Aminoácidos

Aminoácido 21 y 22
20 aminoácidos proteicos en los humanos
En la naturaleza existen dos más que son sintéticos o se encuentran a nivel bacteriano.
Arginina la producimos durante un tiempo y luego la dejamos de producir.
Los aminoácidos se pueden dividir en esenciales y no esenciales.

Péptidos
Se llaman así por el enlace que forman. Los enlaces que forman los aminoácidos. Este enlace se
forma entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del otro, aquí se libera agua.
Mayor de 10 polipéptido, más de 100 proteína
Glutatión, vasopresina y oxitocina, estructura química, con cuantos aminoácidos están formados y
cuáles.
GLUTATION: es un tripéptido, constituido por acido glutámico (Glu - E), Cisteina (Cys - C) y
glicina (Gly - G). contiene un enlace peptídico inusual entre el grupo amino de la asteina y el grupo
carboxílico de la cadena lateral del glutamato. este es un antioxidante muy potente que nos protege
contra los radicales libres, el estrés oxidativo, además nos ayuda a reparar el daño causado por la
contaminación del aire y de las toxinas que provienen de los alimentos poco saludables.

VASOPRESINA: La vasopresina es un tipo de hormona muy sensible a los efectos del alcohol.
Cumple funciones tan importantes como el mantenimiento del equilibrio homeostático (correcto
equilibrio electrolítico de nuestro organismo mediante la retención y reabsorción de agua, sodio y
glucosa). Asimismo, se sabe que este tipo de oligopéptido actúa también como analgésico
reduciendo el dolor.
La vasopresina (o ADH, acrónimo de hormona antidiurética) es un péptido de nueve aminoácidos
con funciones de hormona, neurotransmisor y modulador de transmisión nerviosa.
La secuencia de aminoácidos (estructura primaria) de la vasopresina humana es
Cys - Tyr - Phe - Gln - ASN - CYS - Pro - Arg - Gly
Cisteina (C), tirosina (Y), fenilalanina (F), glutamina (Q), asparagina (N), cisteína (C), prolina (R),
arginina (R), glicina (G).
con residuos de cisteína Unidos por un puente disulfuro. La estructura de la oxitocina es muy
similar a la de las vasopresinas: también es un nonapéptido (péptido de nueve aminoácidos) con un
puente disulfuro y su secuencia de aminoácidos difiere solo en dos posiciones.  

OXITOCINA: La oxitocina es una hormona peptídica (neuropéptido.), cuya estructura química

está compuesta por nueve aminoácidos. La oxitocina es una hormona producida por el hipotálamo,
Varios estudios científicos señalan que la oxitocina es la responsable de mejorar la capacidad del
individuo para relacionarse socialmente, desarrollar empatía y tener mayor sensibilidad con la
situaciones vividas por otras personas. También se asocia a la reducción del estrés y de cuadros
depresivos. La oxitocina es popularmente conocida como la hormona del amor porque está
demostrado que el organismo libera una mayor cantidad de esta sustancia cuando se está cerca de
quien se ama. Su liberación reduce el estrés, aumenta el bienestar físico y mental, y aumenta la
seguridad respecto a la fidelidad de la otra persona.
En el hombre, la oxitocina ayuda a controlar comportamientos agresivos y hace aflorar sentimientos
como la amabilidad y la generosidad. Esto se compensa por la acción de otra hormona,
la testosterona.
la oxitocina en las mujeres, especialmente en las embarazadas, es fundamental. Esta hormona
estimula la contracción muscular uterina, haciendo el parto más fácil, y reduciendo los sangrados
durante el mismo. Después del nacimiento del bebé, la oxitocina aumenta su producción de forma
natural en los momentos de lactancia.
La oxitocina es un péptido compuesto por nueve aminoácidos, y en su estructura en el extremo C-
terminal está en forma de una amida primaria. Además, los aminoácidos cisteína forman un enlace
disulfuro. La secuencia es la siguiente
Cys – Tyr – Ile – Gln – Asn – Cys – Pro – Leu – Gly – NH2
Cisteina (Cys – C), tirosina (Tyr - T), isoleucina (Ile - I), glutamina (Gln - Q), asparagina (Asn - N),
cisteína (Cys - C), prolina (Pro - P), leucina (Leu - L), glicina (Gly - G), amina.

PROTEINAS
FUNCIONES.
1. Estructural, molécula de colágeno, como las glucoproteínas
2. Movimiento, miosina y actina, contracción y relajación muscular
3. Catalizadores, enzimas actúan como biocatalizadores.
4. Transporte. Hemoglobina,
5. Regulación y señalización. Hormonas, factores de transcripción,
6. Sistema de defensa, anticuerpos
CLASIFICACION,

 FIBROSAS: insolubles en agua con función protectora o estructural

  GLOBULARES: esféricas, solubles en agua

Si la proteína pierde su forma pierde su función

Estructuras
 Primaria, se puede saber con certeza el número y tipo de aminoácidos que lo componen,
son más comunes en los péptidos, y hasta se pueden identificar los enlaces, la cisteína crea
puentes disulfuro. Pliegues en las proteínas= unión de cisteínas por puentes disulfuro.
 Secundaria: alfa hélice; se enrolla en espiral la estructura se mantiene por puentes de
hidrogeno intracatenarios (dentro de la cadena) aminoácidos grandes alteran la estructura,
los pequeños componen la estructura. Beta plegada; forma como de acordeón, puede ser
paralela o antiparalela, las paralelas tienen cadenas peptídicas en el mismo sentido, las
antiparalela van en sentido contrario. Impedimento estérico: choca y se repelen por esto las
cadenas radicales deben estar hacia afuera.
 DOMINIOS ESTRUCTURAES, sirven para adherirse, unirse a algo

Para que sirve la ferritina, FABP?

Ferritina: Esta es un proteína que ayuda a almacenar al hierro en las células, esta proteína se
encuentra presente en grandes concentraciones en órganos como el hígado, el bazo, la médula ósea
y el músculo esquelético.
- Esta proteína es importante ya que le permite al cuerpo usar hierro cuando lo necesita, el
cual es sumamente importante y necesario para la producción de glóbulos rojos sanos.
- Un examen de ferritina mide indirectamente la cantidad de hierro que hay en la sangre.
Cuando se consume un exceso de hierro, más allá de las necesidades inmediatas de reposición del
elemento debe almacenarse, debido a que el hierro libre es tóxico (debido a su capacidad de generar
especies reactivas de oxígeno). El almacenamiento se realiza uniendo el hierro a una proteína que
impiden su interacción con otros elementos, la ferritina. Además, la ferritina forma agregados que
adquieren una estructura cristalina que se almacena en el citoplasma de las células

FABP: proteínas de unión a ácidos grasos, son de gran importancia dentro del organismo ya que
coordinan la transporte de ácidos grasos y otras moléculas entre células.
“Cuando las personas son obesas, las FABP en varias células y tejidos se regulan positivamente,
lo que resulta en cambios en el metabolismo y las respuestas de los lípidos” Dijo Li. La
investigación del científico se centra en el papel de las FABP en la inflamación crónica, la obesidad
y el desarrollo del cáncer. Recientemente publicó un mecanismo propuesto sobre cómo el aumento
de los niveles de una de estas proteínas, FABP4, resultado de una mayor cantidad de tejido adiposo,
promueven el crecimiento del cáncer de mama.
Es sabido que la función principal de las FABPs es facilitar el tráfico intracelular de ácidos grasos,
Pero no solo facilitan la captación de los ácidos grasos sino que dirigen su transporte hacia
mitocondrias,
1 facilitar la captación de ácidos grasos por la célula (ingreso), y su transporte (flujo) en el
citoplasma
2- Direccionalizar los ácidos grasos hacia diferentes rutas metabólicas
3- Modular la actividad de enzimas involucradas en el metabolismo lipídico
4- Proteger a las membranas y enzimas celulares de los efectos adversos de los ácidos grasos

 Terciarias y cuaternarias se consideran globulares las fuerzas que mantienen estas

estructuras son: puentes de hidrogeno, puentes disulfuro, interacciones hidrofóbicas,
interacciones iónicas o puente salino, fuerza catión π (se genera entre aminoácidos básicos
con aminoácidos aromáticos).
 Cuaternaria: esta difiere de la anterior en el número de cadenas polipeptídicas, aquí
pueden ser 2 o 3 o más, es propia de los virus.

Desnaturalización
La desnaturalización de las proteínas es el proceso en el que la proteína pierde su forma y si pierde
su forma pierde su función,
Lo que causa la desnaturalización es: temperatura (puentes de hidrogeno), pH (puede afectar
puentes disulfuro), solubilidad o agregar sales,
Existe la posibilidad de que las proteínas desnaturalizadas vuelvan a naturalizarse y recuperen su
forma.

ENZIMAS
Proteínas globulares de origen vegetal, animal, etc.
Aceleran reacciones, disminuyen energía
Sustrato este va a convertirse en producto, estas se unen al sitio activo de la enzima.
Las enzimas no tienen alteraciones durante el proceso.
Apoenzima= parte proteica, no activa
HALOENZIMA= activa.
Cofactor= moléculas orgánicas o inorgánicas que la apoenzima necesita para estar activa
Las enzimas bajan la energía requerida, esto va a hacer que la reacción requiera menos energía y se
realice en menor tiempo.
Enzima-sustrato
enzima-producto
el aumento de la temperatura aumenta las cantidades de enzimas y de sustrato, tienen temperatura
optima para su trabajo 37 37,5 °c, por encima de esto la enzima se empieza a desnaturalizar.
El pH también puede afectar el trabajo de estas.
Mas concentración de enzima = mas velocidad de la reacción
Mas sustrato= mas velocidad hasta el punto en que halla mas cantidad de sustrato que de enzima.
Inhibidores= reducen o deforman las reacciones.
Una enzima vive para ayudar a acelerar procesos metabólicos. Biocatalizador.
Las reacciones en las que actúan estas se llaman reacciones enzimáticas
Todas las enzimas son específicas de sus sustratos.
Si no hay suficiente energía la reacción no se va a dar, se devuelve y no hay producto
El sustrato es la molécula receptora de la enzima y este puede ser cualquier cosa.
Velocidad de la reacción: es la cantidad de producto que se genera en cierto tiempo.
Energía de activación: es la mínima energía que se necesita para iniciar una reacción química, las
enzimas bajan la energía para que se realice en menor tiempo y con menor energía.
Sustrato: es la molécula química sobre la cual actúa la enzima para formar productos, cualquier
molécula que necesite convertirse en otra cosa.
Sitio activo: es la zona de la enzima en el cual se une el sustrato, para que se produzca la reacción.
Apoenzima: solo la parte proteica de la enzima, su estado es inactivo.
Cofactor: pequeñas moléculas orgánicas o inorgánicas, esta ayuda a que la enzima cumpla su
función pero no todas las enzimas necesitan cofactores. Molécula inorgánica que ayuda a la enzima
Coenzima: molécula orgánica que ayuda a la enzima (vitaminas aceleran procesos metabólicos).
Cuando estas dos están unidas activan a la enzima y se llama holoenzima.
Existen enzimas mas complejas como las enzimas alostéricas.
Enzimas alostéricas: no solo tienen un sitio activo sino que también tienen un sitio llama alostérico
este ayuda a regular la enzima
Moduladores positivos, las activan
Moduladores negativos, la inhiben
Para que sirven las enzimas, donde actúa, para que sirve y que produce.

ASPARTATO TRANSCARBAMILASA: Este enzima cataliza la primera etapa de las

síntesis de pirimidinas (constituyentes fundamentales de los ácidos nucleicos, Compuestos
heterocíclicos aromáticos) y es inhibida por el producto final de la ruta, citidinatrifosfato (CTP).

La estructura de esta enzima consta de doce subunidades, seis de las cuales se llaman subunidades
catalíticas, y seis son unidades reguladoras. Cataliza, con más detalle, la siguiente reacción: la
enzima tiene dos efectores alostéricos: ATP, que activa la enzima, y CTP, que la reprime.

Presente en todas las células del cuerpo, pero su concentración es mayor en hígado, corazón,
músculos esqueléticos y riñón. Se libera principalmente en la enzima citoplasmática y ante lesiones
graves se libera sobre toda la mitocondria.

Sustrato aspartato y carbamil fosfato eso da como resultado carbamil aspartico

HEXOQUINASA: es la enzima que cataliza la primera reacción de la ruta glucolítica virtualmente

en todos los organismos vivos, tanto en procariotas como en eucariotas. Se encarga de la
transferencia de un grupo fosforilo hacia la glucosa, produciendo glucosa-6P, aunque también
puede fosforilar otros azúcares hexosas (de 6 átomos de carbono). Esta enzima se clasifica dentro de
una de las dos familias de enzimas glucosas quinasas (enzimas que transfieren grupos fosforilo a
sustratos como la glucosa): la familia hexoquinasa (HK), cuyos miembros se subdividen en tres
grupos diferentes conocidos como el grupo HK, el grupo A y el grupo B.

se caracterizan por fosforilar glucosa a expensas de ATP como molécula donadora de grupo
fosforilo
La hexoquinasa tiene una función trascendental en el metabolismo de carbohidratos de la
mayor parte de los seres vivos, puesto que cataliza el primer paso de la ruta glucolítica,
mediando la fosforilación de la glucosa en el interior celular.

Este primer paso de la glicólisis, que consiste en la transferencia de un grupo fosforilo

desde el ATP (donador) hacia la glucosa, rindiendo glucosa 6-fosfato y ADP, es el primero
de los dos pasos de inversión de energía en forma de ATP.

en las plantas superiores esta enzima también funciona como “sensor” de la concentración
de azúcares.

La importancia de esta función en estos organismos tiene que ver con la participación de
los azúcares como factores de regulación en la expresión de los genes que están implicados
en diferentes procesos metabólicos como: fotosíntesis, respiración, degradación o síntesis
de almidón y sacarosa, etc.

FOSFOFRUCTOQUINASA

es la principal enzima reguladora de la glucólisis. Es una enzima alostérica compuesta de cuatro

subunidades y controlada por varios activadores e inhibidores. PFK-1 cataliza la fosforilación de la
fructosa-6-fosfato con gasto de una molécula de ATP para formar fructosa-1, 6-bifosfato y ADP.
Esta reacción tiene un cambio en la energía libre de –23.8kJ/mol, por lo que es irreversible. Este
paso está sujeto a una regulación extensiva ya que no solamente es irreversible, sino que también el
sustrato original está forzado a proceder hacia la ruta glicolítica luego de este paso. Esto sigue a un
control preciso de la glucosa y otros monosacáridos, galactosa y fructosa, hacia la ruta de glucólisis.
Antes de esta reacción enzimática, la glucosa-6-fosfato puede viajar potencialmente hacia la ruta de
la pentosa fosfato, o ser convertida en glucosa-1-fosfato y polimerizada en la forma de
almacenamiento Glicógeno.

Fosfofructoquinasa es una enzima quinasa que cataliza la fosforilación de la Fructosa 6-

fosfato. Existen dos tipos:

 Fosfofructoquinasa-1: convierte a fructosa-1,6-bisfosfato

 Fosfofructoquinasa 2: convierte a fructosa-2,6-bisfosfato

PIRUVATO QUINASA

La piruvato quinasa (PYK) es la enzima que cataliza el último paso de la ruta glucolítica, que
implica la transferencia irreversible del grupo fosfato de una molécula de fosfoenolpiruvato (PEP)
hacia una molécula de ADP, lo que resulta en la síntesis de una molécula de ATP y otra de ácido
pirúvico o piruvato. El piruvato así producido posteriormente participa en diversas rutas catabólicas
y anabólicas (biosintéticas): puede ser descarboxilado para producir acetil-CoA, carboxilado para
producir oxalacetato, transaminado para producir alanina, oxidado para producir ácido láctico o
puede ser dirigido hacia la gluconeogénesis para la síntesis de glucosa.
Puesto que participa en la glucólisis, esta enzima es de suma importancia para el metabolismo de
carbohidratos de muchos organismos, unicelulares y multicelulares, que emplean esta como la
principal ruta catabólica para la obtención de energía.

En los mamíferos se han descrito cuatro isoformas de la enzima piruvato quinasa:

– PKM1, típica en los músculos

– PKM2, únicamente en los fetos (ambas productos del procesamiento alternativo del
mismo ARN mensajero)

– PKL, presente en el hígado y

– PKR, presente en los eritrocitos (ambas codificadas por el mismo gen, PKLR, pero
transcritas por promotores diferentes).

como ya se comentó, la piruvato quinasa cataliza el último paso de la ruta glucolítica, es decir, la
transferencia de un grupo fosfato desde el fosfoenolpiruvato (PEP) hacia una molécula de ADP para
producir un ATP y una molécula de piruvato o ácido pirúvico.

GLUTAMATO DESHIDROGENASA: esencialmente juega un papel catabólico

("descomposición de metabolitos") al catalizar la excreción de nitrógeno del organismo a través de
la liberación de amoníaco del glutamato.

Enzima que cataliza la conversión de L-glutamato y agua en 2-oxoglutarato y NH3 en presencia de

NAD+. EC 1.4.1.2.

Se encuentra en el hígado y en el riñón

deshidrogenasa cataliza la reacción de oxidación del glutamato a 2-oxoglutarato desprendiéndose a
moníaco.

ENZIMA MITOCONDRIAL

CITRATO SINTASA

La enzima citrato sintasa cataliza el primer paso en un proceso metabólico celular llamado ciclo del
ácido cítrico. Este proceso ocurre en la mayoría de las células animales, vegetales y bacterianas,
produciendo energía celular para la vida, en forma de una molécula llamada ATP. El primer paso de
esta reacción en cadena utiliza los productos del metabolismo del azúcar para producir una
sustancia llamada citrato, que luego se procesa para producir energía. Al igual que muchas enzimas,
la citrato sintasa primero debe unirse a una molécula específica, su sustrato, antes de volverse
químicamente activa.

La citrato sintasa se produce en casi todos los tipos de células. Es el catalizador que inicia el primer
paso de la reacción metabólica básica conocida como ciclo del ácido cítrico o ciclo de Krebs, que
ocurre en todos los organismos que requieren oxígeno para el metabolismo. El ciclo del ácido
cítrico produce ATP, una molécula utilizada para alimentar los procesos básicos de las células
vivas, como la respiración y la reproducción. La citrato sintasa es la primera enzima en la larga
cadena de catalizadores para el ciclo de Krebs, y la cantidad producida regula la velocidad a la que
puede continuar todo el ciclo.

Como todas las enzimas, la citrato sintasa tiene una estructura proteica específica que le permite
catalizar reacciones. Existe en el cuerpo en dos estados separados según su conformación o forma:
una variedad activa e inactiva. Durante la glucólisis, la glucosa de azúcar, derivada de los
alimentos, se ha metabolizado en varios productos químicos, incluidas dos moléculas de acetato que
ayudan a iniciar el ciclo de Krebs. Cuando está unida por una molécula de oxaloacetato, la citrato
sintasa cambia su conformación y abre una región en su superficie a la que se une el acetil-CoA.

El mecanismo de la citrato sintasa requiere activación, que ocurre cuando se une a un compuesto
llamado sustrato, en este caso oxaloacetato, en un proceso llamado ajuste inducido. La
conformación inactiva de la citrato sintasa se conoce como su forma abierta. Al igual que otras
proteínas, esta enzima está compuesta de muchas moléculas de aminoácidos. Cuando se une al
oxaloacetato, la forma cambia a medida que ciertos aminoácidos están unidos, cerrándose y
formando una especie de círculo alrededor del sustrato. Esta forma cerrada es la forma de activación
que permite que continúe el ciclo del ácido cítrico.

Una vez que la enzima se ha unido al acetil-CoA, une una porción de las moléculas de acetilo al
oxaloacetato, mientras que al mismo tiempo elimina químicamente la sección de CoA. La parte
transferida, una molécula de acetato con dos carbonos, se une al oxaloacetato, sintetizando un
nuevo compuesto de seis carbonos llamado citrato. Esta reacción permite que los átomos de
carbono en los compuestos se muevan más abajo en el ciclo del ácido cítrico en una molécula
fácilmente transportable, donde tomarán parte en una serie de transformaciones metabólicas por las
cuales la célula genera más ATP.

ISOCITRATO DESHIDROGENASA

La enzima Isocitrato deshidrogenasa (IDH) es una enzima importante del metabolismo de los
carbohidratos participante en el ciclo de Krebs que cataliza la descarboxilación oxidativa del
isocitrato para formar 2-oxoglutarato 

Proenzimas o zimógenos= es una proteína que todavía no es enzima pero esta encaminada a
convertirse en enzima. Si las enzimas se sintetizasen directamente en formas activa se destruiría la
propia célula que la produce.
Isoenzimas: enzimas que tienen la misma función pero estructuralmente son distintas, es decir
actúan sobre el mismo sustrato pero tienen diferente forma.
Hexoquinasa y glucoquinasa
Que enzima produce estas patologías
Galactosemia
Es una afección en la cual el cuerpo no puede utilizar (metabolizar) el azúcar simple galactosa
La galactosemia es un trastorno hereditario. Esto quiere decir que se transmite de padres a hijos. Si
ambos padres portan una copia defectuosa del gen que causa esta enfermedad, cada uno de sus hijos
tiene un 25% (1 en 4) de probabilidades de resultar afectado por ella.
Existen 3 formas de la enfermedad:
 Deficiencia de galactosa-1-fosfatouridil transferasa (GALT): esta es la galactosemia clásica,
la forma más común y la más grave
 Deficiencia de galactosa cinasa (GALK)
 Deficiencia de galactosa-6-fosfato epimerasa (GALE)
Si a un bebé con galactosemia se le da leche, los derivados de la galactosa se acumulan en el
organismo del bebé. Estas sustancias dañan el hígado, el cerebro, los riñones y los ojos.
Ictericiaa y cataratas

Fucosidosis
Las mutaciones en el gen FUCA1 causan fucosidosis. El gen FUCA1 proporciona instrucciones
para producir una enzima llamada alfa-L-fucosidasa. Esta enzima desempeña un papel en la
descomposición de complejos de moléculas de azúcar (oligosacáridos) unidas a ciertas proteínas
(glicoproteínas) y grasas (glicolípidos). La alfa-L-fucosidasa es responsable de cortar (escindir) una
molécula de azúcar llamada fucosa hacia el final del proceso de descomposición.
reducen o eliminan severamente la actividad de la enzima alfa-L-fucosidasa. La falta de actividad
enzimática resulta en una descomposición incompleta de glicolípidos y glicoproteínas. Estos
compuestos parcialmente descompuestos se acumulan gradualmente dentro de varias células y
tejidos en todo el cuerpo y hacen que las células funcionen mal. Las células cerebrales son
particularmente sensibles a la acumulación de glicolípidos y glicoproteínas, lo que puede provocar
la muerte celular. Se cree que la pérdida de células cerebrales causa los síntomas neurológicos de la
fucosidosis. La acumulación de glicolípidos y glicoproteínas también ocurre en otros órganos como
el hígado, el bazo, la piel, el corazón, el páncreas y los riñones, lo que contribuye a los síntomas
adicionales de la fucosidosis.
Fabry
forma parte de un grupo de dolencias conocido como trastornos de almacenamiento lisosómico
(TAL).
Estas alteraciones causan reducción en la producción de una enzima llamada alfagalactosidasa A.
Como resultado, una sustancia grasa (un lípido llamado globotriaosilceramida), que de otro modo
sería descompuesta por esta enzima, se acumula en los lisosomas de las células. Con el tiempo esta
acumulación causa daño a las células, los tejidos y las paredes de los vasos sanguíneos, provocando
la aparición de los síntomas de la enfermedad. Si se deja sin tratar, los órganos vitales como los
riñones, el corazón y el cerebro con el tiempo comienzan a deteriorarse y pueden surgir
complicaciones graves, a veces potencialmente mortales.
Dolor y malestar en manos y pies, manchas rrojas o moradas con relieve, fatiga, calambres
musculares, dolor de cabeza, etc.
Clásico:
Inicio tardío:
Gaucher
Es un trastorno genético poco común en el cual una persona carece de una enzima llamada
glucocerebrosidasa (GBA).

La enfermedad de Gaucher es poco común en la población general. Las personas con

ascendencia judía oriunda de Europa Central y Oriental (asquenazíes) son más susceptibles a
presentarla.

La falta de la GBA hace que se acumulen sustancias dañinas en el hígado, el bazo, los
huesos y la médula ósea. Estas sustancias impiden que células y órganos funcionen
apropiadamente.

Porfiria
Las porfirias son un grupo de trastornos genéticos causados por problemas con la forma en que el
cuerpo produce una sustancia llamada hemo. El hemo se encuentra en todo el cuerpo, especialmente
en la sangre y en la médula ósea, donde transporta oxígeno.
El cuerpo produce hemoglobina mediante un proceso complejo. En él, intervienen varios pasos
entre los cuales, está la producción de porfirinas. Los pacientes que tienen este trastorno, padecen
de una deficiencia en algunas de las enzimas implicadas en este proceso. Esto provoca una
acumulación de cantidades anormales de porfirina en el cuerpo. la más común es la porfiria cutánea
(PCT).
Entre dichos factores, se cuenta el alcohol, las hormonas como los estrógenos, etc.
Acido aminolevulinico sintasa
Falta de alguna de las enzimas implicadas en la síntesis del grupo hemo, esta es la sustancia que
permite que los glóbulos rojos transporten oxígeno.
Fenilcetonuria
La fenilcetonuria es una enfermedad genética y hereditaria en la que, debido a la ausencia de la
enzima degradadora de la fenilalanina, este aminoácido se acumula peligrosamente en el cuerpo
(sangre y cerebro). Pero para obtener estas proteínas, la fenilalanina obtenida a través del consumo
de alimentos proteicos debe procesarse. Y aquí entra en juego la fenilalanina hidroxilasa, una
enzima que actúa a nivel de hígado y que se encarga de degradar la fenilalanina y convertirla
en tirosina, la cual sigue la ruta de síntesis de proteínas.
dando lugar así a una alteración metabólica congénita en la que el aminoácido fenilalanina, al no
poder degradarse en tirosina y continuar la ruta del metabolismo proteico, se acumula
inevitablemente en el cuerpo. Esta acumulación, además de hacer que la persona sea de piel muy
clara y ojos azules (luego veremos por qué), provoca daños en todo el cuerpo, incluidos fenómenos
de discapacidad intelectual y trastornos psicológicos debido al efecto tóxico que tiene la
fenilalanina acumulada (e imposible de procesar y de eliminar del organismo) en el cerebro.
Nomenclatura de las enzimas
Existe un código numérico encabezado por las letras EC (enzyme commission).
La nomenclatura se divide en 6 grupos de acuerdo con el tipo de reacción en la que participan
Oxidorreductasa: van a catalizar reacciones de oxido reducción, oxidación de un sustrato con la
reducción simultanea de otro. También puedes oxidar a través del oxígeno.
Transferasas: transfieren un grupo (diferente al hidrogeno) de un sustrato a otro.
Hidrolisis: hidroliza esteres, éteres, enlaces peptídicos, enlaces glucosídicos, adicionando agua para
romper los enlaces.
Liasas: remueve grupos de sustratos o rompe enlaces por mecanismos diferentes a la hidrolisis.
Isomerasas: van a realizar procesos de isomerización, producen isómeros ópticos.
Ligasas: unir sustratos, biosíntesis, generalmente con la hidrolisis simultanea de ATP
Sintetasas son ATP dependientes
Sintasas
Estas corresponden las primer número después del EC.

CINETICA ENZIMATICA
CINETICA=movimiento de las partículas.
K1= es sinónimo del complejo enzima sustrato, es el proceso mediante el cual la enzima se une al
sustrato para generar enzima sustrato
k-1= disociación del complejo enzima más sustrato, y no se dio porque no hubo suficiente energía
para completar el proceso
k2= cuando se genera enzima producto, con la misma enzima ese proceso es irreversible.
Km= es la mitad de la velocidad máxima, explica la mitad de la velocidad máxima.
V Max= cantidad de producto en un tiempo determinado
Es directamente proporcional hasta un punto, el cual depende de la concentración de enzimas
Lineweaver-burk
Doble reciproco, invirtieron la ecuación y les dio una recta
Mañana inhibición enzimática y comenzamos con vitaminas

Efectos de los inhibidores sobre la actividad enzimática

Tenemos inhibidores reversibles y no reversibles
Los reversibles son los que si se quitan la enzima vuelve a funcionar
Competitivos: es donde el inhibidor compite por el sitio activo de la enzima, si el inhibidor llega
primero, la enzima se bloquea y no hay reacción.
En el modelo de Lineweaver-burk, la velocidad se mantiene constante pero cambia el km
No competitivos: el inhibidor se une al sitio alostérico para detener la reacción, pero el sustrato a la
vez puede unirse al sitio activo.
Lineweaver-burk, la km es constante pero varia la velocidad
Inhibición acompetitiva o mixta: aquí el inhibidor se une cuando esta el complejo enzima-sustrato
en las otras se une cuando la enzima esta sola. Se puede unir a cualquier parte del
Lineweaver-burk, cambia todo, km y velocidad máxima.
Por otro lados los inhibidores irreversibles, cambian la forma de la enzima y pierde su función.
Los inhibidores suicidas, cambian la forma de la enzima y cambia el inhibidor se destruye y es
toxico para nosotros.

Vitaminas
Micronutrientes son las vitaminas y los minerales.
Las vitaminas son compuestos orgánicos porque están formadas por carbón, pero estas no aportan
energía pero ayudan en procesos metabólicos para obtener energía.
La mayoría en especial las del complejo b son coenzimas, aquello para activar la enzima.
Deben ser obtenidas de la alimentación ya que el cuerpo no puede sintetizarlas todas
Se dividen en dos grupos de acuerdo con su estructura o función. En liposolubles (dentro de la
célula), hidrosolubles (fuera de la célula).
Liposoluble: DEKA
Si se acumulan puedes ser toxicas (hipervitaminosis) ya que ellas se pueden guardar en el tejido
adiposo.

Vitamina D (calciferol o antirraquítica):

ayuda a la absorción de calcio y las proteínas, esteroide porque es derivada del colesterol y es
hormona o puede actuar como hormona.
De las plantas: ergocalciferol D2
De los animales: colecalciferol D3
Ambas hacen lo mismo.
El sol nos ayuda a activar esta vitamina
SINTESIS
La síntesis inicia con el acetil-coa
La 7-dehidrocolesterol la tenemos en la piel, por medio los rayos uv llegan a esa estructura y la
rompen y la dividen en colesterol y en colecalciferol
Colecalciferol no esta activa, no va a cumplir con su función, toca activarla
Colecalciferol va a viajar de la piel al hígado allí va a sufrir una hidroxilación, es decir se le va a
unir un OH aquí cambia de nombre a “25 OH-colecalciferol” pero todavía no está activa.
De ahí viaja al riñón, donde sufre otra hidroxilación y se pega otro oh y se pasa a llamar 1,25 diOH
colecalciferol y ya aquí esta activa y se conoce como calcitriol ya aquí puede cumplir su función
(esta relacionada con la regulación de calcio)
La leche contiene D2 ya que es más barato producir plantas.
La función principal es regular los niveles de calcio en plasma, si hay bajos niveles se activa
MECANISMO DE ACCION:
Calcitriol, viaja y llega a las células del sistema óseo, llegan a los osteoblastos (se encargan de
poner calcio al hueso) (celular del sistema)
Llega si encuentra con su receptor VDR-RXR(proteicos) y la célula se convierte en preosteoclasto
gracias a los factores de maduración celular, para terminar en osteoclasto los cuales también se
madura gracias a los factores de maduración celular. Los osteoclastos le quitan calcio al hueso para
poder darle la forma, ese calcio que remueven los osteoclastos se va a la sangre y asi la vitamina D
cumple su función.
El calcitriol también puede cumplir otra función como la reabsorción, llega a las células del
intestino (enterocitos) ya que en ellas también esta el receptor, lo que va a hacer allí es activar los
enterocitos para que las células reabsorban el calcio.
Con la insuficiencia renal se fracturan los huesos con facilidad porque hay un desequilibrio entre el
fosforo y el calcio y disminuye los niveles de vitamina D. además porque el riñón no tendría la
capacidad de activar la vitamina D, AL PACIENTE SE LE FORMULARIA CALCITRIOL.
SI YO ME AGREGO BLOQUEADOR, QUE DEBE PASAR CON LA ACTIVACION DE LA
VITAMINA D,
LO QUE PASA ES QUE LOS BLOQUEADORES SOLARES BLOQUEAN LOS QUE SON
MALOS, Y LOS OTROS TIPOS SON LOS QUE AYUDAN ACTIVAR LA VITAMINA D.

Vitamina E (Tocoferol o restauradora de la fertilidad)

Una de las principales antioxidantes natural, captura los radicales libres
No se conoce patología asociada a la vitamina E
Vitamina k (antihemorrágica o filoquinona)
Presente en proceso de coagulación, participa en reacciones metabólicas, se encuentra en bacterias,
vegetales, pescado.
Filoquinona vegetales, menaquinona animal. Coenzima de la glutamato carboxilasa.

Vitamina A (retinol o antixeroftálmica)

Provitamina A (betacarotenos), estos son precursores de la vitamina A, presente en procesos
antioxidantes y respuestas inmunológicas. Y tienen un rol en la oscuridad, ayuda a mejorar la visión
en la oscuridad.
En retina hay conos y bastones, los conos cuando hay buena iluminación, los bastones cuando hay
poca iluminación.
El retinol se almacena en los bastones, el retinol se une a una proteína que se llama opsina para
activarse, la vitamina A activa se llama rodopsina y esa es la que nos ayuda a ver en la oscuridad
La podemos encontrar en el hígado, zanahoria, mantequilla.
Hidrosolubles: Complejo B y el Acido ascórbico(C)
Se metabolizan y se eliminan por el riñón.

En que consiste la queratomalacia

Es un trastorno ocular que resulta de la deficiencia de vitamina A (Retinol).
La vitamina A es necesaria para mantener epitelios especializados (como en la córnea y la
conjuntiva). La falta de esta provoca cambios atróficos en la superficie de la mucosa normal, con
pérdida de células caliciformes y remplazo del epitelio escamoso estratificado queratinizado
inapropiado. Además las sustancias propias de la cornea se descomponen y se licua, y esto es lo que
produce queratomalacia.
La córnea resultante se vuelve opaca, que es una de las razones de ceguera mas comunes en todo el
mundo.
En si la queratomalacia es una afección ocular en la cual la córnea, se enturbia y se ablanda. Esta
enfermedad a menudo comienza como xeroftalmia (sequedad severa de la córnea y la conjuntiva
(membrana delgada mucosa que recubre el interior del parpado y cubre la parte frontal del glóbulo
ocular)). Cuando la conjuntiva se seca, se engrosa, se arruga y se vuelve turbia, mientras que la
córnea se ablanda.
Si no se trata puede generar infección, ruptura y cambios en los tejidos que pueden provocar
ceguera.

¿Qué relación hay entre la beta lactamasa y la penicilina?

La beta-lactamasa es una enzima (EC 3.5.2.6), producida por algunas bacterias y es responsable de
la resistencia de estas ante la acción de antibióticos betalactámicos como las penicilinas, las
cefalosporinas, monobactamicos y carbapenémicos.
Penicilina es un antibiótico obtenido del hongo Penicillium notatum, se emplea para combatir
enfermedades causadas por ciertos microorganismos. Pertenece a la familia de los betalactámicos.
Mediante la hidrolisis, la enzima lactamasa rompe el anillo beta-lactam abierto, desactivando las
propiedades antibacterianas de la molécula.
Las bacterias que usan este tercer mecanismo secretan enzimas que descomponen la penicilina para
que sea ineficaz. Las bacterias que pueden destruir la penicilina lo hacen secretando enzimas
llamadas beta-lactamasa. Estas enzimas cortan el anillo beta-lactámicos de la penicilina para que el
fármaco se vuelva inactivo.
Modo de acción Los antibióticos beta-lactámicos son bactericidas y actúan inhibiendo la síntesis de
la capa de peptidoglicano de las paredes celulares bacterianas. La capa de peptidoglicano es
importante para la integridad estructural de la pared celular, especialmente en organismos Gram
positivos, siendo el componente externo y primario de la pared.
Las penicilinas se unen e inactivan a las PBP (Proteína de unión a penicilina), lo que resulta en el
debilitamiento de la pared celular bacteriana y la lisis. Inhibidores de la beta-lactamasa: actúa
mediante la unión irreversible a la enzima beta-lactamasa, evitando la hidrólisis del anillo beta-
lactam de la penicilina. Las alteraciones de las PBP pueden conducir a la resistencia a los
antibióticos β-lactámicos.