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    T2 Enzimas

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    ANGEL DENILSON MONTOYA DAVILA
    Las enzimas son biocatalizadores proteicos que catalizan reacciones químicas en los seres vivos y presentan propiedades como alta especificidad, eficiencia catalítica y regulabilidad. Poseen un sitio activo tridimensional que se une a los sustratos y reduce la energía de activación de las reacciones, aumentando enormemente su velocidad sin alterar el equilibrio. Algunas enzimas requieren cofactores como metales o moléculas orgánicas para su actividad.

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    T2 Enzimas

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    ANGEL DENILSON MONTOYA DAVILA
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    Las enzimas son biocatalizadores proteicos que catalizan reacciones químicas en los seres vivos y presentan propiedades como alta especificidad, eficiencia catalítica y regulabilidad. Poseen un sitio activo tridimensional que se une a los sustratos y reduce la energía de activación de las reacciones, aumentando enormemente su velocidad sin alterar el equilibrio. Algunas enzimas requieren cofactores como metales o moléculas orgánicas para su actividad.

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    Las enzimas son biocatalizadores proteicos que catalizan reacciones químicas en los seres vivos y presentan propiedades como alta especificidad, eficiencia catalítica y regulabilidad. Poseen un sitio activo tridimensional que se une a los sustratos y reduce la energía de activación de las reacciones, aumentando enormemente su velocidad sin alterar el equilibrio. Algunas enzimas requieren cofactores como metales o moléculas orgánicas para su actividad.

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    T2 Enzimas

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    ANGEL DENILSON MONTOYA DAVILA
    Las enzimas son biocatalizadores proteicos que catalizan reacciones químicas en los seres vivos y presentan propiedades como alta especificidad, eficiencia catalítica y regulabilidad. Poseen un sitio activo tridimensional que se une a los sustratos y reduce la energía de activación de las reacciones, aumentando enormemente su velocidad sin alterar el equilibrio. Algunas enzimas requieren cofactores como metales o moléculas orgánicas para su actividad.

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    ENZIMAS

    UNIVERSIDAD NACIONAL DE CAJAMARCA


    ESCUELA PROFESIONAL DE AGRONOMIA

    DOCENTE: Mg. Rohel Murrugarra Bardales


    ¿cómo se producen los carbohidratos?

    CO2 H2O

    Sustratos
    Productos

    Reacciones Metabólicas
    El metabolismo celular es una secuencia de reacciones, organizado por las enzimas

    Biocatalizadores biológicos,

    Máquinas moleculares en miniatura


    Son biocatalizadores eficaces y muy específicos.

    Catalizan reacciones termodinámicamente favorables


    ¿ QUE SON LAS ENZIMAS ?
    Son biocatalizadores que disminuyen la energía de activación.

    Todas las reacciones químicas que tienen lugar en los seres vivos están catalizadas por enzimas
    “Casi todas las enzimas conocidas son proteínas, sin embargo existen moléculas
    de ARN catalíticamente activas”
    Cumplen con todas las condiciones de las proteína, presentan estructura 1ª, 2ª, 3ª y 4ª

    Sitio Activo

    ¿En que se diferencian del resto de proteínas?


    PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS

    Presentan Un Sitio Activo.

    SITIO ACTIVO es una hendidura tridimensional


    formada por grupos que provienen de diferentes
    partes de la secuencia de aminoácidos.
    Es la región que se une a los sustratos (por
    numerosas fuerzas débiles) y al cofactor, si existiera;
    permitiendo la formación del estado de transición.
    Contiene a los grupos catalíticos que participan
    directamente en la producción y la ruptura de
    enlaces.
    Representa una parte relativamente pequeña del
    volumen total de la enzima.

    Mg. Rohel Murrugarra Bardales


    Presentan Eficiencia Catalítica

    Rx CATALIZADA
    (CON ENZIMA)
    • Aumentan la velocidad de 107 a 10 19 veces más que las
    reacciones no catalizadas
    O • Transforman de 100 a 1000 moléculas de sustrato en
    T producto por cada segundo.
    C
    U • Aumentan la velocidad de la reacción, pero no alteran
    D su equilibrio.
    O
    R Rx NO CATALIZADA • Ejemplo: la Anhidrasa Carbónica, hidrata 106 moléculas
    P (Sin enzima) de CO2 por segundo:

    CO2 + H2O → HCO-3 + H+


    TIEMPO

    Mg. Rohel Murrugarra Bardales


    Son Altamente Específicas.

    La especificidad se debe a la
    Sustrato 2
    interacción precisa del Sustrato con la
    Enzima. (sustrato correcto)
    Sustrato 1

    La enzimas catalizan una reacción


    química o un grupo de reacciones
    estrechamente relacionadas; ejemplo
    las enzimas proteolíticas, que catalizan
    enlaces peptídicos como la papaína
    (rompe cualquier enlace peptídico,
    POCO ESPECÍFICAS) y la tripsina
    (rompe enlaces peptídicos por el lado
    carboxílico de los residuos de Lisina y
    Arginina, MUY ESPECÍFICAS)

    Q. F. Rohel Murrugarra Bardales


    “La especificidad enzimática es una propiedad que se puede explicar en parte por el modelo llave cerradura y el
    ajuste inducido ”

    Modelo Ajuste inducido (Daniel Koshland)


    Modelo Llave y cerradura (Emil Fischer)
    Algunas Requieren De Cofactores.

    COFACTORES
    Son moléculas o iones metálicos esenciales para la actividad enzimática.
    Componente no proteico
    Metales de transición Zn 2+ , Cu2+ y Fe++
    Metales alcalinos y alcalinotérreos Na+ , K+,Mg2+ y Ca2+

    Cofactor
    Moléculas orgánicas (Coenzima)
    A menudo sustancias derivadas de vitaminas: NAD+ (niacina),
    FAD (riboflavina), Coenzima A (ac. Pantoténico)

    Holoenzima = Enzima + Cofactor catalíticamente activo


    Apoenzima = Enzima sin cofactor activo
    Grupo Prostético = Enzima firmemente unida a su Coenzima
    Q. F. Rohel Murrugarra Bardales
    Son Regulables.
    La actividad enzimática puede ser regulada; esto es, las enzimas se ACTIVAN o se INHIBEN, según las
    necesidades de las células

    Se logra ajustando principalmente la


    concentración y la actividad enzimática.
    Sustrato

    Mantiene un estado ordenado


    (oportuna y sin desperdicios de recursos)

    Conservación de la energía
    (Asegura consumo solo de lo necesario)
    Importancia
    Capacidad de respuesta a los
    cambios ambientales.
    (ajustes a cambios de pH, fuerza iónica, concentración
    de nutriente)
    No se transforman en productos
    Se requieren en pequeñas cantidades

    + +

    Mg. Rohel Murrugarra Bardales


    ¿COMO FUNCIONAN LAS ENZIMAS?
    No alteran el equilibrio de una reacción Intermediario
    de alta energía
    Aumentan la velocidad hacia el equilibrio
    Productos
    A B A T* B

    Energía libre
    de Activación Barrera

    Es la diferencia de energía entre los


    reactivos y el intermediario de alta energía
    Efecto de una enzima sobre la energía de activación (Ea) de una reacción

    A T* B
    Estado de Transición
    T*
    Energía Libre (G)
    Ea No catalizada

    A
    Estado Inicial
    B G Energía total liberada
    (Reactivos)
    Ea Catalizada Estado Final durante la reacción
    (Productos)

    Proceso de la Reacción

    “Las enzimas disminuyen la energía de activación” Mg. Rohel Murrugarra Bardales


    Diferencias en la energía de activación en la catálisis

    Energía de activación (Ea)


    Cal/mol
    Sin Catalizador
    18000

    Catalizador Inorgánico

    H2O2 O2 + H2O (platino coloidal) 11700

    Catalasa
    2000

    Q. F. Rohel Murrugarra Bardales


    Interacción del sito activo Relación complementaria del sitio
    activo con el sustrato
    Aminoácidos de unión que anclan al
    sustrato en la posición adecuada
    Aminoácido catalítico en el centro activo
    Interacción de los radicales de la enzima con el sustrato
    Aminoácido s que mantienen la estructura
    tridimensional de la enzima

    Quimotripsina
    • La enzima deja más próximos al sitio activo a
    Reducción de la entropía los sustratos. Incrementando la
    • Los orienta aumentando la reactividad velocidad de reacción

    Ajuste de inducción • Movimientos conformacionales dados por Hace que los enlaces se
    la enzima con respecto a su sustrato. debilite o se faciliten
    Los grupos activos de los aminoácidos que conforman
    Catálisis
    el sitio activo se comportan como donadores (ácidos) o Disminuye la Ea
    aceptores (bases) de protones. ácido –base general
    La enzima orienta la La enzima al unirse al sustrato
    molécula del sustrato conforma ES (Transición)

    La enzima induce cambios físicos que


    favorecen los enlaces con el sustrato
    GRACIAS
    Anexos
    Proteínas
    La estructura primaria, la secuencia de aminoácidos, es especificada por la información genética
    Cada polipéptido tiene una secuencia de aminoácidos específica.

    Enlace
    peptídico
    La estructura secundaria

    Estabilizadas por puentes de hidrógeno


    entre grupos Carbonilo y N-H
    La estructura terciaria
    Los grupos hidrófobos se acercan por
    exclusión del agua

    Interacciones electrostáticas

    Enlaces covalentes

    Hidratación (Agua
    estructurada)
    La estructura cuaternaria

    Las estructuras polipeptídicas se


    mantienen unidas por:

    • Interacciones no covalentes
    (hidrófobas y electrostáticas)

    • Puentes de hidrógeno.

    • Entrecruzamientos covalentes
    ¿Qué factores determinan la pérdida de la estructura en una proteína?
    • Proceso de desorganización de
    la estructura proteica que
    • Ácidos y bases fuertes
    puede o no implicar des • Solventes orgánicos
    plegamiento. • Detergentes
    • Agentes reductores
    • Concentración salina
    • Iones metálicos pesados.
    • Por lo cual puede perder parcial •
    •
    Cambios de temperatura
    Agresión mecánica
    o total su actividad biológica.
    Coenzimas

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