Laboratorio 5 Proteinas y Enzimas

Manual de Laboratorio de Biología Ambiental para alumnos de Ing.
Ambiental - UNSA
Dr. Armando Arenazas Rodríguez; Dr. E. Walter Colque Rondón; MSc. Daniel Luque Z.
2022
UNIVERSIDAD NACIONAL DE SAN AGUSTÍN

FACULTAD
DE INGENIERÍA DE PROCESOS ESCUELA DE
INGENIERÍA AMBIENTAL
ASIGNATURA:
LABORATORIO DE BIOLOGÍA AMBIENTAL
DOCENTE:
CHANCAYAURI VACA, CARMEN ROSA
GRUPO:
‟B”
PRESENTADO POR:
HUAYTA HUAMAN, YULIZA NELIDA
AREQUIPA – PERÚ
2022
Manual de Laboratorio de Biología Ambiental para alumnos de Ing. Ambiental - UNSA
2022
SESION 05
IDENTIFICACIÓN PROTEÍNAS Y
ENZIMAS
Son las moléculas fundamentales en la organización celular, no solo por su
abundancia, pues constituyen casi la mitad del peso seco de la célula, sino
también por la enorme variedad de funciones que desempeñan. En cuanto a su
composición química, las proteínas son biopolímeros, es decir, macromoléculas
de elevado peso molecular formadas por veinte unidades moleculares o
monómeros diferentes, llamados aminoácidos, cada de los cuales presenta
características particulares. Las proteínas determinan la forma y la estructura de
las células y dirigen casi todos los procesos vitales. Las funciones de las proteínas
son específicas de cada una de ellas y permiten a las células mantener su
integridad, defenderse de agentes externos, reparar daños, controlar y regular
funciones, etc.
OBJETIVOS
 Identificar cualitativamente proteínas en muestras biológicas

 Determinar la presencia y actividad enzimática en una muestra
biológica
MATERIALES
 De laboratorio
 Tubos de ensayo
 Beaker
 Pipetas
 Embudo
 Gradillas
 Mechero
 Trípode
 Mortero
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 Malla de asbesto
 Encendedor o Fósforos
 Soluciones y Reactivos
 Agua Destilada
 Biuret
 Biológico
 Huevo
 Leche fresca
 Trozos de zanahoria fresca
PROCEDIMIENTO
Primero: Para la identificación de proteínas: prueba control (clara de huevo)
a) En un tubo de ensayo colocar 5 mL de clara de huevo.
b) Mezclar con 2mL de agua destilada y agitar.
c) Agregar 2mL de Na(OH) al 30 % con 1mL de Biuret agitar fuertemente.
d) Observar
Resultados: Se observa la aparición de un color violeta, lo que indica la presencia de proteínas en

la clara de huevo. La prueba de Biuret reconoce las uniones peptídicas presentes en polipéptidos y
proteínas, si la reacción es positivase manifiesta por la aparición de una coloración violeta, esto se
debe a la formación de un complejo de coordinación entre los cationes cúpricos presentes en el
reactivo de Biuret en un medio alcalino con las uniones peptídicas de las proteínas.
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Segundo: Para la identificación de proteínas: muestra biológica (leche):

a) Colocar en un tubo de ensayo 10 mL de leche
b) Agregar 2 mL de Na(OH) al 30 % con 1 mL de solución de Biuret y agitar.
c) Observar los resultados.
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Resultados: Se observa la aparición de una coloración morado claro, lo que indica lapresencia
de proteínas en la leche.
Tercero: Influencia de la cantidad de enzima en el aumento y velocidad de

degradación.
a) Rotula cinco tubos de ensayo del 1 al 5.
b) Coloca cinco gotas de detergente líquido en cada uno de ellos.
c) Coloca, en cada tubo, 10 mL de peróxido de hidrógeno.
d) Corta 10cubitos de zanahoria de 1 cm de lado.
e) Coloca un cubito de zanahoria en el tubo 2, dos cubitos en el tubo 3, tres
cubitos en el tubo 4y cuatro cubitos en el tubo 5. En el tubo 1 no coloques
cubitos de zanahoria.
f) Durante diez minutos y en intervalos de dos minutos, observa y mide con una
regla el volumen de gas producido (1 cm equivaldrá a 1 mL).
g) Discutir la intervención de las estructuras intracelulares y la actividad
enzimática
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CONCLUSIONES
 La proteína es esencial para la vida; proporciona los aminoácidos esenciales
necesarios para el crecimiento y mantenimiento de nuestras células y tejidos.
Nuestro requerimiento de proteínas depende de nuestra etapa de la vida y la
mayoría de los europeos consumen lo suficiente para satisfacer sus
requerimientos.
 La importancia de Biuret, se utiliza para saber si una sustancia desconocida, es

una proteína. Biuret es aquel que detecta la presencia de proteínas.
 Las enzimas se encargan de liberar nutrientes en los propios alimentos

haciéndolos más asimilables por nuestro aparato digestivo, también ayudan al
organismo en la destrucción de agentes microbianos, tienen un papel importante
en la detoxificación (liberación de sustancias tóxicas) asi como los gases.
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CUESTIONARIO
1. ¿Por qué las proteínas adoptan espontáneamente la configuración más
estable?
La estructura secundaria de las proteínas es el plegamiento que la cadena poli

peptídica adopta gracias a la formación de puentes de hidrógeno entre los
átomos que forman el enlace peptídico. Los puentes de hidrógeno se
establecen entre los grupos -CO- y -NH- del enlace peptídico (el primero como
aceptor de H, y el segundo como donador de H). De esta forma, la cadena poli
peptídica es capaz de adoptar conformaciones de menor energía libre, y por
tanto, más estables.
Lo que hace distinta a una proteína de otra es la secuencia de aminoácidos de
que está hecha, a tal secuencia se conoce como estructura primaria de la
proteína. La estructura primaria de una proteína es determinante en la función
que cumplirá después, así las proteínas estructurales (como aquellas que
forman los tendones y cartílagos) poseen mayor cantidad de aminoácidos
rígidos y que establezcan enlaces químicos fuertes unos con otros para dar
dureza a la estructura que forman. (Guillén, s.f.)
2. ¿Qué fuerzas intervienen en la estabilización de los distintos niveles de
complejidad de las proteínas?
Las fuerzas que estabilizan la estructura terciaria de una proteína se

establecen entre las distintas cadenas laterales de los AA que la componen.
Los enlaces propios de la estructura terciaria pueden ser de dos tipos:
covalentes y no covalentes. (PORTADA, s.f.)
3. ¿Por qué los aminoácidos que poseen restos polares se localizan en la

superficie de las proteínas de membrana?
Las proteínas son cadenas de aminoácidos que se pliegan adquiriendo una
estructura tridimensional que les permite llevar a cabo miles de funciones. Las
proteínas están codificadas en el material genético de cada organismo, donde
se especifica su secuencia de aminoácidos, y luego son sintetizadas por los
ribosomas.
Generalmente, el número de aminoácidos que forman una proteína oscila entre
80 y 300. Los enlaces que participan en la estructura primaria de una proteína
son covalentes: son los enlaces peptídicos. (Guillén, s.f.)
4. ¿Cómo se puede modificar la funcionalidad biológica de una proteína?

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Reactivos de modificación para proteínas y péptidos

Los reactivos de modificación para proteínas y péptidos son agentes químicos que
se utilizan para modificar las cadenas laterales de aminoácidos con el fin de alterar
las cargas nativas, bloquear o exponer sitios de unión reactivos, inactivar grupos
funcionales y cambiar grupos funcionales para crear objetivos para la reticulación y
el etiquetado. (THERMOFISHER SCIENTIFIC, s.f.)
5. ¿Qué relación tienen las proteínas y los microorganismos en el suelo?

La función de los microorganismos en el suelo: Descomposición de materia orgánica para
el reciclaje de nutrientes. El ciclo del carbono y del nitrógeno están mediados por los
microbios del suelo. Las bacterias y hongos utilizan la materia orgánica como fuente de
energía y nutrientes. (Ramos, s.f.)
Las proteínas son moléculas grandes y complejas que desempeñan muchas funciones
críticas en el cuerpo. Realizan la mayor parte del trabajo en las células y son necesarias
para la estructura, función y regulación de los tejidos y órganos del cuerpo.
Tiene la relación de conservar e incrementar.
Bibliografía
 Guillén, M. V. (s.f.). Obtenido de https://www.uv.es/tunon/pdf_doc/proteinas_09.pdf
 PORTADA. (s.f.). Obtenido de
https://www.ehu.eus/biomoleculas/proteinas/prot43.htm#:~:text=Las%20fuerzas%20que%
20estabilizan%20la,(Figura%20de%20la%20derecha).
 Ramos, A. C. (s.f.). Obtenido de https://www.disagro.com/el-valor-de-los-microorganismos-en-
el-
suelo#:~:text=Funciones%20de%20los%20microorganismos%20en,fuente%20de%20energ
%C3%ADa%20y%20nutrientes.
 THERMOFISHER SCIENTIFIC. (s.f.). Obtenido de

https://www.thermofisher.com/pe/en/home/life-science/protein-biology/protein-labeling-
crosslinking/protein-modification/modification-reagents-amino-acids.html
 http://lcve.mincyt.gob.ar/downloads/Santiago_del_Estero_TPC2016_par3.pdf
 https://medlineplus.gov/spanish/ency/article/002353.htm

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Resultados: Se observa la aparición de un color violeta, lo que indica la presencia de proteínas en

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