Ensayo 1

INSTITUTO TECNOLOGICO SUPERIOR DEL
ESTADO DE CALKINI EN EL ESTADO DE

CAMPECHE
ALUMNA: MARGARITA DE JESUS MOO CHAN

7377
PROFESORA: ROSA YAZMIN US CAMAS
GRUPO: A GRADO : 5TO SEMESTRE
ASIGNATURA: BIOQUIMICA DEL NITROGENO Y

REGULACIÓN GENETICA
TRABAJO: ENSAYO SOBRE LA LECTURA

CATABOLISMO DE PROTEÍNAS.
INTRODUCCIÓN
Las tasas de recambio de las distintas proteínas varían hasta 1000 veces, mientras que las
diferencias de estabilidad de las proteínas, medidas según la desnaturalización in vitro,
pueden ser mucho menores. En la actualidad se conocen hasta seis características
estructurales a las que se consideran factores determinantes de la tasa de recambio:
ubiquitinación, oxidación de determinados residuos, secuencias PEST, cajas de destrucción
de ciclinas, determinados residuos N-terminales y la presencia del pentapéptido KFERQ.
Tenemos que la ubiquitina es una proteína pequeña que se encuentra en todas las células.
Pertenece a una clase de proteínas que se denominan proteínas de agresión o proteínas
de choque térmico. Estas proteínas modificadas se degradan poco después por un
complejo proteico, Los residuos de aminoácidos oxidados promueven la degradación
proteica. Las ciclinas son proteínas relacionadas con el control del ciclo celular de las
eucariotas que han de ser degradadas para que la célula continue desde metafase a
anafase. Habla sobre una degradación muy controlada, dependiente de un paso previo de
marcado de la ciclina con ubiquitina. El pentapéptido trata sobre las secuencias peptídicas
que marcan proteínas citosólicas para su proteólisis lisosomal, siendo esta secuencia una
de las señales para que las proteínas entren en los lisosomas. Entraremos a los temas de
mecanismo de control de las proteasas intracelulares, estas deben de estar fuertemente
reguladas. Tomamos en cuneta la parte de la proteólisis citosólica que más adelante
hablaremos al respecto.
Como se describió en la sección anterior, el citoplasma de la célula es un sitio preferencial
de proteólisis, mayormente se conocen 4 sistemas de degradación proteica en el
citoplasma, como aspectos generales las calpaínas son una familia de cisteín-proteasas
citosólicas relacionadas con el procesamiento celular y la apoptosis. Las calpaínas, que
están fuertemente reguladas por su unión a membranas y actúan a pH neutro. Hasta el
momento existen muchas dudas sobre el mecanismo de activación de las calpaínas por
Ca2+ las cuales son activadas por concentraciones de Ca2+ que nunca se encuentran en
condiciones fisiológicas. La Implicación de las calpaínas en procesos patológicos Algunos
procesos relacionados con la distrofia muscular, como la degradación del disco Z,
troponinas, I y C, y la cadena pesada de la miosina, son activados por altas
concentraciones de Ca2+. Esto ha hecho que se implique a las calpaínas en esta
enfermedad. Otras enfermedades en las que se ha implicado a estas proteasas se pueden
observar como el daño cerebral, enfermedad de Alzheimer, daño de la columna vertebral,
cataratas entre otras. Las calpaínas hidrolizan una amplia variedad de proteínas, se sabe
que las proteínas de corta media son buenos sustratos de estas enzimas, una de sus
primeras reacciones fue la degradación de diferentes quinasas como el piruvato quinasa o
la fosforilasa B quinasa, hidrolizan proteínas miofibrilares y otras como el de asociación de
microtúbulos, actina, laminina, tubulina etc. Hablando sobre la calpaína han demostrado
que una calpaína corta a una proteína reguladora denominada p35, que participa en el
desarrollo del tejido nervioso, la divine en dos proteínas, p10 y p25, la p25 en las células
cerebrales acciona la formación de algunas de las marañas mortales de proteínas que
pueden dañar o matar a esas células. La ubiquitina es una pequeña proteína monomérica
de 76 aminoácidos presente en todas las células eucariotas, pero no en procariotas. Esta
proteína ha sido altamente conservada durante el proceso de evolución, de tal forma, que
la ubiquitina humana y la de levadura sólo se diferencian en 3 de los 76 aminoácidos. El
proceso de ubiquitinación de las proteínas se desarrolla en varias etapas. En él participan,
fundamentalmente, tres enzimas, E1, E2 y E3. La multiubiquitinación, esta intensamente
relacionada con la degradación de la proteína por el proteosoma, que reconoce la cadena
de ubiquitina y atrae a la proteína hacia su interior. La monoubiquitinación está más
relacionada con procesos de regulación, como la endocitosis, la reparación de ADN o la
regulación transcripcional. La ubiquitinación de proteínas es un proceso reversible.
Existen al menos 19 proteínas en levaduras que catalizan la hidrólisis del enlace peptídico
formado entre la Gly76 de la ubiquitina y una proteína diana. La liberación de ubiquitina
de las proteínas y aductos es un proceso fundamental para el reciclamiento de la
ubiquitina, la degradación de proteínas por el proteosoma y para otros procesos celulares.
Así, la inhibición de las enzimas implicadas en desubiquitinación da lugar a la inhibición de
la proteólisis dependiente de ubiquitina, la eliminación de toda la ubiquitina libre en el
citosol, y por otro la saturación del proteosoma por proteínas parcialmente digeridas,
pero marcadas con ubiquitina. También se conocen algunas ligasas de ubiquitina con
función supresora de tumores u oncogénica, lo que vincula la ubiquitinación al comienzo
del proceso canceroso. En la regulación de procesos fisiológicos se describirán algunos
ejemplos de procesos fisiológicos controlados por la ubiquitinación y, en el siguiente, se
abordará su implicación en procesos patológicos. Y por ultimo el ciclo celular de la
eucariota está contenida la información genética en el genoma de una célula, la cual
transmite fielmente a la célula hija por la precisa duplicación de sus cromosomas. Los
procesos celulares característicos de las distintas fases del ciclo, así como las proteínas
que los lleva a cabo, persisten (están conservados) en todas las células eucariotas.
CONCLUSIÓN
Para finalizar entendemos que un Recambio proteico este ligado a cuando una

proteína una enzima en tu célula es inhibida ya no tiene que trabajar entonces es
destruida y al destruirla rompen enlaces peptídicos y liberan aminoácidos, cada
célula en el cuerpo humano contiene proteína. La proteína es una parte muy
importante de la piel, músculos, los órganos y las glándulas. La proteína también
se encuentra en todos los líquidos corporales, excepto la bilis y la orina.

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