UNIVERSIDAD TECNICA DE MANABI

FACULTAD DE CIENCIAS VETERINARIAS

CARRERA DE MEDICINA VETERINARIA

BIOQUIMICA II

Paralelo:

INTEGRANTES:

Quiroz Rodriguez Javier Alexxander

Ponce Tubay Milene Valentina

Ozaeta Quiroz Ivanna Nicole

Bazurto Franco Branni Harold

Rodriguez Cedeño Steeven Sleyter

Montesdeoca Zambrano Jose Luis

DOCENTE:

Dra. Patricia Zambrano

PERIODO:

Mayo 2022 – septiembre 2022

Lodana- Santa Ana- Manabí

METABOLISMO DE PROTEINAS Y AMINOACIDOS

Digestión y absorción de proteínas

“Las proteínas son moléculas de gran tamaño formadas por una larga

cadena lineal de sus elementos constitutivos propios, los aminoácidos (aa).

Éstos se encuentran formados de un grupo amino (NH2 ) y un grupo carboxilo

(COOH), enlazados al mismo carbono de la molécula. Los aminoácidos se

encuentran unidos por un enlace peptídico” (González-Torres, 2007)

La digestión de las proteínas empieza en el estómago con la pepsina gástrica,

producida en las células. “La mayor parte de la digestión de las proteínas

ocurre en duodeno y yeyuno dónde actúan las proteasas pancreáticas.”

(Gallardo**, 2007)

Hay dos clases primordiales de enzimas digestivas proteolíticas (proteasas),

con diferentes especificidades para los aminoácidos que conforman el enlace

peptídico que se va a hidrolizar. Las endopeptidasas hidrolizan enlaces

peptídicos entre aminoácidos específicos en toda la molécula; son las primeras

enzimas en actuar y otorgan un número más grande de fragmentos de menor

tamaño. La pepsina en el jugo gástrico cataliza la hidrólisis de enlaces

peptídicos adyacentes a aminoácidos con cadenas laterales grandes. El

páncreas secreta tripsina, quimotripsina y elastasa hacia el intestino delgado.

La tripsina cataliza la hidrólisis de ésteres lisina y arginina; la quimotripsina, la

de ésteres de aminoácidos aromáticos, y la elastasa, la de ésteres de

aminoácidos alifáticos neutros pequeños. Las exopeptidasas catalizan la

hidrólisis de enlaces peptídicos, uno a la vez, a partir de los extremos de

péptidos. Las carboxipeptidasas, secretadas en el jugo pancreático, liberan

aminoácidos a partir del carboxilo terminal independiente; las aminopeptidasas,

secretadas por las células de la mucosa intestinal, liberan aminoácidos a partir

del amino terminal. Las dipeptidasas y tripeptidasas en el borde en cepillo de

las células de la mucosa intestinal catalizan la hidrólisis de dipéptidos y

tripéptidos, que no son sustratos para aminopeptidasas ni carboxipeptidasas.

Las proteasas se secretan como zimógenos inactivos; el sitio activo de la

enzima está enmascarado por una pequeña región de la cadena peptídica que

se elimina mediante hidrólisis de un enlace peptídico específico. El

pepsinógeno se activa hacia pepsina por el ácido gástrico y por pepsina

activada. En el intestino delgado, el tripsinógeno, el precursor de la tripsina, se

activa mediante la enteropeptidasa, que es secretada por las células epiteliales

del duodeno; la tripsina a continuación puede activar al quimotripsinógeno

hacia quimotripsina, la proelastasa hacia elastasa, la procarboxipeptidasa hacia

carboxipeptidasa, y la proaminopeptidasa hacia aminopeptidasa.

La transaminacion

La transaminación es un tipo de reacción química que funciona en la

“redistribución” de los grupos amino entre aminoácidos, puesto que envuelve

procesos reversibles de aminación (adición de un grupo amino) y desaminación

(eliminación de un grupo amino), que son catalizados por enzimas específicas

conocidas como transaminasas o aminotransferasas.

La reacción general de transaminación implica el intercambio entre un

aminoácido y un α-cetoácido cualquiera, donde el intercambio de un grupo

amino rinde la versión cetoácida del primer aminoácido sustrato y la versión

aminoacídica del primer α-cetoácido sustrato.

El grupo amino que es intercambiado usualmente es el amino “alfa”, es

decir, aquel que participa en la formación de los enlaces peptídicos y que

define la estructura de los aminoácidos, aunque también pueden ocurrir

reacciones que involucran otros grupos amino presentes en posiciones

diferentes.

La desaminacion oxidativa

La desaminación oxidativa es una reacción química que se caracteriza por

la ruptura de un grupo amino. Esta reacción es clave a nivel biológico en la

degradación de los aminoácidos. El ácido glutámico es desaminado

oxidativamente en la mitocondria por la glutamato deshidrogenasa, la única

enzima conocida que, al menos en algunos organismos, puede trabajar tanto

con NAD⁺ o NADP⁺ como coenzima redox. Se piensa que la oxidación ocurre

con la transferencia de un ion hidruro del carbono a del glutamato al NAD+

formando α-iminoglutarato el cual es hidrolizado a α-cetoglutarato y amonio.

Vías de oxidación de los esqueletos carbonados de los aminoácidos

Las reacciones de transaminación se puede ver que los aminoácidos, al

perder su grupo amino se transforman en un cetoácido, que corresponde a los

átomos que formaban la estructura del aminoácido. Cada uno de los 20

aminoácidos produce un cetoácido diferente, el cual tiene una vía catabólica

que lo convierte en algún intermediario de la glucólisis, el ciclo de Krebs o la β -

oxidación, con lo que puede ingresar a las vías catabólicas centrales para ser

convertido en CO2 y H2O, o bien en carbohidratos o lípido.

Tipos de aminoácidos según el destino del esqueleto carbonado:

Cetogénicos: aquellos que originan compuestos orgánicos con grupo

cetona.

Glucogénicos: aquellos que producen intermediarios del ciclo de Krebs por

tanto pueden generar glucosa.

Mixtos: generan tantos compuestos Cetogénicos como Glucogénico.

En el siguiente grafico podemos observar a los aminoácidos con el destino de

esqueleto carbonado (Irma, 2003).

Ciclo de urea

El catabolismo de los aminoácidos da lugar a la liberación de nitrógeno en

forma de amonio. Este exceso de nitrógeno es transportado al hígado y a los

riñones y eliminado del organismo en forma de urea a través de la orina. El

ciclo de la urea (o ciclo de la ornitina) ocurre principalmente en el hígado y

comprende la síntesis de urea a partir de amonio, CO2, aspartato y

bicarbonato. El ciclo implica 1 reacción de alimentación para incorporar el

amonio y 4 reacciones en el ciclo. Previene los niveles de hiperamonemia

citotóxica.

Los rumiantes absorben el N principalmente como amonio por la pared

ruminal y aminoácidos y péptidos a nivel duodenal Por su parte aseguran que

en vacas lactantes de alta producción que pastorean pasturas frescas con alto

contenido de proteína degradable y nitrógeno no proteico, a menudo presentan

una tasa muy alta de transformación del amonio ruminal en urea. El amonio es

un compuesto neurotóxico observándose un marcado daño cerebral en

aquellos casos en los que los procesos de eliminación fallan El hígado remueve

y detoxifica el amonio absorbido desde el tracto digestivo, transformándolo

principalmente en urea la cual posteriormente es reciclada por saliva o pared

ruminal, o eliminada por

orina y leche
BIOSITENSIS DE LOS AMINOACIDOS Y DERIVADOS.

La síntesis de aminoácidos se desarrolla a un ritmo variable, dependiendo

de las necesidades que existan en la célula respecto a cada aminoácido

particular. Las rutas metabólicas son muy variadas; en el caso de los

mamíferos existen vías anabólicas para unos once aminoácidos, denominados

no esenciales. La mayor parte de los aminoácidos no esenciales se sintetizan a

través de vías metabólicas muy simples con una secuencia de unas pocas

reacciones. Los sustratos iniciales son metabolitos intermediarios del ciclo del

ácido cítrico, de la glucólisis o de la ruta de las pentosas-fosfato. Estas

moléculas aportan el esqueleto carbonado e incorporan el nitrógeno orgánico,

fundamentalmente, del glutamato o de la glutamina. Existe un grupo de nueve

aminoácidos, denominados esenciales, que deben ser ingeridos con la dieta,

ya que o bien no pueden sintetizarse, o el ritmo de síntesis no cubre las

necesidades del organismo en una situación concreta. En el caso del

aminoácido arginina, la cantidad necesaria para el adulto se obtiene a través

del ciclo de la urea, pero durante la infancia, cuando se está desarrollando el

crecimiento y la síntesis proteica se realiza a mayor escala, la producción del

ciclo de la urea no es suficiente y se ha de incorporar en la dieta. El mismo

caso ocurre también con otro aminoácido como la histidina. Aparte de éstos, el

resto se puede formar cuando la cantidad de los mismos, bien procedente de la

degradación proteica o bien de la dieta, no es suficiente para permitir el

proceso de recambio proteico. (Carbonero Zalduegui, 1976)

Rutas anabólicas de los aminoácidos

Las rutas biosintéticas son muy variadas, algunas requieren una única

reacción y otras son de una gran complejidad. Los aminoácidos no esenciales

tienen vías biosintéticas relativamente simples, mientras que las rutas sintéticas

de los esenciales son bastante complejas.

DIVISION

AMINOACIDOS ESENCIALES

 No los puede producir el cuerpo

 En consecuencia, deben provenir de los alimentos Son:

 Histidina.

 Isoleucina.

 Leucina.

 Lisina ayuda al cuerpo a absorber el calcio.

 Metionina.

 Fenilalanina.

 Treonina para el desempeño del sistema hepático.

 Triptófano.

 Valina.
AMINOACIDOS NO ESENCIALES

• Significa que nuestro cuerpo produce un aminoácido aun cuando lo

obtenemos de los alimentos

 Arginina.

 Serina.

 Alanina.

 Tirosina.

 Cistina.

 Glicina.

 Asparagina.

 Prolina o prolalina es uno de los aminoácidos que forman las proteínas

de los seres vivos.

 Glutamina.

 Cisteína.

Moléculas derivadas de los aminoácidos

Los aminoácidos además de edificar proteínas es el precursor de moléculas

importantes para el organismo como:

 La porfina que se forman a partir de la glicilina que es la base estructural del

grupo hemo de la hemoglobina, la mioglobina la cual se encarga de transportar

el oxígeno.

A partir de la glicina y arginina se sintetiza fosfocreatina la cual sirve como

almacenamiento de energía en los músculos debido a que renueva el ATP que

se desfosforila.

La histamina se da mediante la histidina la cual se ve implicada en la

inflamación, vasoconstricción y movilización de células.

La tirosina es el precursor de la melanina, las catecolaminas y las hormonas

de los tiroides.

La catecolamina es un grupo de compuestos parecido a la dopamina,

neutrasmisor cerebral entrelazados con funciones motrices.

Las hormonas tiroxina y triyodotironina controlan el metabolismo de

carbohidratos, lípidos y aminoácidos.

La serotonina y melatonina se forman a partir de triptófano, serotonina es un

neutrotrasmisor que evade el sueño y controla el apetito, la melatonina también

se ve involucrada a regular el sueño también controla ciclos reproductivos

Bibliografías

Voet D., Voet G.J. Biochemistry. 2th Edición. John Wilwy & Sons, INC. E.U.

1995.

http://degradome.uniovi.es/metabolismo/tema7.pdf

Carbonero Zalduegui, Pilar (1976). Metabolismo de aminoácidos. E.T.S.I.

Agrónomos, Madrid. ISBN 8474010063.

https://www.lecturio.com/es/concepts/ciclo-de-la-urea/

https://www.produccion-

animal.com.ar/informacion_tecnica/suplementacion_proteica_y_con_nitrogeno_

no_proteico/77-ciclo_urea_relacion_metabolismo_energetico_proteico.pdf

Irma, G. (2003). Guía de estudio para facilitar el aprendizaje del

metabolismo de los aminoácidos a los estudiantes de la licenciatura en

biología. repositorio.cucba.udg.mx.

Gallardo**, P. P. (2007). Evaluación de la absorción y metabolismo

intestinal.

González-Torres, L., Téllez-Valencia, A., Sampedro, J. G., & Nájera, H.

(2007). Las proteínas en la nutrición. Revista salud pública y

nutrición, 8(2), 1-7.

 - Link de presentación

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