Los ácidos no estándar también
Los aminoácidos tienen importantes funciones como :
tienen Funciones
¿Qué es un Carboxiglutamato que se
características
participan en funciones encuentra en la proteína
estructurales aminoácido?
celulares tan diversas protombina que interviene
comunes, pero
es una molécula orgánica como la transmisión en la coagulación de la
Difieren entre ellos
con un grupo amino en nerviosa y la biosíntesis sangre.
en sus cadenas
uno de los extremos de la de porfirinas, purinas, Ornitina y citrulina , no
laterales o grupos
molécula y un grupo pirimidinas y urea. forman parte de las
R.
carboxilo en el otro proteínas, son intermediarios
extremo. clave en la biosíntesis de la
arginina y en ciclo de la urea
Aminoácidos
El sistema de
aminoácidos se
especifican mediante el
sistema D,L, basado en la
configuración del azúcar
de 3 carbonos
gliceraldehido. Ácido-básicas.
Los polares sin carga: son
más solubles en agua, Se refiere al
Clasificación: debido a sus grupos comportamiento de
funcionales. cualquier aminoácido
Basándose según su grupo R (serina,treonina,cisteina,a cuando se ioniza. Cualquier
Apolares alifáticos: apolares sparagina y glutamina. aminoácido puede
Casi todos los compuestos Los cargados comportarse como ácido y
e hidrofóbicos (alanina,
biológicos con un centro positivamente(básicos): como base, por lo que se
valina. leucina. glicina.
quiral presentan naturaleza son los mas denominan sustancias
metionina, prolina
en una de sus formas hidrofílicos(lisina, arginina anfóteras.
estereoisomeras , sea la D o Aromáticos: son apolares y
el grupo hidroxilo de la y histidina)
L. los residuos de
tirosina puede formar Cargados negaticamente
aminoácidos de las
puentes de (acidos): aspartato y el
proteínas son L-
hidrogeno(fenilalanina, glutamano.
estereoisómeros. Los D-
aminoácidos se encontró en tirosina y el triptófano.)
pocos péptidos.
Los enlaces peptídicos son
extremadamente estables
Los péptidos son un tipo de moléculas formadas por
la unión de varios aminoácidos mediante enlaces
peptídicos. Este enlace se forma por la eliminación de
La reacción química en que se
los elementos agua (deshidratación) del grupo α-
forma un enlace peptídico se
carboxilo de un aminoácido y el grupo α-amino de
otro. llama condensación, y su
descomposición en aminoácidos
es la hidrólisis.
Algunas proteínas están compuestas por
varias cadenas polipeptídicas asociados de
forma no covalente que reciben el
nombre de subunidades
Los péptidos y polipéptidos biológicamente activos se
Péptidos presentan en una gran variedad de composición y
tamaño
Las cadenas polipeptídicas pueden ser
idénticas.
Si como mínimo dos son idénticas se denomina
proteína oligomerica y si las subunidades son
idénticas se denomina protomeros.
Las proteínas simples generan tan solo
aminoácidos después de la hidrolisis; las
conjugadas contienen algún otro componente
adicional, como por ejemplo un metal o un grupo
prostético orgánico.
¿Qué son las
proteínas?
función enzimática
función hormonal Las proteínas son
función de polímeros formadas por
reconocimiento de aminoácidos que están
señales unidos por un tipo de
función de transporte enlaces conocidos como
función estructural enlaces peptídicos.
función de defensa
Las proteínas se pueden separar y
función de movimiento
purificar
función de reserva
transducción de El primer paso para la
señales purificación es la ruptura de
función reguladora estas células en una solución
Funciones: denominada Extracto crudo.
las proteínas asumen
Proteínas La diálisis es el procedimiento
que separa las proteínas de
funciones muy los solutos.
variadas gracias a su Cromatografía de columna
gran heterogeneidad Cromatografía de intercambio
estructural. ionico
Cromatografía de intercambio
catiónico
Estructura de las proteínas: Cromatografía HPLC
Electroforesis
Primarias: secuencia de aminoácidos
a lo largo de la cadena que esta
determinada genéticamente.
Secundarias: disposiciones muy
estables
Terciarias: describe todos los
aspectos del plegamiento
tridimensional de un polipéptido
Cuaternarias: disposición en el
espacio
