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Tarea - Reporte Resultados

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UNIVERSIDAD NACIONAL AGRARIA LA MOLINA

FACULTAD DE CIENCIAS

DEPARTAMENTO DE BIOLOGIA

Curso: Laboratorio de Biología General

REPORTE – RESULTADOS PRÁCTICA 2: PROTEÍNAS Y ENZIMAS


NOTA: 17
Integrantes:
Aybar Borja Kriscia Carmen - 20210522
Pajuelo Ramos Bruce Lenin Manuel - 20210595
Sabino Rojas Roger Fernando - 20210610
Santivañez Martinez Josué Luis - 20210615

Horario de la práctica: Mar de 11:00 a 13:00

Grupo de la práctica: Ecoenergy (A*)

Profesora de la práctica : Gladys Tello Ceron

Lima - Perú
2021
INTRODUCCION

Las proteínas son una de las moléculas orgánicas más abundantes en los sistemas vivos y son mucho más diversas en
estructura y función que otras clases de macromoléculas. Una sola célula puede contener miles de proteínas, cada
una con una función única. Aunque tanto sus estructuras como sus funciones varían mucho, todas las proteínas se
componen de una o más cadenas de aminoácidos.

En la imagen se muestra claramente la estructura de aminoácido

y lo que le da personalidad a cada aminoácido es su cadena lateral, y es así como uniendo aminoácidos ,que son los
monómeros de las proteínas ,a través de enlaces peptídicos que se forman por deshidratación obtenemos una cadena
y empezamos con la cadena primaria ,seguido se forma la estructura secundaria donde el plegamiento de esta
cadena polipeptídica adopta gracias a la formación de puentes de hidrógeno entre los átomos que forman el enlace
peptídico y así la unión de más cadenas polipeptídica forman estructura terciarias y cuaternarias

Un ejemplo de proteínas son las enzimas que actúan como catalizadores en las reacciones bioquímicas (es decir, las
aceleran). Cada enzima reconoce uno o más sustratos, las moléculas que sirven como material de partida para la
reacción que cataliza. Diferentes enzimas participan en distintos tipos de reacciones y pueden descomponer, unir o
reorganizar sus sustratos.
1. RESULTADOS DE LA DESNATURALIZACIÓN DE LA ALBÚMINA DE
HUEVO

Describa las imágenes e interprete los resultados obtenidos


del proceso de desnaturalización en función al control
(albúmina) con:

Ácido:
En este tubo de ensayo se puede observar que genera una
reacción espumosa por encima y probablemente tiene una
temperatura elevada, y aparte la solución es incolora.
Especificar que ocurre con los enlaces de la
albúmina, ya que el ácido y el alcohol
Alcohol etílico: interactúa en esas zonas.

En este tubo de ensayo se logra observar que no tiene mucha


espuma como el anterior y probablemente nsu temperatura
sigue siendo la misma, esta solución si hubo un cambio ligero
de color.
• Mencione y explique otro ejemplo de desnaturalización irreversible de proteínas.

La desnaturalización conduce a la pérdida de solubilidad con lo que conlleva a la proteína a precipitarse y en


algunos casos la desnaturalización puede ser irreversible haciendo perder totalmente la solubilidad ya que es la
estructura primaria la que contiene la información necesaria y suficiente para adoptar niveles superiores de
estructuración y la formación de agregados fuertemente hidrofóbicos impide su renaturalización, y hacen que el
proceso sea irreversible.

Un ejemplo claro de desnaturalización irreversible es la acidificación de la leche, cuando la leche se acidifica ya


sea con el ácido ácido acético o el ácido cítrico es capaz de producir la desnaturalización de la proteína
denominada caseína que hay en la leche pues se insolubilizan y se coagula , originando lo que se conoce como
"leche cortada"
Citar la información

Fig :Coagulación de la proteína caseína en la leche de vaca


• ¿Una proteína desnaturalizada/coagulada podría dar la reacción del Biuret?

Una proteína coagulada, sí podría dar la reacción de Biuret, porque el reactivo reacciona con
cualquier proteína, acuosa o sólida, por ejemplo cuando se realiza una cuantificación de
proteínas acuosas. Al desnaturalizarse la proteína pierde su estructura, pero no llega a romperse
los enlaces peptídicos de la cadena primaria y lo que hace esta reacción de Biuret es romper
estos enlaces para comprobar la presencia de estas.

Fig :De Reacción del Biuret


2. En las siguientes imágenes de determinación cualitativa de proteínas mediante el
Reactivo de Biuret, observe y explique los resultados.

En las imágenes se puede observar que se obtuvo diferentes intensidades del color violeta o púrpura
después de la aplicación del Reactivo de Biuret. En presencia de proteínas la solución se torna de este
color debido la propiedad del cobre del reactivo a formar iones complejos, especialmente entre los
enlaces peptídicos de la proteína.
Con un tono más intenso resaltan las soluciones que contenían la albúmina y la gelatina, lo que significa
que presentan mayor concentración de proteínas. En el caso de la solución desconocida y la leche,
presentan tonos menos intensos, no tan oscuros, lo que se podría interpretar como soluciones con bajas
concentraciones de proteínas. Y por último, la histidina y el control negativo. Estas soluciones tienen un
color prácticamente celeste debido a la presencia del cobre, esto nos indica que la presencia de proteínas
en estas soluciones es prácticamente nula. Recordar que la Histidina es un monómero de aminoácido, al no
haber enlace peptídico el reactivo no tiene donde interactuar.
3. RESULTADOS - ACTIVIDAD AMILOLÍTICA

LEYENDA
(A) Lugol
(B) Lugol + almidón
(C) Lugol + almidón + saliva
(D) Lugol + almidón + ac cítrico

1. Describa las imágenes e interprete los resultados obtenidos de la actividad amilolìtica de la saliva sobre el almidón.

-Lugol: Reactivo que contiene una mezcla de yodo y yoduro, permite reconocer polisacaridos, particularmente el almidón por la
formación de una coloración azul-violeta intensa y el glucogeno y dextrinas por la formación de coloración roja.
-Lugol+Almidón: El almidón en contacto con unas gotas de reactivo lugol toma un color azul-violeta característico. Esta coloración
se debe a que el yodo se introduce entre las espiras de la molécula de almidón.
- La amilasa hidroliza los enlaces glucosídicos del tipo alfa 1,4 de la fracción amilosa de las moléculas de almidón. La cual actúa
desdoblando el almidón hasta alfa dextrinas, y luego estas hasta maltosa. En cierto punto de la hidrólisis, se producen eritridextrinas,
llamadas así porque se tiñen de rojo si se usa lugol. ¿Este proceso de la amilasa se produce en el tubo c o d?

2. Si la reacción amilolítica se llevará a temperaturas menores a 37°C, ¿Qué pasará con el almidón y/o amilasa?

- La actividad enzimática de la amilasa será lenta, ya que esta requiere de una temperatura cálida, como es la de 37°C, para que se
pueda dar una óptima actividad enzimática. Mas que una temperatura cálida , es una
temperatura óptima.
Citar las fuentes de información y agregar bibliografía.

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