Sesión 03
Sesión 03
Sesión 03
BIOLOGIA
BIOELEMENTOS
PROPÓSITOS DE APRENDIZAJES
Explica el mundo físico basándose en Evalúa las implicancias del • Explica que las sustancias
conocimientos so-bre los seres vivos, materia saber y del quehacer científico inorgánicas y biomoléculas que
y energía, biodiversidad, tierra y universo y tecnológico. conforman la estructura de la célula
le permiten cumplir funciones de
nutrición, relación y reproducción
para su propia supervivencia o la
del organismo del que forma parte.
CONTENIDOS:
RESUMEN:
LOS ELEMENTOS BIOGENÉSICOS (BIOELEMENTOS)
DEFINICIÓN
Se denominan elementos biogénicos o bioelementos a aquellos elementos químicos que forman parte de los seres vivos
• SECUNDARIOS. Entre los más importantes tenemos: Ca, P, K, S, Na, Cl, Mg y Fe.
• VESTIGIALES (Oligoelementos). Son: Cu, I, F, Zn, Co, Mo, Mn, V, Cr, As, Si, Ni y Se.
• Abundan en la naturaleza.
• Son de bajo peso atómico.
• Químicamente presentan gran actividad.
• Son de baja densidad.
• Forman compuestos fácilmente solubles.
• Tienen elevado calor específico.
IMPORTANCIA BIOLOGICA
• Hidrógeno: constituyente del agua, todos los alimentos y en la mayoría de moléculas orgánicas.
• Nitrógeno: componente de todas las moléculas proteicas y la mayoría de moléculas orgánicas.
• Calcio: constituyente de huesos y dientes, en la coagulación sanguínea,, motilidad celular, contracción muscular,
caparazones.
• Fósforo: en las proteínas, ácidos nucleicos, ATP y AMPc, huesos y dientes.
• Cloro: en el NaCl, sal importante en el movimiento del agua entre células.
• Azufre: en los aminoácidos (cisteina y metionina).
• Potasio: conducción de impulsos nerviosos y contracción muscular.
• Sodio: necesario para la conducción de impulsos nerviosos.
• Magnesio: componente de muchas enzimas, en la molécula de clorofila.
• Yodo: vital en el funcionamiento de la glándula tiroides.
• Hierro: componente esencial de la hemoglobina y enzimas respiratorias.
FUNCIÓN BIOLÓGICA
• Estructurales o plásticas: hay elementos que integran la arquitectura de ciertos organismo: C-H-O-N-S-P-, etc.
• Catalíticas: Mg, en la clorofila; S, vitamina B1; I, tiroxina; Fe, hemoglobina; Co: vitamina B12, etc.
• Osmótica: sus iones ayudan a distribuir el agua en los compartimientos intracelulares (K +) y extracelulares (Na+, Cl-),
manteniendo de ésta manera los potenciales de membrana.
• Favorecen la conducción de impulsos nerviosos y la contracción muscular (K+ , Na+, Ca++ ).
• Reguladora: regulan el equilibrio ácido base y el pH (P04+++ , Na+, HC03- ).
01. A los elementos químicos que se encuentran como componentes de la materia viviente o protoplasma, se denominan:
a) Biogenésicos; b) Trazas; c) De transición; d) Energéticos; e) N.A.
02.Elementos químicos que se encuentran en todos los seres vivos y constituyen el 96% del peso seco de la materia viviente, se
denominan:
a) Oligoelementos; b) Vestigiales; c) Organogénicos;
d) Microconstituyentes; e) Oligodinámicos
07.De todos los elementos biogenésicos, el más abundante en los seres vivos es el:
a) Nitrógeno; b) Hidrógeno; c) Oxígeno; d) Calcio; e) Carbono
08.El bioelemento que forma parte de la hemoglobina, mioglobina y los citocromos el:
a) Sodio; b) Potasio; c) Magnesio d) Yodo e) Hierro
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03. La glándula tiroides sintetiza las hormonas T3 y T3 necesitándose para esto del bioelemento:
a) Calcio b) Magnesio c) Yodo d) Manganeso e) Zinc
05. El _______es un nutriente esencial para el desarrollo de las plantas, y constituye el núcleo de la molécula de clorofila:
a) Sodio b) Calcio c) Yodo d) Cromo e) Magnesio
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NIVEL QUIMICO
PROPÓSITOS DE APRENDIZAJES
Competencia Capacidad Desempeños
Explica el mundo físico basándose Evalúa las implicancias • Explica que las sustancias inorgánicas y
en conocimientos sobre los seres del saber y del biomoléculas que conforman la estructura de la
vivos, materia y energía, quehacer científico y célula le permiten cumplir funciones de nutrición,
biodiversidad, tierra y universo tecnológico. relación y reproducción para su propia
supervivencia o la del organismo del que forma
parte.
CONTENIDOS:
El agua. Distribución corporal. Propiedades físicas y químicas. Importancia biológica.
RESUMEN:
PRINCIPIOS INMEDIATOS INORGÁNICOS
(BIOMOLÉCULAS INORGÁNICAS)
EL AGUA
Es la sustancia química más abundante de la materia viva.
DISTRIBUCIÓN CORPORAL
Propiedades químicas. El agua es una moléculas covalente, neutra, polar, tetraédrica e irregular, asimétrica y es un electrolito
débil.
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Propiedades físicas. La molécula de agua presenta elevado calor específico, elevado calor de vaporización, elevada tensión
superficial, elevada constante dieléctrica,
05.El poder disolvente universal de la molécula de agua obedece a las siguientes propiedades:
a) solvatación iónica
b) enlace puente de hidrógeno
c) elevado calor de vaporización
d) elevada densidad
e) sólo a+b
06. Al tipo de agua que sirve como medio dispersante de la mayoría de biomoléculas se denomina:
07. Al tipo de agua que se halla en pequeños compartimientos, como el líquido pleural, se le denomina:
08. Cantidad de agua que se pierde a través de la orina, por día, es de:
09. Cantidad de agua que obtiene por día en el metabolismo de celular es de:
02. El poder disolvente universal del agua obedece a la propiedad física del agua denominada:
04. La función termorreguladora del agua obedece a las siguientes propiedades físicas:
1. Bajo grado de ionización 2. Elevada tensión superficial
3. Elevado calor específico 4. Elevado calor de vaporización
5. Elevado calor de fusión
SON CIERTAS:
NIVEL QUIMICO
PROPÓSITOS DE APRENDIZAJES
Competencia Capacidad Desempeños
Explica el mundo fí-sico basándose en Evalúa las implicancias del • Explica que las sustancias
conocimientos so-bre los seres vivos, materia y saber y del quehacer inorgánicas y biomoléculas que
energía, biodiversidad, tierra y universo científico y tecnológico. conforman la estructura de la célula
le permiten cumplir funciones de
nutrición, relación y reproducción
para su propia supervivencia o la del
organismo del que forma parte.
CONTENIDOS:
RESUMEN:
PRINCIPIOS INMEDIATOS INORGÁNICOS
(BIOMOLÉCULAS INORGÁNICAS)
Sustancias inorgánicas esenciales para asegurar el funcionamiento de todas las células y para ello se requieren de cantidades de
2,5% en vegetales y de 5% en animales.
Las sales minerales son moléculas inorgánicas de fácil ionización en presencia de agua. Requieres cantidades bastante pequeñas.
Su función es reguladora, no aportan energía.
CLASIFICACION: En la materia viva las sales minerales se hallan bajo tres formas:
Precipitadas. Ejemplo: los huesos contienen: Ca3(PO4)2, Mg3(PO4)2, CaCO3; el caparazón de equinodermos, moluscos, los
otolitos de los oidos de los vertebrados: CaCO3.
Disueltas. Ejemplo, cationes de Na+ K+, Ca++, Mg++, ... y los aniones: Cl-, I-, (PO4)-3, (HCO3)-, (CO3)-2, ...
Asociadas. Ejemplo: el hierro al formar el hem, forma la hemoglobina; el yodo en las hormonas tiroideas.
FUNCION BIOLOGICA
Estructural: ciertas sales integran el esqueleto de los vertebrados, el caparazón de ciertos moluscos y equinodermos, frústulo
de las diatomeas, constitución de los dientes, etc.
Regulan la presión osmótica del contenido celular y del F.E.C., el equilibrio hídrico.
Regulan el equilibrio ácido base y el pH.
Forman potenciales de acción a nivel de membranas, dando origen a una diferencia de potencial eléctrico.
Forman parte de compuestos ricos en energía, el ATP.
Forman sustancias tampón o amortiguadoras, como los iones fosfatos y bicarbonato
Regulan la excitabilidad cardiaca, muscular (Ca/Mg) y nerviosa (K/Na).
Interviene en la constitución de la hemoglobina (fe), clorofila (Mg), etc.
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08. Son ejemplos de sales minerales que intervienen en los potenciales de membrana:
1. Zn2+ 2. Mg2+ 3. Na+ 4. K+ 5. Ca2+
SON CIERTAS:
a) 1,2 y 3 b) 1,3 y 4 c) 2,3 y 4 d) 2,4 y 5 e) 3,4 y 5
09. Son ejemplos de iones que determinan las concentraciones de agua en el medio intracelular:
1. I- 2. Cl- 3. Ca2+ 4. Na+ 5. K+
SON CIERTAS:
a) 1,2y 4 b) 1,4 y 5 c) 2,3 y 5 d) 2,4 y 5 e) 3,4 y 5
BIOMOLECULAS ORGANICAS:
LOS GLUCIDOS
PROPÓSITOS DE APRENDIZAJES
Competencia Capacidad Desempeños
Explica el mundo fí-sico basándose en Evalúa las implicancias del • Explica que las sustancias inorgánicas
conocimientos so-bre los seres vivos, materia saber y del quehacer y biomoléculas que conforman la
y energía, biodiversidad, tierra y universo científico y tecnológico. estructura de la célula le permiten
cumplir funciones de nutrición, relación
y reproducción para su propia
supervivencia o la del organismo del
que forma parte.
CONTENIDOS:
RESUMEN:
GLÚCIDOS (CARBOHIDRATOS)
CLASIFICACIÓN
OSAS U MONOSACARIDOS. Glúcidos de 3 a 8 átomos de C., con propiedades reductoras.
ÓSIDOS. Asociación de monosacáridos.
- HOLÓSIDOS
* OLIGOSACARIDO. De 2 a 10 monosacáridos. Resultan de especial interés disacáridos y trisacáridos.
* POLISACÁRIDOS. Mas de 10 monosacáridos.
Monosacárido Polisacárido
Oligosacárido (disacárido)
2. MONOSACARIDOS
Se nombran haciendo referencia al nº de carbonos (3-12), terminado en el sufijo osa. Así para 3C: triosas, 4C:tetrosas,
5C:pentosas, 6C:hexosas, etc. No son hidrolizables a glúcidos más simples.
Presentan un esqueleto carbonado con grupos alcohol o hidroxilo y son portadores del grupo aldehído (aldosas) o cetónico
(cetosas).
Propiedades: Son solubles en agua, dulces, cristalinos y blancos. Cuando son atravesados por luz polarizada desvían el
plano de vibración de esta.
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Estructura e isomerías. Los azúcares mas pequeños pueden escribirse por proyección en el plano (Proyección de Fischer)
como se aprecia en la figura con indicación de la estructura tridimensional.
Todas las osas tienen al menos un C unido a cuatro radicales distintos o asimétricos. Aparecen así los esteroisómeros,
presentando los monosacáridos esteroisomería.
La disposición del grupo -OH a la derecha en el C asimétrico determina el isómero D, si está situado a la izquierda es un
isómero L. Cuando un monosacárido tiene varios esteroisómeros, todos los que poseen a la derecha el grupo OH del C más
alejado del grupo carbonilo son de la serie D, y los que lo poseen a la izquierda son L.
D-gliceraldehido L-Gliceraldehido
Si dos monosacáridos se diferencian solo en el -OH de un carbono se denominan epímeros. Si son imágenes especulares
entre sí se denominan enantiomeros.
Al tener uno o mas carbonos asimétricos, desvían el plano de luz polarizada cuando esta atraviesa una disolución de los
mismos. Si lo hacen a la derecha son dextrógiros (+), hacia la izquierda levógiros (-). Esta cualidad es independiente de su
pertenencia a la serie D o L y, obviamente, la desviación se debe a la ausencia de planos de simetría de la molécula.
Estructura cíclica. Los grupos aldehídos o cetonas pueden reaccionar con un hidroxilo de la misma molécula
convirtiéndola en anillo.
Formas anoméricas. En las formas cíclicas aparece un nuevo carbono asimétrico o anómero (el que antes tenia el aldehído
o cetona). Los anómeros serán si el -OH de este nuevo carbono asimétrico queda hacia abajo y si lo hace hacia arriba
en la forma cíclica.
-D-glucopiranosa -D-glucopiranosa
Al no ser plano el anillo de piranosa, puede adoptar dos conformaciones en el espacio. La forma "cis" o de nave y la "trans"
o silla de montar.
4. DICASARIDOS. Son oligosacáridos formados por dos monosacáridos. Son solubles en agua, dulces y cristalizables. Pueden
hidrolizarse y ser reductores cuando el carbono anomérico de alguno de sus componentes no está implicado en el enlace
entre los dos monosacáridos. La capacidad reductora de los glúcidos se debe a que el grupo aldehído o cetona puede
oxidarse dando un ácido.
Principales disacáridos con interés biológico.
Maltosa.- Es el azúcar de malta. Grano germinado de cebada que se utiliza en la elaboración de la cerveza. Se obtiene por
hidrólisis de almidón y glucógeno. Posee dos moléculas de glucosa unidas por enlace tipo (1-4).
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Isomaltosa.- Se obtiene por hidrólisis de la amilopectina y glucógeno. Se unen dos moléculas de glucosa por enlace tipo
(1-6)
Celobiosa.- No se encuentra libre en la naturaleza. Se obtiene por hidrólisis de la celulosa. y está formado por dos moléculas
de glucosa unidas por enlace (1-4).
Lactosa.- Es el azúcar de la leche de los mamíferos. Así, por ejemplo, la leche de vaca contiene del 4 al 5% de lactosa.
Se encuentra formada por la unión (1-4) de la -D-galactopiranosa (galactosa) y la -D-glucopiranosa (glucosa).
Sacarosa.- Es el azúcar de consumo habitual, se obtiene de la caña de azúcar y remolacha azucarera. Es el único disacárido
no reductor, ya que los dos carbonos anoméricos de la glucosa y fructosa están implicados en el enlace G(1 ,2 ).
Sus funciones biológicas son estructurales (enlace -Glucosídico) o de reserva energética (enlace -Glucosídico). Puede
ser:
a) Homopolisacáridos: formados por monosacáridos de un solo tipo.
- Unidos por enlace tenemos el almidón y el glucógeno.
- Unidos por enlace tenemos la celulosa y la quitina.
b) Heteropolisacárido: el polímero lo forman mas de un tipo de monosacárido.
- Unidos por enlace tenemos la pectina, la goma arábiga y el agar-agar.
5.1. Almidón.
Es un polisacárido de reserva en vegetales. Se trata de un polímero de glucosa, formado por dos tipos de moléculas:
amilosa (30%), molécula lineal, que se encuentra enrollada en forma de hélice, y amilopectina (70%), molécula
ramificada.
5.2. Glucógeno.
Es un polisacárido de reserva en animales, que se encuentra en el hígado (10%) y músculos (2%).
Presenta ramificaciones cada 8-12 glucosas con una cadena muy larga (hasta 300.000 glucosas). Se requieren dos
enzimas para su hidrólisis (glucógeno-fosforilasa) y (1-6) glucosidasa, dando lugar a unidades de glucosa.
5.3. Celulosa.
Polisacárido estructural de los vegetales en los que constituye la pared celular.
5.4. Quitina.
Forma el exoesqueleto en artrópodos y pared celular de los hongos. Es un polímero no ramificado de la N-
acetilglucosamina con enlaces (1,4)
5.5. Pectina.
Es un heteropolisacárido con enlace . Junto con la celulosa forma parte de la pared vegetal. Se utiliza como gelificante
en industria alimentaría (mermeladas).
5.6. Agar-Agar.
Es un heteropolisacárido con enlace . Se extrae de algas rojas o rodofíceas.
5.7. Goma arábiga y goma de cerezo.
Pertenecen al grupo de las gomas vegetales, son productos muy viscosos que cierran las heridas en los vegetables.
5.8. Mucopolisacáridos:
Acido hialurónico: se halla en el cordón umbilical, humor vítreo, líquido sinovial, rodeando al óvulo, etc
Condroitina: en la córnea, cartílagos, etc.
Heparina: se halla en la saliva de los insectos hematófagos dificultando la coagulación .
e) Glucolípidos. Están formados por monosacáridos u oligosacáridos unidos a lípidos. Se les puede encontrar en la
membrana celular. Los mas conocidos son los cerebrósidos y gangliósidos.
BIOMOLECULAS ORGANICAS:
LOS LÍPIDOS
PROPÓSITOS DE APRENDIZAJES
Competencia Capacidad Desempeños
Explica el mundo fí-sico Evalúa las implicancias del saber y • Explica que las sustancias inorgánicas y
basándose en conocimientos so- del quehacer científico y biomoléculas que conforman la estructura de la
bre los seres vivos, materia y tecnológico. célula le permiten cumplir funciones de nutrición,
energía, biodiversidad, tierra y relación y reproducción para su propia
universo supervivencia o la del organismo del que forma
parte.
CONTENIDOS:
RESUMEN:
LÍPIDOS
1. CONCEPTO Y CLASIFICACION. Con el nombre de lípidos (del griego lypos, grasa) denominamos a un grupo de
compuestos orgánicos formados por C, H, y O mayoritariamente y ocasionalmente N, P y S.
Con características químicas diversas, pero propiedades físicas comunes: poco o nada solubles en agua, siéndolo en los
disolventes orgánicos (éter, benceno, cloroformo, acetona, alcohol).
2. ESTRUCTURA Y CARACTERISTICAS DE LOS ACIDOS GRASOS. Son ácidos carboxílicos de cadena larga,
suelen tener nº par de carbonos (14 a 22), los más abundantes tienen 16 y 18 carbonos.
• Los ácidos grasos son saturados cuando no poseen enlaces dobles, son flexibles y sólidos a temperatura ambiente.
• Los Insaturados o poliinsaturados si en la cadena hay dobles o triples enlaces, rígidos a nivel del doble enlace siendo
líquidos aceitosos.
Propiedades físicas.
A) Solubilidad. Son moléculas bipolares o anfipáticas (del griego amphi, doble). La cabeza de la molécula es polar o iónica
y, por tanto, hidrófila (-COOH). La cadena es apolar o hidrófoba (grupos -CH2- y -CH3 terminal).
B) Punto de fusión. En los saturados, el punto de fusión aumenta debido al nº de carbonos, mostrando tendencia a
establecer enlaces de Van der Waals entre las cadenas carbonadas.
Los Insaturados tienen menos interacciones de este tipo debido al codo de su cadena.
Propiedades químicas.
A) Esterificación. El ácido graso se une a un alcohol por enlace covalente formando un éster y liberando una molécula de
agua.
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B) Saponificación. Reaccionan los álcalis o bases dando lugar a una sal de ácido graso que se denomina jabón. El aporte de
jabones favorece la solubilidad y la formación de micelas de ácidos grasos.
Gracias a este comportamiento anfipático los jabones se disuelven en agua dando lugar a micelas monocapas, o bicapas si
poseen agua en su interior.
3. ACILGLICERIDOS, GRASA SIMPLES O NEUTRAS. Son lípidos simples formados por glicerol esterificado por uno,
dos, o tres ácidos grasos, en cuyo caso: monoacilglicérido, diacilglicérido o triacilglicérido respectivamente.
4. LIPIDOS COMPLEJOS O DE MEMBRANA. En su composición intervienen ácidos grasos y otros componentes como
alcoholes, glúcidos, ácido fosfórico, derivados aminados etc.
Son moléculas anfipáticas con una zona hidrófoba, en la que los ácidos grasos están unidos mediante enlaces ester a un
alcohol (glicerina o esfingosina), y una zona hidrófila, originada por los restantes componentes no lipídicos que también están
unidos al alcohol.
Encontramos los siguientes tipos:
a) Gliceroglucolípidos
- Glicerolípidos
b) Glicerofosfolípidos (fosfolípidos)
a) Esfingoglucolípidos
- Esfingolípidos
b) Esfingofosfólípidos
A.- Glicerolípidos.
Poseen dos moléculas de ácidos grasos mediante enlaces éster a dos grupos alcohol de la glicerina (posiciones y ).
Según sea el sustituyente unido al tercer grupo alcohol de la glicerina se forman los:
a) Gliceroglucolípidos. Si se une un glúcido. Lípidos que se encuentran en membranas de bacterias y células vegetales.
b) Fosfolípidos. Se une el ácido fosfórico y constituye el ácido fosfatídico.
La estructura de los distintos Fosfolípidos se pueden considerar derivados del ácido fosfatídico, y por ello se nombran
con el prefijo fosfatidil seguido del nombre del derivado aminado o polialcohol con el que se une. Así se obtienen los
derivados fosfatidiletanolamina, fosfatidilcolina (lecitina), fosfatidilserina, fosfatidilglicerol y fosfatidilinositol.
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Los Fosfolípidos tienen un gran interés biológico por ser componentes estructurales de las membranas celulares.
B.- Esfingolípidos. Todos ellos poseen una estructura derivada de la ceramida (formada por un ácido graso unido por
enlace amida a la esfingosina)
5. CERIDOS O CERAS. Son ésteres de un ácido graso de cadena larga. Sólidos a temperatura ambiente, poseen sus dos
extremos hidrófobos, lo que determina su función impermeabilizar y proteger.
Entre las más conocidas se encuentran la de abeja (ésteres del ácido palmítico con alcoholes de cadena larga), la lanolina
(grasa de lana de oveja), el aceite de espermaceti (producido por el cachalote
En general en los animales se encuentran en la piel, recubriendo el pelo, plumas y exoesqueleto de insectos. En los vegetales
forman películas que recubren hojas, flores y frutos.
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6. ESTEROIDES. Son lípidos que derivan del ciclopentano perhidrofenantreno, denominado gonano (antiguamente
esterano). Su estructura la forman cuatro anillos de carbono (A, B, C y D). Los esteroides se diferencian entre sí por el nº y
localización de sustituyentes.
Los esteroides más característicos son:
a) Esteroles. De todos ellos, el colesterol es el de mayor interés biológico. Forma parte de las membranas biológicas a las
que confiere resistencia, por otra parte es el precursor de casi todos los demás esteroides.
Otros esteroles constituyen el grupo de la vitamina D o calciferol, imprescindible en la absorción intestinal del calcio y su
metabolización.
b) Ácidos biliares. Derivan de los ácidos cólico, desoxicólico y quenodesoxicólico, cuyas sales emulsionan las grasas por
lo que favorecen su digestión y absorción intestinal.
c) Hormonas esteroideas. Incluyen las de la corteza suprarrenal, que estimulan la síntesis del glucógeno y la degradación
de grasas y proteínas (cortisol) y las que regulan la excreción de agua y sales minerales por las nefronas del riñón
(aldosterona). También son de la misma naturaleza las hormonas sexuales masculinas y femeninas (andrógenos como la
testosterona, estrógenos y progesterona) que controla la maduración sexual, comportamiento y capacidad reproductora.
LAS PROTEÍNAS
PROPÓSITOS DE APRENDIZAJES
Competencia Capacidad Desempeños
Explica el mundo fí-sico Evalúa las implicancias del • Explica que las sustancias
basándose en saber y del quehacer inorgánicas y biomoléculas
conocimientos so-bre los científico y tecnológico. que conforman la estructura
seres vivos, materia y de la célula le permiten
energía, biodiversidad, cumplir funciones de
tierra y universo nutrición, relación y
reproducción para su propia
supervivencia o la del
organismo del que forma
parte.
CONTENIDOS:
Las proteínas: Definición. Clasificación. Importancia biológica.
RESUMEN:
GENERALIDADES
Son constituyentes químicos fundamentales e imprescindibles en la materia viva porque:
a) son los "instrumentos moleculares" mediante los cuales se expresa la información genética; es decir, las proteínas ejecutan
las órdenes dictadas por los ácidos nucleicos.
b) son sustancias "plásticas" para los seres vivos, es decir, materiales de construcción y reparación de sus propias estructuras
celulares. Sólo excepcionalmente sirven como fuente de energía.
c) muchas tienen "actividad biológica" (transporte, regulación, defensa, reserva, etc...). Esta característica diferencia a las
proteínas de otros principios inmediatos como glúcidos y lípidos que se encuentran en las células como simples sustancias
inertes.
CONCEPTO DE PROTEÍNA
Las proteínas son biopolímeros (macromoléculas orgánicas), de elevado peso molecular, constituidas básicamente por carbono
(C), hidrógeno (H), oxígeno (O) y nitrógeno (N); aunque pueden contener también azufre (S) y fósforo (P) y, en menor
proporción, hierro (Fe), cobre (Cu), magnesio (Mg), yodo (Y), etc...
Estos elementos químicos se agrupan para formar unidades estructurales (monómeros) llamados L--
AMINOACIDOS, a los cuales podríamos considerar como los "ladrillos de los edificios moleculares proteicos". Estos edificios
macromoleculares se construyen y desmoronan con gran facilidad dentro de las células, y a ello debe precisamente la materia
viva su capacidad de crecimiento, reparación y regulación.
Las proteínas son, en resumen, biopolímeros de L--aminoácidos y su presencia en los seres vivos es indispensable para el
desarrollo de los múltiples procesos vitales.
LOS AMINOÁCIDOS
Los aminoácidos se caracterizan por poseer un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2).
Las otras dos valencias del carbono se saturan con un átomo de H y con un grupo variable denominado radical R.
Según éste se distinguen 20 tipos de aminoácidos.
Existen 20 aminoácidos diferentes y todos ellos tienen una parte común en su molécula que consisten en un grupo amino (NH3)
y un grupo ácido, (COOH) como puede verse en el dibujo de los aminoácidos , que aparece a continuación:
Son las unidades básicas que forman las proteínas. Su denominación responde a la composición química general que presentan,
en la que un grupo amino (-NH2) y otro carboxilo o ácido (-COOH) se unen a un carbono (-C-). Las otras dos valencias de
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ese carbono quedan saturadas con un átomo de hidrógeno (-H) y con un grupo químico variable al que se denomina radical (-
R).
Tridimensionalmente el carbono presenta una configuración tetraédrica en la que el carbono se dispone en el centro y los
cuatro elementos que se unen a él ocupan los vértices. Cuando en el vértice superior se dispone el -COOH y se mira por la cara
opuesta al grupo R, según la disposición del grupo amino (-NH2) a la izquierda o a la derecha del carbono se habla de " -L-
aminoácidos o de " -D-aminoácidos respectivamente. En las proteínas sólo se encuentran aminoácidos de configuración L.
En la naturaleza existen unos 80 aminoácidos diferentes, pero de todos ellos sólo unos 20 forman parte de las proteínas.
Los aminoácidos que un organismo no puede sintetizar y, por tanto, tienen que ser suministrados con la dieta se denominan
aminoácidos esenciales; y aquellos que el organismo puede sintetizar se llaman aminoácidos no esenciales.
Para la especie humana son esenciales ocho aminoácidos: treonina, metionina, lisina, valina, triptófano, leucina,
isoleucina y fenilalanina (además puede añadirse la histidina y arginina como esencial durante el crecimiento en el niño,
pero no para el adulto)
COMPORTAMIENTO QUÍMICO
Los aminoácidos son compuestos sólidos; incoloros; cristalizables; de elevado punto de fusión (habitualmente por encima de los
200 ºC); solubles en agua; con actividad óptica y con un comportamiento anfótero.
En disolución acuosa, los aminoácidos muestran un comportamiento anfótero, es decir pueden ionizarse, dependiendo del pH,
como un ácido liberando protones y quedando (-COO'), o como base, los grupos -NH2 captan protones, quedando como (-
NH3+ ), o pueden aparecer como ácido y base a la vez. En este caso los aminoácidos se ionizan doblemente, apareciendo una
forma dipolar iónica llamada zwitterion
La actividad óptica se manifiesta por la capacidad de desviar el plano de luz polarizada que atraviesa una disolución de
aminoácidos, y es debida a la asimetría del carbono , ya que se halla unido (excepto en la glicina) a cuatro radicales diferentes.
Esta propiedad hace clasificar a los aminoácidos en Dextrogiros (+) se desvían el plano de luz polarizada hacia la derecha, y
Levógiros (-) si lo desvían hacia la izquierda.
El comportamiento anfótero se refiere a que, en disolución acuosa, los aminoácidos son capaces de ionizarse, dependiendo del
pH, como un ácido (cuando el pH es básico), como una base (cuando el pH es ácido) o como un ácido y una base a la vez
(cuando el pH es neutro). En este último caso adoptan un estado dipolar iónico conocido como zwitterión.
El pH en el cual un aminoácido tiende a adoptar una forma dipolar neutra (igual número de cargas positivas que negativas) se
denomina Punto Isoeléctrico. La solubilidad en agua de un aminoácido es mínima en su punto isoeléctrico.
EL ENLACE PEPTÍDICO
El enlace peptídico es un enlace covalente y se establece entre el grupo carboxilo (-COOH) de un aminoácido y el grupo amino
(-NH2) del aminoácido contiguo inmediato, con el consiguiente desprendimiento de una molécula de agua.
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Por otra parte, el carácter parcial de doble enlace del enlace peptídico (-C-N-) determina la disposición espacial de éste en un
mismo plano, con distancias y ángulos fijos. Como consecuencia, el enlace peptídico presenta cierta rigidez e inmoviliza en el
plano a los átomos que lo forman.
El enlace peptídico tiene un comportamiento similar al de un enlace doble, es decir, presenta una cierta rigidez que inmoviliza
en un plano los átomos que lo forman.
Los péptidos son cadenas lineales de aminoácidos enlazados por enlaces químicos de tipo amídico a los que se denomina
Enlace Peptídico. Así pues, para formar péptidos los aminoácidos se van enlazando entre sí formando cadenas de longitud y
secuencia variable. Para denominar a estas cadenas se utilizan prefijos convencionales como:
a) Oligopéptidos.- si el nº de aminoácidos es menor 10.
• Dipéptidos.- si el nº de aminoácidos es 2.
• Tripéptidos.- si el nº de aminoácidos es 3.
• Tetrapéptidos.- si el nº de aminoácidos es 4.
• etc...
ESTRUCTURA PRIMARIA
Está representada por la sucesión lineal de aminoácidos que forman la cadena peptídica y por lo tanto indica qué
aminoácidos componen la cadena y el orden en que se encuentran. El ordenamiento de los aminoácidos en cada cadena
peptídica, no es arbitrario sino que obedece a un plan predeterminado en el ADN.
Esta estructura define la especificidad de cada proteína.
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ESTRUCTURA SECUNDARIA
La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio. Los aas., a medida que van siendo
enlazados durante la síntesis de proteínas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposición espacial
estable, la estructura secundaria.
Existen dos tipos de estructura secundaria:
1. la a(alfa)-hélice
2. la conformación beta
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Esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre sí misma la estructura primaria. Se debe a la
formación de enlaces de hidrógeno entre el -C=O de un aminoácido y el -NH- del cuarto aminoácido que le
sigue.
En esta disposición los aas. no forman una hélice sino una cadena en forma de zigzag, denominada disposición en lámina
plegada.
Presentan esta estructura secundaria la queratina de la seda o fibroína.
ESTRUCTURA TERCIARIA
Está representada por los superplegamientos y enrollamientos de la estructura secundaria, constituyendo formas tridimensionales
geométricas muy complicadas que se mantienen por enlaces fuertes (puentes disulfuro entre dos cisteinas) y otros débiles
(puentes de hidrógeno; fuerzas de Van der Waals; interacciones iónicas e interacciones hidrofóbicas).
Desde el punto de vista funcional, esta estructura es la más importante pues, al alcanzarla es cuando la mayoría de las proteínas
adquieren su actividad biológica o función.
Muchas proteínas tienen estructura terciaria globular caracterizadas por ser solubles en disoluciones acuosas, como la mioglobina
o muchos enzimas.
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Sin embargo, no todas las proteínas llegan a formar estructuras terciarias. En estos casos mantienen su estructura secundaria
alargada dando lugar a las llamadas proteínas filamentosas, que son insolubles en agua y disoluciones salinas siendo por ello
idóneas para realizar funciones esqueléticas. Entre ellas, las más conocidas son el colágeno de los huesos y del tejido conjuntivo;
la -queratina del pelo, plumas, uñas, cuernos, etc...; la fibrina del hilo de seda y de las telarañas y la elastina del tejido
conjuntivo, que forma una red deformable por la tensión.
La estructura terciaria informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma
originando una conformación globular.
En definitiva, es la estructura primaria la que determina cuál será la secundaria y por tanto la terciaria..
Esta conformación globular facilita la solubilidad en agua y así realizar funciones de transporte, enzimáticas, hormonales, etc.
Esta conformación globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminoácidos.
Aparecen varios tipos de enlaces:
1. el puente disulfuro entre los radicales de aminoácidos que tiene azufre.
2. los puentes de hidrógeno
3. los puentes eléctricos
4. las interacciones hifrófobas.
ESTRUCTURA CUATERNARIA
Esta estructura informa de la unión, mediante enlaces débiles (no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura
terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero.
El número de protómeros varía desde dos como en la hexoquinasa, cuatro como en la hemoglobina, o muchos como la
cápsida del virus de la poliomielitis, que consta de 60 unidades proteícas.
Esta estructura no la poseen, tampoco, todas las proteínas. Algunas que sí la presentan son: la hemoglobina y los enzimas
alostéricos.
PROPIEDADES DE PROTEINAS
SOLUBILIDAD
Las proteínas son solubles en agua cuando adoptan una conformación globular. La solubilidad es debida a los radicales (-R)
libres de los aminoácidos que, al ionizarse, establecen enlaces débiles (puentes de hidrógeno) con las moléculas de agua. Así,
cuando una proteína se solubiliza queda recubierta de una capa de moléculas de agua (capa de solvatación) que impide que se
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pueda unir a otras proteínas lo cual provocaría su precipitación (insolubilización). Esta propiedad es la que hace posible la
hidratación de los tejidos de los seres vivos.
CAPACIDAD AMORTIGUADORA
Las proteínas tienen un comportamiento anfótero y esto las hace capaces de neutralizar las variaciones de pH del medio, ya que
pueden comportarse como un ácido o una base y por tanto liberar o retirar protones (H+) del medio donde se encuentran.
DESNATURALIZACION Y RENATURALIZACION
La desnaturalización de una proteína se refiere a la ruptura de los enlaces que mantenían sus estructuras cuaternaria, terciaria y
secundaria, conservándose solamente la primaria. En estos casos las proteínas se transforman en filamentos lineales y delgados
que se entrelazan hasta formar compuestos fibrosos e insolubles en agua. Los agentes que pueden desnaturalizar a una proteína
pueden ser: calor excesivo; sustancias que modifican el pH; alteraciones en la concentración; alta salinidad; agitación molecular;
etc... El efecto más visible de éste fenómeno es que las proteínas se hacen menos solubles o insolubles y que pierden su actividad
biológica.
La mayor parte de las proteínas experimentan desnaturalizaciones cuando se calientan entre 50 y 60 ºC; otras se desnaturalizan
también cuando se enfrían por debajo de los 10 a 15 ºC.
La desnaturalización puede ser reversible (renaturalización) pero en muchos casos es irreversible.
ESPECIFICIDAD
Es una de las propiedades más características y se refiere a que cada una de las especies de seres vivos es capaz de fabricar sus
propias proteínas (diferentes de las de otras especies) y, aún, dentro de una misma especie hay diferencias proteicas entre los
distintos individuos. Esto no ocurre con los glúcidos y lípidos, que son comunes a todos los seres vivos.
La enorme diversidad protéica interespecífica e intraespecífica es la consecuencia de las múltiples combinaciones entre los
aminoácidos, lo cual está determinado por el ADN de cada individuo.
Además, no todas las proteínas son iguales en todos los organismos, cada individuo posee proteínas específicas suyas que se
ponen de manifiesto en los procesos de rechazo de órganos transplantados. La semejanza entre proteínas son un grado de
parentesco entre individuos, por lo que sirve para la construcción de "árboles filogenéticos"
La especificidad de las proteínas explica algunos fenómenos biológicos como: la compatibilidad o no de transplantes de órganos;
injertos biológicos; sueros sanguíneos; etc... o los procesos alérgicos e incluso algunas infecciones.
CLASIFICACIÓN DE PROTEÍNAS
Se clasifican en:
1. HOLOPROTEÍNAS
Formadas solamente por aminoácidos
2. HETEROPROTEÍNAS
Formadas por una fracción proteínica y por un grupo no proteínico, que se denomina "grupo prostético
HOLOPROTEÍNAS
HETEROPROTEÍNAS
✓ Ribonucleasa
✓ Mucoproteínas
Glucoproteínas
✓ Anticuerpos
✓ Hormona luteinizante
Lipoproteínas ✓ De alta, baja y muy baja densidad, que transportan lípidos en la sangre.
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✓ Nucleosomas de la cromatina
Nucleoproteínas
✓ Ribosomas
✓ Insulina y glucagón
✓ Hormona del crecimiento
Hormonal
✓ Calcitonina
✓ Hormonas tropas
✓ Inmunoglobulina
Defensiva
✓ Trombina y fibrinógeno
✓ Hemoglobina
Transporte ✓ Hemocianina
✓ Citocromos
07.Si la hemoglobina es una proteína formada por cuatro cadenas polipeptídicas, posee estructura:
a) primaria b) secundaria c) arrosariada d) terciaria e) cuaternaria
ACIDOS NUCLEICOS
PROPÓSITOS DE APRENDIZAJES
Competencia Capacidad Desempeños
Explica el mundo fí-sico Evalúa las implicancias del • Explica que las sustancias
basándose en saber y del quehacer inorgánicas y biomoléculas que
conocimientos so-bre los científico y tecnológico. conforman la estructura de la
seres vivos, materia y célula le permiten cumplir
energía, biodiversidad, funciones de nutrición, relación
tierra y universo y reproducción para su propia
supervivencia o la del organismo
del que forma parte.
CONTENIDOS:
DEFINICIÓN: Son biopolímeros, de elevado peso molecular, formados por otras subunidades estructurales o monómeros,
denominados nucleótidos.
El descubrimiento de los ácidos nucleicos se debe a Meischer (1869), el cual trabajando con leucocitos y espermatozoides de
salmón, obtuvo una sustancia rica en carbono, hidrógeno, oxígeno, nitrógeno y un porcentaje elevado de fósforo. A esta
sustancia se le llamó en un principio nucleína, por encontrarse en el núcleo.
Años más tarde, se fragmentó esta nucleína, y se separó un componente proteico y un grupo prostético, este último, por ser
ácido, se le llamó ácido nucleico.
En los años 30, Kossel comprobó que tenían una estructura bastante compleja.
En 1953, James Watson y Francis Crick, descubrieron la estructura tridimensional de uno de estos ácidos, concretamente del
ácido desoxirribonucleico (ADN).
a) Una pentosa, que puede ser la D-ribosa en el ARN; o la D-2- desoxirribosa en el ADN
c) Ácido fosfórico, que en la cadena de ácido nucleico une dos pentosas a través de una unión fosfodiéster. Esta unión se
hace entre el C-3´de la pentosa, con el C-5´de la segunda.
A la unión de una pentosa con una base nitrogenada se le llama nucleósido. Esta unión se hace mediante un enlace -
glucosídico.
- Si la pentosa es una ribosa, tenemos un ribonucleósido. Estos tienen como bases nitrogenadas la adenina, guanina, citosina y
uracilo.
- Si la pentosa es un desoxirribosa, tenemos un desoxirribonucleósido. Estos tienen como bases nitrogenadas la adenina, citosina,
guanina y timina.
Cada molécula tiene una orientación definida, por lo que la cadena es 5´-> 3´.
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Atendiendo a su estructura y composición existen dos tipos de ácidos nucleicos que son:
a) Ácido desoxirribonucleico o ADN o DNA
b) Ácido ribonucleico o ARN o RNA
ACIDO DESOXIRRIBONUCLEICO O ADN O DNA
A.- ESTRUCTURA.
Está formado por la unión de muchos desoxirribonucleótidos. La mayoría de las moléculas de ADN poseen dos cadenas
antiparalelas ( una 5´-3´y la otra 3´-5´) unidas entre sí mediante las bases nitrogenadas, por medio de puentes de hidrógeno.
La adenina enlaza con la timina, mediante dos puentes de hidrógeno, mientras que la citosina enlaza con la guanina,
mediante tres puentes de hidrógeno.
El ADN es el portador de la información genética, se puede decir por tanto, que los genes están compuestos por ADN.
Es una cadena doble, dextrógira o levógira, según el tipo de ADN. Ambas cadenas son complementarias, pues la adenina
de una se une a la timina de la otra, y la guanina de una a la citosina de la otra. Ambas cadenas son antiparalelas, pues el
extremo 3´ de una se enfrenta al extremo 5´ de la otra.
Existen tres modelos de ADN. El ADN de tipo B es el más abundante y es el descubierto por Watson y Crick.
b) En eucariontes el empaquetamiento ha de ser más complejo y compacto y para esto necesita la presencia de proteinas,
como son las histonas y otras de naturaleza no histona (en los espermatozoides las proteinas son las protaminas). A esta
unión de ADN y proteínas se conoce como cromatina, en la cual se distinguen diferentes niveles de organización:
- Nucleosoma
- Collar de perlas
- Fibra cromatínica
- Bucles radiales
- Cromosoma.
A. ESTRUCTURA
Está formado por la unión de muchos ribonucleótidos, los cuales se unen entre ellos mediante enlaces fosfodiéster en sentido
5´-3´( igual que en el ADN ).
Están formados por una sola cadena, a excepción del ARN bicatenario de los reovirus.
El lugar exacto para colocarse en el ARNm lo hace gracias a tres bases, a cuyo conjunto se llaman anticodón (las
complementarias en el ARNm se llaman codón).
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