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    Digestion, Absorción y Metabolismo de Proteínas en No Rumiantes 2016

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    Enderson Cuello (nosredne)
    Este documento describe los procesos de digestión, absorción y metabolismo de proteínas en animales no rumiantes. La digestión de proteínas ocurre en tres fases: gástrica con la enzima pepsina, pancreática con proteasas como tripsina, y intestinal con aminopeptidasas y dipeptidasas. Los aminoácidos son absorbidos por los enterocitos y transportados a la sangre para su uso en la síntesis de proteínas corporales o su degradación a través del ciclo de la urea en el hígado.

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    Digestion, Absorción y Metabolismo de Proteínas en No Rumiantes 2016

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    Enderson Cuello (nosredne)
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    Este documento describe los procesos de digestión, absorción y metabolismo de proteínas en animales no rumiantes. La digestión de proteínas ocurre en tres fases: gástrica con la enzima pepsina, pancreática con proteasas como tripsina, y intestinal con aminopeptidasas y dipeptidasas. Los aminoácidos son absorbidos por los enterocitos y transportados a la sangre para su uso en la síntesis de proteínas corporales o su degradación a través del ciclo de la urea en el hígado.

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    Digestion, Absorción y Metabolismo de Proteínas en no rumiantes 2016

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    Este documento describe los procesos de digestión, absorción y metabolismo de proteínas en animales no rumiantes. La digestión de proteínas ocurre en tres fases: gástrica con la enzima pepsina, pancreática con proteasas como tripsina, y intestinal con aminopeptidasas y dipeptidasas. Los aminoácidos son absorbidos por los enterocitos y transportados a la sangre para su uso en la síntesis de proteínas corporales o su degradación a través del ciclo de la urea en el hígado.

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    Digestión, Absorción y

    Metabolismo de Proteínas
    (No Rumiantes)
    Departamento de Nutrición y Forrajicultura
    Decanato de Cs. Veterinarias, UCLA
    Prof. Oswaldo Rosendo, MV; MS; Ph.D
    Digestión de Proteínas
    (No rumiantes)
    Ø Demasiado grandes para atravesar la pared
    intestinal
    Ø Deben ser hidrolizadas hasta aminoácidos,
    dipéptidos ó tripéptidos antes de su absorción
    Ø Proceso de digestión efectuado por enzimas
    proteolíticas especificas (proteasas)
    Ø Comprende fase gástrica, fase pancreática y fase
    intestinal (basado en el origen de las proteasas)
    Ø La extensión de la digestibilidad de las proteínas
    varia de 78% (leguminosas) a 97% (huevos)
    Fase Gástrica
    Ø Digestión comienza en estomago
    Ø Pepsina (estomago) rompe algunos de los
    enlaces peptídicos dentro de las proteínas
    Ø Los precursores de pepsina = pepsinogenos
    Ø Activación (conversión) de pepsinogenos a
    pepsina ocurre debido al pH acido del estomago
    (1,6 a 3,2)
    Fase Gástrica
    Ø Pepsina ataca enlaces peptídicos donde se
    encuentra algún AA aromático (fenilalanina,
    triptófano o tirosina) o AA ácidos (acido
    glutámico)
    Ø Los productos de la digestión pepsinica son
    principalmente oligopėptidos y pocos AA
    Ø Presencia de oligopeptidos en el estomago causa
    producción de mayor cantidad de jugo gástrico
    Ø Otras enzimas gástricas: Renina (animales
    lactantes) y Gelatinasa
    Fase Pancreática
    Ø Proteasas de origen pancreático (ver cuadro)
    Ø Producidas en forma inactiva o proenzimas
    llamadas “Zimógenos”
    Ø Tripsina, quimiotripsina y elastasa
    (Endopeptidasas) rompen enlaces peptídicos
    internos
    Ø Carboxipeptidasas (Exopeptidasas)
    rompenenlaces peptídicos al final de la cadena
    polipeptidica (extremo carboxilo)
    Ø Actúan en forma activada en el lumen intestinal
    a pH 8,0
    Proteasas Origen Pancreático
    Factor Antitripsina
    Ø Inhibidores de las proteasas pancreáticas
    disminuyen la actividad enzimática (soya y huevos
    crudos)
    “Factor Antitripsina”
    Ø Es termolábil
    Ø Inactivado por cocción, extracción de aceites, y
    calor húmedo (peletizado)
    Fase Intestinal
    Ø Proteasas en la superficie de microvellosidades
    del enterocito: Aminopeptidasa y Dipeptidasa
    ØAminopeptidasa rompe péptidos a partir del
    extremo amino
    Ø Dipeptidasa hidroliza di péptidos a aminoácidos
    individuales
    Ø También Dipeptidasas y Aminopeptidasas en
    citoplasma de los enterocitos
    Absorción Intestinal de Aminoácidos
    Ø Aminoácidos libres son absorbidos por las células
    intestinales (transportadores en la membrana de la
    célula mucosa)
    Ø Transporte activo dependiente del Na (L- isómeros)
    Transportadores de AA alifáticos
    Transporte de fenilalanina
    Transporte de metionina
    Ø Transporte independiente del Na (AA básicos)
    Ø Transporte de di y tripeptidos hasta interior células
    de pared intestinal
    Absorción Intestinal de Aminoácidos
    Metabolismo Proteico
    Musculo
    Proteína
    ingerida Prot. piel,
    cel.epiteliales,
    Digestión

    pelos, etc.
    Síntesis
    Proteína
    corporal
    Prot. Digestivas, etc.
    TGI
    Prot. Plasmáticas,
    Absorción AA libres tisulares,
    sangre Hormonas, etc.

    N fecal
    N urinario
    Destino de las proteínas
    Ø Nitrógeno en moléculas que sirven de donadores
    al ciclo de la urea
    Ø Hormonas
    Ø Péptidos reguladores (tirosina)
    Ø Compuestos proteicos y no proteicos
    Ø Cetoacidos para oxidación---energía
    Factores que controlan síntesis y
    catabolismo de las proteínas
    Ø El metabolismo proteico es un estado dinámico:
    proceso de síntesis y degradación (proteólisis)
    constante, afectado por:
    Ø Estatus de AA (pool sanguíneo)
    Ø Nivel de ingestión de AA esenciales
    Ø Agentes anabólicos: Insulina +
    Ø Agentes catabólicos: Glucagón –
    Ø Factores del crecimiento, citoquinas,
    interleuquinas, vitaminas (B6)
    Metabolismo de las proteínas
    Síntesis Proteólisis
    - Requiere AA que - Suministra AA

    provienen de: Síntesis de glucosa, ácidos


    grasos “Fuentes energéticas”
    Dieta
    Síntesis
    Proteínas degradadas - Suministra N
    (cetoacidos + NH3)
    Metabolismo de las proteínas
    Síntesis Proteólisis
    - Animales en crecimiento--- - Proceso normal de
    deposición de tejidos reemplazo de tejidos
    (musculo)
    - Animales adultos--- - Hormonas y enzimas que ya
    reposición y reparación de cumplieron su función
    tejidos
    - Animales en gestación--- - Deficiencia de
    crecimiento fetal proteína/energía en la dieta
    - Animales en lactancia--- - Ayuno
    síntesis de proteína de la leche
    - Enfermedades, lactancia,
    estrés, traumatismos y
    quemaduras severas
    Metabolismo de AA

    Tejidos
    Absorción Degradación
    Intestinal

    Pool de
    AA

    Síntesis de enzimas,
    Síntesis hormonas y
    de AA comp. nitrogenados
    Glucogénicos Cetogenicos Glucogénicos/cetogenicos
    Alanina Leucina Isoleucina
    Arginina Isoleucina Lisina
    Histidina Tirosina
    Acido Aspártico Fenilalanina
    Cisteína Treonina
    Acido glutámico Triptófano
    Metionina
    Valina
    Glicina
    Serina
    Prolina
    Hidroxiprolina
    Metabolismo de AA
    Ø AA donan N durante su catabolismo formando
    glutamina, glutamato y acido aspártico
    Ø Sirven de transportadores de N al ciclo de la
    urea
    Ø Mediante trasnominación (transaminasas) se
    forman cetoacidos y AA no esenciales
    Ø Transaminasas en varios tejidos y en sangre
    Ø Cetoacido de aspártico es intermediario para
    oxalacetato, cetoacido de α-cetoglutarato es
    intermediario de glutamato
    Metabolismo de AA
    Ø Aminación para síntesis de AA no esenciales
    Ø Degradación de AA a través de desanimación,
    descarboxilación
    Ciclo de la Urea
    Ø Para detoxificar N que proviene del catabolismo
    de AA
    Ø Principal sitio de síntesis de urea = higado
    Ø Cinco reacciones (actividad enzimática aumenta
    con el nivel de proteína en la dieta)
    Ø Otros tejidos no contienen alguna (s) de las
    enzimas del ciclo, produciendo solo intermediarios
    Ø Modo primario de detoxificacion = síntesis de
    glutamato (glutamato sintetasa) impide
    intoxicación amoniacal
    Ciclo de la Urea
    Ø Nitrógeno que es transportado a través de
    glutamato, glutamina, aspartato (transportadores
    de N)
    Ø Glutamato es formado a partir de α-
    cetoglutarato + amonio
    Ø Depleción de α-cetoglutarato celular si ocurre
    intoxicación amoniacal
    Ø Glutamina es formado a partir de glutamato +
    amonio (glutamina sintetasa)
    Ø Glutamina es el AA libre mas abundante en
    sangre

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