TEMA 5: ENZIMAS Y VITAMINAS

1. CONCEPTO DE BIOCATALIZADOR

Las reacciones químicas son procesos en los que se produce la transformación de

unas sustancias iniciales o reactivos en otras sustancias finales o productos.
Este paso no se verifica directamente sino que se realiza a través de una etapa
intermedia, denominada etapa de transición o estado activado.
Este es un estado que dura muy poco tiempo, inestable y altamente energético en el
que, los reactivos se activan debilitándose alguno de sus enlaces, favoreciendo su
ruptura y la formación de otros nuevos.

Para que los reactivos alcancen la etapa de transición y la reacción se produzca es

necesario suministrarles una cierta cantidad de energía, a esta energía se la denomina
energía de activación. Esta energía se la podemos suministrar calentándolos a Tª
elevadas, sometiéndolos a descargas eléctricas o mediante otras fuentes de energía.

Los catalizadores son compuestos

químicos de distinta naturaleza que facilitan y
aceleran las reacciones químicas porque
disminuyen la cantidad de energía de
activación que se necesita para que estas
ocurran. Los catalizadores no se consumen en
la reacción que catalizan, actúan únicamente
mediante su presencia. Por ello cuando termina
la reacción quedan libres y pueden volver a
utilizarse de nuevo, por lo que se necesitan en pequeñas cantidades.
Los catalizadores que actúan en los seres vivos se denominan biocatalizadores y son
imprescindibles para que se produzcan las reacciones adecuadamente por dos razones:
1- En los seres vivos los reactivos no pueden ser calentados a Tª elevadas, ni se
pueden someter a fuertes descargas eléctricas ya que eso destruiría a las
propias células.
2- En los seres vivos se producen una enorme cantidad de reacciones químicas
lo que haría necesario una enorme cantidad de energía para que se pudieran
llevar a cabo.

Los biocatalizadores son las enzimas, vitaminas y hormonas aunque las que
realmente intervienen como catalizadores son las enzimas.
En resumen: un biocatalizador es una sustancia presente en los seres
vivos que aumenta la velocidad de una reacción química al hacer que
disminuya la energía de activación que necesita dicha reacción química
(todas las reacciones químicas necesitan una energía de activación).
2. ENZIMAS: DEFINICIÓN Y CARACTERÍSTICAS (actividad y
especificidad enzimática)
Los enzimas son biocatalizadores
producidos en las células, que catalizan, es
decir facilitan y aceleran las reacciones
químicas que tienen lugar en los seres vivos,
ya que disminuyen la energía de activación
que se necesita para que tengan lugar dichas
reacciones, permitiendo que se produzcan a
velocidades y temperaturas adecuadas.

Como catalizadores que son actúan

mediante su presencia, no se consumen en la
reacción y al finalizar esta quedan libres
pudiendo utilizarse de nuevo, por eso se
necesitan en pequeñas cantidades.

Además tienen otras características:

•Son muy específicas, por lo que actúan en una determinada reacción sin
alterar otras.
•Actúan a temperatura ambiente, la del ser vivo.
•Son muy activas, algunas aumentan la velocidad de la reacción más de un
millón de veces.

Generalmente las enzimas son proteínas, aunque excepcionalmente existen algunas

moléculas de ARN con función catalítica y se llaman ribozimas.

Los enzimas suelen nombrarse con el sufijo –asa, por ejemplo los siguientes enzimas
digestivos: la lactasa en el enzima que hidroliza la lactosa, la maltasa hidroliza el almidón,
la lipasa hidroliza las grasas, la peptidasa hidroliza las proteínas… pero la enzima gástrica
pepsina que digiere proteínas no acaba en –asa.

2.1 Actividad Enzimática

El mecanismo de acción de la enzima es unirse a uno o varios sustratos (moléculas que van
por un lugar de la enzima llamado centro activo y, en ese lugar, los sustratos
a reaccionar)
son transformados en uno o varios productos (molécula o moléculas que se obtienen tras la
reacción).

La unión del sustrato/s con la enzima forma el llamado complejo enzima-sustrato

Para que se unan los sustratos al centro activo, debe haber una complementariedad
espacial, es decir, la molécula de sustrato debe “encajar” en el hueco que forma el centro
activo en la superficie del enzima. Además debe darse una atracción química entre sustrato
y centro activo.
Cuando se produce esta unión se facilita que se debiliten ciertos enlaces para permitir
la formación de nuevos enlaces, es decir, los enzimas inducen modificaciones químicas en
los sustratos a los que se une produciendo ruptura, formación o redistribución de sus
enlaces, o bien, introducción o pérdida de un grupo funcional.
 Tras estas modificaciones los sustratos se transforman en otras sustancias, los
productos. Una vez producida la acción enzimática, el complejo enzima-sustrato (complejo
E-S) se desintegra (en el sentido de que se separan el enzima y el producto formado, ello se
debe a que existe poca o ninguna atracción química entre el centro activo del enzima y el
producto formado) quedando libre por un lado el enzima, el cual podrá volver a ser
utilizado de nuevo y, por otro lado el producto.

Con la actividad enzimática (unión de enzima y sustrato, formación del complejo

enzima-sustrato, modificaciones químicas en el sustrato y liberación del producto) la
enzima acelera la velocidad de la reacción química porque disminuye la energía de
activación necesaria para que se produzca la reacción y al finalizar ésta la enzima no se ha
alterado o modificado, por lo que puede seguir funcionando continuamente (por eso se dice
que los enzimas son eficientes).
2.2 Especificidad Enzimática
Una de las características más importantes de los enzimas es su alta especificidad sobre
la reacción que catalizan. Cada enzima cataliza un solo tipo de reacción, y casi siempre
actúa sobre un único sustrato o sobre un grupo muy reducido de ellos. Esta especificidad
se debe a la complementariedad que debe existir entre el sustrato y el centro activo del
enzima. Para explicar la especificidad enzimática se han propuesto varios modelos:

• En 1894, Emil Fischer propuso el modelo de la llave y la cerradura para explicar la

especificidad enzimática. Según esta hipótesis la especificidad entre la enzima y el sustrato
es como la que existe entre una llave y su cerradura, se pensaba que el centro activo tenía
una forma tridimensional determinada y el sustrato sería complementario a él y encajaría
perfectamente.
El modelo de Fischer supone que el enzima es rígido y que su centro activo tiene una
forma espacial invariable

• En 1958 Daniel Koshland propuso el modelo del ajuste inducido o de la mano y el guante
que es el que se acepta en la actualidad. Dice que la especificidad radica en los
aminoácidos de unión del centro activo, que son los encargados de establecer enlaces
débiles con el sustrato. Durante la fijación el enzima cambia su forma y se amolda al
sustrato de tal manera que el centro activo queda correctamente situado. Esta teoría afirma
que no hay una adaptación predeterminada como ocurre en el modelo de la llave-
cerradura, sino una adaptación inducida por los aminoácidos de unión del centro activo.
El modelo de Koshland supone que el enzima es una molécula flexible, con cierta
capacidad para cambiar su forma.

• Además del modelo de acoplamiento inducido en el que el sustrato induce el cambio

conformacional específico del centro activo del enzima, también se piensa que puede
existir la posibilidad en algunos casos, de que tanto el sustrato como la enzima modifiquen
su forma para acoplarse (modelo de apretón de manos).

La especificidad se establece a dos niveles:

•Especificidad de acción: Es decir un enzima solo puede realizar un determinado tipo de reacción:
hidrólisis, óxido-reducción, etc.
•Especificidad de sustrato: Esto significa que cada enzima sólo puede actuar sobre un sustrato, o sobre
un reducido número de sustratos. Esta especificidad puede ser:
 Absoluta. El enzima actúa sobre un único sustrato. Ej. ureasa actúa sobre la urea y la desdobla en CO2
y NH3.
De grupo. El enzima actúa sobre un grupo de sustratos que presentan un determinado tipo de enlace. Ej
las descarboxilasas eliminan un grupo CO2 de los aminoácidos.
Estereoquímica. La enzima actúa sobre un estereoisómero y no sobre el otro. Ej. la aspartasa actúa
sobre el L-aspártico y no sobre la forma D.

3. FACTORES QUE REGULAN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

La actividad enzimática depende de la concentración de sustrato/s, la temperatura, pH,
inhibidores y cofactores.

3.1 Concentración de sustrato

En toda reacción catalizada por un enzima, si se mantiene constante la concentración
del enzima, la velocidad de la reacción aumenta exponencialmente al incrementarse la
concentración del sustrato, ya que al existir más moléculas de sustrato es más probable el
encuentro con el enzima y la formación del complejo E-S.

Este aumento de velocidad es rápido para concentraciones bajas de sustrato y, a medida

que este aumenta, se va haciendo más lento hasta que la concentración del sustrato alcanza
un cierto valor, a partir del cual, aunque aumente la concentración del mismo, no aumenta
la velocidad de la reacción. Esto es debido a que el enzima está saturada por el sustrato;
es decir, todas las moléculas del enzima están unidas al sustrato formando el complejo E-S
(los centros activos de los enzimas están todos ocupados). Cuando ocurre esto, se dice que
la reacción ha alcanzado la velocidad máxima.
 En 1913 Leonor Michaelis y a Maud Menten estudiaron la variación de la velocidad
de una reacción enzimática en función de la concentración del sustrato y propusieron la
siguiente ecuación, que es válida para concentraciones de sustrato no saturante.

Ecuación de Michaelis-Menten :

Donde:

V es la velocidad de la reacción para una determinada concentración de sustrato.

Vmax es la velocidad máxima de la reacción.
[S] es la concentración del sustrato.
Km es una constante denominada constante de Michaelis-Menten, es característica
de cada enzima.

Si en la ecuación hacemos V = ½ Vmax y despejamos Km obtenemos lo siguiente:

Km. Se puede definir como la concentración de sustrato necesaria para que la

velocidad de la reacción sea la mitad de la velocidad máxima. Se mide en unidades de
concentración.

La Km nos indica la afinidad de un enzima por su sustrato:

Si Km es alta indica que el enzima tiene poca afinidad por el sustrato ya que se
necesita una concentración de sustrato elevada para alcanzar la mitad de la
velocidad máxima.
Si Km es baja indica que el enzima tiene mucha afinidad por el sustrato ya que
se necesita una concentración de sustrato baja para alcanzar la mitad de la
velocidad máxima.
 Estas dos gráficas pertenecen a enzimas distintos ¿cuál de las enzimas tiene mayor afinidad por el
sustrato? (aunque en la concentración del sustrato no aparecen las unidades de concentración, suponemos
que usen la misma escala)

3.2 Temperatura
Al aumentar la Tª aumenta la actividad enzimática. Esto se debe a que al aumentar la
Tª aumenta el movimiento de las moléculas y, por tanto aumenta la probabilidad de
encuentro entre el S y el E. En general por cada 10ºC que aumente la temperatura la velocidad de la
reacción aumenta de 2 a 4 veces.

Esta regla se cumple hasta que la temperatura alcanza un valor máximo (Tª óptima)
donde la actividad es máxima. Si la Tª aumenta por encima de la Tª óptima, disminuye e
incluso cesa la actividad enzimática debido a que la enzima se desnaturaliza (al
desnaturalizarse pierde su estructura terciaria o cuaternaria, por lo que pierde su función).

Cada enzima posee una Tª óptima, en las enzimas humanas suele estar alrededor de
37ºC. Los animales poiquilotermos debido a que carecen de mecanismos para regular la Tª corporal, se ven
obligados a hibernar en la estación fría pues la actividad de sus enzimas debido a las bajas temperaturas es
muy baja.
3.3 pH
El pH es otro factor que influye en la
actividad enzimática, debido a que el pH
influye en la ionización de los grupos
funcionales de los aminoácidos que forman la
proteína enzimática.
Pequeñas variaciones del pH ocasionan grandes
cambios en la actividad de los enzimas, pues se
modifican las cargas, alterando la estructura terciaria o
cuaternaria del enzima. Esto explica que si por ejemplo
hay un cambio importante del pH de la sangre puede
producir la muerte (visto en el tema 1 en la función
tamponadora de las sales minerales).

Cada enzima realiza su acción dentro de un determinado intervalo de pH, dentro de

este intervalo habrá un pH óptimo donde la actividad enzimatica será máxima. Por debajo
del pH minimo o por encima del pH máximo el enzima se inactiva ya que se
desnaturaliza. En la mayoría de las enzimas el pH óptimo está próximo a la neutralidad,
aunque hay excepciones como la pepsina del estómago que funciona mejor a pH ácido o la quimotripsina y
tripsina del intestino que su pH óptimo es básico.

3.4 Inhibidores enzimáticos

Son sustancias que se unen al enzima y

disminuyen o incluso impiden su actividad.
Estas sustancias pueden ser de distintos
tipos: iones, moléculas orgánicas y a veces el
producto final de la reacción. A la acción que
realizan se la denomina inhibición.

La inhibición y los inhibidores pueden ser de dos tipos:

Inhibidores irreversibles o Inhibición irreversible:

Cuando el inhibidor impide permanentemente la actividad enzimática, bien porque

se une de forma permanente (se une con enlaces covalentes estables con grupos funcionales
importantes del centro activo) o bien porque altera su estructura.

A estos inhibidores se les denomina venenos y a la inhibición que realizan se la denomina

envenenamiento del enzima.
Ejemplo de inhibidores irreversibles son: la penicilina que
inhibe las enzimas que sintetizan la pared bacteriana; el ión cianuro, que actúa
sobre la citocromo oxidasa (enzima respiratorio) deteniendo la cadena de transporte
de electrones, pesticidas, determinados medicamentos (además de la penicilina ya
vista)...
 Inhibidores reversibles o Inhibición reversible:

El inhibidor se une al enzima de forma temporal mediante enlaces débiles e impide

el normal funcionamiento del mismo, pero no la inutiliza permanentemente, pues
cuando se separe del enzima, el enzima podrá seguir funcionando.

Puede ser de dos tipos:

Competitiva: El inhibidor es similar al sustrato y se puede unir al centro

activo del enzima impidiendo que lo haga el sustrato. Es decir ambos,
inhibidor y sustrato compiten por unirse al centro activo del enzima. La
acción suele anularse aumentando la concentración del sustrato

No competitiva: El inhibidor no compite con el sustrato, puede actuar de 2

formas:

• -Sobre el enzima, uniéndose a él en un lugar diferente al centro

activo y modificando su estructura lo que dificulta que el enzima se
pueda unir con el sustrato.
• Sobre el complejo E-S uniéndose a él y dificultando su
desintegración y por lo tanto la formación de los productos.

¿Cuál de las imágenes corresponde a un inhibidor competitivo y cuál a un inhibidor no

competitivo? ¿por qué?

3.5 Cofactores enzimáticos

No todos los enzimas están formados únicamente por aminoácidos (holoproteínas),
sino que la mayoría de ellos para funcionar necesitan estar unidos a una sustancia no
proteica (son heteroproteínas), esta sustancia se denomina cofactor. Estas enzimas reciben
el nombre de holoenzimas y la parte proteica se llama apoenzima.

Holoenzima (enzima completo y activo) = apoenzima (parte proteica) + cofactor (parte no

proteica)
 Tanto la apoenzima como el cofactor son inactivas por si mismas, han de estar unidas
para que la enzima (holoenzima) sea activa.

El apoenzima determina la especificidad de la reacción, es decir determina el sustrato sobre el que puede
actuar, mientras que el cofactor presenta los grupos que permiten la transformación del sustrato. Un mismo
cofactor puede ser constituyente de diferentes holoenzimas.

El cofactor puede ser de distinta naturaleza:

Pueden ser cationes metálicos como: Fe++, Mg2+, Cu2+ etc. Ejemplo la citocromo
oxidasa que tiene como cofactor un átomo de hierro y uno de cobre.

Pueden ser moléculas orgánicas complejas, en este caso se denominan:

• Coenzimas si se unen débilmente y de forma temporal al apoenzima,

por ejemplo el NAD+, FAD, etc, algunos de ellos tienen en su
composición una vitamina.
• Grupo prostético si se unen mediante enlaces covalente y de forma
permanente al apoenzima, por ejemplo el grupo hemo del citocromo c.

4. VITAMINAS: Definición, Clasificación y Función de las vitaminas

hidrosolubles como coenzimas
El termino vitamina significa "aminas necesarias para la vida" fue utilizado por primera vez en 1912 por el
bioquímico Funk, debido a que la primera que se describió la B1 tenia un grupo amino, hoy se sigue utilizando aunque se
sabe que no todas tienen grupo amino.

Son compuestos orgánicos de composición variada, que son indispensables en

cantidades muy pequeñas (mg o µg diarios) para el correcto funcionamiento del
organismo.

Son sintetizadas por vegetales y microorganismos pero no por los animales salvo algunas
excepciones (aves sintetizan vitamina C),
por ello tenemos que tomarlas obligatoriamente en la
dieta, bien como tales vitaminas o en forma de provitaminas (sustancias precursoras que en
el organismo se transforman en vitaminas), por ejemplo el β-caroteno es un pigmento rojo-
anaranjado presente en zanahorias, tomates... que actúa de provitamina, ya que nuestro
organismo puede sintetizar vitamina A a partir del β-caroteno.
 Algunas actúan como coenzimas o forman parte de ellas, y otras intervienen en
funciones especializadas. Se destruyen fácilmente por el calor, la luz, las variaciones de
pH, el almacenamiento prolongado, etc.
Tanto su déficit como su exceso originan trastornos metabólicos más o menos graves
para el organismo. Estas alteraciones pueden ser de tres tipos:

Avitaminosis: Se produce por la ausencia total de una vitamina.

Hipovitaminosis: Se origina por el déficit de alguna vitamina.
Estas dos alteraciones dan lugar a las llamadas enfermedades carenciales,
que pueden resultar mortales.
Hipervitaminosis: Se produce cuando hay exceso de alguna vitamina, en el
caso de las vitaminas liposolubles A y D puede resultar tóxico por su dificultad
para ser eliminadas.

Atendiendo a su solubilidad las vitaminas se dividen en dos grupos:

Vitaminas liposolubles: Son de naturaleza lipídica (recordar del tema de los

lípidos que las vitaminas A, K y E son diterpenos y la vitamina D un esteroide)
y por lo tanto no son solubles en agua y sí lo son en disolventes orgánicos.

Se pueden almacenar junto con las grasas, por lo que es muy rara la
hipovitaminosis, aunque es más probable la hipervitaminosis. Alguna como la A y
D si se toman en exceso pueden resultar toxicas, puesto que al no disolverse en agua no se
eliminan por la orina.

No actúan como coenzimas.

Son liposolubles las siguientes vitaminas:

o vitamina A o retinol necasaria para la vista
o vitamina D o calciferol necesaria para los huesos
o vitamina K o filoquinona necesaria para la coagulación sanguínea
o vitamina E o tocoferol que es un potente antioxidante.

Vitaminas hidrosolubles: Son de naturaleza polar y por lo tanto solubles en

agua, lo que permite eliminar el exceso fácilmente por la orina (es muy rara la
hipervitaminosis), aunque es necesario ingerirlas diariamente debido a que no
se pueden almacenar fácilmente, lo que hace más probable la hipovitaminosis.

Son liposolubles las siguientes vitaminas:

o vitamina C o ácido ascórbico
o vitaminas del complejo B. las vitaminas del complejo vitamínico B
actúan como coenzimas o forman parte de ellos.
Las vitaminas del complejo B son:
vitamina B1 o tiamina
vitamina B2 o riboflavina
vitamina B3 o niacina o nicotinamida
vitamina B5 o ácido pantoténico
vitamina B6 o piridoxina
vitamina B8 o biotina
vitamina B9 o ácido fólico
vitamina B12 o cianocobalamina.
 Como las vitaminas del complejo vitamínico B actúan como coenzimas o forman parte
de ellos, son muy importantes para el normal funcionamiento del metabolismo.
Destacamos la vitamina B2 o riboflavina que forma parte del FMN y FAD (ver nota
posterior sobre los coenzimas más importantes) y la vitamina B3 o niacina o nicotinamida que
forma parte del NAD y NADP. Estos 4 coenzimas transfieren hidrógenos, es decir,
participan en reacciones de oxidación-reducción.
También destacamos la vitamina B5 o ácido pantoténico que forma parte del coenzima
A que transfiere grupos acetil de unos sustratos a otros (se estudiará en el tema del metabolismo
como tranfiere un grupo acetil al ciclo de Krebs).

FIN DEL TEMA

NOTA: Aunque existen muchos tipos de coenzimas los 2 grupos más importantes son:
1) Coenzimas que intervienen en las reacciones de óxidorreducción.
Actúan transfiriendo H+ y e- de unos sustratos a otros. Aquí se incluyen:
■ Piridín-nucleótidos. Tienen en su composición nicotinamida. En este grupo se incluye:
- NAD (nicotinamida-adenina-dinucleótido o nicotín - adenín – dinucleótido)
- NADP (nicotinamida-adenina-dinucleótido-fosfato o nicotín-adenín-dinucleótido– fosfato).
■ Flavin-nucleótidos: Tienen en su composición riboflavina o vitamina B2. Aquí se incluyen:
FMN (flavín - mono – nucleótido) y FAD (flavín - adenín – dinucleótido).

2) Coenzimas que intervienen en reacciones de transferencia de grupos químicos.

Los más importantes son:
■ Nucleótidos trifosfatos. El más importante de todos es el adenosín trifosfato (ATP) hay otros como
CTP, UTP, etc.
Estos coenzimas transfieren grupos fosfato, además son importantes por la gran cantidad de energía que
acumulan en los enlaces que unen a las moléculas de fosfórico, esta energía se libera cuando estos enlaces se
rompen.
■ Coenzima A (CoA-SH). Interviene en la transferencia de grupos acetil de unos sustratos a otros.
Contiene en su composición ácido pantoténico o vitamina B5.

Observa los ejemplos de coenzimas: superior izquierda NADP, superior derecha FAD.
En la página siguiente el coenzima A (Co-A)
Cada uno de estos coenzimas están formados por nucleótidos (ver tema siguiente) y en
parte por vitaminas.