4.

LÍPIDOS

4.1.Concepto y clasificación
Son biomoléculas orgánicas compuestas por C, H, O, y en ocasiones además, por N, P y S.

Propiedades físicas: Son poco solubles en agua, siendo solubles en disolventes

orgánicos como el cloroformo, el benceno, el éter, el tolueno o la gasolina.
Y son untuosos al tacto, presentando un aspecto brillante o graso.

CLASIFICACIÓN:

FUNCIONES DE LOS LÍPIDOS:

1- Material de reserva: Pueden acumularse en cantidades prácticamente ilimitadas
constituyendo una importante fuente de energía. Ej.: Los TAG.
2- Estructural: Forman parte de las membranas plasmáticas y de los orgánulos de las
células. Ej.: Los fosfoglicéridos.
3- Transporte: Como por ejemplo las lipoproteínas, que transportan aquellos lípidos que
son poco solubles. Otro ejemplo son los ácidos biliares que transportan las grasas y
facilitan su degradación y posterior reabsorción.
4- Reguladoras: Como por ejemplo la aldosterona que controla el funcionamiento del
riñón o los andrógenos y los estrógenos que son hormonas sexuales que favorecen los
caracteres sexuales secundarios.
5- Protectora: Como las ceras que forman una cubierta protectora en hojas, piel, pelo y
plumas, o el panículo adiposo que llevan los cetáceos y que les permite mantener la
temperatura corporal interior.

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 4.2. Ácidos grasos: estructura y propiedades
Son moléculas de naturaleza lipídica constituidas por una cadena lineal
hidrocarbonada o alifática, con un número par de átomos de C, y que presenta un grupo
carboxilo (-COOH) en un extremo.
Los ácidos grasos se diferencian por:
1- La longitud de su cadena hidrocarbonada: generalmente entre 12 y 24 (16-18C son
los más comunes)
2- Por la presencia o ausencia de dobles enlaces:
 Enlaces dobles: pueden tener uno (monoinsaturados) o varios
(poliinsaturados), estos dobles enlaces forman codos que impiden que los
ácidos grasos se “saturen” ácidos grasos insaturados
 Enlaces sencillos: no tienen codos, por lo que se pueden “saturar”  ácidos
grasos saturados.

ÁCIDOS GRASOS SATURADOS:

- Todos sus enlaces covalentes son simples
- Son sólidos a temperatura ambiente (grasa animal, aceite de coco…)
- Ej: ácido palmítico (16C), ácido esteárico (18C), etc.

ÁCIDOS GRASOS INSATURADOS:

- Tienen uno o más dobles enlaces en su cadena.
- Son líquidos a temperatura ambiente (aceites vegetales, de pescado azul…)
- Monoinsaturados, como el ácido oleico (18C) del aceite de oliva.

- Poliinsaturados, son esenciales para los mamíferos, no los fabricamos por lo que
debenmos ingerirlos en la dieta, como el ácido linoleico (18C) del aceite de onagra
y de girasol.

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PROPIEDADES FÍSICAS DE LOS ÁCIDOS GRASOS:
1- Son compuestos anfipáticos: es decir, tienen una parte polar o hidrófila (grupo
carboxilo  cabeza polar) y una parte apolar o hidrófoba (cadena
hidrocarbonada cola apolar).

Debido a esta propiedad, en disolución acuosa,

adoptan espontáneamente monocapas, micelas o
bicapas.

2- Punto de fusión: es proporcional

al número de C, e inversamente
proporcional a la cantidad de
insaturaciones.
Según su punto de fusión se
encuentran sólidos a
temperatura ambiente (ácidos
grasos saturados) o líquidos
(ácidos grasos insaturados).

PROPIEDADES QUÍMICAS DE LOS ÁCIDOS GRASOS:

1- Reacción de esterificación: es la reacción de condensación entre un ácido orgánico
y un alcohol, originando un éster, con desprendimiento de una molécula de agua.

2- Reacción de saponificación: es la reacción entre un ácido orgánico y una base

fuerte (NaOH, KOH…), originando la sal del ácido (jabón) y una molécula de agua.

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4.3. LÍPIDOS SAPONIFICABLES: acilglicéridos, ceras, fosfoglicéridos,
esfingolípidos
ACILGLICÉRIDOS o GLICEROLÍPIDOS
Estructuralmente son ésteres de una molécula de glicerina con 1, 2 o 3 moléculas
de ácidos grasos.
Si poseen un sólo ácido graso se llaman monoacilglicéridos (MAG), si poseen dos
serán diacilglicéridos (DAG), y si poseen tres será, triacilglicéridos (TAG).

Los TAG son los más importantes, pueden ser:

- Simples (con el mismo ácido graso en las 3 posiciones).
- Mixtos (con dos o tres ácidos grasos distintos).
Si los ácidos grasos que predominan son insaturados es líquido y se denomina aceite.
Si predominan los saturados es sólido y recibe el nombre de sebo.
En los animales poiquilotermos y en los vegetales hay aceites y en los animales
homeotermos hay sebos.
Son completamente hidrófobos o apolares, en cambio los MAG y los DAG tienen
cierta polaridad al poseer los radicales OH de la glicerina libres.
Al ser moléculas completamente hidrófobas no tienen función estructural (no forman
membranas) y su función más importante de los TAG es actuar como fuente de energía
(su rotura da mucha energía = mucho ATP).
Como sabemos, son saponificables (pueden formar jabones):

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 CERAS
Son completamente hidrófobas, por lo que no pueden tener función estructural. Se
suelen encontrar como cubierta protectora de la piel, pelo y plumas. También los
podemos encontrar sobre hojas y frutos de las plantas superiores para evitar que se
desequen (que pierdan mucha agua).
Son ésteres de ácidos grasos con alcoholes de elevado peso molecular

FOSFOGLICÉRIDOS o glicerofosfolípidos
Son ésteres de ácido fosfatídico (glicerina + 2 ácidos grasos + P) y un aminoalcohol.
En las células, estos lípidos contienen dos moléculas de ácidos grasos esterificando
el primer y el segundo grupo hidroxilo de la glicerina, y el tercer grupo hidroxilo de la
glicerina se halla esterificado por el ácido fosfórico, el cual a su vez se halla esterificado
por un alcohol, y el enlace entre el ácido fosfórico y el alcohol se llama enlace fosfoéster:

Son moléculas anfipáticas (el aminoalcohol,

la glicerina y el ácido fosfórico son la cabeza
polar, y las cadenas hidrocarbonadas de los
ácidos grasos forman las colas apolares), por
lo que en medio acuoso adoptan forma de
bicapa, son la base molecular de la
arquitectura de las membranas biológicas.

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 ESFINGOLÍPIDOS
Son un grupo complejo de lípido, al igual que los fosfoglicéridos, son compuestos
anfipáticos pues poseen un grupo polar y dos cadenas apolares hidrófobas (cadena
hidrocarbonada de la esfingosina y del ácido graso), por lo que desempeñan también una
función estructural como constituyentes de las membranas celulares, abundan sobre
todo en tejido nervioso.
Contienen ceramida (unión mediante un enlace amida de un ácido graso de
cadena larga con una esfingosina, que es un aminoalcohol insaturado de 18C).
La ceramida se une a diversas moléculas polares, según su naturaleza:

4.4. LÍPIDOS INSAPONIFICABLES: carotenoides y esteroides

CAROTENOIDES
Son pigmentos orgánicos del grupo de los terpenos o isoprenoides (polímeros
del isopreno) que dan color naranja a las plantas, aunque hay otros pigmentos como las
xantofilas, que dan color amarillo, o los licopenos, que dan color rojo.
Además, los terpenos son responsables de la mayor parte de los olores (mentol,
alcanfor…)

ESTEROIDES
Derivan del ESTERANO, O ciclopentanoperhidrofenantreno el cual posee la
siguiente estructura:

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 Entre los esteroides más importantes cabe destacar los esteroles, presentes en
la mayoría de las células eucariotas. Poseen en carbono 3 un grupo OH y en el carbono
17 una cadena hidrocarbonada que varía de unos a otros.
El esterol más importante es el colesterol, el cual es una molécula anfipática o
bipolar, ya que posee un grupo polar o hidrofílico (es el OH en el C3), mientras que el
resto de la molécula es apolar o hidrofóbica. Este carácter anfipático les permite
desempeñar funciones estructurales, siendo un componente muy importante de las
membranas de las células animales, a las que confiere estabilidad y fluidez.

El colesterol además de su papel como constituyente de las membranas, es el

precursor de otros esteroides entre los que destacan:
- Los ácidos biliares: Favorecen la digestión y absorción intestinal de las grasas.
- Hormonas sexuales: Masculinas o andrógenos y femeninas o estrógenos.
- La vitamina D.

RESUMEN DE LAS PARTES POLARES Y NO POLARES DE LOS LÍPIDOS:

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 5. Proteínas

5.1. Concepto e importancia biológica

Son biomoléculas orgánicas formadas por C, H, O, N, y con frecuencia llevan P, S
y algunos elementos metálicos como Fe, Cu y Hg.
Químicamente son polímeros lineales no ramificados de aminoácidos (aa), que se
unen mediante enlaces peptídicos (enlaces covalentes).

Según el número de aa que integran el polímero se clasifican en:

- Péptidos: oligopéptidos (de 2 a 10aa) y polipéptidos (de 10-100aa)
- proteínas (>100 aa): homoproteínas solo aa, y heteroproteínas, con una parte no
proteica o grupo prostético.
Además las proteínas se caracterizan por el orden en el que van colocados esos
aminoácidos, es decir dos proteínas que tienen los mismos aminoácidos pero
colocados en distinto orden, son proteínas distintas.
Las proteínas son moléculas mediante las cuales se expresa la información
genética, ya que el dogma central de la Biología Molecular es:

5.2. Aminoácidos. Enlace peptídico

Los aminoácidos son las unidades o monómeros constituyentes de las proteínas, es
decir las proteínas están formadas por aminoácidos, o lo que es los mismo, la hidrólisis
total de una proteína va a dar lugar a los aminoácidos.
Los aminoácidos se caracterizan por tener un grupo ácido, un grupo amino, un
hidrógeno y una cadena lateral a la que llamaremos R.
En los aminoácidos que se encuentran en las proteínas de los seres vivos el grupo
amino está siempre en posición alfa, por este motivo solemos referirnos a los
aminoácidos con el símbolo aa. Todos los aminoácidos que se encuentran en las
proteínas, salvo la prolina, responden a la siguiente fórmula general:

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CLASIFICACIÓN DE LOS aa SEGÚN LA POLARIDAD DE SU RADICAL

Apolares o hidrófobos: su radical R es una cadena hidrocarbonada polar, lineal o cíclica.

Polares o hidrófilos: su radical R es una cadena hidrocarbonada con grupos funcionales
que presentn afinidad por el agua. Se clasifican en:
- Neutros: carecen de carga eléctrica a pH fisiológico.
- Básicos: poseen carga eléctrica + a pH fisiológico por la presencia de grupos amino
en su cadena R.
- Ácidos: tienen carga eléctrica – a pH fisiológico, debido a la presencia de un grupo
carboxilo en su cadena R

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PROPIEDADES DE LOS aa

Propiedades físicas:
- Son sólidos, cristalinos e incoloros.
- Algunos tienen sabor dulce.
- Son solubles en agua debido al grupo amino y carboxilo del Cɑ.
- Presentan isomería espacial o estereoisomería: el C* (menos el de la glicina)
genera dos enantiómeros que son imágenes especulares (D y L). Las proteínas
naturales están formadas siempre por L-aminoácidos.

Propiedades químicas:
Tienen carácter anfótero; en disolución acuosa pueden actuar como ácidos o como
bases, lo cual depende del pH del medio, en relación con el pI o punto isoeléctrico del
aminoácido (en el que el aa es un ion dipolar neutro o zwitterión, es decir, sus grupos
amino y carboxilo están ionizados, pero sus cargas se equilibran, por lo que la carga neta
del aa es 0).

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 5.3. Estructura de las proteínas
EL ENLACE PEPTÍDICO
Los aminoácidos se unen entre sí para formar un péptido, y el enlace que une a
los aminoácidos se llama enlace peptídico, que es un enlace tipo amida entre el grupo
carboxilo de un aa y el amino de otro, desprendiéndose una molécula de agua:

Cuando los aminoácidos se unen entre sí para formar un péptido, se les llama
residuos y el aminoácido que tiene el grupo amino libre es el primer aminoácido y se le
llama residuo N-terminal o residuo amino terminal, y el aminoácido que tiene el grupo
carboxilo libre es el último y se le llama residuo C-terminal o residuo carboxilo terminal.
El orden en que van colocados los aminoácidos se llama Secuencia del Péptido, y
éstos pueden ser: Dipéptidos (péptido formado por dos aminoácidos), Tripéptidos
(formado por tres aminoácidos), Tetrapéptidos (formado por cuatro aminoácidos)...
Oligopéptidos, Polipéptidos.
De manera que si tiene más de 100 aminoácidos o un peso superior a 5000 se
llama proteína, sino, en general, péptido.
CARACTERÍSTICAS DEL ENLACE PEPTÍDICO
- Es un enlace covalente muy resistente, lo que hace posible que las proteínas
tengan gran tamaño y estabilidad.
- En cierto modo se comporta como un doble enlace, tiene una cierta rigidez e
impide el giro libre a su alrededor.
- Inmoviliza en un plano a los cuatro átomos que lo integran, pero con el carbono
anterior y posterior forma planos rígidos que pueden girar entre sí.

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 NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTÉINAS
Son los diversos plegamientos que adopta una proteína en el espacio y podemos
hablar de cuatro estructuras:

1- ESTRUCTURA PRIMARIA: Es la secuencia lineal concreta de los aminoácidos, es decir cómo

se disponen los aminoácidos en la proteína.
Es de gran importancia, ya que de ella dependen los demás niveles estructurales y su
funcionalidad.
La alteración de la estructura primeria (por adición, eliminación o entercambio de algún
aa) da lugar a una proteína distinta con una función diferente o incluso perder su
actividad biológica.
Esta estructura se mantiene por el enlace
peptídico (explicar en Selectividad el apartado
anterior…), tan estable que solo se puede
romper por hidrólisis ácida o enzimática (la
desnaturalización por calor de proteínas no
afecta a esta estructura).

2- ESTRUCTURA SECUNDARIA Es la disposición de la secuencia de aminoácidos o estructura

primaria en el espacio.

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 La estructura secundaria se forma por la aparición de puentes de hidrógeno entre
los aminoácidos.
Existen tres tipos de estructuras secundarias:
- Estructura Secundaria Hélice-α: La cadena
polipeptídica está arrollada sobre un eje imaginario
formando una espiral dextrógira (enrollada en el
sentido de las agujas del reloj). Esta estructura se
estabiliza porque se forman enlaces de puentes de
hidrógeno dentro de la misma cadena polipeptídica
entre el CO de un aminoácido y el NH del que está 4
posiciones por delante de él (Primero y quinto
aminoácido, segundo y sexto y así sucesivamente).
Por ejempl las α-queratinas, muy abundantes en
células epidérmicas (pelo, plumas, uñas, cuernos y
lana)

- Estructura Secundaria Lámina

Plegada-β: también se llama
Hoja Plegada; la cadena
polipeptídica adopta una
disposición en zigzag y varias
cadenas se disponen en
paralelo.
Se establecen enlaces de H
entre los grupos –C=O y –NH
de las cadenas paralelas.
Por ejemplo la β-queratina
(fibroína), que se encuentra
en las fibras que fabrican los gusanos de seda y las arañas.

- Hélice del Colágeno: la cadena polipeptídica es

rica en glicina, prolina e hidroxiprolina, se enrolla
sobre sí misma formando una hélice levógira,
más estirada que la hélice- α (tiene 3aa por
vuelta).
La fibra de colágeno son 3 hélices levógiras que se
enrollan a su vez en sentido dextrógiro unas sobre
otras (se mantienen unidas por enlaces de H)

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3- ESTRUCTURA TERCIARIA La estructura terciaria de una proteína informa sobre la
disposición de la estructura secundaria en el espacio, y los dos tipos principales de
estructura terciaria son
- Estructura Terciaria Filamentosa: Las proteínas que tienen conformación
filamentosa mantienen su estructura secundaria alargada y sólo se retuercen
ligeramente. Como no hay más enlaces hay autores que afirman que este tipo de
estructura no existe. Las proteínas con esta conformación son insolubles en agua
por lo tanto su función será estructural.
- Estructura Terciaria Globular: las proteínas con conformación globular su
estructura secundaria se pliega adoptando diversas formas que a veces parecen
esféricas. Estas proteínas con esta conformación son solubles en agua y en
disoluciones salinas, lo que les permite tener funciones de transporte, funciones
enzimáticas, hormonales... Estas proteínas generalmente en los tramos rectos de
la cadena polipeptídica posee una estructura secundaria hélice-α, y en los codos
o cambios de dirección posee en cambio una estructura secundaria lámina
plegada-β.
Además se mantienen estables por
diversos tipos de enlaces entre los
radicales R de los aminoácidos pero
los enlaces siempre son dentro de
una misma cadena: Puentes
disulfuro, puentes de hidrógeno, de
Van der Waals, interacciones
hidrofóbicas…

4- ESTRUCTURA CUATERNARIA La estructura cuaternaria sólo la poseen aquellas proteínas

que están formadas por la asociación de dos o más cadenas polipeptídicas.
Las proteínas con estructura cuaternaria se denominan oligoméricas, y cada una de sus
cadenas polipeptídicas se llama subunidad o protómero.
Los enlaces que mantienen esta estructura son similares a los de la terciaria, como son
los enlaces de H, fuerzas de Van der Waals, puentes disulfuro (enlaces entre dos grupos –
SH de dos cisteínas), etc.
Por ejemplo, la hemoglobina, está formada por
cuatro cadenas polipeptídicas iguales dos a dos
(dos cadenas α y dos cadenas β).
LA ESTRUCTURA CUATERNARIA ES LA
RESPONSABLE DE LA ACTIVIDAD BIOLÓGICA DE
LAS PROTEÍNAS, esta actividad de las proteínas
se puede ver alterada si existe un cambio en la
secuencia de aminoácidos: Por ejemplo, la
Anemia falciforme es una enfermedad en la que los glóbulos rojos tienen forma de hoz,
y es provocada por el cambio de un solo aminoácido, de manera que este cambio provoca
una estructura cuaternaria en la hemoglobina y esto hace que los glóbulos rojos tengan
la forma de hoz antes dicha (el cambio es en las cadenas β: la hemoglobina normal en la
sexta posición lleva el aminoácido Glutámico, en cambio la hemoglobina anormal de la
Anemia Falciforme lleva en la sexta posición el aminoácido Valina ).

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 5.4. Propiedades de las proteínas
Las propiedades de una proteína, incluso su carga eléctrica, dependen de los restos o
radicales de los aminoácidos que quedan en su superficie y que podrán interaccionar con
otras moléculas.
A continuación veremos las propiedades más importantes:
1- Solubilidad Las proteínas (sobre todo las globulares) en soluciones acuosas forman
dispersiones coloidales debido a la polaridad de algunos radicales hidrófilos de los
aminoácidos que se quedan dispuestos en la periferia de la molécula. Cada
macromolécula proteica queda rodeada de moléculas de agua y no contacta con otras
macromoléculas gemelas con lo que no puede producirse la precipitación.
2- Desnaturalización. Las alteraciones de la concentración, del grado de acidez, de la
temperatura (calor); provocan la pérdida de solubilidad de las proteínas y la
consecuente precipitación. A todo este proceso lo llamamos desnaturalización.
La desnaturalización de las proteínas implica la desaparición de las estructuras 2ª, 3ª
y 4ª si la tiene, PERO LA ESTRUCTURA PRIMARIA SE MANTIENE, es decir en la
desnaturalización de una proteína se rompen todos los enlaces menos el enlace
peptídico y la DESNATURALIZACIÓN IMPLICA LA INACTIVACIÓN DE LA PROTEÍNA.
Si la desnaturalización es suave se puede volver a obtener la conformación original de
la proteína al volver a restaurarse las condiciones originales del medio.
A este proceso se le llama
RENATURALIZACIÓN, de
manera que puede existir
una renaturalización casi
siempre, excepto cuando el
agente causante de la
desnaturalización es el calor
(coagulación de la leche,
huevos fritos, "permanente"
del cabello, etc.)

3- Especificidad. En las proteínas existen sectores fijos que tienen siempre la misma
secuencia de aminoácidos sin que se altere la función biológica de la proteína.
Este hecho da lugar a que a lo largo de la evolución se desarrollen infinidad de
moléculas proteicas diferentes para cumplir la misma función y por la tanto a que cada
especie, o incluso cada individuo, tenga sus propias proteínas específicas.
La especificidad de las proteínas dependerá por lo tanto de los sectores variables y a
ellos se deben, por ejemplo, los problemas de rechazos en los transplantes de órganos.
Por ejemplo, la insulina consta de 51 aminoácidos en todos los mamíferos, que están
distribuidos en dos cadenas, de 21 y 30 aminoácidos respectivamente, unidas
mediante dos enlaces disulfuro; de éstos 51 aminoácidos, la mayoría son los mismos
en todas las especies, pero unos pocos (tres de la cadena corta) varían de unas a otras.
4- Capacidad tamponadora: las proteínas al igual que los aminoácidos que las integran,
tienen carácter anfótero, pudiendo neutralzar las variaciones de pH del medio
comportándose como ácidos (liberan H+) o como bases (captan H+)

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 5.5. Funciones de las proteínas

De todas las biomoléculas que constituyen los seres vivos, las proteínas son las
macromoléculas con mayor número de funciones muy importantes en casi todos los
procesos biológicos:

1. Catálisis Enzimática: Casi todas las reacciones químicas que ocurren en nuestro
cuerpo están catalizadas por unas moléculas que se llaman enzimas, pues bien, todos los
enzimas son proteínas.
2. Transporte y Almacenamiento: Muchos iones o moléculas son transportadas por
proteínas. Por ejemplo, la Hemoglobina es una proteína que transporte el oxígeno en los
glóbulos rojos de la sangre, o la Mioglobina es otra proteína que transporta el oxígeno en
los músculos. Otro ejemplo puede ser el Hierro que es transportado en el plasma
sanguíneo por la Transferrina.
3. Movimiento Coordinado: En la contracción de los músculos intervienen dos
proteínas: La Actina y la Miosina, sin las cuales la contracción muscular será imposible.

4. Soporte mecánico: El Colágeno es responsable de la firmeza de la piel.

5. Protección Inmune: Los anticuerpos son proteínas que reconocen y se combinan
con sustancias extrañas para nuestro cuerpo tales como los virus, las bacterias o las
células de otros organismos.

6. Homeostasis: Se define la Homeostasis como la constancia del medio interno, y

las proteínas ayudan a mantener la homeostasis en nuestro cuerpo, es decir, ayudan a
que las condiciones dentro de nuestro cuerpo se mantengan constantes y varían lo
mínimo posible.

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 7. Función Hormonal: Como por ejemplo la insulina o la oxitocina.

insulina

8. Función De Reserva: almacén de aminoácidos como elementos nutritivos. Como

la caseína de la leche, el gluten de la semilla de trigo o la ovoalbúmina de la clara del
huevo.

ovoalbúmina

9. Función Estructural: Como por ejemplo las histonas que son proteínas asociadas
al ADN, o proteínas que forman el citoesqueleto como la tubulina o proteínas que forman
los ribosomas (proteínas S y L).

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 6. Enzimas

6.1. Concepto y estructura

Son biocatalizadores específicos que incrementan la velocidad de las reacciones
metabólica. La mayoría tiene naturaleza proteica, aunque también se han descubierto
moléculas de ARN catalíticas, las ribozimas.

Las enzimas aceleran las

reacciones químicas, ya que son
capaces de rebajar la energía de
activación de éstas, lo que favorece
la adquisición del estado de
transición, una vez alcanzado las
reacciones ocurren rápido y de
manera espontánea.

Las enzimas ejercen su acción específica sobre el sustrato, de la siguiente manera:

Enzima: proteínas o asociaciones de proteínas y otras moléculas, que catalizan procesos

químicos aumentando la velocidad de reacción al disminuir la Ea (energía de activación).
Centro activo del enzima: zona del enzima que se une al sustrato.
Sustrato: es el reactivo que se une al enzima

NOTA: La unión enzima-sustrato se realiza por fuerzas débiles, lo que

posibilita que esta unión se pueda romper con facilidad tras la acción
enzimática.

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PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS:

- Poseen un gran poder catalítico (la velocidad de reacción es de 106 -1012 más
rápida que sin que estuviera el enzima).
- No modifican la constante de equilibrio de la reacción química que catalizan.
- Se vuelven a recuperar al final del proceso.
- Poseen especificidad de sustrato y de acción, derivado de su conformación nativa,
ya que determina la geometría de su centro activo (hay enzimas que son capaces
de distinguir entre isómeros D y L).
- Poseen capacidad de regulación, mediante mecanismos de activación-
desactivación de la actividad enzimática (la más común es el alosterismo, se dan
modificaciones de la estructura de la enzima al unírsele específicamente una
molécula o modulador en el centro regulador, distinto del centro activo)

CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS:

1- Apoenzimas: enzimas formadas solo por aminoácidos (con una o más cadena
polipeptídicas).

2- Holoenzimas: enzimas que contienen aminoácidos y otro componente no

proteico, el cofactor (iones o moléculas no proteicas de bajo peso molecular,
imprescindibles para el funcionamiento de las enzimas conjugadas):
 Iones metálicos: Cu2+, Zn2+, Mg2+…
 Coenzima: el cofactor es una molécula orgánica unida al enzima por
enlaces débiles no covalentes. Las coenzimas más importantes son:
NAD ( Nicotinamín adenín dinucleótido), NADP (Nicotinamín adenín
dinucleótido fosfato ), FAD (flavín adenín dinucleótido).
 Grupo prostético: son
cofactores también
orgánicos unidos al
enzima por enlaces
covalentes. Por
ejemplo, el grupo
hemo de la
hemoglobina.

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 6.2. Cinética enzimática
La cinética enzimática estudia la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas.
La medida se realiza siempre en las condiciones óptimas de pH, temperatura, presencia
de cofactores, etc, y se utilizan concentraciones saturantes de sustrato. En estas
condiciones, la velocidad de reacción observada es la velocidad máxima (Vmax), que puede
determinarse bien midiendo la aparición de los productos o la desaparición de los
reactivos, obteniéndose la llamada curva de avance de la reacción.

Para estudiar la cinética enzimática se mide

el efecto de la concentración inicial de sustrato
sobre la velocidad inicial de la reacción,
manteniendo la cantidad de enzima constante:

MODELO CINÉTICO DE MICHAELIS-MENTEN

En 1913, Leonor Michaelis y Maud Menten desarrollaron esta teoría y propusieron
una ecuación de velocidad que explica el comportamiento cinético de los enzimas.
Para explicar la relación observada entre la velocidad inicial (V0) y la concentración
inicial de sustrato ([S]0) Michaelis y Menten propusieron que las reacciones catalizadas
enzimáticamente ocurren en dos etapas: En la primera etapa se forma el complejo
enzima-sustrato y en la segunda, el complejo enzima-sustrato da lugar a la formación del
producto, liberando el enzima libre:
Donde k1, k2 y k3 son las constantes
cinéticas individuales de cada proceso.

La representación gráfica de la
ecuación de Michaelis-Menten
(V0 frente a [S]0) es una hipérbola
donde La Vmax corresponde al valor
máximo al que tiende la curva
experimental, y la KM corresponde
a la concentración de sustrato a la
cual la velocidad de la reacción es
la mitad de la Vmax.

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 6.3. Regulación de la actividad enzimática:

1- INFLUENCIA DEL pH: Hay que recordar que según el pH que exista en el medio (los
enzimas son proteínas), los grupos funcionales de los enzimas pueden estar cargados
positiva o negativamente o con carga neutra. Recordad también que el pH puede
ocasionar un cambio en la estructura tridimensional del enzima que puede afectar a su
centro activo y desnaturalizar el enzima.
Lógicamente existe un pH óptimo para la
actividad de un enzima, así como un pH
mínimo y otro máximo donde el enzima
no puede actuar. El pH óptimo de la
mayoría de los enzimas es próximo a 7,
pH neutro, si exceptuamos algunos
enzimas como por ejemplo los enzimas
digestivos, como la pepsina cuyo pH
óptimo es 2.

2- CONCENTRACIÓN DE SUSTRATO: Como ya vimos en la ecuación de Michaelis-Menten, a

una determinada concentración de enzima, la velocidad de reacción aumenta a medida
que aumentamos la concentración de
sustrato, tendiendo a un valor máximo o
Vmáx (estado de saturación de la enzima
por el sustrato).
La afinidad de cada enzima por su sustrato
se mide con la Km o constante de
Michaelis-Menten, que representa la
concentración de sustrato a la cual la
velocidad de reacción es la mitad de la
velocidad máxima (cuanto >Km, >afinidad
enzima-sustrato).

3- INFLUENCIA DE LA TEMPERATURA: Las reacciones catalizadas por los enzimas siguen por
regla general La Ley de Van´t Hoff que dice que cada vez que aumenta 10 grados
centígrados la temperatura, se produce un aumento de la velocidad de reacción de 2 a 4
veces. La objeción a esta regla es que sólo se cumple dentro de unos límites, ya que los
enzimas son termolábiles, es decir pueden ser afectadas por variaciones de
temperatura e incluso como son proteínas se desnaturalizan y por lo tanto se inactivan.
También hay que decir, al igual que el pH, cada enzima posee una Tª óptima de
funcionamiento, que en los enzimas humanos lógicamente suele estar sobre los 37ºC.

Otro ejemplo puede ser en los gatos siameses que poseen un

enzima que provocan que tengan el pelo de color oscuro y que
son más activas a unas temperaturas un poco más bajas que la
temperatura corporal, y esto hace que la cabeza, las patas y la
cola de los gatos siameses sean de un color más oscuro.

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4- INHIBICIÓN: Los inhibidores sustancias que se unen a las enzimas disminuyendo o
impidiendo su actuación sobre el sustrato.
 Inhibidores irreversibles: se unen de forma covalente y permanente al centro
activo de la enzima, quedando inutilizada.
 Inhibidores reversibles competitivos: el inhibidor se une en el centro activo de la
enzima de forma no covalente, debido a su similitud química con el sustrato,
diremos que se trata de una inhibición competitiva, y sus efectos desaparecen
cuando se incrementa la concentración de sustrato.
 Inhibidores reversibles no competitivos: el inhibidor se une de forma no
covalente en un punto diferente, se forma el complejo E-S pero la reacción no
tiene lugar, impidiendo la formación de productos.
Cuando el inhibidor se une al centro regulador, su actuación modifica el centro
activo e impide también la unión de la enzima y el substrato, diremos que se
trata de una inhibición no competitiva alostérica.

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