Nutrición animal Ingeniería Zootecnica

NUTRICIÓN DE PROTEÍNAS EN MONOGASTRICOS

Las proteínas son compuestos orgánicos complejos de elevado peso molecular, constituidas de C,O,H, todas poseen
N y muchas de ellas S. El termino proteína procede de la palabra griega proteios, que significa primero o primario
(componente principal de los tejidos animales). Una manera de percibir la importancia de las proteínas es observar
su abundancia en el cuerpo de los animales. Aproximadamente, la mitad de la materia orgánica en un mamífero es
constituida de proteína.

En la figura, el peso en kilogramos de los cinco principales componentes corporales, excluyendo al agua, en un adulto magro,
pesando 70 kg. Aproximadamente 42 kg del peso corporal total es compuesto de agua (tomado de Hill et al., 2006).

Una segunda de percibir la importancia de las proteínas es considerando sus funciones vitales. Las enzimas aceleran
y regulan las reacciones bioquímicas. Las proteínas musculares son necesarias para la locomoción. Las proteínas
estructurales, como el colágeno en el tejido conjuntivo y la queratina en la piel, determinan las propiedades
estructurales de los tejidos. Los receptores, canales y proteínas transportadoras en las membranas celulares;
proteínas disueltas en el plasma sanguíneo (por ejemplo, albumina); anticuerpos; proteínas que funcionan como
hormonas, proteínas que transportan oxígeno, como hemoglobina; proteínas que son veneno; y proteínas del
cristalino transparente de los ojos.

Las proteínas son polímeros de aminoácidos, unidos por enlace peptídico. El nitrógeno es el elemento más distintivo
presente en las proteínas. El contenido de nitrógeno en varias proteínas alimenticias varía entre 13.4 y 19.1% debido
a la variación en la composición de aminoácidos específica de las proteínas.

En el análisis químico proximal se determina el contenido de nitrógeno en el alimento y se utiliza un factor de

conversión de porcentaje de nitrógeno a porcentaje de proteína cruda. La mayoría de las proteínas contienen 16% de
nitrógeno.

El factor de conversión es: 6.25 (100/16 = 6.25)

%N2 X 6.25 = % proteína o

%N2 / 0.16 = % proteína

Las proteínas se clasifican en:

Manual de Nutrición Animal – elaborado por Prof. Felix Airahuacho Bautista

1. Proteínas sencillas, que por hidrólisis producen únicamente aminoácidos.

2. Proteínas conjugadas, proteínas sencillas + compuestos no proteicos (grupo prostético)

Proteínas sencillas

Proteínas globulares: incluyen todas las proteínas biológicamente activas como las enzimas, antígenos y hormonas
de naturaleza proteínica. Pueden subdividirse en albúminas y globulinas.

Las albuminas son solubles en agua y coagulables por el calor. Se encuentran en huevos, leche, sangre y muchas
plantas.

Las globulinas son insolubles o escasamente solubles en agua y existen en leche, huevos y sangre, siendo asimismo
la principal reserva proteica de las semillas. Ejemplo: lactoglobulina (proteína de la leche), histonas (proteínas
básicas asociados al ADN).

Proteínas fibrosas: son las responsables de las propiedades mecánicas de la mayoría de los tejidos y órganos
animales donde se encuentran en forma de colágeno, elastina y queratina.

El colágeno es el componente principal del tejido conectivo (constituyen el 30% de las proteínas totales del cuerpo
de los mamíferos), no poseen el aminoácido esencial triptófano, y aumenta su cantidad con la edad del animal.

La elastina es una proteína elástica fibrosa que se encuentra en los tendones y arterias. Ejemplo: el colágeno y
elastina contienen elevadas cantidades de los aminoácidos glicina y prolina.

La queratina es la proteína del pelo, uñas, lana y pezuñas. Estás proteínas son muy ricas en el aminoácido azufrado
cistina (contiene 4% de azufre).

Todas las proteínas poseen una misma estructura química central, que consiste en una cadena lineal de aminoácidos.
Lo que hace distinta a una proteína de otra es la secuencia de aminoácidos de que está hecha, a tal secuencia se
conoce como estructura primaria de la proteína.

Proteínas conjugadas

Son compuestos que, por hidrólisis, además de aminoácidos, liberan grupos no proteicos, llamados generalmente
“grupos prostéticos”. Los grupos prostéticos son de distintos tipos y de acuerdo con ellos tenemos las
fosfoproteínas, que contienen ácido fosfórico, las glicoproteínas (un carbohidrato), las lipoproteínas (un lípido), las
cromoproteínas (un pigmento) y las nucleoproteínas (un ácido nucleico)

Las glucoproteínas (complejo de proteína y carbohidrato) forman parte de las secreciones mucosas que actúan
como lubricantes en muchos puntos del organismo. Las lipoproteínas contienen lípidos, tales como lecitina y el
colesterol; son los constituyentes principales de la membrana celular y tienen una importancia básica para el
transporte de lípidos. Las cromoproteínas poseen como grupo prostético a un pigmento. La hemoglobina, por

Elaborado por Prof. Felix Airahuacho Bautista

ejemplo, está formada por una proteína (globina), combinada con el grupo hemo o hematina, que contiene hierro.
También tenemos a la mioglobina de los músculos y la clorofila. Las fosfoproteínas contienen un radical fosfórico
que no sea ácido nucleico ni un fosfolípido (ejemplo: caseína de la leche y fosvitina de la yema de huevo). Las
Núcleo proteínas son compuestos de elevado peso molecular, que oscilan entre 10 y varios millones, cuyo grupo
prostetico, son los ácidos nucleicos.

Compuestos nitrogenados no proteicos

En las plantas y en los animales existen gran número de compuestos nitrogenados que no se incluye en el grupo de
las proteínas, a las que se les llama compuestos nitrogenados no proteicos, para distinguirlos de la verdadera
proteína. Ejemplo: el ácido nucleico presente en todos los tejidos animales y vegetales; la urea, ácido úrico, creatina
y ácido hipúrico presente en tejidos animales y sus excretas; aminoácidos libres, amidas y alcaloides presente en
alimentos de origen vegetal (el aminoácido libre es elevado en plantas jóvenes en crecimiento rápido y desciende
con la madurez).

El contenido de NNP en el ensilado es particularmente elevado, pudiendo representar hasta el 50% del nitrógeno
total; que es debido a la fermentación de la materia orgánica, entre ellas las proteínas que dan lugar aminoácidos
libres, aminas y amoniaco.

Aminas: compuestos básicos que se encuentran en pequeñas cantidades en la mayoría de los tejidos de plantas y
animales. Pueden originarse como productos de descomposición de la materia orgánica y tienen propiedades toxicas.

Aminoácidos y sus aminas producidas

Aminoácido Amina

Arginina Putrescina

Histidina Histamina

Lisina Cadaverina

Fenilalanina Feniletilamina

Tirosina Tiramina

Triptófano Triptamina

Amidas: el producto final más importante del metabolismo del nitrógeno en los mamíferos es una amida, la urea,
que se encuentra también en muchas plantas como el trigo, soya, papa y col.

Ácido úrico: es el principal producto final del metabolismo nitrogenado en aves y reptiles.

Nitratos: en las plantas pueden existir nitratos que, aunque no son tóxicos por si mismos se reducen con facilidad a
nitritos, que los son. En el rumen pueden existir las condiciones favorables para esta reducción.

Alcaloides: existen en algunas plantas. Muchas de ellas tienen propiedades venenosas. Ejemplo: cicuta (coníina),
tabaco (nicotina), belladona (atropina), hojas de coca (cocaína), brotes de papa (solanina)

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Ácidos nucleicos: compuestos de elevado peso molecular que al hidrolizarse producen una mezcla de sustancias
nitrogenadas de carácter básico (purina y pirimidina), una pentosa (ribosa o desoxiribosa) y ácido fosfórico. Su
papel en el organismo vivo es fundamental, ya que son los que contienen la información genética y los que
constituyen el medio por el cual esta información es utilizada en la síntesis de proteínas. Ejemplo: adenina y guanina
(purinas), citosina, uracilo y timina (pirimidinas).

Al condensarse con una pentosa (ribosa o desoxiribosa) se convierten en nucleósidos, que toman en nombre de su
base nitrogenada. Ejemplo:

Ribosa + adenina = adenosina; Ribosa + guanina = guanosina; Desoxiribosa + adenina = desoxiadenosina;

Desoxiribosa + guanina = desoxiguanosina.

Cuando estos son fosforilados se les llama nucleótidos. Por ejemplo, el ATP y sus productos hidrolíticos, ADP y
AMP, son nucleótidos adenílicos. El adenín nucleótido es también el principal componente de las coenzimas NAD
(nicotinamida adenín nucleótido), FAD y CoA.

La condensación de un gran número de nucleótidos forma el ácido nucleico del cual el más importante es el ADN y
ARN. El ADN es la llave maestra de la síntesis proteica ya que determina el tipo y cantidades de las diferentes
proteínas que se sintetizan en cada célula. Dentro del ARN, tenemos el ARNm que lleva la información genética a
partir del ADN al ribosoma para la síntesis de las proteínas, el ARNr que integra la mayor parte de la estructura de
los ribosomas y el ARNt que actúa en el traspaso de los aminoácidos activados por enzimas a los ribosomas, donde
se pueden agregar a una cadena de polipéptidos en desarrollo.

Aminoácidos: estructura y composición

Las proteínas son polímeros de aminoácidos. Los animales construyen proteínas a partir de la combinación de 20
aminoácidos. Los aminoácidos se producen como consecuencia de la hidrólisis enzimática, ácida o alcalina de las
proteínas. Los aminoácidos comparten la estructura general de un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-
COOH). Dos excepciones son la prolina y la hidroxiprolina que tienen un grupo imino (NH) en lugar de un grupo
amino.

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Los aminoácidos son solubles en agua y muestran actividad óptica (excepto la glicina), además, tienen naturaleza
anfótera al poseer un grupo amino y carboxilo que le confieren propiedades ácidas o básicas dependiendo del pH del
medio, actuando como tampón.

En la mayoría de aminoácidos, el átomo de C unido al grupo amino tiene configuración L, excepto la D-metionina,
que se transforma en L metionina en el organismo.

a. Ácidos monoaminocarboxilicos (neutros)

b. Ácidos monoamino-dicarboxilicos

c. Ácidos diamino-monocarboxílicos

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d. Aminoácidos que contienen azufre

e. Aminoácidos aromáticos

f. Aminoácidos heterocíclicos

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Importancia nutritiva de los aminoácidos

Según su importancia nutricional tenemos:

Aminoácidos no esenciales. Son aquellos que no son necesarios como componentes de la ración, ya que se pueden
sintetizarse por transferencia de grupos amino a ciertos compuestos intermediarios del metabolismo hidrocarbonado
o por conversión de algunos aminoácidos esenciales en otros no esenciales, como la metionina en cisteína o la
fenilalanina en tirosina. Las plantas y muchos microorganismos son capaces de sintetizar proteínas a partir de
compuestos nitrogenados simples, tales como los nitratos. Ejemplo: glicina, serina, aspartato, glutamina, glutamato.

Aminoácidos esenciales. Son aquellos aminoácidos que no pueden sintetizarse en el organismo al ritmo necesario
para cubrir las necesidades fisiológicas y, por consiguiente, deben aportarse en la ración. Ejemplo: fenilalanina,
triptófano, valina, leucina, isoleucina, metionina, lisina, treonina. Los animales no pueden sintetizar el grupo amino
y para poder sintetizar sus proteínas deberán ser incluidas los aminoácidos en la dieta.

Los aminoácidos pueden ser glucogénicos, cetogénicos o mixtos.

Aminoácidos glucogénicos. Son aquellos aminoácidos que se acoplan a vías glicoliticas y forman glucosa. Ejemplo:
serina, glicina, alanina, cisteína, metionina, treonina, valina, glutamato, glutamina, prolina, arginina, histidina,
aspartato, asparagina.

Aminoácidos cetogénicos. Son aquellos aminoácidos que pueden generar acetil CoA o acetoacetil CoA. Ejemplo:
leucina y lisina.

Aminoácidos mixtos. Son aquellos aminoácidos que pueden generar glucosa y acetil CoA. Ejemplo: isoleucina,
tirosina, fenilalanina, triptófano.

Función específica de algunos aminoácidos

Además de las necesidades de aminoácidos para la síntesis proteica, los animales tienen unas necesidades
específicas de ciertos aminoácidos que son utilizados en determinadas rutas metabólicas:

Metionina: Iniciador de la síntesis proteica, donante de grupos metilo (necesarios para sintetizar acetilcolina,
cisteína, taurina. Participa en la formación de coenzima A.

Cistina: Forma parte del pelo y las plumas.

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Acido aspártico y ácido glutámico: Se utilizan como precursores de las bases nitrogenadas de los ácidos nucleicos.
Además, junto con la glutamina, son la principal fuente energética de los intestinos. El ácido glutámico se emplea en
la detoxificación del amoniaco a urea ó ácido úrico.

Glicina: Participa en la síntesis de hemoglobina, sales biliares, creatinina y ácido úrico.

Tirosina y triptófano: La tirosina participa en la síntesis de las hormonas tiroxina, adrenalina y noradrenalina; el
triptófano participa en la formación de serotonina (neurotransmisores). La tirosina absorbida llega al cerebro y se
produce adrenalina, que tiene un efecto sobre el organismo de alerta, más agresivo; mientras que el triptófano, forma
serotonina que es la hormona del placer.

Serina: Interviene en la formación de fosfolípidos y de bases púricas y pirimidínicas.  

Lisina: Síntesis proteica exclusivamente.

Los rumiantes son prácticamente independientes del aporte de aminoácidos esenciales en la ración, ya que los
microorganismos del rumen sintetizan los aminoácidos esenciales necesarios para el animal hospedador.

Digestión de proteínas en monogástricos

La digestión de proteínas en la boca es de naturaleza mecánica. En el estómago s e produce la digestión química por
acción de las enzimas gástricas. La pepsina tiene una acción coagulante sobre la leche por lo que se asemeja a la
renina. La pepsina ataca de preferencia los enlaces peptídicos adyacentes a aminoácidos aromáticos (fenilalanina,
triptófano, tirosina). Los productos de digestión de las proteínas en el estómago son principalmente péptidos de
longitud variable y algunos aminoácidos.

Describiendo la siguiente figura, la llegada del alimento al estómago produce su distención y estimula la secreción
de la hormona gastrina. La gastrina es una hormona gastrointestinal polipeptídica secretada por las células G del
antro gástrico. Su función principal es la estimulación de la secreción de ácido clorhídrico (HCl), a nivel de las
células parietales del estómago. En las células parietales del estómago, la gastrina estimula a la liberación de la
enzima anhidrasa carbónica. Esta enzima, forma HCl a partir del agua y CO2. El papel del HCl en el estómago,
junto con los otros jugos gástricos, es descomponer los alimentos, causar la liberación de enzimas que favorecen la
digestión, y también destruir patógenos que se encuentran comúnmente en los alimentos.

Elaborado por Prof. Felix Airahuacho Bautista

El HCl convierte el pepsinógeno en pepsina, y la renina inactiva en renina activa (enzima principal de la digestión
de proteínas en lactantes).

La pepsina hidrolizaespecíficamente las ligaciones peptídicas, entre un aminoácido que transporta un grupo fenil
(tirosina o fenilalanina) y un ácido dicarboxílico (acido glutámico o aspártico). Por lo tanto, la pepsina ataca
solamente algunos enlaces peptídicos de una proteína grande y no otras y el resultado de la digestión por esta
enzima es una serie de cadenas menores, o fragmentos, que no son mas degradados por la pepsina.

El alimento proveniente del estómago posee un pH ácido, debido a que se encuentra mezclado con el jugo gástrico.
La llegada del alimento ácido en el duodeno estimula la secreción de la hormona secretina. La secretina es
producida por células S del duodeno y estimula al páncreas a secretar un jugo rico en bicarbonato, con la finalidad
de neutralizar el pH del alimento acido proveniente del estómago. Una vez neutralizado el pH, las células
intestinales producen la hormona colecistoquinina. Esta hormona estimula al páncreas a producir un jugo rico en
proenzimas o enzimas inactivas. Asimismo, la colecistoquinina estimula a la célula epitelial intestinal a producir la
enzima enteroquinasa. La enzima enteroquinasa convierte la enzima inactiva tripsinógeno en tripsina. Además, la
enzima tripsina auto estimula mayor conversión de tripsinógeno en tripsina, así como la conversión de otras enzimas
proteolíticas inactivas.

Elaborado por Prof. Felix Airahuacho Bautista

Cascada del tripsinógeno. El páncreas secreta tres importantes proteasas, todas en la forma inactiva. El
tripsinógeno es activado por escisión proteolítica por la enteroquinasa. La tripsina activada, por su vez, activa la
quimio tripsinógeno y la procarboxipeptidasa por escisión proteolítica.

Activación de enzimas pancreáticas

Las enzimas exopeptidasas actúan sobre los enlaces peptídicos terminales (ejemplo: carboxipeptidasas). Las
endopeptidasas actúan los enlaces peptídicos del interior de la molécula (ejemplo: pepsina y tripsina).

Elaborado por Prof. Felix Airahuacho Bautista

Los aminoácidos se pueden absorber por transporte pasivo, transporte activo a través de transportadores específicos
y pinocitosis: Los animales recién nacidos absorben las proteínas intactas (inmunoglobulinas).

Proceso de la absorción y metabolismo del nitrógeno (Maynard, 1981)

Elaborado por Prof. Felix Airahuacho Bautista

Metabolismo de proteínas

Los procesos de síntesis proteica en los tejidos a partir de los aminoácidos y la degradación de las proteínas tisulares
hasta aminoácidos son procesos que se dan en forma simultánea. Los aminoácidos funcionan en el organismo como
un pool único, independiente de su origen.

Durante el metabolismo ocurren procesos como:

- La síntesis de las proteínas para los tejidos y productos (leche, huevos, etc).

- La síntesis de enzimas y hormonas y otros compuestos biológicamente importantes (ácidos nucleicos,

colina, creatina, etc).

- La degradación de los aminoácidos que han cumplido sus funciones o de los ingeridos que superan las
necesidades.

Durante el metabolismo existe una tasa de renovación (renovación de proteína del organismo). La tasa de
renovación de la proteína puede ser de 5 – 10 veces la ingestión diaria de proteína, y es mayor en animales en
crecimiento que en los adultos. Además, varia en los tejidos, siendo mayor en el intestino que en los músculos.

La tasa de renovación está controlada por la acción de hormonas (Insulina favorece la síntesis, glucocorticoides
estimula la degradación) y el estado nutricional (el organismo en estado de ayuno, experimenta mayor degradación
de nutrientes y a la vez síntesis vía gluconeogénesis).

Elaborado por Prof. Felix Airahuacho Bautista

Metabolismo de los aminoácidos

Síntesis de aminoácidos

Por fijación de amoniaco

Por transaminación

Es una reacción reversible entre aminoácidos y α cetoacidos.

Transaminasa glutámico pirúvica (GPT)

Glutamato + Piruvato α - cetoglutarato + Alanina

Transaminasa glutámico oxal acetica (GOT)

Glutamato + Oxalacetato α - cetoglutarato + Aspartato

Degradación de aminoácidos

Por desaminación

La desaminación oxidativa de los aminoácidos en los tejidos determina la liberación de amoniaco y la conversión
del aminoácido en un cetoácido, que puede oxidarse para aportar energía o utilizarse para la síntesis de glucosa o
convertirse en grasa.

El amoniaco liberado es perjudicial para las células cuando la concentración supera ciertos límites y se elimina
finalmente como urea en los mamíferos o como ácido úrico en aves y reptiles. La enzima más potente es el ácido
glutámico deshidrogenasa, permitiendo la liberación de amoniaco a partir de otros aminoácidos.

Elaborado por Prof. Felix Airahuacho Bautista

Por descarboxilación

Se da en los tejidos de los animales, así como también en las células microbianas. La descarboxilacion permite
obtener compuestos requeridos por el sistema nervioso como histamina a partir de histidina, serotonina a partir de
triptófano, ácidos biliares a partir de glutamato.

Algunos aminoácidos dispensables y sus precursores

1. Glutamico (cetoglutarato + NH4) Aminación

2. Glutamina (glutamico + NH4) Aminación

3. Alanina (glutamico + piruvato) Transaminación

4. Aspartico (glutamato + oxalacetato) Transaminación

5. Serina (3-fosfoglicerato + glutamato) Transaminación

6. Prolina (glutámico – H2O) Deshidratación

7. Hidroprolina hidroxilación de la prolina

8. Aspargina (aspártico + NH4) Aminación

9. Glicina (CO2 + NH4)

10. Serina (de la glicina y viceversa)

11. Arginina (a partir del ciclo de la urea)

12. Tirosina (hidroxilación de la fenilalanina)

13. Cisteina (metionina + serina)

Puntos de entrada de los residuos de carbohidratos que resultan del catabolismo de los aminoácidos

Elaborado por Prof. Felix Airahuacho Bautista

Intercambio de aminoácidos entre órganos

La alanina y la glutamina son cuantitativamente, los aminoácidos más importantes intercambiados entre los tejidos.
Son los 2 aminoácidos principales liberados de los músculos a la sangre. Representan un 30 a 40% del total de
nitrógeno α-amino liberado del tejido muscular.

Elaborado por Prof. Felix Airahuacho Bautista

La alanina al realizar el intercambio interorgánico, proporciona al hígado los precursores para la síntesis de glucosa. La
alanina se forma por transaminación de los aminoácidos de cadena ramificada con el ácido piruvico. La alanina procedente
principalmente del tejido muscular es recogida por el hígado para ser convertida en glucosa.

La glutamina se forma por transferencia del amoniaco al ácido glutámico. La glutamina liberada a la sangre es recogida por el
tejido intestinal y los riñones. En la figura se observa la eliminación del Nitrógeno del músculo.

Efectos de la alimentación sobre la actividad de las enzimas proteolíticas

1.- Efecto del nivel de la proteína en la ración.

Incremento de Desciende la cantidad Estimulando así la síntesis de

proteína en la ración de enzimas libres enzimas pancreáticas

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2.- Importancia de los inhibidores de proteasas (enzimas que digieren proteínas)

Las leguminosas, en especial la soya, posee factores antinutricionales, que inhiben la acción de la tripsina y
quimotripsina. Se caracterizan por ser termolábiles.

> Secreción de enzimas Disminución del crecimiento,

Presencia
pancreáticas x resistencia a la acción de la
inhibidores en la
(Hipertrofia del páncreas) tripsina
ración

3.- Tratamiento térmico excesivo

El tratamiento térmico excesivo reduce el valor de las proteínas por la reacción MAILLARD.

Grupo aldehído del Grupo épsilon amino Aminoazúcar

azúcar reductor de la lisina (Compuesto inutilizable)

Aminoazucar la glucosa se une a la lisina formando un aminoazucar, difícil de ser digerido. Por lo tanto, en aves y
cerdos, se pierde energía (glucosa) y proteína (aminoácido)

Aminoácido limitante – PROTEINA IDEAL

Es aquel aminoácido que al ser adicionado a la ración va a producir una respuesta en el animal.

Elaborado por Prof. Felix Airahuacho Bautista

Catabolismo de aminoácidos excedentes:

I.- Son proporcionados en exceso a II.- Hay presencia de un aminoácido

las necesidades limitante

En nuestro medio, los aminoácidos limitantes (además de esenciales) son: lisina, metionina, treonina y triptófano. La
proteína de origen animal, contiene cantidades adecuadas de estos aminoácidos, mientras que la proteína de origen
vegetal es deficiente en ellas.

Antagonismo entre aminoácidos

Se produce por una ingestión en exceso de un aminoácido, sin embargo, se puede compensar agregándole otro
aminoácido de estructura similar. El exceso de aminoácido va producir un efecto perjudicial, dicho efecto se debe
probablemente por el bloqueo de alguna reacción enzimática.

La diferencia entre el antagonismo de aminoácidos y el aminoácido limitante es que los efectos del antagonismo no
se evitan por la adición del aminoácido limitante a la ración, sino por la suplementación con un aminoácido que sea
estructuralmente semejante al añadido en exceso.

Toxicidad de los aminoácidos

Se da cuando el efecto perjudicial del exceso de un aminoácido no puede superarse por la suplementación con otro
aminoácido. La ingesta de metionina, tirosina o triptófano en grandes cantidades (hasta 2 o 3 veces las necesidades)
va seguida de graves trastornos, a parte de la reducción del crecimiento. La acción de la metionina en exceso se ha
atribuido a la inhibición de la síntesis de ATP, ya que este aminoácido puede unirse a la adenosina y dar lugar a la
formación de productos de degradación de la metionina. El exceso de tirosina en la ración determina graves lesiones
oculares.

Eliminación del nitrógeno del organismo

La mayor parte del amoniaco formado en el organismo de los mamíferos procedente de la degradación de los
aminoácidos se excreta en forma de urea.

La formación de urea requiere energía, gastándose cuatro enlaces fosfato de alta energía para la síntesis de cada
molécula de úrea formada a partir del amoniaco.

Elaborado por Prof. Felix Airahuacho Bautista

 Ciclo de la urea

Principales alteraciones en el metabolismo de aminoácidos.

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