Metabolismo Proteico

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PROTEINAS

Las proteínas, son polipéptidos de alto peso molecular, y su denominación fue otorgada por la
unión de más de diez aminoácidos de gran diversidad estructural. Su obtención por parte del
organismo se logra por: proteínas exógenas derivadas de la dieta y proteínas endógenas,
propias del organismo, ambas dependientes de estados metabólicamente fisiológicos, activo y
basal respectivamente.

El metabolismo proteico, consiste en la degradación de proteínas, en tripéptidos, dipéptidos y


aminoácidos libres, a través de la acción de enzimas proteolíticas, a lo largo del tracto
gastrointestinal, para posteriormente pasar al interior del enterocito, al sistema portal y
finalmente al hígado, en el cual un aminoácido es transportado al sistema sanguíneo o es
sometido a un proceso de catabolismo.

Los aminoácidos catabolizan sólo cuando se excede la cantidad de proteínas requeridas por el
organismo para la biosíntesis, formando amoniaco, resultado de la desaminación oxidativa de
glutamato. El amonio resultante es un elemento tóxico para el sistema nervioso central, por lo
que su eliminación debiera ser efectiva por tres vías: síntesis de urea, formación de glutamina
por órganos extrahepáticos y excreción renal por medio de la orina.

INTRODUCCION

Las proteínas son consideradas macromoléculas, constituidas por un conjunto de aminoácidos


de bajo peso molecular; desempeñan funciones que se relacionan a acciones catalíticas
(enzimas), de transporte (albúmina), estructurales (colágeno), reguladores (hormonas),
defensivas (anticuerpos) y como tal son una fuente de energía y de calor. 1-3

Su obtención en el organismo, se da en dos estados fisiológicos; la primera, durante la etapa


postprandial; la segunda, en un estado de ayuno, en el cual su obtención se logra mediante
proteólisis muscular, es decir durante un estado de metabolismo activo (consciente) y estado
de metabolismo basal (sueño) respectivamente. 1,4

CONSTITUCION QUIMICA PROTEICA

La unidad estructural y funcional de una proteína, lo constituyen los aminoácidos,


que presentan un sólo elemento en común dentro de una gran variabilidad en cuanto a
estructura, el alfa-amino-carboxilo, formado por carbono, hidrogeno, oxígeno y nitrógeno, éste
último, determinante de la estructura y función de los aminoácidos.1

El nitrógeno, como elemento se encuentra en el aire, en el suelo en forma de amoniaco o


nitratos inorgánicos, sin embargo, su ingesta debiera ser en forma de nitrógeno
metabólicamente útil, proceso de transformación realizado por vegetales, los cuales absorben
el amoniaco y lo transforman en aminoácidos con un componente nitrogenado
metabólicamente útil , elemento del cual dependen los animales y los humanos de ambos, de
manera que al consumirlos se obtienen los elementos metabolicos necesarios.5

En su composición se encuentras enlaces peptídicos que son un enlace amida entre un


carboxilo y un grupo amino (-CO-NH-), si la unión es menor a diez aminoácidos se denomina
oligopéptido, si es mayor es un polipéptido, denominación específica dada a una proteína de
alto peso molecular. 1

METABOLISMO PROTEICO

El metabolismo proteico se caracteriza por presentar un proceso de:

a) Digestión; el proceso de degradación de proteínas contenida en los alimentos de la dieta, no


comienza en la cavidad bucal debido a que en la saliva no se encuentran enzimas proteolíticas.
Este proceso se inicia en el tracto gastrointestinal, a través de enzimas proteolíticas
(proteinasas y peptidasas); en principio; en el estómago, por medio del jugo gástrico, se
produce proteólisis, destrucción de bacterias y activación del pepsinógeno inactivo en pepsina
(enzima que transforma proteínas a polipéptidos de bajo peso molecular e hidrosolubles
(peptonas)); secundariamente en la luz intestinal del duodeno y yeyuno, es a través del jugo
pancreático, que se libera endopeptidasas y exopeptidasas, que activan enzimas proteolíticas
como la tripsina, quimiotripsina, elastasa que hidrolizan enlaces del interior de la proteína y
carboxipeptidasas A Y B que hidrolizan enlaces de los extremos; en una etapa final, el proceso
de digestión culmina con la acción del borde en cepillo del enterocito a través de enzimas
peptidasas, dando como resultado: tripéptidos, dipéptidos y aminoácidos libres.1,5-7

b)   Absorción de aminoácidos; el transporte de aminoácidos al interior del enterocito,


depende de tres sistemas, en su mayoría con gasto de energía metabólica ATP.

1.    Dependiente de sodio.

2.    Independiente de sodio.

3.    Difusión facilitada.

La digestión y absorción de proteínas (aminoácidos) en el organismo mantiene una eficacia del


94%, sólo una pequeña cantidad llega a ser eliminada a través de heces fecales sin sufrir
modificación alguna. Sin embargo la absorción de proteínas como tal por parte del enterocito,
se da en un principio del nacimiento como la albúmina, ferritina, inmunoglobulina G y factor
intrínseco.1,4,6,7

c)   Metabolismo de aminoácidos en el enterocito; alrededor del 10% de los aminoácidos


absorbidos po los enterocitos, son empleados en:

1.    Síntesis de proteínas de secreción.

2.    Síntesis de proteínas de recambio.

3.    Síntesis de proteínas, destinadas al reemplazo de células perdidas por descamación.

4.    Obtención de energía.

Por lo que, en caso de administración de aminoácidos por vía parenteral, se producirá atrofia
celular por disminución del aporte de los mismos por vía gastrointestinal.1

d)   Metabolismo de aminoácidos en el hígado; los aminoácidos son transportados del


enterocito hacia la vena porta, conformando el denominado "pool" o "fondo común" de
aminoácidos, regularizado por el equilibrio de aportación como la absorción intestinal, síntesis
de aminoácidos, catabolismo de proteínas histicas y sustracción como síntesis de proteínas,
síntesis de nuevos aminoácidos.1,5

Los aminoácidos que llegan al hígado a través de la vena porta, tienen el objetivo último de
efectuar el metabolismo de nitrógeno útil; siendo las vías de dirección de los aminoácidos:

1.   A través de la vena suprahepática, pasan a la circulación sistémica sin sufrir cambios
metabólicos.

2.   Conformación de proteínas u otros derivados nitrogenados como purinas y pirimidinas,


para posteriormente ser liberadas a la circulación sistémica, como la albúmina y proteínas
plasmáticas.

3.   Catabolismo, con el fin de obtención de energía.1

e) Degradación o catabolismo de aminoácidos; éste proceso se inicia, sólo cuando la ingesta de


proteínas sobrepasa los requerimientos del organismo para la biosíntesis de proteínas, razón
indicativa para la eliminación de la cantidad excesiva, debido a que los aminoácidos no se
almacenan en el cuerpo, por todo esto, debe de mantenerse un equilibrio entre proceso
anabólico y catabólico.1,3,6,7

a. Fases de degradación: Las fases son:

i. Transaminación; proceso reversible efectuado en el citosol del hepatocito; consiste en la


transferencia del grupo α-amino de un aminoácido, a un α-cetoglutarato, por medio de un
cofactor, el piridoxal fosfato, dando como resultado α-cetoácido (esqueleto carbonado) y
glutamato. Los únicos aminoácidos que no sufren transaminacion son: lisina, prolina,
hidroxiprolina y treonina. 1,3,5-7

ii. Desaminación oxidativa; consiste en la transferencia de glutamato a la matriz mitocondrial,


donde se procede a eliminar el grupo amino, por activación de la enzima glutamato
deshidrogenasa, resultando cc-cetoglutarato y amoniaco.1,3,5-7 Los elementos α-cetoácidos
restantes (esqueletos carbonados) pueden formar elementos:

a.   Glucogénicos; es la conversión en glucosa a través de procesos de gluconeogénesis; en caso


de presentarse deficiencia de hidratos de carbono, principal elemento combustible del cerebro
y tejido muscular.

b.   Cetogénicos; los cuales actúan como precursores de lípidos o

c.    Degradarse por completo para formar energía. 1,2,6,7

iii. Eliminación de amoniaco (NH3): El amoniaco del organismo se obtiene de dos fuentes: por
desaminación oxidativa de glutamato y por acción de bacterias de la flora intestinal y es
considerado elemento toxico donde su eliminación se da por tres vías:

1.   Síntesis de urea en hígado; en el que intervienen amoniaco, dióxido de carbono y


aspartato, el cual cede un grupo amino.

2.   Ciclo de la urea o ureogénesis: es el ciclo metabólico de destoxificación de amoniaco en el


interior de hepatocitos periportales. Efectuado en dos etapas:

a.   Mitocondrial; En principio el amoniaco se transforma en carbamoil fosfato por intervención


de carbamoil sintetasa fosfato I (2 ATP), el carbamoil fosfato dona una grupo amino a la
ornitina formando citrulina. Etapa en el que se forma el primer nitrógeno N, de los dos de la
urea.

b.    Citosol; la citrulina atraviesa la membrana mitocondrial y pasa al citosol, donde se une al
grupo amino del aspartato y forma arginosuccinato, mismo que por acción de la enzima
arginosuccinasa, se transforma en fumarato y arginina, éste último por hidrólisis
en ornitina que vuelve a la mitocondria hepática para retomar el ciclo y urea, excretada
posteriormente por vía renal en la orina.

3.    Formación de glutamina; el amoniaco libre presente en tejidos extrahepáticos como el


tejido muscular, antes de ser transportados hacia el hígado por medio de la circulación
sanguínea, se transforma en glutamina o alanina, ciclo denominado glucosa-alanina. Una vez
en el hígado o riñón, la glutamina libera el amoniaco gracias a la enzima mitocondrial
glutaminasa, para así continuar con el ciclo de la urea.6,7

4.    Excreción renal; el riñón elimina amoniaco en forma de sales de amonio, en combinación
con iones hidrogeno, éste requerimiento de hidrogeniones hace que su eliminación a través de
la orina, dependa en sí, de la regulación del pH sanguíneo.5,7

La eliminación de amoniaco, debe ser eficaz debido a sus efectos negativos sobre el sistema
nervioso central. Si resultase, que algunos amoniacos no sean sometidos al ciclo de
ureogénesis, éstos son captados por hepatocitos perivenosos para luego ser convertidos en
glutamina, de manera que ningún elemento pasa desapercibido. 1,5

RECAMBIO PROTEICO

El metabolismo de aminoácidos del organismo se da en dos situaciones diferentes:

a)   Proteínas exógenas; a partir del metabolismo de aminoácidos esenciales, obtenidos de la


dieta, que no pueden ser sintetizados por el organismo.

b)   Proteínas endógenas; a partir del metabolismo de aminoácidos no esenciales, sintetizados


por el organismo, mismas que se encuentran en constante recambio proteico, más frecuente
en tejidos como; hígado, mucosa intestinal, eritrocito y menos frecuente a nivel de encéfalo y
tejido conjuntivo. Los aminoácidos no esenciales como resultado de la proteólisis, tienden a
utilizarse nuevamente en una resíntesis proteica, sin embargo se registra una pérdida
aproximada del 15-20% del total, que debiera ser compensada con la ingesta dietética.1,2,7

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