RESUMEN BIOLOGÍA TP3

Biomoléculas mas abundantes:

1. Las pequeñas moléculas son los sillares estructurales a partir de los cuales se
construyen las moléculas orgánicas complejas y se denominan monómeros cuando la
molécula se genera por polimerización de ellos como en el caso de las
macromoléculas. La palabra lípido proviene del término griego “lipos”, que significa
«grasa». Los lípidos incluyen a un grupo heterogéneo de moléculas orgánicas complejas
(PM: 750-1500) que presentan como característica común su insolubilidad en agua.

2. Los ácidos grasos forman parte de algunos lípidos pero no de todos, según la
presencia o ausencia de ácidos grasos en su molécula se clasifican en Lípidos
Saponificables que son aquellos que contienen ácidos grasos y por hidrólisis alcalina
con NaOH “hidróxido de sodio” o KOH “hidróxido de potasio”, producen jabones (sales
sódicas o potásicas de ácidos grasos) y los Lípidos Insaponificables que son aquellos
que en su estructura molecular no presentan ácidos grasos.

Lípidos Saponificables: se dividen en dos grandes grupos, los Lípidos Neutros que son
hidrofóbicos y su función es la reserva de energía como los Triglicéridos (1 Glicerol y 3
Ácidos grasos y de protección como las Ceras (1 Alcohol cadena larga y 1 Ácido graso).

Los Lípidos Polares son anfipáticos y su función es dar soporte estructural al interior
celular y como componentes de las membranas biológicas, se dividen en Fosfolípidos
que presentan un grupo fosfato en su estructura molecular y estos a su vez también se
dividen en Glicerofosfolípidos (1 Glicerol, 2 Ácidos grasos, 1 Fosfato y 1 Amino Alcohol)
por la presencia de Glicerol y los Esfingofosfolípidos (1 Esfingosina, 1 Ácido graso, 1
Fosfato y 1 amina cuaternaria saturada “Colina”) que presentan Esfingosina (en vez de
Glicerol). Los Glucolípidos que se denominan así por la presencia de un azúcar en su
estructura molecular, a su vez tienen un subgrupo denominado Esfingoglucolípidos (1
Esfingosina, 1 Ácido graso, 1 Mono u Oligosacárido).
Los Esfingofosfolípidos y los Esfingoglucolípidos forman el grupo de los Esfingolípidos

1. Lípidos Neutros:
No poseen carga. Son compuestos formados por ácidos grasos de diferentes tipos
unidos que se encuentran unidos a un glicerol, en cuyo caso hablamos de glicéridos o a
otro tipo de alcohol de cadena más larga, en cuyo caso hablamos de céridos.

1.1. Triacilglicéridos: Se forman por la esterificación de una molécula de glicerol con

tres moléculas de ácidos grasos. Cuando una (1) molécula de Glicerol se combina (por
medio de enlaces tipo éster) con tres (3) moléculas de ácido esteárico forma el
Triesterato de glicerilo (tiestearina). Al perderse los grupos hidroxilo en la esterificación,
los triacilglicéridos son moléculas apolares.

1.1.1. Pueden contener 2 o 3 ácidos grasos diferentes: Los triacilglicéridos mixtos son
compuestos que tienen dos o tres ácidos grasos diferentes enlazados al glicerol.

1.1.1.1. Grasas y Aceites: Una grasa es un triacilglicerol que es solido a temperatura

ambiente y normalmente proviene de fuentes animales, en mamíferos se acumulan en
adipocitos. Un aceite es un triacilglicerol normalmente liquido a temperatura ambiente
y que proviene de una fuente vegetal. Un ácido graso tiene un punto de fusión tanto
más bajo, cuanto mayor sea su grado de insaturación que es la existencia de enlaces
carbono-carbono dobles y triples. También existe una clara influencia de la
configuración de los dobles enlaces. Se habla de configuración cis, cuando el hidrógeno
que poseen cada uno de los dos carbonos implicados en la instauración están situados
en el mismo plano, uno respecto al otro. La configuración trans se da cuando el
hidrógeno de los carbonos implicados en el doble enlace, están situados en diferente
plano, uno respecto al otro.

1.2. Ceras: Es un Éster formado por un ácido graso saturado y un alcohol de cadena
larga (16-30 C). Tienen un elevado punto de fusión y su principal función es la de
protección porque previene la pérdida de agua en hojas y frutas, además de generar
una película resistente al agua en animales. Entre las ceras mas comunes están: Cera de
Abeja (Proveniente del panal de abejas), Cera de Carnauba (Proveniente de la Hoja de
palma brasilera), Cera de Jojoba (Proviene de la Jojoba).

2. Lípidos Polares:
Poseen carga. Puede ser de dos tipos: gliceridolípidos, aquellos en los cuales todavía
está presente el glicerol; y esfingolípidos, aquellos en los cuales el glicerol ha sido
sustituido por otro alcohol como la esfingosina.
2.1. Glicerofosfolípidos: Son los fosfolípidos más abundantes y principales
constituyentes de las membranas biológicas.

Los Glicerofosfolípidos presentan dentro de su estructura general un ácido graso

saturado, un ácido graso insaturado, un grupo fosfato y un grupo sustituyente en
cabeza polar. Entre los grupos sustituyentes en cabeza polar se encuentran:

Lo que da como resultado los siguientes Glicerofosfolípidos:

2.2 Esfingolípidos: son lípidos complejos que derivan del amino-alcohol insaturado de
18 carbonos esfingosina. Los hay con fosfato: Esfingofosfolípidos o Fosfoesfingolípidos
y con hidratos de carbono (azucares): Esfingoglucolípidos o Glucoesfincolípidos; la
esfingosina se halla unida a un ácido graso de cadena larga mediante un enlace amida
formando la ceramida. Son una clase importante de lípidos de las membranas celulares
de animales y vegetales y son los más abundantes en los tejidos de los organismos más
complejos.

Estos lípidos al ser polares forman en presencia de agua las bicapa y liposomas pero no
forman micelas.

Lípidos Insaponificables: son un tipo de lípido que no contiene en su estructura

molecular ácidos grasos, ni se hidrolizan en presencia de hidróxidos por lo que no
forman jabones. Se dividen en tres (3) grupos:

1. Isoprenoides: son polímeros del hidrocarburo de cinco átomos de carbono isopreno

(2-metil-1,3-butadieno). Químicamente los isoprenoides son cadenas lineales, aunque a
veces pueden presentar ciclos (anillos). Según el numero de isoprenos que constituyen
el polímero, los isoprenoides también son llamados terprenos. (Monoterprenos = 2
unidades de isopreno; Diterprenos = 4 unidades de isopreno; Triterprenos = 6 unidades
de isopreno; Tetraterpreno = 8 unidades de isopreno). En este grupo se encuentran la
Ubiquinona, el Dolicol y las vitaminas A, E y K.
2. Eicosanoides: son lípidos derivados de los ácidos grasos esenciales de 20 carbonos
tipo omega-3 y omega-6. Los principales precursores de los eicosanoides son el ácido
araquidónico, el ácido linoleico y el ácido linolénico. Todos los eicosanoides son
moléculas de 20 átomos de carbono y pueden clasificarse en tres tipos:
Prostaglandinas, Tromboxanos y Leucotrienos. El ácido araquidónico se libera desde
los fosfolípidos por la acción de la enzima fosfolipasa A2. Cuando los tejidos se dañan, el
ácido araquidónico se convierte en prostaglandinas de tipo E 1 (PGE1) y F1 (PGF1) que
produce inflamación y dolor en el área afectada.
3. Esteroides: son lípidos derivados del núcleo del hidrocarburo Esterano (o
Ciclopentanoperhidrofenantreno), esto es, se componen de cuatro anillos fusionados
de carbono que posee diversos grupos funcionales (carbonilo, hidroxilo) por lo que la
molécula tiene partes hidrofílicas e hidrofóbicas (carácter anfipático).

Al enlazar diferentes grupos a la estructura de esterano, se forman gran variedad de

compuestos esteroideos. Entre los esteroides más destacados se encuentra el
colesterol. El colesterol es el componente de las membranas celulares de animales
(ausente en vegetales) y es precursor de numerosos esteroides como lo son las
hormonas esteroideas, hormonas corticales, la vitamina D y las sales biliares. Se
obtiene de la ingesta de carnes, leche y huevo y también es sintetizado en el organismo
fundamentalmente en hígado y órganos esteroideogénicos.

3.1. Vitamina D3: se origina a partir del 7-Dehydrocolesterol el cual en presencia de luz
ultravioleta (este proceso se lleva en la piel), se transforma en Colecalciferol, luego
pasa a través del hígado y de los riñones se obtiene 1,25-Dihidrocolecalciferol (1,25-
dihidroxivitamina D3) que es su forma activa. Esta es una vitamina liposoluble que
regula la captación de iones de Calcio (Ca 2+) en el intestino, igualmente regula el calcio y
los fosfatos en el hueso. Su deficiencia genera Raquitismo.
3.2. Hormonas Sexuales: son unas hormonas esteroides que interactúan con los
receptores androgénicos o estrogénicos de vertebrados. Sus efectos están mediados
por lentos mecanismos genómicos a través de receptores nucleares como también por
mecanismos no-genómicos a través de receptores de membranas y cascadas de
señales.

3.3. Hormonas Corticales: Son moléculas policíclicos producidos por la corteza adrenal
en la región exterior de la glándula suprarrenal, las hormonas de la corteza suprarrenal
tienen una variedad de funciones que son cruciales para la respuesta del cuerpo
humano al estrés, además regulan otras funciones en el cuerpo.

3.4. Ácidos Biliares: son moléculas anfipáticas (moléculas que son a la vez solubles y no
solubles en agua) con un esqueleto esteroidal y que son producidas por las células del
hígado a partir del colesterol, están compuestos de un anillo de
ciclopentanoperhidrofenantreno tetracíclico que contiene tres anillos de seis unidades
(A, B y C), un anillo de cinco unidades (D), un núcleo esteroidal y una cadena alifática
lateral corta.
Polisacáridos:
Son cadenas de cientos o miles de monosacáridos unidos por enlaces O-glicosídicos.
Según su composición los Polisacáridos se clasifican en Homopolisacáridos, que están
formados por el mismo tipo de monosacárido (entre estos se encuentran el Almidón, el
Glucógeno, los Dextranos, la Celulosa, la Quitina) y en Heteropolisacáridos, que están
formados por monosacáridos diferentes (entre estos se encuentran la Pectina, la
Hemicelulosa, el Agar, las Gomas, los Mucílagos, los Peptidoglucanos y los
Glucosaminoglucanos entre otros). Según su función los Polisacáridos se clasifican en
“De Reserva” ya que proporcionan energía (entre estos se encuentran el Almidón, el
Glucógeno y los Dextranos) y los “Estructurales” que proporcionan soporte y
protección celular (la Celulosa, la Quitina, la Pectina, la Hemicelulosa, el Agar, las
Gomas, los Mucílagos, los Peptidoglucanos y los Glucosaminoglucanos).

1. Homopolisacáridos de Reserva: entre estos se encuentran el Almidón y el

Glucógeno, ambos son polímeros de glucosa, pero difieren en el tipo de organismos en
el que se encuentran y en su estructura.

1.1. Almidón: Homopolisacárido constituido por monómeros de glucosa, es la reserva

de energía en vegetales, formado por una mezcla de dos polímeros: La Amilosa que es
un polímero lineal, formado por moléculas de α-D-glucosa unidas por enlaces
glicosídicos α(1→4) que adoptan un arrollamiento helicoidal y la Amilopectina que es
un polímero ramificado formado por moléculas de α-D-glucosa unidas por enlaces
glicosídicos α(1→4) y ramificaciones cada 15 o 30 monómeros con enlaces glicosídicos
α(1→6). El almidón se acumula en forma de gránulos en el interior de plastos.

1.2. Glucógeno: Homopolisacárido ramificado constituido por monómeros de glucosa,

es la reserva de energía en los animales, presenta una estructura similar a la
AMILOPECTINA más ramificada, el cual es un polímero ramificado. Formado por
moléculas de α-D-glucosa unidas por enlaces glicosídicos α(1→4) y ramificaciones cada
8 o 12 monómeros con enlaces glicosídicos α(1→6). Las ramificaciones permiten
obtener glucosa libre más rápido debido a que las enzimas hidrolizan enlaces
glicosídicos desde los extremos.

1.2.1. Tipo de enlace: presenta enlaces glicosídicos α(1→4) entre las uniones de las
moléculas de α-D-glucosa. Las ramificaciones se presentan cada 8 o 12 monómeros con
enlaces glicosídicos α(1→6).
 Enlaces del Glucógeno

1.3. Triacilglicéridos vs Glucógeno en su rol de almacenadores de energía:

a. Ventaja de los triacilglicéridos: almacenan energía mas eficientemente. Dado
que los átomos de C de los ácidos grasos están mas reducidos que los de la glucosa,
por oxidación completa hasta CO2 + H2O de un gramo de TAG se obtiene mas del doble
de energía que la obtenida a partir de un gramo de glucógeno (9kcal/g vs 4kcal/g). Dado
que los TAG son completamente hidrofóbicos, los organismos que almacenan energía
bajo esta forma no deben soportar el peso extra del agua de hidratación que sí está
presente en el glucógeno.

b. Ventaja de los polisacáridos: son una fuente energía rápidamente accesible.

Dado que el glucógeno es muy ramificado y se halla hidratado, las enzimas
correspondientes (glucógenofosforilasas) pueden degradarlo rápidamente a glucosa
desde todo el volumen del gránulo. En cambio las lipasas que hidrolizan los TAG solo
pueden ejercer su efecto desde la superficie de la gota. La glucosa liberada tras la
hidrólisis del glucógeno es muy soluble en agua y fácilmente llevada por el torrente
sanguíneo hasta los distintos tejidos que lo requieran. Por el contrario los ácidos grasos
liberados tras la hidrólisis de los TAG son insolubles en agua y para ser trasladados por
sangre a los tejidos deben unirse a un proteína (albúmina).

2. Homopolisacáridos estructurales: entre estos se encuentran la Celulosa que es un

polímero de glucosa presente en paredes celulares de las plantas y la Quitina que es un
polímero de N-acetil-D-glucosamina presente exoesqueleto animal.

2.1. Celulosa: Homopolisacárido lineal constituido por moléculas de glucosas unidas

entre sí por enlaces O-glicosídicos β(1→4).
Cumple una función estructural en la formación de las paredes de las células vegetales,
siendo un polisacárido indigerible por los animales. Es el constituyente de la fibra
dietética.

2.1.1. Tipos de Enlace: presenta enlaces enlaces O-glicosídicos β(1→4).

2.2. Quitina: es un polisacárido compuesto de unidades de N-acetilglucosamina

(exactamente, N-acetil-D-glucosamina). Forma el exoesqueleto de los artrópodos y la
pared celular de los hongos. En crustáceos lleva asociado carbonato cálcico lo que
proporciona mas dureza. Están unidas entre sí con enlaces O-glicosídicos β(1→4),
presenta una estructura similar a la celulosa formando capas alternas lo que confiere a
los organismos gran capacidad de resistencia y dureza.

Mas del 50% de los carbohidratos de la dieta está constituido por almidón (presente en
tubérculos y cereales) y sacarosa (azúcar de mesa). En menor proporción se
encuentran: glucógeno, glucosa, maltosa, fructosa y otros azúcares. Además hay una
elevada proporción de celulosa (constituyente de las fibras no digeribles).

Para poder ser absorbidos a nivel intestinal, los polisacáridos complejos deben ser
digeridos hasta monosacáridos mediante hidrólisis secuencial de los enlaces O-
glicosídicos. La acción es catalizada por una serie de enzimas hidrolíticas que reciben
en conjunto en nombre de glicosidasas.
Las glicosidasas pueden separarse en dos grupos:
a. α-amilasas: se encuentran en la saliva y en la secreción derivada del páncreas
exocrino. Catalizan la hidrólisis de enlaces glicosídicos α(1→4) que no se encuentren
próximos a la terminación de una cadena (a 2 residuos de un extremo) o de una
ramificación. Transforman al polisacárido en una mezcla de oligosacáridos lineales de 2,
3 y hasta 6 glucosas y oligosacáridos ramificados de 5-9 residuos de glucosa
denominados α-dextrinas.
b. Oligosacaridasas: presentes en el borde en cepillo de las células de la mucosa
intestinal (preferentemente yeyuno e íleon), actúan sobre oligosacáridos. Dentro de
ellas se encuentran:
b.1. α-glucosidasa: es una exo-α(1→4)-glucosidasa. Cataliza la hidrólisis de
enlaces α(1→4) iniciando su acción desde el extremo no reductor liberando moléculas
de glucosa. Ejerce su acción únicamente sobre oligosacáridos lineales.
b.2. α-dextrinasa o isomaltasa: cataliza la hidrólisis de enlaces glicosídicos
α(1→6) actuando también sobre los α(1→4). Degrada oligosacáridos ramificados hasta
glucosa. Esta enzima y la anterior completan la degradación del glucógeno y almidón
hasta glucosa.
b.3. Lactasa o β-galactosidasa: cataliza la hidrólisis de lactosa generando
galactosa y glucosa.
b.4. Sacarasa: cataliza la hidrólisis de sacarosa generando glucosa y fructosa.

Proteínas y Ácidos Nucleicos:

Los ácidos nucleicos son macromoléculas informativas que almacenan información en
una secuencia de nucleótidos que a través de un conjunto de reglas que proporciona el
código genético se traduce en la secuencia de aminoácidos de una proteína. Esta
información contenida en la secuencia de aminoácidos se traduce en un plegamiento
específico dando por resultado una estructura tridimensional o conformación única
directamente relacionada a la función de la proteína, por lo tanto, la información
almacenada en el ADN se ejecuta a través de las proteínas.

Las Proteínas son macromoléculas lineales cuyos monómeros constituyentes son los
aminoácidos. Son las moléculas de mayor trascendencia en los seres vivos,
cuantitativamente representan aproximadamente el 50% del peso seco de la célula y
funcionalmente son las moléculas mas versátiles de los seres vivos responsables de la
capacidad metabólica y la morfología de la célula.

1. Clasificación de las Proteínas según su función: se clasifican en:

 a. Estructurales: el Colágeno, la Elastina, la Queratina y las Glucoproteínas.
b. Enzimas: el ADN polimerasa, la Catalasa, la Hexoquinasa y el Citocromo C.
c. De Transporte: la Hemoglobina, la Mioglobina, la Seroalbúmina y la
Transferrina.
d. De Reserva: la Ovoalbúmina, la Ferritina, la Caseína y la Gliadina.
e. De Defensa: las Inmunoglobulinas (anticuerpos), El sistema del Complemento,
la Trombina y el Fibrinógeno.
f. Contráctiles: la Miosina, la Actina y la Dineína.
g. Hormonal: la Insulina, la Hormona del crecimiento y la Hormona
adrenocorticotrópica.
h. Toxinas: la Toxina diftérica, la Toxina botulínica, Venenos de serpiente, Ricina.

2. Función de una proteína: depende de la estructura tridimensional o conformación.

La información necesaria para adquirir la conformación se halla en la secuencia de
aminoácidos de la cadena polipeptídica, preservada por la unión de los aminoácidos a
través de enlaces covalentes fuertes.

2.1. ¿Cómo la secuencia de aminoácidos determina la conformación de las proteínas y

por lo tanto su función? R: La secuencia de una proteína se determina con el ADN del
gen que la codifica. Un cambio en la secuencia de ADN del gen puede modificar la
secuencia de aminoácidos de la proteína. Incluso, cambiar tan solo un aminoácido en la
secuencia de una proteína puede afectar la estructura y la función generales de la
misma.

Por ejemplo, el cambio de un solo aminoácido causa anemia falciforme, una

enfermedad hereditaria que afecta los glóbulos rojos. En la anemia falciforme, una de
las cadenas polipeptídicas que conforman la hemoglobina, la proteína que transporta
oxígeno en la sangre, tiene un leve cambio en la secuencia. El ácido glutamático, que
normalmente es el sexto aminoácido de la cadena β de la hemoglobina (uno de dos
tipos de cadenas de proteínas que conforman la hemoglobina), es reemplazado por una
valina.
Lo más extraordinario es que una molécula de hemoglobina está compuesta por dos
cadenas α y dos cadenas β, cada una con alrededor de 150 aminoácidos, los cuales
llegan a un total aproximado de 600 en toda la proteína. La diferencia entre una
molécula de hemoglobina normal y una molécula de célula falciforme es de solo 2
aminoácidos de los aproximadamente 600.

2.2. Conformación: es la distribución espacial de grupos sustituyentes que tienen

libertad de adoptar distintas posiciones en el espacio sin necesidad de romper enlaces
covalentes, gracias a la libertad de rotación del enlace que los une. Estado estructural
que puede interconvertirse con otros estados estructurales sin romper enlaces
covalentes, esto quiere decir que una simple rotación de dos grupos de átomos a través
de un enlace covalente simple ocasiona un cambio conformacional.

El esqueleto covalente de una cadena polipeptídica posee muchos enlaces covalentes

simple que permiten libre rotación de los átomos que unen, por lo tanto la molécula
proteica puede adoptar un número ilimitado de conformaciones posibles.

A pH y temperatura normal las cadenas polipeptídicas se pliegan adoptando una sola

conformación particular, biológicamente activa, que es la energéticamente mas
favorable (menor energía libre G) y por lo tanto la mas estable. La conformación
energéticamente mas favorable y biológicamente activa se denomina
“CONFORMACIÓN NATIVA”. Estabilizada fundamentalmente por un gran número de
interacciones débiles (no covalentes) intramoleculares y con el agua circundante.

2.2.1. Interacciones débiles que estabilizan a la conformación nativa:

a. Interacciones electrostáticas (que se dan entre un grupo que presenta carga y
otro grupo que posea carga o δ de carga opuesta): ión – ión; ión – dipolo.
b. Fuerzas de van der Waals: interacciones electrostáticas débiles que se dan
entre grupos de átomos no unidos entre sí como consecuencia de la existencia de
dipolos (permanentes o instantáneos): dipolo-dipolo; dipolo-dipolo inducido; dipolo
instantáneo-dipolo inducido.
 c. Puentes de hidrógeno: interacción electrostática compleja que se establece
entre un átomo de H unido a un elemento muy electronegativo (O, N, F) y un átomo
electronegativo que presente densidad negativa de carga.
d. Interacciones hidrofóbicas: fuerzas a través de las cuales los compuestos
hidrofóbicos tienden a agruparse en un medio acuoso, no porque exista atracción real
entre ellas sino porque son repelidos por las moléculas de agua circundantes.

2.2.2. Puentes Di Sulfuro: único enlace covalente que puede estabilizar la conformación
proteica, resultante de la unión de las cadenas laterales de dos (2) Cisteínas por
reacción de oxidación. Sólo se encuentran en proteínas extracitosólicas dado que el
citosol es un ambiente reductor.

La Conformación Nativa es la energéticamente mas favorable y mas estable porque es

aquella que permite el mayor numero de interacciones posibles, el tipo, numero y
posición de las interacciones esta determinado por la secuencia de aminoácidos de la
proteína, cada proteína posee composición química definida que determina una
conformación nativa y por lo tanto una forma característica.

2.3. Clasificación de las Proteínas:

a. Según su composición química: en Simples (Lactoglobulina, Ovoglobulina,
Seroalbúmina, Glutelina) y Conjugadas:
Clase Grupo Prostético Ejemplo
Lipoproteínas Lípidos β1-Lipoproteína de sangre
Glicoproteínas Carbohidratos Inmunoglobulina G
Fosfoproteínas Grupos Fosfato Caseína de leche

b. Según su Forma: En Globulares son cadenas polipeptídicas que se pliegan

sobre si mismas formando un ovoide o esferoide, en general son solubles en medio
acuoso y presentan gran actividad funcional (Ejem. Enzimas, anticuerpos, algunas
hormonas, la hemoglobina, etc.) y Fibrosas son cadenas polipeptídicas que se ordenan
paralelamente formando fibras o láminas extendidas, en general son insolubles en
medio acuosos y participan en constitución de estructuras de sostén Ej. pelos, uñas,
cuernos y plumas (α-queratina) fibras del tejido conectivo (colágeno en tendones;
elastina en pared de venas y arterias).
c. Según su numero de subunidades:
c.1. Proteínas monoméricas: constan de una sola cadena polipeptídica, como la
mioglobina.
c.2. Proteínas oligoméricas: constan de varias cadenas polipeptídicas. Las
distintas cadenas polipeptídicas que componen una proteína oligomérica se llaman
subunidades, y pueden ser iguales o distintas entre sí. Un ejemplo es la hemoglobina,
formada por 4 subunidades.

En la conformación de una proteína es posible distinguir niveles jerárquicos de

organización crecientes. Clásicamente se describen cuatro (4) niveles estructurales:

1. Estructura primaria: Secuencia de aminoácido en la cadena polipeptídica, que a su

vez está determinada por la secuencia de bases en el gen, esta resulta de la
condensación de aminoácido por unión de tipo amida y define eje central o esqueleto
de las proteínas. La secuencia es única para cada proteína y determina la estructura
tridimensional de las proteínas y por lo tanto su función. La estructura es estabilizada
por enlaces peptídicos. Se llama resto o residuo a cada uno de los aminoácidos que
forman un péptido.

2. Estructura secundaria: El término “estructura secundaria” se refiere a la estructura

que adopta espacialmente una parte del polipéptido. Ocurre cuando los hidrógenos de
la secuencia interactúan mediante puentes de hidrógeno. Dos tipos de estructuras son
particularmente estables y frecuentes en las proteínas: la hélice α y la Lámina β.
Hélice α: la cadena adopta una estructura helicoidal, que se mantiene mediante
puentes de hidrógeno, con los grupos R orientados hacia el exterior. La hélice es
dextrógira presentando de 3 a 6 restos de aminoácidos por vuelta de hélice. La
estructura es estabilizada por puentes de hidrógeno intracatenarios entre el grupo
carboxilo (CO) de un aminoácido y el hidrógeno unido al nitrógeno de otro aminoácido
ubicado 4 restos más arriba.

Lámina β: la cadena queda estirada y la estructura se dispone espacialmente en zigzag

formando láminas (hojas plegadas β). La disposición puede ser paralela o antiparalela.
Puede darse entre regiones próximas o distantes del polipéptido. Los grupos R
sobresalen de la lámina en ambos sentidos, de forma alterna. La conformación β se
estabiliza mediante puentes de hidrógeno, como en el caso anterior. En las láminas β
los giros se forman por la unión mediante un puente de hidrógeno del aminoácido n y
el n+3.

Giros o codos β: Son secuencias cortas, con una conformación característica que
impone un brusco giro de 180 grados a la cadena principal de un polipéptido. Conectan
tramos sucesivos de hélice α o conformaciones β, están integrados por 4 residuos de
aminoácidos (usualmente Gly “Glicina” y Pro “Prolina”) que forman un giro de 180°. La
estructura es estabilizada por puentes de hidrógeno intracatenarios.

En ciertas proteínas particulares como el Colágeno se presentan otros tipos de

estructuras secundarias como la “hélice de colágeno”. En la Elastina se presenta la
“hélice de elastina” que es dextrógira y es diferente a la α-hélice. La Disposición al azar
o Enrollamiento al azar es una región de una cadena polipeptídica no posea una
estructura regular. Las proteínas fibrosas poseen un único tipo de estructura
secundaria, mientras que las globulares presentan regiones con distintos tipos de
estructura secundaria.

3. Estructura terciaria: Estructura tridimensional completa que resulta del plegamiento

tridimensional de una cadena polipeptídica sobre sí misma (en proteínas globulares).
Ocurre cuando ciertas atracciones están presentes entre hélices alfa y hojas plegadas
(conformación β). Es específica de cada proteína y determina su función. Las
características físicas y químicas de la molécula dependen de su estructura terciaria. Las
regiones de la proteína con una estructura secundaria definida se llaman dominos. La
estructura terciaria define las interacciones entre los diferentes dominios que la
forman.

El plegamiento terciario no es inmediato, primero se agrupan conjuntos de estructuras

denominadas dominios que luego se articulan para formar la estructura terciaria
definitiva. La estructura es estabilizada fundamentalmente por interacciones
hidrofóbicas y otras interacciones débiles (no covalentes) como las interacciones
electrostáticas, los puentes de hidrógeno, fuerzas de van der Waals. El único enlace
covalente que puede estabilizar esta estructura es el puentes disulfuro, -S-S- que se
establecen entre los átomos de azufre del aminoácido cisteína.

4. Estructura cuaternaria: Sólo está presente en las proteínas que constan de más de
una cadena de aminoácidos. La estructura cuaternaria se refiere a las uniones entre las
distintas cadenas polipeptídicas que forman la proteína, dando lugar a una estructura
tridimensional. Cada una de las cadenas de aminoácidos que componen la proteína se
denomina protómero.

Queratina: es una proteína con estructura fibrosa, muy rica en azufre, que constituye el
componente principal que forman las capas más externas de la epidermis de los
vertebrados y de otros órganos derivados del ectodermo, faneras como el pelo, uñas,
plumas, cuernos y pezuñas.
a. Queratina-α: presenta en sus cadenas de aminoácidos residuos (monómeros) de
cisteína, los cuales constituyen puentes disulfuro, lo que se denomina grupo cistina. Los
puentes disulfuro proporcionan la rigidez y resistencia a la queratina alfa.
 Aminoácidos Estructura Secundaria Estructura Funciones
Principales Suprasecundaria
Pequeños sin Carga α-hélice Protofilamento Estructura de piel, pelo,
Cisteina Protofibrilla lana, uñas, plumas,
Filamento Intermedio pinzas, etc.

b. Queratina-β: no presenta cisteína, o lo hace en muy baja proporción, por lo tanto

contiene pocos entrecruzamientos intermacromoleculares a través de puentes disulfuro
(cistina). Sin embargo la queratina de tipo beta, presenta mayor proporción de
plegamientos de forma lámina-β. La alta cohesión dada por el gran número de
asociaciones por puentes de hidrógeno de las láminas-β, hace que la presencia de
queratina-β resulte en materiales de gran resistencia.
Aminoácidos Estructura Secundaria Estructura Funciones
Principales Suprasecundaria
Pequeños sin Carga Conformación β Lamina plegada Estructura de seda e
No hay Cisteina antiparalela hilos de araña.

Colágeno: es una molécula proteica o proteína que forma fibras, las fibras colágenas.
Estas se encuentran en todos los animales. Son secretadas por las células del tejido
conjuntivo como los fibroblastos, así como por otros tipos celulares. Es el componente
más abundante de la piel y de los huesos, cubriendo un 25 % de la masa total de
proteínas en los mamíferos. Compuesto de Glicina (35%), de Alanina (11%), de Prolina e
Hidroxiprolina (Hyp) (21%), la Hidroxiprolina es sintetizada por la enzima Prolil-4-
hidroxilasa, requiriendo en el proceso ácido ascórbico. Presenta una hélice levógira de
3,3 residuos por vuelta, la unión de tres (3) hélices forman el Tropocolágeno, el
tropocolágeno ordenado forma fibrilla y varias fibrillas forman fibras de colágeno.
Existe entrecruzamiento por enlaces covalentes formados por lisina o hidroxilisina.

Elastina: es una proteína del tejido conjuntivo con funciones estructurales que, a
diferencia del colágeno que proporciona principalmente resistencia, la elastina confiere
elasticidad a los tejidos. Está formada por una cadena de aminoácidos con dos
regiones: una hidrofóbica constituida por los aminoácidos apolares valina, prolina y
glicina, y otra hidrofílica con los aminoácidos lisina y alanina. No posee una estructura
secundaria regular. La región hidrofóbica es la que confiere la elasticidad característica a
la elastina.

La unidad básica se llama tropoelastina, rica en glicina y alanina que consiste en

segmentos de hélices (no α) ricos en glicina separado por cortas regiones de lisina y
alanina. Se forman entrecruzamientos covalentes de dos (2) tipos: Desmosina (entre 4
lys) y Lisilnorleucina (entre 2 lys).

Dominios: Nivel estructural que se encuentra entre estructura secundaria y terciaria, se

dividen en:
a. Dominios Estructurales: Entidades geométricas definidas que corresponden a
regiones de las cadenas polipeptídicas que se pliegan en forma independiente del resto
de la cadena. Resultan de la asociación de segmentos en hélice a, lámina b y regiones al
azar
b. Dominios Funcionales: Un dominio estructural por sí mismo o en asociación
con otros origina un DOMINIO FUNCIONAL, región de la cadena polipeptídica
autónoma desde el punto de vista funcional.

La asociación de dominios da por resultado la proteína globular completa.

5. Desnaturalización: Es la pérdida de la conformación nativa por ruptura de los enlaces

débiles que la estabilizan. En la desnaturalización se pierden la estructura cuaternaria,
terciaria y/o secundaria (que se hallan estabilizadas por enlaces débiles) pero no de la
estructura primaria.

5.1. Agentes desnaturalizantes: Agentes que rompen los enlaces débiles de las
proteínas produciendo la desnaturalización proteica:
a. Altas temperaturas.
b. pH extremos (tanto altos como bajos).
c. Detergentes (Ej: SDS: dodecilsulfato de sodio).
d. Soluciones de elevada fuerza iónica (Ej: (NH4)2SO4).
e. Sustancias que interfieren con la estructura del agua (Ej: urea).
f. Sustancias que rompen puentes disulfuro (Ej: β-mercaptoetanol).

5.2. Consecuencias de la desnaturalización:

a. Pérdida de la función biológica: ya que la función de una proteína depende de
su conformación.
b. Insolubilización en agua de las proteínas globulares: la pérdida de la
estructura terciaria de las proteínas globulares determina que los restos de aa
hidrofóbicos, que se hallaban confinados al interior de la esfera, queden expuestos al
entorno acuoso tornándose insoluble en agua.

En muchos casos (pero no en todos) la desnaturalización es reversible y removiendo el

agente desnaturalizante la proteína recupera su conformación nativa.
Ácidos Nucleicos:
Son macromoléculas lineales cuyos monómeros constituyentes son los nucleótidos.
Según el tipo de nucleótido constituyente se dividen en:
a. Ácido desoxirribonucleico ADN, constituido por desoxirribonucleótidos.
b. Ácido ribonucleico ARN, constituido por ribonucleótidos.
El grupo hidroxilo en 5’ de un nucleósido está unido al grupo hidroxilo 3’ del siguiente
nucleósido por un “enlace fosfodiéster”, unidades alternas de grupos fosfato y residuos
de pentosas constituyen el “Esqueleto covalente” de los ácidos nucleicos (hidrofílico y
cargado negativamente). Se distingue un extremo donde hay un fosfato libre unidos al
C5’ : extremo 5’ y un extremo donde hay un hidroxilo libre unido al C3’: extremo 3’: Se
dice que las cadenas tienen “polaridad”.

Las bases púricas y pirimídicas son hidrofóbicas y se disponen en las cadenas

perpendiculares al esqueleto covalente apiladas entre sí de modo que los planos de sus
anillos se encuentren paralelos. Por convención la estructura de una hebra o cadena
simple de ácido nucleico se escribe siempre con el extremo 5’ a la izquierda y el 3’ a la
derecha.

En un tubo de ensayo el ARN se hidroliza rápidamente en condiciones alcalinas dando

nucleósido 2’,3’-monofosfato cíclico. Esta hidrólisis en medio alcalino no se observa en
el ADN dado que no posee el –OH unido al C2’ a través del cual ejercen su acción los
iones hidroxilo del medio.

1. Ácido desoxirribonucleico ADN: En las moléculas de ADN se encuentran

especificadas la secuencia de nucleótidos de todas las moléculas de ARN y la secuencia
de aminoácidos de todas las proteínas (y por lo tanto la estructura y función de las
mismas). Su función es la de almacenamiento de la información biológica.
Un segmento de ADN que contiene la información necesaria para la síntesis de un
ARN funcional recibe el nombre de GEN.

En último término todos los componentes celulares son producto de la información

programada en la secuencia de nucleótidos del ADN.

1.1 Estructura Tridimensional del ADN Modelo de Watson y Crick:

a. Constituido por dos cadenas polinucleotídicas una de ellas dispuesta en
dirección 5’→3’ y la otra en dirección 3’→5’, son “ANTIPARALELAS”.
b. Las dos cadenas o hebras están enrolladas alrededor del mismo eje formando
una doble hélice dextrógira, α hélice.
c. Los esqueletos covalentes de ambas cadenas se hallan en el exterior de la
doble hélice en contacto con el agua circundante.
d. Las bases nitrogenadas de ambas cadenas están apiladas en el interior de la
doble hélice y en posición perpendicular al eje longitudinal de la hélice.
e. Cada base de una cadena está apareada con una base de la otra cadena y
ambas están situadas en el mismo plano y unidas entre sí por enlaces puente de
hidrógeno.
f. Las bases apiladas en el interior de la doble hélice están separadas por una
distancia de 0,34nm y hay 10 residuos de nucleótidos en cada cadena por vuelta
completa de la doble hélice. (Se ha comprobado que en realidad el número de residuos
es 10,5).
g. La relación espacial entre las dos cadenas da lugar a la formación de un surco
menor y otro surco mayor.

Por cuestiones geométricas para mantener constante la distancia entre los esqueletos
covalentes la base púrica de una cadena se aparea con una base pirimídica de la otra
cadena específicamente la Adenina (A) con la Timina (T) y la Guanina (G) con la Citosina
(C), con patrón de apareamiento se forman el mayor número posible de enlaces puente
de hidrógeno.

Las cadenas antiparalelas no son idénticas en secuencia ni en composición de bases son

complementarias entre ellas. Siempre que hay A en una cadena hay T en la otra y si
está presente G en una cadena la otra presentará C.

1.1.1. Reglas de Chargaff:

a. Nº de residuos de A = Nº de residuos de T (A = T).
b. Nº de residuos de G = Nº de residuos de C (G = C).
c. Nº de residuos de purinas = Nº de residuos pirimidinas (A+G = T+C).
1.1.2. Desnaturalización del ADN: Por medio de la aplicación de calor a 94°C, se
produce la separación de las dos cadenas de la molécula de ADN que se quiere
amplificar. Al romperse los enlaces de hidrógeno, cada cadena actúa como molde para
fabricar su complementaria. Por tanto, el ADN desnaturalizado es de una sola hebra. La
transición entre el estado nativo y el desnaturalizado se conoce como
desnaturalización.

2. Ácido ribonucleico ARN: El ácido ribonucleico (ARN) es un ácido presente en todas

las células vivas que tiene similitudes estructurales con el ADN. Sin embargo, a
diferencia del ADN, es más frecuente que el ARN esté formado por una única cadena.
Una molécula de ARN tiene un eje formado por grupos fosfato alternantes y el azúcar
ribosa, en lugar de la desoxirribosa del ADN. Unida a cada azúcar hay una de cuatro
bases: Adenina (A), Uracilo (U), Citosina (C) o Guanina (G). Existen diferentes tipos de
ARN en las células: ARN mensajero (ARNm), ARN ribosómico (ARNr) y ARN de
transferencia (ARNt). Además, algunos ARN participan en la regulación de la expresión
génica.

2.1. Clases de ARN:

a. ARN mensajero (ARNm): transportan la información desde un gen hasta el
ribosoma donde es traducido en secuencia de aminoácido de proteína codificada por el
gen.
b. ARN de transferencia (ARNt): moléculas adaptadoras que permiten traducir
con fidelidad la información contenida en el ARNm en una secuencia de aminoácidos
de una proteína.
c. ARN ribosómico (ARNr): son los componentes estructurales de los ribosomas,
complejos y de gran tamaño que llevan a cabo la síntesis proteica.

2.2. Estructura del ARN:

a. Independientemente de la clase de ARN que se considere, todos están
constituidos por una cadena simple: MONOCATENARIOS O MONOHEBRA.
b. La naturaleza monohebra de estas moléculas no implica que su estructura sea
al azar.
c. Las monohebras tienden a adoptar una conformación helicoidal con giro a
derecha, dirigida por el apilamiento de bases.
d. Cualquier secuencia autocomplementaria dará lugar a estructuras mas
complejas y específicas.

Las regiones apareadas adoptan por lo general una estructura en hélice dextrógira.
2.3. ARN mensajero (ARNm): Porción del ARN celular total que traslada la información
genética desde el ADN a los ribosomas, actúan como moldes que sirven para especificar
la secuencia de aminoácidos de las cadenas polipeptídicas. Cada aminoácido está
codificado por un triplete de nucleótidos presentes en el ARNm denominado “CODON”.

El proceso de formación de un ARN sobre un molde de ADN se conoce como

transcripción (la información pasa de una molécula a otra usando en mismo idioma:
nucleótidos). El proceso de formación de una proteína sobre un molde de ARN se
denomina traducción (la información pasa de una molécula a otra traduciendo de un
idioma de 4 nucleótidos a otro de 20 aminoácidos). La longitud mínima del ARNm viene
determinada por la longitud de la cadena polipeptídica que codifica. Para codificar una
cadena polipeptídica de “n” aminoácidos se requiere que el ARNm tenga al menos 3 x
“n” nucleótidos.

2.3. ARN de transferencia (ARNt): Son moléculas adaptadoras, capaces de unirse

covalentemente a los aminoácidos: a través de un enlace éster entre el –OH del
extremo 3’ del ARNt y el grupo –COOH del aminoácido y por apareamiento de bases al
codón del ARNm que codifica a dicho aminoácido, a través de un triplete de bases
complementario al codón presente en el ARNt denominado ANTICODON.

Tiene una estructura en hoja de trébol en la cual se distinguen regiones doble hebra
resultantes del apareamiento de bases de segmentos autocomplementarios. En el
extremo de una de las regiones se localiza a los extremos 5’ y 3’ del ARNt. Las otras
regiones presentan en sus extremos bucles en horquilla debido a la presencia de
segmentos no autocomplementarios. En uno de los bucles se localiza al anticodón,
triplete de bases complementario del codón presente en el ARNm. Los otros bucles
presentan bases raras.
La hoja de trébol se pliega adquiriendo en el espacio una conformación en forma de L.

2.4. ARN ribosómico (ARNr): Es el Componente estructural de los ribosomas,