1.3.2.2 Polisacáridos y proteínas. Polisacáridos: Estructura general y funciones.

Homopolisacáridos: glucógeno, almidón y celulosa. Heteropolisacáridos.

Proteínas: Estructura general. Estructura primaria, secundaria, terciaria y
cuaternaria. Modelos principales de estructura secundaria. Desnaturalización,
propiedades ácido básicas y eléctricas. Electroforesis de proteínas. Carácter
informacional de las proteínas.

Polisacáridos
Los polisacáridos son polímeros de monosacáridos unidos mediante enlace glicosídico,
poseen peso molecular elevado, son estables en medio acuoso y, a diferencia de los
ácidos nucleicos y las proteínas, no tienen un número exacto de monómeros.
FUNCIONES DE LOS POLISACÁRIDOS
Los polisacáridos desempeñan importantes funciones en el organismo, como:
 El almacenamiento de energía, destacándose el almidón en los vegetales y el
glucógeno en los animales.
 La estructural, al formar parte de la estructura de los organismos vivos, como la
celulosa en las plantas, la quitina en los artrópodos y los glicosaminoglicanos en los
vertebrados
 El reconocimiento molecular, función en que participan los glúcidos de la membrana
plasmática.
Difieren en el tipo de monosacárido que lo constituyen y el tipo de enlace que los une, la
longitud de sus cadenas, en el grado de ramificación y en su función biológica.
En ellos se da la unidad de lo monótono y lo diverso:

 Lo monótono: es monosacárido - enlace glucosídico – monosacárido.

 Diversos: la presencia de grupos hidroxilos.

CLASIFICACIÓN DE LOS POLISACÁRIDOS

Los polisacáridos se clasifican en homopolisacáridos y heteropolisacáridos.

 Los homopolisacáridos son polímeros del mismo monosacárido. Aquí encontramos

el almidón, el glucógeno, la celulosa, la pectina y la quitina.

 Los heteropolisacáridos son polímeros de diferentes monosacáridos. Se incluyen:

 Peptidoglicanos (formados por un heteropolisacárido unido por enlace covalente
a las cadenas peptídicas constituidos por unidades alternas de N-acetil-
glucosamina y ácido N-acetil-murámico unidos por enlace Beta 1- 4.
 Glicosoaminoglicanos o mucopolisacáridos ácidos: Son polímeros lineales,
donde la unidad que se repite es un tipo de disacárido. Uno de ellos es la N-
acetilglucosamina o N-acetilgalactosamina; el otro, generalmente es un ácido
urónico, el glucurónico o el L-idurónico
 Ácido hialurónico: Posee un disacárido repetitivo formado por ácido glucurónico
unido por enlace glicosídico Beta 1-3 a una N-acetil-glucosamina. Forman
disoluciones claras y viscosas y se encuentran en el líquido sinovial, humor vítreo
y tejido conectivo. Funciones: contribuye a la resistencia, tensión y elasticidad de
 cartílago y tendones, facilita la migración celular durante la morfogénesis y la
reparación de heridas
 Sulfato de condroitina junto con el condroitín- 4 sulfato y el condroitín-6-sulfato,
formado por 20 a 60 unidades del disacárido compuesto por la unión, mediante
enlace glicosídico Beta 1-3, de ácido glucurónico y de N-acetil-galactosamina-
sulfato Se encuentra en cartílagos, huesos y córnea; junto con el ácido hialurónico
interviene en la compresibilidad del cartílago cuando soporta peso.
 Sulfato de queratán: Integrado por el disacárido repetitivo formado por galactosa
y N-acetil-gelactosamina, unidos mediante enlace glicosídico beta 1-4. Los
disacáridos se unen por enlace glicosídico beta1- 3.
 Heparina: La unidad repetitiva es un oligosacárido de 6 residuos de
monosacáridos, integrado por derivados sulfatados de D-glucosamina y del ácido
glucurónico, (ácido idurónico) unidos por enlace tipo alfa 1-4.
 Sulfato de dermatán: La unidad repetitiva está integrada por ácido
L-idurónico o ácido glucurónico y N-aceti1.D-galactosamina-4-sulfato, unidos por
enlace glicosídico Beta 1-3. Es constituyente de la córnea y contribuye de manera
importante a su transparencia, ayuda a mantener la forma del ojo.

 Sulfato de heparán. Contiene N-acetil-glucosamina y el ácido urónico

predominante es el L-idurónico; es menos sulfatado que la heparina; es
componente de las membranas plasmáticas, donde puede actuar como receptor y
participa en interacciones intercelulares como la comunicación y la adhesividad;
también determina la selectividad de la carga eléctrica en el glomérulo renal. Es
componente de vesículas sinápticas

 Proteoglicanos: Se forman por la unión covalente entre una molécula de proteína

y las cadenas de glicosoaminoglicanos presentes en los proteoglicanos son
polianiones, por lo que se unen a cationes como Na+ y K+ y modifican la presión
osmótica, influyen en la determinación del ordenamiento de la matriz

HOMOPOLISACÁRIDOS:

ESTRUCTURA DEL ALMIDÓN

El almidón está formado por dos tipos de polímeros: la amilosa y la amilopectina. La
amilosa es un polímero lineal largo de D-glucosas unidas mediante enlace glicosídico
tipo alfa 1-4, la amilopectina es un polímero ramificado de glucosas unidas por enlace alfa
1-4 glicosídico, pero cada 24 a 30 residuos existen puntos de ramificación mediante
enlace glicosídico del tipo alfa 1-6.
El almidón tiene la función de constituir la reserva energética más importante de las
células vegetales.
ESTRUCTURA DEL GLUCÓGENO
El glucógeno es un polímero de alfa-D-glucosas que se unen por enlace glicosídico alfa-
1-4 lo que permite el crecimiento del polímero en sentido lineal y por enlaces glicosídico
alfa 1-6 que facilita el establecimiento de ramificaciones cada 8 a 12 residuos de
monosacáridos. Esto le confiere mayor solubilidad que el almidón.
Este homopolisacárido es una reserva energética importante en las células animales. El
glucógeno se almacena fundamentalmente en el hígado y un por ciento pequeño a nivel
del músculo esquelético

ESTRUCTURA DE LA CELULOSA
La celulosa es un polímero lineal cuyo precursor es la beta-D-glucosa, que se unen
mediante enlace glicosídico beta 1-4. Es precisamente este enlace lo que le permite
formar una red estabilizada por puentes de hidrógeno intercatenarios que origina fibras
supramacromoleculares lineales y estables de gran resistencia a la tensión.
La celulosa tiene función estructural y se encuentra en las paredes celulares de las
plantas, en particular tallos y troncos.

Heteropolisacáridos:

Proteínas
Las proteínas son polímeros de aminoácidos unidos por enlace peptídico, con peso
molecular mayor de 5000 Daltons. Además, existen otras sustancias formadas por la
unión de aminoácidos que son los péptidos, con peso molecular menor de 5000 Daltons,
que pueden ser oligopéptidos y polipéptidos.

 Se denominan oligopéptidos cuando tienen de 2 a 7 residuos de

aminoácidos, ejemplos de ellos son las hormonas liberadoras
hipotalámicas, que controlan las secreciones adenohipofisarias.
 Se consideran polipéptidos cuando tienen más de 7 aminoácidos, pero su
peso molecular es menor de 5000 Daltons, por ejemplo, las hormonas
oxitocina, la bradiquinina y el glucagón.

CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

Por su forma se clasifican en:
 Globulares: Presenta estructura tridimensional, esferoidal y predomina el volumen
sobre la longitud es decir sus ejes axiales es menor de 10 y no exceden de 3 a 4
ej. Mioglobina, Hemoglobina, histonas enzimas etc.
 Fibrosa: aquellas que su estructura tridimensional es alargada y predomina la
longitud sobre el volumen. La relación entre sus ejes axiales es mayor que 10.

Por su solubilidad pueden ser:

  Insolubles: cuya forma empaquetada les permite formar los diferentes tipos de
fibras predominan las cadenas laterales de residuos amino ácidos apolares. Aquí
se encuentran todas las proteínas fibrosas y globulares que forman parte de las
membranas biológicas.
 Solubles: Cuando tienen una estructura espacial globular donde emergen
residuos de aminoácidos polares que establecen interacciones débiles no
covalentes con el agua.
 Poco solubles: Cuando son solubles en soluciones de sales neutras, como el
cloruro de sodio, ejemplo de ellas son las globulinas.

Por su composición química se clasifican en:

 Simples: formadas sólo por aminoácidos.

 Conjugadas: aquellas que presentan unida a la estructura proteica un grupo
prostético que puede ser lípidos (lipoproteínas), glúcidos (glicoproteínas), grupos
fosfatos (fosfoproteínas), hemo (hemoproteínas), flavin nucleótidos
(flavoproteínas), metaloproteinasa (proteína + metal).

Por su función se clasifican en:

 Enzimas: Que se unen a un ligado que se denomina sustrato y catalizan su

transformación química en otra sustancia diferente.
 De transporte: Que se unen reversiblemente a un ligando y lo transportan de un
lugar a otro del organismo. Actúan así la hemoglobina y la mioglobina, citadas
como proteínas conjugadas transportadoras de oxígeno, la primera en la sangre y
la segunda en el interior de la célula.
 De reserva. Que constituyen un almacén de aminoácidos que el organismo
utilizará en el crecimiento o reparación de sus estructuras y en su desarrollo.
Ejemplos son la albumina de las semillas, leche y huevos.
 Contráctiles: Que al unirse al ligando, experimentan un cambio de conformación
que tiene como consecuencia el acortamiento o alargamiento del órgano u
orgánulo en que se encuentra. Un ejemplo es la miosina de las fibras moleculares.
 Estructurales: Contribuyen a fijar la forma o dar rigidez o flexibilidad a las
diversas partes de los organismos, desde los orgánulos celulares a los miembros
pluricelulares. Pertenecen a este grupo la mayor parte de las proteínas fibrilares,
como el colágeno de los tendones, la queratina del cabello y uñas, la fibroína de la
seda.
 De defensa: este tipo de proteínas ayudan a las defensas del cuerpo protegiendo
al organismo de ciertos agentes extraños o exterminándolos. Un ejemplo serían
las inmunoglobulinas, que localizan y eliminan las moléculas que provocan
infecciones o intoxicaciones.
 Reguladoras: Interaccionan con el ligando y ponen en marcha determinados
procesos celulares. Por ejemplo, los receptores hormonales, al unirse a una
hormona, el ligando, desencadenan un proceso o conjunto de reacciones en la
célula.

En las proteínas se da la unidad de lo monótono y lo diverso

 Monótono: carbono alfa - enlace peptídico - carbono alfa
 Diverso: los grupos de las cadenas laterales R de los residuos de
aminoácidos
ESTRUCTURA PRIMARIA
La estructura o nivel de organización primario, se define como el orden o secuencia de los
residuos de aminoácidos en la cadena peptídica.
Constituye la estructura básica, la más importante de las proteínas, sobre la cual se
erigen las demás estructuras está codificada genéticamente y es única para cada
proteína.
Es el nivel más importante, ya que determina el resto de los niveles de organización y por
tanto la estructura tridimensional y la función de las proteínas.
La composición es el número total de residuos de amino ácidos que lo componen y es
desigual de la secuencia.
Este nivel está estabilizado por enlace peptídico por lo que no sufre la afectación de la
desnaturalización
En ello se da lo monótono (carbono alfa - enlace peptídico - carbono alfa y lo diverso (las
cadenas laterales R). lo monótono garantiza la aparición de estructuras alargadas
mientras que lo diverso interacciona con el medio y consigo mismo que garantiza la
formación de interacciones débiles formando la estructura tridimensional. Son 20 los
aminoácidos que pueden formar las proteínas y estos varían de acuerdo a la estructura de
su cadena lateral R, lo cual le confiere propiedades físico-químicas específicas.

ESTRUCTURA SECUNDARIA
La estructura o nivel secundario es el ordenamiento regular que adoptan sectores de la
cadena peptídica a lo largo de un eje, debido a la interacción entre los grupos carbonílicos
y amídicos de los enlaces peptídicos con formación de puentes de hidrógenos.
Los modelos principales de estructuras secundarias son alfa hélice, hoja plegada y triple
hélice del colágeno.

 La estructura secundaria en alfa hélice. Los puentes de hidrógeno son

intracatenarios, es decir, se establecen entre los elementos del enlace
peptídico de la misma cadena y son paralelos al eje longitudinal de la
molécula.
Las cadenas laterales se disponen hacia el exterior de la molécula.
 La conformación β u hoja plegada, las cadenas polipeptídicas se dispone
en zigzag, se estabiliza también por puentes de hidrógeno que se
establecen entre los elementos del enlace peptídico, pero en este caso son
intercatenarios, es decir entre cadenas diferentes o de la misma cadena
que se pliega.
Las cadenas laterales de los aminoácidos se disponen por encima y por debajo del plano
de la estructura. Puede ser paralela y anti paralela
 La estructura secundaria en triple hélice del colágeno, proteína que cumple
una importante función estructural como soporte.

ESTRUCTURA TERCIARIA
La estructura terciaria es la disposición tridimensional de las cadenas polipeptídicas;
estabilizada por interacciones débiles y enlaces covalentes por puente disulfuro que se
establecen entre las cadenas laterales de los residuos de aminoácidos.
Deben recordar que las interacciones débiles son: uniones salinas o iónicas, fuerzas de
Van der Waals, puentes de hidrógeno y uniones hidrofóbicas.

ESTRUCTURA CUATERNARIA
La estructura cuaternaria es la asociación de varias cadenas polipeptídicas para formar
una unidad biológicamente activa. Generalmente está constituida por un número par de
cadenas polipeptídicas, idénticas o diferentes en su estructura que se unen por
interacciones débiles y algunas por puente disulfuro.
Las proteínas con nivel cuaternario de organización son de mayor complejidad este nivel
es el más complejo, pero no es el más importante.
La hemoglobina está formada por 4 cadenas polipeptídicas, 2 alfa y 2 beta, unidas por
interacciones débiles, cada cadena tiene unido un grupo prostético hemo que le permite la
unión con el oxígeno.
Por su parte la insulina posee dos cadenas polipeptídicas que se unen por interacciones
débiles y puentes disulfuro.
Existe una estrecha relación entre la estructura y la función de las proteínas, lo que se
puede ejemplificar con el proceso de desnaturalización.

DESNATURALIZACIÓN
La desnaturalización de las proteínas se debe a la pérdida de su estructura tridimensional
(nativa) y por ende de su función biológica. Ello se debe a la acción de agentes físicos o
químicos que rompen las interacciones débiles que estabilizan la estructura
tridimensional, este fenómeno no afecta la estructura primaria.
Estos agentes se denominan desnaturalizantes y entre ellos se encuentran el calor, los
alcoholes, la urea y las variaciones extremas de pH entre otros.

PROPIEDADES FÍSICO QUÍMICAS

Las propiedades físico químicas de las proteínas son consecuencia de su gran tamaño y
la presencia de grupos ionizables.
Debido a su gran tamaño forman sistemas coloidales cuando se encuentran dispersas en
medios acuosos. No dializan, o sea, no pueden difundir a través de las membranas.
Fisiológicamente, las proteínas al no difundir a través de las membranas biológicas crean
una presión osmótica, que en este caso particular se denomina oncótica, la que
contribuye a la distribución del agua y los electrolitos entre las células y el medio
extracelular.

PROPIEDADES ELÉCTRICAS
Las proteínas presentan grupos ionizables, entre los que se encuentran el grupo amino de
un extremo de la cadena y el carboxilo del otro. También presentan grupos ionizables en
las cadenas laterales de los aminoácidos que la componen. Cuando la proteína se
encuentra en un medio con alta concentración de iones hidrógeno, es decir, en un medio
ácido o de pH bajo, algunos grupos ionizables, como los aminos aceptan iones hidrógeno
y la proteína adquiere carga positiva.
Cuando la proteína se encuentra en un medio con baja concentración de iones hidrógeno,
es decir, en un medio básico o de pH alto, cede al mismo los iones hidrógeno quedando
entonces con carga negativa.
Existe una concentración de iones hidrógeno correspondiente a un pH determinado, en el
cual la proteína presenta el mismo número de cargas positivas que negativas.
Al valor de pH del medio en que se cumple esta condición y la proteína tiene carga neta
cero, se le llama punto isoeléctrico.
Cada proteína tiene un punto isoeléctrico propio, que depende de su estructura o nivel
primario.
Las propiedades eléctricas se utilizan como base en el laboratorio para muchas técnicas
de separación de proteínas como, por ejemplo, la electroforesis, muy utilizada para el
diagnóstico de diversas patologías.
Cuando el pH del medio es bajo los grupos carboxilos se desprotonizan liberando un
protón hidrógeno al medio y se cargan negativamente los grupos aminos, aceptan el
protón y se cargan positivamente.
1. Si pH > PI (Punto Isoeléctrico) la proteína se comportan como un anión (-) y
migra al Ánodo
2. Si pH < PI la proteína se comportan como un catión (+) y migra al Cátodo
3. Si pH = PI la proteína tiene carga neta 0 y es incapaz de migrar

ELECTROFORESIS
Se denomina electroforesis al método de separación de moléculas, basado en su
desplazamiento en un campo eléctrico. Es un importante método diagnóstico ya que se
pueden separar proteínas que presentan cargas eléctricas diferentes. Ya conocen que las
proteínas cambian su carga eléctrica en dependencia del pH del medio en que se
encuentran. El medio más utilizado en los laboratorios clínicos es el de pH 8,6 en el cual
las proteínas de la sangre adquieren carga negativa, al colocar las mismas en un campo
eléctrico migran del polo negativo llamado cátodo al polo positivo llamado ánodo.
A medida que sea mayor su carga y menor su masa molecular, migrarán más rápido, por
lo que se separan.

GLÚCIDOS O CARBOHIDRATOS
Los glúcidos o carbohidratos son las biomoléculas más abundantes en la naturaleza. en
particular los polisacáridos cuyas funciones más generales son: almacenamiento,
estructural y reconocimiento. Entre ellos se encuentran los monosacáridos, los
disacáridos, los oligosacáridos y los polisacáridos.

Los polisacáridos son aquellos que tienen más de 10 moléculas de monosacáridos.

Son polímeros de monosacáridos unidos mediante enlace glucosídico, poseen un peso
molecular elevado, son estables en medio acuoso y tienen como peculiaridad que no
poseen un número exacto de monómeros.

OLIGOSACÁRIDOS
Los oligosacáridos son moléculas que poseen desde 3 hasta 10 monosacáridos,
sustituidos, unidos mediante diferentes enlaces de los tipos a alfa o beta; ambas
características determinan su secuencia informacional, casi siempre aparecen unidos a
proteínas y lípidos, formando glicolípidos y glicoproteínas, a las que alteran su solubilidad,
debido a que contienen agrupaciones altamente hidrofílicas.

Los disacáridos constituyen la unidad básica estructural de los homopolisacáridos y de los

mucopolisacáridos ácidos.

DISACÁRIDOS
Los disacáridos se clasifican en homodisacáridos si rinden por hidrólisis, el mismo tipo de
monosacárido y heterodisacáridos si se obtienen monosacáridos diferentes.

Dentro de los homodisacáridos están la maltosa, formada por 2 moléculas de D

glucosa, unidas por enlace alfa 1-4 glucosídico y la isomaltosa, formada por 2 moléculas
de D glucosa, unidas por enlace alfa 1-6 glucosídico. También se incluye la celobiosa
formada por 2 unidades de B D glucosa unidas por enlace glucosídico Beta 1, 4 (producto
de la hidrolisis de la celulosa) y la trealosa formada por dos unidades de alfa D glucosa
unidas por enlace alfa 1,1(presente en la hemolinfa de los insectos)

Dentro de los heterodisacáridos están la lactosa o azúcar de la leche, integrada por una
molécula de galactosa y otra de glucosa unidas mediante enlace beta 1-4 glucosídico y la
sacarosa o azúcar de caña, constituida por una molécula de glucosa y otra de fructosa,
unidas por enlace alfa 1-2 glucosídico.