son solubles en agua o soluciones salinas (enzimas de las mitocondrias insolubles en
agua.)
● La característica más sobresaliente de las enzimas es su elevada especificidad. Esta es doble y
explica que no se formen subproductos:

1. Especificidad de sustrato. El sustrato (S) es la molécula sobre la que el enzima ejerce su

acción catalítica.

2. Especificidad de acción. Cada reacción está catalizada por un enzima específico. La

acción enzimática se caracteriza por la formación de un complejo que representa el
Estado de transición.

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El sustrato se une al enzima a través de numerosas interacciones débiles como son: puentes de hidrógeno,
electrostáticas, hidrófobas, etc, en un lugar específico , el centro activo. Este centro es una pequeña porción
del enzima, constituido por una serie de aminoácidos que interaccionan con el sustrato.

EL SITIO CATALÍTICO

El gran tamaño de las proteínas en relación a los sustratos condujo al concepto de que una región
restringida de la enzima le concernía a la catálisis. Esta región fue denominada Sitio Activo. Ahora nos
referimos al sitio catalítico, del cual existen dos modelos propuestos:

● Modelo de "Cerradura y Llave" o modelo "De Molde" de un sitio catalítico: Fue propuesto por Emil
Fischer. En la actualidad se utiliza solamente para entender ciertas propiedades de las enzimas. La
desventaja de este modelo se encuentra en la rigidez del sitio catalítico.
● Modelo de "Ajuste Inducido" de un sitio catalítico: Este modelo recibe ahora considerable apoyo
experimental. Un carácter esencial es la flexibilidad implícita de la región del sitio catalítico.

Algunas enzimas actúan con la ayuda de estructuras no proteicas. En función de su naturaleza se

denominan:

1.- Cofactor. Cuando se trata de iones o moléculas inorgánicas ej: iones metálicos como tales como el
hierro, magnesio o zinc.

2.- Coenzima. Cuando es una molécula orgánica. Aquí se puede señalar, que muchas vitaminas funcionan
como coenzimas; y realmente las deficiencias producidas por la falta de vitaminas responde más bien a
que no se puede sintetizar una determinada enzima en el que la vitamina es la coenzima En diversas rutas
metabólicas, se encuentran presentes enzimas que requieren vitaminas, debido a que actúan como
coenzimas, su deficiencia trae como consecuencia enfermedades.

UTILIZACIÓN ENZIMÁTICA EN DIVERSAS ÁREAS

Industrias lácteas:

1.- Para la elaboración de quesos se utiliza el cuajo del estómago de las vacas, está formado por la mezcla
de las enzimas: quimosina y pepsina. Rompen la caseína de la leche y producen su coagulación.
2.- La enzima lactasa rompe el azúcar de la leche llamada lactosa (la falta de la enzima provoca trastornos
intestinales).
En Panaderías:
1.- Uso enzima lipoxidasa para mejorar su amasado, se agrega en forma de harina de soja o de otras
leguminosas.
2.- Se añade enzima amilasa (harina de malta) para ayudar acción levadura.
3.- Se pueden utilizar enzimas procedentes de mohos.
4.- Las enzimas proteasas rompen la estructura del gluten y mejora la plasticidad de la masa (bizcochos).
Industrias Cerveceras:
1.- Enzima papaína para romper proteínas presentes en la cerveza.(evita que se enturbie).
2.- Enzima bromelaína (piña).
3.- Enzimas amilasas (presente en las maltas) rompen enlaces almidón para luego actuar la levadura.
Otros:

Fabricación de glucosa y fructosa a partir del maíz Una industria en franca expansión es la obtención de
jarabes de glucosa o fructosa a partir de almidón de maíz. Estos jarabes se utilizan en la elaboración de
bebidas refrescantes, conservas de frutas, repostería, etc. en lugar del azúcar de caña o de remolacha.

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FACTORES QUE AFECTAN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA.

La situación referida a sustancias químicas que puedan acelerar o retardar reacciones diversas se debe a
ciertos factores que actúan en un momento determinado. Esta guía te ayudará a conocer e identificarlos.

1.- Efecto del pH. Al comprobar experimentalmente la influencia del pH en la velocidad de las reacciones
enzimáticas se obtienen curvas que indican que las enzimas presentan un pH óptimo de actividad. El pH
puede afectar de varias maneras:

● El centro activo puede contener aminoácidos con grupos ionizados que pueden variar con el pH.
● La ionización de aminoácidos que no están en el centro activo puede provocar modificaciones en
la conformación de la enzima.
● El sustrato puede verse afectado por las variaciones del pH. Algunas enzimas presentan
variaciones peculiares. La pepsina del estómago, presenta un óptimo a pH=2, y la fosfatasa
alcalina del intestino un pH= 12

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Fig 1

La mayoría de los enzimas son muy sensibles a los

cambios de pH. Desviaciones de pocas décimas por
encima o por debajo del pH óptimo pueden afectar
drásticamente su actividad. Así, la pepsina gástrica tiene
un pH óptimo de 2, la ureasa lo tiene a pH 7 y la arginasa
lo tiene a pH 10 (Fig. 1). Como ligeros cambios del pH
pueden provocar la desnaturalización de la proteína, los
seres vivos han desarrollado sistemas más o menos
complejos para mantener estable el pH intracelular: Los
amortiguadores fisiológicos.

2.- La temperatura. Influye en la actividad. El punto óptimo representa el máximo de actividad. A

temperaturas bajas, los enzimas se hallan "muy rígidos" y cuando se supera un valor considerable
(mayor de 50:) la actividad cae bruscamente porque, como proteína, la enzima se desnaturaliza.

Actividad N°2

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Explique de qué manera afecta a una enzima, la temperatura en los tres rangos : mínimo, óptimo
y máximo.

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Actividad N°3

Cómo explicarías la siguiente situación: “En el Parque Nacional de Yellowstone en Estados Unidos,
existen fuentes calientes dónde la temperatura es próxima a los 100 °C; y existen algunas especies
de algas verde-azul”

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5.- Inhibición: El efecto de un inhibidor es disminuir o bloquear la velocidad de una reacción
catalizada uniéndose a la enzima. La mayor parte de las enzimas están afectadas. Son
específicos, cualquier sustancia no sirve para unir cualquier enzima. Se alteran grupos
importantes para la función catalítica o se altera ligeramente la conformación (con lo que la
proteína ya no es activa) sin llegar a desnaturalizarlo.

Los inhibidores sirven para distinguir los grupos esenciales.

● Inhibición permanente: Unión del inhibidor irreversible por medio de enlaces covalentes
provocando una modificación química de los grupos catalíticos. Una vez modificado la
enzima está siempre inhibido. Para distinguirlo de los reversible se someten a diálisis y si
no se separan enzima e inhibidor es permanente.
● Inhibición reversible: La unión del inhibidor y la enzima es reversible. Al quitar el inhibidor
del medio se recupera la actividad. Los inhibidores reversibles pueden ser:
● a)Competitiva: Inhibidor y substrato compiten por unirse a la enzima en el mismo sitio de
manera que no se unen a la vez. Para eliminar el inhibidor (y aumentar la velocidad)
aumentamos la concentración de substrato y lo desplazamos. La velocidad no se verá
afectada aunque necesitaremos concentración de substrato más alta que en ausencia de
inhibidor. Un inhibidor competitivo ha de cumplir un requisito: ser parecido al substrato
estructuralmente porque se acopla al mismo sitio activo

b) Inhibición acompetitiva ( no competitiva): El inhibidor sólo se une al complejo enzima -

substrato, que ya no formará producto, por lo que la velocidad bajará. El inhibidor no se
une al centro activo sino a cualquier otro sitio, lo que hace que cambie la conformación y
la enzima ya no es tan efectiva. No se puede superar la inhibición aumentando la
concentración de substrato..

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PREGUNTAS DE SELECCIÓN MÚLTIPLE

1.- Las enzimas, sustancias relacionadas directamente con el metabolismo celular,

presentan las siguientes características:
I Aumentan la velocidad de las reacciones celulares.
II Requieren la presencia de un cofactor o coenzima que las activa.
III Se unen irreversiblemente con el sustrato que ejerce su acción.
IV Actúan dentro de un rango de Tº y pH determinado.
a) Sólo I
b) Sólo IV
c) II y III
d) I, II y IV
e)Todas.

2.- Las enzimas:

I. Son moléculas formadas sólo por proteínas.
II. Están encargadas de regular procesos anabólicos y catabólicos.
III. Se modifican al final de la reacción.
a) Sólo I
b) Sólo II
c) Sólo III
d) I y II
e) II y III

3.- Una de las características a todas las enzimas es ser:

a) Poco solubles.
b) Termoestables.
c) Dialisables.
d) Específicas.
e) Siempre activas.

4.-¿Cuál de las siguientes frases corresponde a un inhibidor no competitivo sobre la acción

enzimática?
a) Temporalmente el sitio activo se asemeja con el sustrato original.
b) Altera la conformación espacial de una enzima, haciendo fallar la unión con el sustrato.
c) Estimula la acción catalizadora de la enzima.
d) Hace que la estructura del sustrato y del sitio activo se complementen.
e) Todas las anteriores.

Las enzimas son catalizadores biológicos que aceleran las velocidades de las reacciones
químicas celulares. Este hecho se logra:
a) Desplazando los inhibidores de la reacción
b) Aportando energía adicional a los reactantes
c) Uniéndose irreversiblemente a los reactantes
d) Disminuyendo el número de moléculas participantes
e) Disminuyendo los requerimientos energéticos de la reacción

El trabajo tesonero todo lo vence