Guía de Actividades Prácticas

METABOLISMO DE COMPUESTOS NITROGENADOS

PARTE 1.- Metabolismo de Aminoácidos

Con el esquema de la célula parietal, explique:

a.- ¿Cómo se produce el ácido clorhídrico que pasa al jugo gástrico?
b.- ¿Cómo está compuesto el jugo gástrico?
c.- ¿Cuáles son sus funciones?

El ácido clorhídrico es producido por las células parietales de las glándulas principales, la
concentración del mismo es 0,17 M aprox y tiene un pH de 0,87.
Las concentraciones de los iones H+ y Cl- pueden alcanzar valores de hasta 170 mM en el
jugo gástrico. El transporte es realizado por un sistema de cotransporte activo,
H+,K+/ATPasa.
Las células parietales en reposo muestran numerosos túbulos y vesículas en el citoplasma
y un canalículo intracelular comunicado con la luz glandular. Cuando estas células son
estimuladas se producen una serie de reacciones que hacen que las vesículas (que no
tienen K+) migren hacia el canalículo y allí se fusionan. La H+,K+/ATPasa incluida en la
membrana apical, expulsa H+ hacia el lumen e introduce K+ en la célula. El estímulo más
importante es la histamina que a su vez activa la gastranina y la acetilcolina.
Hay iones K+ presentes en la luz gástrica provenientes de los alimentos y también del
interior de la célula que estimulan la acción de bomba de protones. El eflujo de K+ desde la
célula se produce a través de canalículos que paralelamente salen Cl-. El efecto neto del
funcionamiento de la H+,K+/ATPasa y del flujo del Cl- es la secreción de HCl, mientras que
el K+ es reciclado dentro y fuera de la célula.
El CO2 que se origina en los tejidos difunde libremente en las células y en las mismas
forma H2CO3, el cual se disocia en H+ y HCO3-, este último pasará a sangre y entra Cl-;
por cada HCO3- que pasa a sangre se expulsa un H+ al jugo gástrico.
El HCl asegura el pH adecuado para la actividad de enzimas como la pepsina (hidroliza las
proteínas de los alimentos) , además tiene acción directa sobre algunos alimentos y posee
acción antiséptica.
El jugo gastico es el producto de secrecion de las glandulas principales de la mucosa del
estomago, es un liquido amarillo palido compuesto por agua, HCl, encimas como la pepsina
gastrica (endoproteasa) y mucoproteinas (mucinas, son el producto orgánico principal
secretado por las células de la superficie epitelial).
La secreción gástrica se considera la primera fase significativa de la digestión (las enzimas
salivares son de limitada capacidad) al exponer a los alimentos a un pH bajo y al contacto
con la pepsina lo que disocia las fibras de colágeno y la desnaturalización (proteólisis) de las
proteínas presentes en la matriz celular. Esto, incorporado a la acción de mezcla del
estómago permite el fraccionamiento de los alimentos en partículas más pequeñas. El jugo
gástrico a su vez contribuye a esterilizar los alimentos y es crítica para la absorción de
vitamina B12 (cobalamina) y de hierro.

Etapas pre-metabólicas de proteínas

Observando los gráficos siguientes investigue:
 a.- ¿Cómo está compuesto el jugo pancreático y cuál es su función en la digestión
proteica?
El jugo pancreático es un líquido similar a la saliva, se compone de agua, sales minerales,
bicarbonato de sodio y diversas enzimas: proteasas (degradan proteínas: tripsina,
quimiotripsina y carboxipeptidasa), amilasa pancreática (que digiere almidones), nucleasas
(Desoxirribonucleasas y Ribonucleasas) y lipasas (lipasa pancreática). Las células acinares
producen las enzimas de digestión, que viajan en el jugo pancreático al duodeno a través de
un sistema de conductos (que producen el jugo pancreático).

b.- ¿Qué enzimas contienen y por qué se liberan como zimógenos?

Muchas de las enzimas pancreáticas son en realidad protoenzimas; requieren otro químico
en el duodeno para transformarse en una enzima real. Por ejemplo, el tripsinógeno,
producido en el páncreas, se activa en presencia de enterocinasa, producida en el duodeno.
Cuando se activa, el tripsinógeno se convierte en la enzima tripsina. Este método de
activación de una enzima solo en el duodeno protege al páncreas de la destrucción por su
propia producción de enzimas. Entre las enzimas pancreáticas, las más destacadas son:

● Tripsinógeno: descomposición de las moléculas de proteína.

● Quimotripsinógeno: descomposición de las cadenas moleculares de aminoácidos.
● Elastasa: descomposición de las proteínas.
● Carboxipeptidasa: descomposición de proteínas.
● Lipasa pancreática: descomposición de las moléculas de grasa.
● Amilasa: descomposición de carbohidratos en azúcares.

c.- ¿Cómo se produce la absorción de los aminoácidos?

La digestión de proteínas comienza en el estómago a través de las acciones de las
pepsinas, y continúa dentro del lumen del duodeno. La enzima inicial implicada es la
pepsina gástrica, estas se derivan del zimógeno precursor, pepsinógeno. Se liberan de
pepsinógeno mediante autocatálisis inducida por el ácido, estas hidrolizan los enlaces
peptídicos en el lado C-terminal de aminoácidos aromáticos e hidrófobos (la mayoría se
hace con la pepsina debido a la óptima de pH ácido para la acción de la pepsina). Estas
enzimas son inhibidas cuando el jugo gástrico pasa del estómago y se mezcla con el jugo
pancreático en el duodeno alcalina.
El resto de la digestión de proteínas se produce en el duodeno y el yeyuno del intestino
delgado. La digestión aquí es principalmente el resultado de las acciones de la tripsina y la
quimotripsina, y a una en menor medida por la elastasa y carboxipeptidasas A y B, todos
las cuales son secretadas por el páncreas. La tripsina activa se genera a través de la
acción de enteropeptidasa en tripsinógeno pancreático. Enteropeptidasa reside en las
membranas del borde en cepillo de las células de la mucosa duodenal. La tripsina escinde
luego más tripsinógeno a tripsina.
Después de la digestión, los aminoácidos libres, así como péptidos (2–6 aminoácidos de
longitud) son absorbidos por los enterocitos del yeyuno proximal. Dentro de los enterocitos
intestinales, los péptidos son absorbidos siendo hidrolizados a aminoácidos libres a través
de los enterocitos peptidasas citoplasmáticas.

Como resultado de la acción de proteasas gástrica y pancreáticas, el 40% de las proteínas

ingeridas es degradado hasta aa libres, el 60% restante hasta oligopéptidos. Estos
compuestos atraviesan la membrana apical siendo cotransportados en gran parte por Na+,
un sistema similar al de la glucosa, dependiente de Na+,K+-ATPasa. Una proporción
menor ingresa por difusión facilitada.
Los dipéptidos y tripéptidos son transportados por un sistema propio, dependientes de Na+
distintos de los aa libres y dentro de las células son escindidos en aa por peptidasas
intracelulares. Una vez dentro de la célula, los aa llegan a la membrana basolateral y la
atraviesan por difusión facilitada para llegar a los capilares del sistema porta.

d.- ¿Se pueden absorber las proteínas completas?

Normalmente no se absorben proteínas completas, sin embargo, en ciertas circunstancias,
cadenas polipeptídicas ingresan por transcitosis (transporte en masa). Por ejemplo, en el
recién nacido, este es un mecanismo fisiológico para incorporar inmunoglobulinas
maternas secretadas con el calostro. También, a través de las uniones de las células
epiteliales o bien por captación de vesículas desde la luz intestinal hasta la zona basal de
estas células epiteliales. Esta absorción no tiene repercusión nutricional, pero puede ser
importante desde un punto de vista inmunológico, porque puede dar lugar a respuestas
alérgicas.

e.- Cuando se presenta una alergia alimentaria: ¿qué fenómeno pudo haber ocurrido
previamente?

Una alergia alimentaria, el sistema inmunitario responde a un alimento que normalmente es

inofensivo como si fuera un agente infeccioso peligroso, un virus, bacteria. La respuesta
del sistema inmunitario a una alergia alimentaria varía desde un sarpullido leve o dolor
abdominal hasta una complicación potencialmente mortal llamada shock anafiláctico. Las
alergias son más comunes en los niños. Cuando una persona tiene una sensibilidad
alimentaria, su cuerpo no puede digerir bien un alimento específico o causa malestar en el
aparato digestivo. Algunas de las sensibilidades alimentarias más comunes son: - Lactosa:
Un tipo de azúcar que se encuentra en los productos lácteos. Puede confundirse con una
alergia a la leche. - Gluten: Una proteína que se encuentra en el trigo, la cebada y otros
granos. Se puede confundir con una alergia al trigo. - MSG: Un aditivo presente en muchos
alimentos. La Alergia a alimentos o hipersensibilidad alérgica a alimentos, incluye aquellos
cuadros clínicos con mecanismo inmunológico comprobado, tanto las reacciones mediadas
por Ig E, como las producidas por otro mecanismo inmunológico (reacciones no mediadas
por IgE). Todos los alimentos contienen varias proteínas con capacidad antigénica. En la
alergia alimentaria mediada por IgE se encuentran anticuerpos específicos de la clase IgE.
La reacción tiende a ser inmediata y suele existir una relación directa entre la exposición al
alergeno y la aparición de síntomas. En la alergia alimentaria no mediada por IgE no se
comprueba la existencia de IgE frente al antígeno. La inflamación puede ser mediada por
inmunidad celular específica, inmunocomplejos o bien por otras inmunoglobulinas distintas
de la IgE. Son reacciones retardadas. Existen formas mixtas mediadas por anticuerpos IgE
inmunidad celular en las que juega un papel fundamental la actividad eosinofílica.
PARTE 2.

Respecto al metabolismo general de los aminoácidos. Indique:

a.- ¿Cuáles son las fuentes de donde pueden provenir?

Los aminoácidos provienen de la digestión proteica, en donde se desdoblan en aminoácidos

donde se depositan en un tejido como reserva para su uso futuro. También todos los días se
produce cierto grado de catabolismo proteico en el cuerpo proveniente de las células
desgastadas como eritrocitos.

b.- ¿En qué vías metabólicas pueden ser utilizados?

➢ Los aminoácidos absorbidos que ingresan en los hepatocitos se desaminan a

cetoácidos, que pueden entrar en el ciclo de krebs para la producción de ATP y ser
utilizados para la síntesis de glucosa o ácidos grasos.
➢ Algunos aminoácidos que entran en los hepatocitos se utilizan para la síntesis de
proteínas.
 ➢ Los aminoácidos no absorbidos por los hepatocitos se incorporan a otras células
para la síntesis de proteínas o como compuestos químicos reguladores.

c.- ¿Qué moléculas de importancia biológica se pueden obtener a partir de aminoácidos?

d.- Indicar qué aminoácidos son cetogénicos, cuáles glucogénicos y gluco-cetogénicos.

➢ Glucogénicos: los aminoácidos que, al degradarse, producen piruvato o compuestos

intermediarios del ciclo de Krebs. Todos los compuestos intermediarios del ciclo de
Krebs pueden ser transformados a oxalacetato, y derivados a la síntesis de glucosa
a través de la gluconeogénesis. El aspártico, asparagina, metionina, treonina, valina,
arginina, glutamina, histidina y prolina.
➢ Cetogénicos: los aminoácidos que se convierten en acetil CoA o acetoacetato.
Pueden desviarse fácilmente a la formación de cuerpos cetónicos. También pueden
ser utilizados para la síntesis de lípidos o bien se liberan al torrente sanguíneo para
su eliminación.
➢ Gluco-cetogénicos: alanina, glicocola, cisteína, serina, triptofano, fenilalanina,
tirosina e isoleucina

Respecto a la transaminación:

a.- ¿De qué manera el grupo amino de la mayoría de los Aminoácidos llega a formar parte
del glutamato? Escriba la fórmula.

Las transaminasas transfieren el grupo amino de un aminoácido a un cetoácido,

transformando el cetoácido en un aminoácido y viceversa. Las reacciones son reversibles
por lo que también se emplean en el anabolismo.
b.- ¿Qué tipo de reacción se produce en la formación de alfa ceto glutarato a partir del
glutamato?. Escribir formula e indicar enzimas y coenzimas implicadas.

Existen dos transaminasas de gran importancia: la GOT o glutamato oxalacetato

transaminasa (también conocida como AST, aspartato aminotransferasa) y la GPT o
glutamato piruvato transaminasa (también denominada ALT, alanina aminotransferasa):

c.- ¿Cuál es la importancia de la formación de glutamina?

En el cuerpo humano, la glutamina es el aminoácido libre más abundante. Se considera un

aminoácido condicional esencial. La glutamina desempeña varios papeles importantes en la
función de la carrocería. Algunas de las funciones importantes de la glutamina incluyen:

➢ Síntesis de la proteína, como con todos los aminoácidos

➢ Producción de amonio a ayudar a mantener el equilibrio del ácido-base del riñón
➢ Una fuente de la energía celular
➢ Donación del carbono para rellenar el ciclo de ácido cítrico

La glutamina es producida del glutamato y del amoníaco por la ligasa de la glutamina de la

enzima. Se produce principalmente en los músculos, que explican el alrededor del 90% de
toda la glutamina sintetizada. La glutamina también es liberada por el cerebro y los
pulmones en pequeñas cantidades. El metabolismo de la glutamina es regulado por el
hígado, que toma una gran cantidad de glutamina de la tripa.

Ciclo de la Urea:

a.- ¿Cuál es la función?

En seres humanos casi 80% del nitrógeno excretado está bajo la forma de urea, que se
produce con una serie de reacciones que ocurren en el citosol y la matriz mitocondrial de las
células del hígado. Estas reacciones se llaman colectivamente el ciclo de la urea o el ciclo
de Krebs-Henseleit. El amoníaco es un producto tóxico del metabolismo del nitrógeno y es
necesario excretarlo, para ello se lleva a cabo el ciclo de la urea, el cual convierte el exceso
de amoníaco en urea (la arginina de la dieta o del metabolismo de las proteínas es rota por
la enzima citosólica arginasa, generando urea y ornitina. En reacciones subsecuentes del
ciclo de la urea un nuevo residuo de urea es construido sobre la ornitina, regenerando
arginina y perpetuando el ciclo) en las mitocondrias de las células del hígado. La urea
formada, después entra en la corriente de la sangre, es filtrada por los riñones y excretada
al final en la orina.

Amoníaco 2 + CO2 + 3ATP ---> urea + agua + ADP 3

b.- ¿Dónde se lleva a cabo?

El ciclo de la urea comienza en el interior de las mitocondrias de los hepatocitos. La

arginasa es una enzima exclusivamente hepática, por lo que el ciclo de la urea sólo se da
íntegro en el tejido hepático rindiendo urea. En otros tejidos como riñón, hígado e intestino,
este ciclo se puede utilizar, además, para la síntesis del aminoácido arginina.

c.- ¿Cuáles son los compartimentos de la célula que están implicados?

el ciclo de la urea consta de dos reacciones mitocondriales y cuatro citoplasmáticas

1. El primer grupo amino que ingresa al ciclo proviene del amoníaco libre
intramitocondrial. El amoníaco producido en las mitocondrias, se utiliza junto con el
bicarbonato (producto de la respiración celular), para producir carbamoil-fosfato.
Reacción dependiente de ATP y catalizada por la carbamoil-fosfato-sintetasa I.
Enzima alostérica y modulada (+) por el N-acetilglutamato.
2. El carbamoil-fosfato cede su grupo carbamoilo a la ornitina, para formar citrulina y
liberar Pi. Reacción catalizada por la ornitina transcarbamoilasa. La citrulina se libera
al citoplasma.
3. El segundo grupo amino procedente del aspartato (producido en la mitocondria por
transaminación y posteriormente exportado al citosol) se condensa con la citrulina
para formar argininosuccinato. Reacción catalizada por la argininosuccinato
sintetasa citoplasmática. Enzima que necesita ATP y produce como intermediario de
la reacción citrulil-AMP
4. El argininosuccinato se hidroliza por la arginino succinato liasa, para formar arginina
libre y fumarato.
5. El fumarato ingresa en el ciclo de Krebs y la arginina libre se hidroliza en el
citoplasma, por la arginasa citoplasmática para formar urea y ornitina.
6. La ornitina puede ser transportada a la mitocondria para iniciar otra vuelta del ciclo
de la urea.
d.- ¿Qué significa que el Ciclo de Krebs lo “motoriza”?

Dado que las reacciones de los dos ciclos están interconectados se les ha denominado
como doble ciclo de Krebs.

➢ El fumarato producido en la reacción de la argininosuccinato liasa, ingresa a la

mitocondria, donde es blanco de la fumarasa y malato deshidrogenasa para formar
oxalacetato.
➢ El aspartato que actúa como dador de N en el ciclo de la urea se forma a partir del
oxalacetato por transaminación desde el glutamato.

e.- ¿Cómo se auto sostiene el ciclo?

El flujo del N a través del ciclo de la urea dependerá de la composición de la dieta. Una
dieta rica en proteínas aumentará la oxidación de los aminoácidos, produciendo urea por el
exceso de grupos aminos, al igual que en una inanición severa. Las cinco enzimas se
sintetizan a velocidades más elevadas, durante la inanición o en los animales con dieta rica
en proteínas. La enzima carbamoil-fosfato-sintetasa I es activada alostéricamente por
el N - acetilglutamato que se sintetiza a partir del acetil-CoA y el glutamato, por la
N-acetilglutamato sintetasa; enzima que, a su vez, es activada por la arginina, aminoácido
que se acumula cuando la producción de urea es lenta.

f.- Si hay alguna deficiencia en la producción de una enzima del ciclo, ¿se produce alguna
alteración a nivel corporal?

Existen diversas alteraciones relacionadas con el fallo o déficit de diversas enzimas del ciclo
de la urea. Las alteraciones se manifiestan por la elevación del amonio plasmático. Cuando
el amonio supera los 60 micro moles por litro (hiperamonemia), se puede producir daño
cerebral. Entre las enzimas que pueden faltar se encuentran:

➢ Ornitina transcarbamilasa: su deficiencia acumula amoníaco y aminoácidos en

sangre. Es la más frecuente y causa retraso mental y muerte.
➢ Arginina succinato sintetasa: su falta ocasiona el aumento de citrulina en sangre y
consecuente excreción en orina (citrulinemia). Se trata con un suplemento de
arginina.
➢ Arginasa: su déficit conduce a una enfermedad muy rara que provoca deficiencias
en el sistema nervioso central. Se trata con aminoácidos esenciales, pero sin
arginina.
➢ Carbamoil-fosfato sintetasa: se observa hiperamonemia en niños con esta
deficiencia, que conduce al retraso mental.

PARTE 3- Metabolismo de compuestos nitrogenados

 1. ¿Cómo están compuestos los ácidos nucleicos?

Son grandes polímeros formados por la repetición de monómeros denominados

nucleótidos, unidos mediante enlaces fosfodiéster, dando largas cadenas. Existen dos tipos
básicos, el ADN y el ARN.

2. Explicar la siguiente aseveración: existen dos pooles independientes de bases

nitrogenadas : uno exógeno y otro endógeno

Los aminoácidos introducidos por la dieta (exógenos) se mezclan con aquellos

liberados en la degradación de proteínas endógenas y con los que son sintetizados de
novo. Estos aminoácidos se encuentran en sangre distribuidos en todo el organismo sin que
exista separación alguna entre aminoácidos de diferente origen.

Existe, de esta manera, un conjunto de estos compuestos libres en toda la

circulación que constituyen un fondo común o “pool de aminoácidos”, al cual las células
recurren cuando deben sintetizar nuevas proteínas o compuestos relacionados.

3. ¿A partir de qué compuestos se produce la síntesis de bases púricas?

Las bases purinas derivan del heterociclo purina.

4. ¿Cuál es el producto final del catabolismo de las purinas?

El producto final del catabolismo completo de las purinas es el ácido úrico.

Con respecto a las bases pirimídicas explicar:

1. A partir de qué compuestos comienza la síntesis, donde se lleva a cabo y qué

enzima interviene.

Las bases pirimidínicas derivan del anillo de pirimidina.

La síntesis comienza con la condensación del carbamoil-fosfato con Asp para, a

través de varias etapas, acabar formando el primer anillo de pirimidina, que es el ácido
orótico. Esta base es la que se une al PRPP para dar el primer nucleótido monofosfato.
Entonces ocurre a nivel del carbamoil-fosfato sintetasa II, inhibida por UTP, activada por
PRPP y ATP.

2. De acuerdo a los siguientes gráficos explique el catabolismo de citosina y

timina

La degradación de los nucleótidos pirimidínicos sigue la ruta que los convierte en

nucleósidos por acción de fosfatasas inespecíficas. La citidina y la desoxicitidina son
desaminadas a uridina y desoxiuridina, por la nucleósido pirimidina desaminasa. La uridina
fosforilasa cataliza las Fosforolisis de la uridina, desoxiuridina y timidita, para formar las
bases pirimidínicas uracilo y timina como producto final.

Las bases pirimídicas son degradadas hasta productos muy solubles y fácilmente
eliminados o utilizados por células. El uracilo recibe dos H donados por NADPH para
convertirse en dihidrouracilo. Luego se produce por hidrolisis, apertura y ruptura del anillo
pirimidínico para formar beta-alanina, CO2 y NH3 como producto final.

La timina es hidrogenada a dihidrotimina en una reacción en la cual participa

NADPH. Luego el ciclo se abre y se produce beta-aminoisobutirato, CO2 y NH3. El primer
compuesto puede convertirse en succinil-CoA, que ingresa al ciclo del acido cítrico. Por otro
lado, puede ser excretado por la orina, y se origina exclusivamente a partir de la
degradación de timina.

En el siguiente esquema del anabolismo de nucleótidos de bases púricas y

pirimidínicas indique los efectos alóstericos de los compuestos señalados
PARTE 4.- Relación con la clínica médica

A. ¿Qué es la gota y qué es el allopurinol? ¿Dónde actúa?

La gota es una enfermedad debida al depósito de cristales de urato monosódico

(UMS) en articulaciones y otros tejidos, frecuentemente periarticulares. Este
depósito es consecuencia directa de la hiperuricemia, y es reversible, ya que cuando
la uricemia se normaliza los cristales lentamente se disuelven y acaban por
desaparecer; por ello se ha considerado a la gota como una enfermedad curable.

El urato es poco soluble, estando el nivel normal de concentración de uratos en

suero cerca del límite de solubilidad. Cuando este nivel supera el umbral de
solubilidad (6,8 mg/dl a 37 ºC), es más probable que se formen cristales.

Es el fármaco habitual para la reducción de la uricemia y es seguro y eficaz en la

mayoría de los pacientes. Actúa inhibiendo la xantina oxidasa que degrada la
hipoxantina y xantina a ácido úrico, y reduce la cantidad final de ácido úrico formado
a consecuencia del catabolismo de las purinas.

*vol33_4Hiperuricemia.pdf (mscbs.gob.es)
Hiperuricemia, gota y enfermedad renal crónica | Nefrología (revistanefrologia.com

B. ¿Cómo se realiza el diagnóstico de esta enfermedad?

La gota suele diagnosticarse clínicamente basándose en la artritis monoarticular

caracterizada por la hinchazón y el enrojecimiento, que generalmente involucra la
primera articulación metatarsofalángica.

Estudios:
 ● Hiperuricemia: El diagnóstico de gota basado en la hiperuricemia es un error
frecuente entre no reumatólogos. (2) La hiperuricemia es generalmente
asintomática y no es necesaria para el diagnóstico, aunque sea un rasgo
característico de la enfermedad. Durante los ataques agudos, las
concentraciones séricas de ácido úrico pueden caer a los valores normales,
por lo que la hiperuricemia es un marcador débil de gota.
● Microscopía del líquido sinovial: Se realiza la extracción de líquido sinovial
de una articulación y se coloca en el microscopio para identificar cristales de
urato monosódico.
● Ácido úrico en orina: Un ácido úrico urinario > 800 mg/24 h indica un
incremento en la síntesis de ácido úrico y, por tanto, un aumento de la
excreción renal. Estos pacientes requieren fármacos que eviten la producción
de ácido úrico.
● Radiografía convencional: No es muy útil ya que los cambios radiológicos
se observan luego de 10 años del primer ataque.
● Ultrasonido: Evidencia los cristales en pacientes con hiperuricemia
asintomática, sin pruebas de sinovitis o erosión ósea.
● Tomografía computarizada convencional: La tomografía computarizada se
caracteriza por una excelente resolución y elevado contraste, así es la mejor
técnica para la evaluación y caracterización de las artropatías por cristales.
La tomografía no es útil en el diagnóstico de la gota aguda.

ccm201o.pdf (medigraphic.com)

C. En un episodio agudo de gota (brote de gota), una de las estrategias es la

administración de colchicina. Investigue qué tipo de compuesto es, cuál es su
acción y porque no se da allopurinol en primera instancia.

La colchicina es un medicamento que impide la multiplicación celular y el

desplazamiento de ciertas células inmunitarias hacia áreas inflamadas. Es un tipo de
alcaloide y de inhibidor mitótico. Actúa reduciendo la respuesta inflamatoria
consecutiva a la deposición de cristales de urato en las articulaciones, ya que
disminuye el flujo leucocitario, inhibe la fagocitosis de los microcristales de urato, con
lo que reduce la producción de ácido láctico evitando un pH ácido, y con ello la
precipitación de los cristales de urato. No se da alopurinol en etapas iniciales del
tratamiento porque se puede precipitar un ataque de artritis gotosa.

Justifique
d.- ¿por qué en sangre circulan uratos?

El producto final del catabolismo de purinas es el ácido úrico (urato), es un

compuesto muy poco soluble en agua. El 80% de este es excretado por orina, el
resto se degrada y es eliminado como CO2, NH3 o urea.

e.- ¿por qué en orina con pH inferior a 5 predomina la excreción de la forma molecular
y en orina con pH mayor a 7 predomina la excreción de uratos?
 Cuando la orina se acidifica (<7) aumenta la proporción de ácido úrico y este tiende
a precipitar; si se alcaliniza (>7) la orina es posible visualizar mayor cantidad de este
compuesto en forma de urato, el cual es más soluble en agua.

f.- ¿Qué beneficios otorgan las orinas básicas y cuál es la influencia de la dieta sobre
el pH de la orina?

Al alcalinizar la orina es posible visualizar mayor cantidad de ácido úrico en forma de

urato, porque este es más soluble.

Cuando se ingieren dietas ricas en ácidos nucleicos y nucleoproteínas aumenta el

ingreso de purinas, incrementando la producción de ácido úrico y la excreción de
uratos por orina.