LAS ENZIMAS

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 ENZIMAS

• Las enzimas son proteínas que catalizan la

mayoría de las reacciones químicas que tienen
lugar en el cuerpo.
• Una Enzima (catalizador biológico) aumenta la
velocidad de la reacción y modifican la forma en
la que esta sucede.
• La enzima se recuperan al final de la reacción
igual a como estaban en el principio (no se
consumen en la reacción)

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 GENERALIDADES DE LAS ENZIMAS

• Catalizan reacciones químicas necesarias para la

sobrevivencia celular
• Sin las enzimas los procesos biológicos serían tan
lentos que las células no podrían sobrevivir.
• Las enzimas pueden actuar dentro de la célula,
fuera de ésta, y en el tubo de ensayo de laboratorio.

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 PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS

• Gran actividad catalítica. Con poca cantidad de enzima se

transforma una gran cantidad de sustrato. Una sola enzima
puede transformar 1000 moléculas de sustrato/segundo.
• Alta especificidad. Cada enzima actúa sobre un sustrato
en particular (o muy pocos)
• Actúan en condiciones suaves de pH y temperatura. Las
que se dan en los seres vivos.
• Su actividad puede regularse. Por estímulos intracelulares
o extracelulares.
• Sustancias autógenas. Cada organismo elabora las
enzimas para su propio uso.
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 ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
Las enzimas actúan disminuyendo la energía de
activación Eact (Eact = barrera energética que
impide el paso de los productos a los reactivos)

La enzima anhidrasa
carbónica reduce la
energía de activación de
la reacción entre el CO2 y
el H2O.

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 NOMENCLATURA DE ENZIMAS

• La gran mayoría reciben el nombre del sustrato

sobre el que actúan, al que se añade, a veces, el
nombre de la función que desempeñan seguido
de la terminación -asa.
• Algunos ejemplos son:
– Sacarasa; hidroliza la sacarosa.
– Amilasa; hidroliza el almidón.
– Lactato deshidrogenasa; cataliza la oxidación del
ácido láctico.
– Excepciones; papaína (enzima de la papaya), pepsina y
tripsina (enzimas digestivas), etc.
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 CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS

EN FUNCIÓN DE SU ACCIÓN CATALÍTICA ESPECÍFICA,

LOS ENZIMAS SE CLASIFICAN EN 6 GRANDES GRUPOS
O CLASES:

Clase 1: OXIDORREDUCTASAS
Clase 2: TRANSFERASAS
Clase 3: HIDROLASAS
Clase 4: LIASAS
Clase 5: ISOMERASAS
Clase 6: LIGASAS
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 Clase 1: OXIDORREDUCTASAS

• Catalizan reacciones de oxido-reducción, es decir,

transferencia de hidrógeno (H) o electrones (e-) de
un sustrato a otro. Si una molécula se reduce,
tiene que haber otra que se oxide.

Ejemplos:
Las oxidasas oxidan, las reductasas reducen, las
deshidrogenasas eliminan 2 H para formar un doble enlace.8
 Clase 2: TRANSFERASAS
Catalizan la transferencia de grupos funcionales
de un sustrato a otro.

Se pueden transferir:
• grupos aldehídos
• gupos acilos
• grupos glucosilos
• grupos fosfatos
Ejemplos:
Las transaminasas transfieren grupos amino, las quinasas
transfieren grupos fosfato. 9
 Clase 3: HIDROLASAS

Catalizan las reacciones de hidrólisis

(rompimiento por acción del agua):

Actuan sobre:
•enlace éster
•enlace glucosídico
•enlace peptídico
•enlace C-N
Ejemplos:
Las proteasas hidrolizan los enlaces peptídicos de las
proteínas, las lipasas hidrolizan los enlaces tipo éster de los
lípidos. 10
 Clase 4: LIASAS

Catalizan reacciones de adición de grupos a un

doble enlace, o formación de dobles enlaces
por eliminación de grupos.

Se da en dobles enlaces:
• Entre C y C
• Entre C y O
• Entre C y N
Ejemplos:
Las carboxilasas añaden CO2, las desaminasas eliminan NH3.
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 Clase 5: ISOMERASAS

Catalizan la reorganización de los átomos dentro

de la misma molécula para formar isómeros:

A B

Ejemplos:
las epimerasas convierten isómeros D en L y viceversa.
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 Clase 6: LIGASAS

Catalizan la formación de enlaces empleando la

energía del ATP (adenosintrifosfato)
Se forman enlaces:
• Entre C y O
• Entre C y S
• Entre C y N
• Entre C y C
Ejemplos:
Las sintetasas enlazan 2 moléculas.
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 ACCIÓN ENZIMÁTICA

En el sitio activo, las

cadenas laterales de los
aminoácidos se unen al
sustrato mediante
enlaces de hidrogeno,
puentes iónicos o
atracciones hidrófobas.

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 ACCIÓN ENZIMÁTICA

productos

1) Se forma el complejo: enzima-

substrato Sustrato

2) Las cadenas laterales de los

aminoácidos del centro activo
catalizan la reacción química Enzima
disminuyendo la energía de Enzima inactiva
activación.
Centro activo

3) Los productos de la reacción

se separan del centro activo y
la enzima se recupera intacta
para nuevas catálisis. 15
 ACCIÓN ENZIMÁTICA

La reacción catalizada entre la enzima (E) y el sustrato

(S) para formar el producto (P) se puede representar Asi:

Paso 1
Paso 2

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 ACCIÓN ENZIMÁTICA

Ejemplo: hidrolisis catalizada de la sacarosa catalizada por la

enzima sacarasa:

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 MODELOS ENZIMÁTICOS

MODELO DE LA "LLAVE-CERRADURA“
Plantea que ambas moléculas, enzima y sustrato,
poseen complementariedad geométrica.

Supone que el sitio

activo es rígido y
no flexible.

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 MODELOS ENZIMÁTICOS

MODELO DE AJUSTE INDUCIDO

Sugiere que las enzimas son estructuras bastante
flexibles y así el sitio activo y el sustrato se adaptan
mutuamente y se produce un ajuste óptimo.

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 FACTORES QUE AFECTAN
A LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
La actividad de una enzima indica la rapidez con la
que dicha sustancia cataliza la reacción y depende
considerablemente de las condiciones de reacción
como:

• La temperatura
• El pH
• La concentración del sustrato
• La presencia de inhibidores

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 FACTORES QUE AFECTAN
A LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
LA TEMPERATURA

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 FACTORES QUE AFECTAN
A LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
EL pH

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 FACTORES QUE AFECTAN
A LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
pH optimo para pepsina y amilasa salival

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 FACTORES QUE AFECTAN
A LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

pH ÓPTIMO PARA ALGUNAS ENZIMAS

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 FACTORES QUE AFECTAN
A LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

CONCENTRACIÓN DE LA CONCENTRACIÓN DEL

ENZIMA CON [S] CONSTANTE SUSTRATO CON [E] CONSTANTE

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 FACTORES QUE AFECTAN
A LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
PRESENCIA DE INHIBIDORES
Los inhibidores son moléculas capaces de hacer que
las enzimas pierdan su actividad catalítica. Existen los
inhibidores competitivos y los no competitivos

• Los inhibidores competitivos: tienen estructuras

muy similares a las de los sustratos que compiten
con el por unirse con el sitio activo.
• Los inhibidores no competitivos: su estructura no
se parece al sustrato y por tanto no compite con el
por el sitio activo. En cambio se unen a la enzima
en un lugar que puede ser diferente al sitio activo.
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 INHIBICIÓN COMPETITIVA
Los inhibidores competitivos: tienen estructuras muy
similares a las de los sustratos que compiten con el
por unirse con el sitio activo.
Sin inhibidor Con inhibidor

Sustrato inhibidor
Sustrato

Enzima
Enzima

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 INHIBICIÓN COMPETITIVA
Mientras el inhibidor ocupe el sitio activo, el sustrato
no puede unirse a la enzima y la reacción de catálisis
deseada no se da.

sustrato
Se favorece al
aumentar [S] y bajar [I]
Complejo
enzima-sustrato

Se favorece cuando
[I] es alta y [S] es baja
inhibidor Complejo
enzima-inhibidor
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 INHIBICIÓN NO COMPETITIVA

Los inhibidores no competitivos: no se parecen al

sustrato y por tanto no compiten con el por el sitio
activo. En cambio, se unen a la enzima en un lugar
diferente.
Sustrato

Con inhibidor no
competitivo

Enzima

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Inhibidor no competitivo
 INHIBICIÓN NO COMPETITIVA

• Como los inhibidores no competitivos no compiten

por el sitio activo, la adición de mas sustrato no
revierte este tipo de inhibición.
• Algunos ejemplos de inhibidores no competitivos
son los iones de metales pesados Pb2+, Ag+ y Hg2+
que se unen con los grupos laterales -COO- ó -OH
de los aminoácidos.
• La actividad catalítica se recupera cuando los
inhibidores se eliminan con reactivos químicos
ósea:
E + I → EI
EI + Q ↔ E + QI
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 INHIBICIÓN NO COMPETITIVA
IRREVERSIBLE

• Los inhibidores irreversibles reaccionan con un

grupo químico de la enzima, modificándola
covalentemente.
• A diferencia de la inhibición reversible, el efecto de
los inhibidores irreversibles depende del tiempo
de actuación del inhibidor.
• Los inhibidores irreversibles son, por lo general,
altamente tóxicos.
• Producen inactivación permanente de la actividad
enzimática.
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 INHIBICIÓN NO COMPETITIVA
IRREVERSIBLE
La inhibición irreversible ocurre por la presencia de
un inhibidor envenenante.

Sustrato Envenenante

Enzima

E+I E’ 32
INHIBICIÓN NO COMPETITIVA
ALOSTERICA

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 INHIBICIÓN POR RETROALIMENTACIÓN
El producto final de una via metabólica actúa sobre la enzima
clave que regula el ingreso a esa vía para evitar sobreproducción
del produccto final.

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 COFACTORES ENZIMÁTICOS

FORMAS DE ENZIMAS ACTIVAS

Proteína Enzima simple

Proteína Ion metálico Enzima + cofactor

Molécula orgánica
Proteína (coenzima)
Enzima + cofactor

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IONES METÁLICOS COMO COFACTORES
Muchas enzimas requieren la presencia de un ion
metálico para poder llevar a cabo su catálisis:

Los iones metálicos que

sirven como cofactores se
les denomina activadores

Los iones metálicos se

suelen unir a una o mas
de las cadenas laterales
de los aminoácidos.

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 “COFACTORES ORGÁNICOS”
COENZIMAS
• Las coenzimas son pequeñas moléculas orgánicas
no proteicas que transportan grupos químicos
entre enzimas.
• En el metabolismo, las coenzimas están
involucradas en reacciones de transferencia de
grupos.
• Las coenzimas se consumen y se reciclan
continuamente en el metabolismo
• Las moléculas de coenzima son a menudo
vitaminas o se hacen a partir de vitaminas.
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 VITAMINAS COMO COFACTORES
Las vitaminas son moléculas orgánicas esenciales
para el crecimiento y la salud. Hay que consumirlas
por que el cuerpo no puede sintetizarlas.
Las hay hidrosolubles y liposolubles

Numerosas enzimas emplean vitaminas hidrosolubles como

cofactores para poder llevar a cabo su acción:

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