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    Catabolismo Aminoacidos

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    yessenia apaza mamani
    Este documento describe los procesos de degradación de proteínas y aminoácidos en el cuerpo. Las proteínas se digieren en aminoácidos a través de enzimas digestivas como la pepsina y tripsina. Los aminoácidos pueden usarse para la síntesis de proteínas o degradarse a través de la transaminación, desaminación oxidativa o no oxidativa para generar energía, aunque el amoníaco resultante es tóxico. El cuerpo utiliza mecanismos como la formación de glutamina y alanina o el ciclo de

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    Catabolismo Aminoacidos

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    Este documento describe los procesos de degradación de proteínas y aminoácidos en el cuerpo. Las proteínas se digieren en aminoácidos a través de enzimas digestivas como la pepsina y tripsina. Los aminoácidos pueden usarse para la síntesis de proteínas o degradarse a través de la transaminación, desaminación oxidativa o no oxidativa para generar energía, aunque el amoníaco resultante es tóxico. El cuerpo utiliza mecanismos como la formación de glutamina y alanina o el ciclo de

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    CATABOLISMO-AMINOACIDOS

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    Este documento describe los procesos de degradación de proteínas y aminoácidos en el cuerpo. Las proteínas se digieren en aminoácidos a través de enzimas digestivas como la pepsina y tripsina. Los aminoácidos pueden usarse para la síntesis de proteínas o degradarse a través de la transaminación, desaminación oxidativa o no oxidativa para generar energía, aunque el amoníaco resultante es tóxico. El cuerpo utiliza mecanismos como la formación de glutamina y alanina o el ciclo de

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    Catabolismo Aminoacidos

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    yessenia apaza mamani
    Este documento describe los procesos de degradación de proteínas y aminoácidos en el cuerpo. Las proteínas se digieren en aminoácidos a través de enzimas digestivas como la pepsina y tripsina. Los aminoácidos pueden usarse para la síntesis de proteínas o degradarse a través de la transaminación, desaminación oxidativa o no oxidativa para generar energía, aunque el amoníaco resultante es tóxico. El cuerpo utiliza mecanismos como la formación de glutamina y alanina o el ciclo de

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    DEGRADACION

    DE PROTEINAS Y
    AMINOACIDOS

    SOLEDAD BORNAS ACOSTA


    DEGRADACION DE PROTEÍNAS Y AMINOÁCIDOS
    Es mayor en
    PROTEINAS
    enfermos
    TISULARES
    PROTEINAS DE En niños es
    LA DIETA mayor

    RESERVORIO SINTESIS:
    DE
    -BASES NITROGENADAS
    AMINOACIDOS
    - NEUROTRANSMISORES
    SINTESIS - HORMONAS
    ATP - GRUPO HEMO
    - CREATINA
    - OTROS
    UREA
    CO2
    +
    H2O
    DIGESTION DE PROTEINAS
    Las proteínas que ingerimos son digeridos por un conjunto de
    enzimas que se agrupan en:

    1. EXOPEPTIDASAS
    Rompen enlaces peptídicos externos de una cadena polipeptídica.
    Ejemplo:
    CARBOXIPEPTIDASAS y AMINOPEPTIDASAS.

    2. ENDOPEPTIDASAS
    Rompen enlaces peptídicos internos de una cadena polipeptídica.
    Ejemplo:
    PEPSINA , TRIPSINA,QUIMOTRIPSINA y otros.
    DIGESTION DE PROTEINAS
    La digestión de las proteínas de la dieta comienza en el
    estómago con la acción de la Pepsina (enzima secretada como
    pepsinógeno o proenzima inactiva). Representa el 10% del total
    de la digestión proteíca.
    DIGESTION DE PROTEINAS
    El lugar fundamental de digestión proteica es el intestino
    delgado en donde las proteínas exógenas (de la dieta) y las de
    origen endógena (que proceden de las secreciones de la cavidad
    oral {saliva}, del estómago, del intestino, del hígado (bilis) y del
    páncreas.
    DIGESTION DE PROTEINAS
    Entre estas proteínas endógenas tenemos las enzimas
    hidrolíticas (proteínas de células descamadas que se generan
    durante el recambio normal de la mucosa intestinal).
    Estas proteínas representa el 50% del total de proteínas
    digeridas, dependiendo sobre todo del contenido de estas en la
    dieta.
    DIGESTION DE PROTEINAS
    El páncreas secreta proteasas
    intestinales en forma de zimógenos
    (pro-enzimas).
    La Enterokinasa es liberada por la
    mucosa intestinal gracias a la acción
    de ácidos biliares, la cual se encarga
    de activar el tripsinógeno a
    Tripsina.
    La Tripsina activa a las demás
    proenzimas pancreáticas.
    El resultado de la digestión es una
    mezcla de AAs libres, y péptidos
    cortos sobre todo dipéptidos y
    tripéptidos.
    DIGESTION DE PROTEINAS
    ENZIMA SECRECION ACTIVACION ENLACES QUE pH
    ROMPE
    PEPSINA Pepsinógeno HCl Grupo α-NH2 2
    (Mucosa Gástrica) Tir, Fen, y Tri
    TRIPSINA Tripsinógeno Enterokinasa Grupo α-COOH 8
    (Páncreas) Lis, Arg.

    QUIMOTRIPSINA Quimotripsinógeno Tripsina Grupo α-COOH 8


    (Páncreas) Tir, Fen, Tri
    CARBOXIPEPTIDASAS Pro-enzimas Tripsina Extremo C- 8
    (Páncreas) Terminal:
    (A) Cualquier AA
    menos Lis y Arg
    (B) Lis y Arg

    AMINOPEPTIDASAS Pro-enzimas Tripsina Extremo N-Term 8


    (Páncreas)
    AMINOÁCIDOS
    DEGRADACION DE PROTEÍNAS Y AMINOÁCIDOS

    Función de los aminoácidos:


    - Principal función es la síntesis de proteínas
    - Otra función es generar energía

    Para que los aminoácidos generen energía tienen que perder


    el grupo amino (NH2 ) en forma de amoniaco (NH3 ) mediante
    tres mecanismos:
    1. Transaminación
    2. Desaminación oxidativa
    3. Desaminación no oxidativa
    TRANSAMINACION
    TRANSAMINACIÓN
    Transferencia de NH2 de un aminoácido a un cetoácido y
    viceversa.
    Enzima: TRANSAMINASA
    Cofactor: Piridoxal Fosfato
    TRANSAMINASA GLUTAMICO PIRUVICA (TGP o GPT)

    TGP es clínicamente importante, porque ayuda a diagnosticar


    patologías especialmente a nivel del tejido hepático.
    La concentración de GTP en las células, especialmente a nivel
    hepático, es elevado; pero a nivel sanguíneo es mínimo.
    Cuando los niveles de GTP es elevado en sangre, nos indica que
    el hígado está en problemas.
    TRANSAMINASA GLUTAMICO OXALACETICA (TGO o GOT)

    TGO es clínicamente importante, porque ayuda a diagnosticar


    patologías especialmente a nivel del tejido cardiaco.
    La concentración de GTO en las células, especialmente a nivel
    del corazón, es elevado; pero a nivel sanguíneo es mínimo.
    Cuando los niveles de GTO es elevado en sangre, nos indica
    que el corazón está en problemas.
    DESAMINACION OXIDATIVA
    DESAMINACION OXIDATIVA
    Procesos o reacciones en las cuales 12 aminoácidos se
    desaminan oxidativamente.
    El mas importante es el del Glutamato. Para que no se
    acumule se degrada por Desaminación Oxidativa.
    La Transaminación con la Desaminación Oxidativa se lleva
    a cabo en forma acoplada.
    El Amoniaco (NH3 ) generado es un ión ácido-base:
    NH4+ NH3 + H+
    DESAMINACION OXIDATIVA DEL GLUTAMATO
    A nivel mitocondrial el GLUTAMATO se oxida en α-
    CETOGLUTARATO y el NAD+ se reduce. El grupo NH2 se
    pierde en forma de NH3.
    Enzima reguladora: GLUTAMATO DESHIDROGENASA
    Cofactor: NAD+ o NADP+
    Modulador: positivo [ADP]+ [GDP]+ , negativo [ATP]- [GTP]-
    DESTINO DE LOS CETOACIDOS
    Su destino es generar energía o ser utilizado como combustible.

    Los α-CETOÁCIDOS que se generan fuera del hígado van a


    ingresar al Ciclo de Krebs para generar energía.

    Los α-CETOÁCIDOS producidos en el hígado o riñón durante el


    ayuno prolongado van a transformarse en glucosa y cuerpos
    cetónicos generando energía a los tejidos extrahepáticos.

    El PIRUVATO y OXALACETATO participan en la


    GLUCONEOGÉNESIS para sintetizar GLUCOSA.
    DESAMINACION OXIDATIVA DEL GLUTAMATO
    REGULACIÓN
    Enzima reguladora: GLUTAMATO DESHIDROGENASA
    Modulador: positivo [ADP]+ [GDP]+ , negativo [ATP]- [GTP]-

    BALANCE ENERGÉTICO 3ATP

    NADH+H+ ½ O2
    ACOPLAMIENTO DE REACCIONES
    DESAMINACION OXIDATIVA DE 4 L-AAs
    Existe 4 L-AAs a nivel de los peroxisomas que se desaminan
    oxidativamente formándose el respectivo cetoácido y la FMN se
    reduce para reaccionar con el O2 y formar H2O2. El NH2 se pierde
    en forma de NH3. El H2O2 se degrada en H2O y ½ O2
    Enzima: 1 L-AA OXIDASAS 2 CATALASA

    H2O + ½ O2 H2O2 O2
    2

    FMN FMNH2
    1 O=C-COOH
    H2N-CH-COOH
    R R
    L-AA α-CETOACIDO
    H2O NH3
    DESAMINACION OXIDATIVA DE D-AAs
     También los D-AAs se desaminan oxidativamente y generan el
    cetoácido correspondiente y el FAD se reduce para reaccionar
    con el O2 y formar H2O2. El NH2 se pierde en forma de NH3. El
    H2O2 se degrada en H2O y ½ O2
    Enzima: 1 D-AA OXIDASAS 2 CATALASA

    H2O + ½ O2 H2O2 O2
    2

    FAD FADH2
    HOOC-CH-NH2 1 O=C-COOH
    R R
    D-AA α-CETOACIDO
    H2O NH3
    DESAMINACION
    NO OXIDATIVA
    DESAMINACION NO OXIDATIVA L-SERINA
    L-SERINA se desamina y se transforma en PIRUVATO. El NH2 se
    pierde en forma de NH3.
    Enzima: L-SERINA DESHIDROGENASA

    H2O
    H2N-CH-COOH O=C-COOH
    CH2-OH CH3
    L-Serina Piruvato
    H2O NH3
    DESAMINACION NO OXIDATIVA DE L-CISTEINA

    L-CISTEINA se desamina y se transforma en PIRUVATO. El


    NH2 se pierde en forma de NH3.
    Enzima: L-CISTEINA DESULFIHIDRASA

    SH2

    H2N-CH-COOH O=C-COOH
    CH2-SH2 CH3
    L-Cisteina Piruvato

    H2O NH3
    DEGRADACION DE PROTEÍNAS Y AMINOÁCIDOS
    OBJETIVO
    Es que los AAs pierdan NH2 de lo contrario es un estorbo.

    CONCLUSION
    La Transaminación, Desaminación Oxidativa y Desaminación
    no Oxidativa nos da como resultado α-CETOACIDO + NH3

    PROBLEMA
    El NH3 afecta o altera el Sistema Nervioso Central porque es
    altamente tóxico y no se puede tolerar mas de 60 ug/100ml
    de sangre.
    DESTINO DEL NH3 PRODUCTO DE LA DEGRADACIÓN

    El organismo presenta dos mecanismos de protección frente


    a la producción del NH3 :

    1. MECANISMO INMEDIATO (corto plazo)


    Funciona a nivel de tejidos extrahepáticos, consiste en
    depositar el NH3 al sintetizar la GLUTAMINA y ALANINA
    transitoriamente para ser liberados al torrente sanguíneo y
    de esta forma ser transportados hasta el hígado.

    GLUTAMINA

    NH3
    ALANINA
    DESTINO DEL NH3 PRODUCTO DE LA DEGRADACIÓN

    2. MECANISMO MEDIATO (largo plazo)


    El NH3 a nivel hepático es transformado en UREA a través
    del Ciclo de la urea.
    La urea se puede tolerar en mayores concentraciones y
    fácilmente puede eliminarse por vía renal junto con la orina.

    GLUTAMINA

    CICLO
    NH3 DE LA
    UREA
    ALANINA
    CICLO DE UREA
    CICLO DE LA UREA
    1. SINTESIS
    Antes de iniciarse el Ciclo de la urea se debe generar el
    CARBAMOIL FOSFATO.
    A nivel de las mitocondrias el NH3 + HCO3- + 2ATP permiten
    generar CARBAMOIL FOSFATO.
    Enzima alostérica: CARBAMOIL FOSFATO SINTETASA
    Cofactor: Mg++
    Modulador: [N-ACETILGLUTAMATO]+

    NH3 + HCO3- H2N-CO- P


    Mg++
    CARBAMOIL FOSFATO

    2ATP 2ADP + Pi
    CICLO DE LA UREA
    2. CONDENSACIÓN
    Se inicia el ciclo a nivel mitocondrial, donde el CARBAMOIL
    FOSFATO se condensa con la ORNITINA para generar
    CITRULINA y liberar Pi. La CITRULINA sale al citosol para
    continuar con el ciclo.
    Enzima: ORNITINA CARBAMOIL TRANSFERASA

    CARBAMOIL
    2
    + + ORNITINA CITRULINA
    FOSFATO
    CICLO DE LA UREA
    3. SINTESIS
    A nivel del citosol la CITRULINA se une a nivel del carbono
    con el grupo amino NH2 del ÁCIDO ASPÁRTICO generando
    ACIDO ARGINO SUCCINICO para esta reacción se requiere de
    ATP.
    Enzima: ARGINO SUCCINICO SINTETASA
    Cofactor: Mg++ ATP

    ACIDO 3 ACIDO ARGINO


    CITRULINA + ASPARTICO SUCCINICO
    Mg++

    AMP + PPi
    CICLO DE LA UREA

    4. DIVISION
    A nivel del citosol el ACIDO ARGINO SUCCINICO es dividido
    en ARGININA y FUMARATO
    Enzima: ARGINO SUCCINICO LIASA

    4
    ACIDO ARGINO ARGININA + FUMARATO
    SUCCINICO
    CICLO DE LA UREA
    5. HIDRÓLISIS
    A nivel del citosol la ARGININA se hidroliza en ORNITINA +
    UREA este último es eliminado por vía renal para formar parte de
    la orina. En esta reacción se utiliza agua.
    Enzima: ARGINASA

    ORNITINA
    5
    ARGININA

    H2O UREA ORINA


    CICLO DE LA UREA
    CICLO DE LA UREA
    REGULACION
    Se da por la enzima CARBAMOIL FOSFATO SINTETASA

    ESTEQUIOMETRIA

    NH3 + HCO3- + NH2 -ASPARTATO + 3 ATP + H2O

    UREA + FUMARATO + 2ADP + 2Pi + AMP + PPi


    DEGRADACION DE PROTEINAS Y AMINOACIDOS
    DESTINO DE LOS AMINOACIDOS
    AMINOÁCIDOS GLUCOGENICOS
    Son aminoácidos que generan GLUCOSA a nivel del hígado:
    Arginina, Histidina, Prolina, Glutamato, Aspartato, Asparagina,
    Alanina, Glicina, Serina, Cisteína, Valina y Metionina.

    AMINOÁCIDOS CETOGENICOS
    Son aminoácidos que generan CUERPOS CETONICOS a nivel del
    hígado: Leucina y Lisina

    AMINOÁCIDOS MIXTOS
    Son: Isoleucina, Tirosina, Fenilalanina, Treonina y Triptofano.
    DESTINO DE LOS AMINOACIDOS

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