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    Inhibición Enzimática (T. Grupal) ) (

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    Anthony CerquinTorres

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    INHIBICIÓN ENZIMÁTICA (T. GRUPAL) ][

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    “UNIVERSIDAD NACIONAL DE

    CAJAMARCA”
    E.A.P. DE INGENIERÍA EN INDUSTRIAS ALIMENTARIAS

    INHIBIDORES ENZIMÁTICOS

    PRESENTADO POR:

    CERQUIN TORRES, ANTHONY MICHAEL

    SANGAY VILVA, ELMER

    ZAMBRANO DE LA CRUZ, DEYSI LISET.

    ZÁRATE NARRO, ANA PATRICIA

    DOCENTE:
    Q. F. SALDAÑA ROJAS, EDINSON NICOLAS

    CURSO:

    BIOQUÍMICA DE LOS ALIMENTOS

    CICLO:

    IV

    GRUPO:

    “B”

    CAJAMARCA - PERÚ

    2022
    I. INTRODUCCIÓN.

    Hoy en día, se ha vuelto muy importante conocer a detalle a las


    enzimas, debido a que tienen un sinfín de características que las
    hacen muy complejas y a la vez importantes en el desarrollo de
    muchas industrias, debido a ello en el presente trabajo, vamos a tratar
    algunos puntos que están muy relacionados con las enzimas, pues el
    tema principal viene a ser un compuesto que impide que alguna o
    algunas enzimas catalicen, estos son los inhibidores enzimáticos, los
    cuales son responsables de realizar dicha acción y que además de
    ello se dividen en dos grupos; reversibles e irreversibles. Los cuales
    detallaremos a continuación.
    INHIBIDORES ENZIMÁTICOS

    Los inhibidores enzimáticos son aquellas moléculas que se unen a enzimas y disminuyen su
    actividad. Este tipo de compuestos son específicos, o sea que pueden inhibir a un grupo de
    enzimas, pero no tener ninguna actividad con otras enzimas. Los inhibidores, dependiendo
    de la forma en que actúan, se clasifica en dos grandes grupos:

    1. INHIBIDORES IRREVERSIBLES:

    Este tipo de compuestos se unen de manera irreversible con el grupo R de algún aminoácido
    de la enzima, formando así un complejo enzima - inhibidor (EI), el cual es incapaz de llevar
    a cabo el acto de catálisis, debido a que el complejo EI no puede unir al sustrato para formar
    ES.

    2. INHIBIDORES REVERSIBLES:

    A diferencia de los inhibidores irreversibles, los reversibles reaccionan con la enzima, pero
    el complejo enzima inhibidor que ha sido producido puede separarse para formar la enzima
    libre más el inhibidor. Mientras el inhibidor permanezca unido a la enzima esta estará
    inactiva puesto que no puede unir al sustrato. Así mismo, la inhibición reversible está
    caracterizada por un equilibrio entre la enzima y el inhibidor, definido éste por una constante
    de equilibrio que mide la afinidad de la enzima (E) por el inhibidor (I).

    2.1. Inhibición competitiva:

    Según (Sabater, Eugenomic, 2018). Menciona que “dos o más sustratos no se pueden unir
    al mismo tiempo al centro activo de la misma enzima de la que ambos (o todos ellos) son
    sustratos”. Por lo tanto, se “molestarán” entre ellos y “lucharán” para unirse en el centro
    activo. La unión se deberá hacer de forma alternativa y el que esté en más alta
    concentración tendrá más probabilidades que el que esté en menor concentración.

    En otras palabras, el inhibidor se une al mismo sitio que el sustrato, impidiendo la


    formación del complejo ES y la formación del producto.
    2.2. Inhibición no competitiva:

    Se produce sencillamente porque el inhibidor se une con la enzima de forma que no afecta
    a la configuración del centro activo, por lo que se puede unir sin problemas con el sustrato,
    pero afecta de forma significativa su actividad. Como resultado, el grado de inhibición
    depende solamente de la concentración del inhibidor.

    2.3. Inhibición acompetitiva o incompetitiva:

    Se da cuando el inhibidor se une al complejo enzima-sustrato e impide la formación del


    producto. En otras palabras, el inhibidor se une exclusivamente al complejo ES en un
    lugar diferente al centro activo.

     En presencia del inhibidor hay una disminución de Vmaxi y Kmi.


    II. CONCLUSIONES:

     En conclusión, la inhibición enzimática se divide en dos grandes grupos, en


    los cuales, cuando la inhibición es reversible, la unión del inhibidor con la
    enzima es temporal y la actividad enzimática se puede recuperar. A diferencia
    de la inhibición irreversible, en la cual el inhibidor se une de modo permanente
    a determinados grupos del centro activo de una enzima anulando su capacidad
    catalítica.

     Los inhibidores enzimáticos tienen el fin de unirse a las enzimas y reducir su


    actividad catalítica.

     Los inhibidores reversibles se unen a la enzima de forma no covalente, dando


    lugar a diferentes tipos de inhibición, dependiendo de si el inhibidor se une a
    la enzima.
    III. REFERENCIAS BIBLIOGRÁFICAS

    Referencias

    Álvarez, V. (2010). enzimologia.fcien.edu.uy. Obtenido de


    http://enzimologia.fcien.edu.uy/teoricos%20enzimologia/Inhibicion%202010.pdf
    Navas, J. (25 de Mayo de 2010). Obtenido de
    https://ocw.unican.es/pluginfile.php/1327/course/section/1638/Tema6_Enzimas.pdf
    Ramírez, J., & Ayala, M. (1 de Diciembre de 2014). UNAM. Obtenido de
    https://www.revista.unam.mx/vol.15/num12/art91/
    Sabater, J. (8 de Noviembre de 2018). Eugenomic. Obtenido de
    https://eugenomic.com/recursos/glosario/inhibidor/
    Vargas, A. (10 de Abril de 2011). blogspo. Obtenido de
    https://enzimaszagan.blogspot.com/2011/04/especificidad-enzimatica.html

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