GLICOCONJUGADOS

Los glicoconjugados son moléculas resultantes de la unión fuerte, covalente, entre glúcidos y
proteínas o entre glúcidos y lípidos. La desregulación de la actividad de enzimas que catalizan
procesos metabólicos vinculados a los glicoconjugados produce anomalías en la estructura
química de estos compuestos que impiden el desarrollo normal de la correspondiente función
biológica. Tales anomalías pueden afectar a las rutas biosintéticas (desórdenes congénitos
de glicosilación) o a las rutas catabólicas (anomalías por almacenamiento causadas por
enzimas lisosómicas).
Los glucoconjugados se encuentran generalmente en la parte externa de las células.
LAS FUNCIONES GENERALES DE LOS GLICOCONJUGADOS SON
Estructural y activador: estabilizan y activan a las moléculas en las que se encuentran.
Ejemplos de esto son los glicoconjugados que se encuentran en
• La membrana celular
• La matriz extracelular

Protección de las proteínas a las que rodean

Ayuda en el plegamiento de las proteínas y el mantenimiento de su estructura
Reconocimiento de glicoconjugados por lectinas (proteínas que se encuentran dentro del
cuerpo o en organismos externos y se unen a ellos)
• Recepción de señales celulares
• Reconocimiento de microorganismos con sistemas de defensa del cuerpo
Dadas las múltiples funciones que pueden cumplir los glicoconjugados, se comprende que su
alteración esté involucrada en enfermedades. Algunos ejemplos son:
✓ Enfermedades cardiovasculares
✓ Asma
✓ Modificaciones de glicosilación intervienen en metástasis de muchos tipos de cáncer
✓ Infecciones gastrointestinales
✓ Enfermedades hematológicas
✓ Enfermedades autoinmunes como la artritis
✓ Enfermedad de Alzheimer
✓ Fibrosis quística

FUENTE:
- https://lacienciaesdetodos.wordpress.com/tag/glucoconjugados/
- Lehninger, Principios de Bioquímica, séptima edición. Pág.: 263-269
 PROTEOGLUCANOS

Los proteoglucanos son proteínas que contienen glucosaminoglicanos enlazados de

modo covalente. Se han caracterizado al menos 30 y se les han asignado nombres
como sindecano o, serglicina, perlecano, agrecano, versicano, decorina, biglucano y
fibromodulina. Varían en su distribución en los tejidos, la naturaleza de la proteína
central, los glucosaminoglucanos fijos, y la función. Las proteínas unidas de manera
covalente a los glucosaminoglucanos se llaman “proteínas centrales”; han resultado
difíciles de aislar y caracterizar, pero el uso de tecnología de DNA recombinante está
empezando a proporcionar información importante acerca de sus estructuras. La
cantidad de carbohidrato en un proteoglucano por lo general es mucho mayor que la
que se encuentra en una glucoproteína, y puede comprender hasta 95% de su peso.
el agrecano, el principal tipo que se encuentra en el cartílago. Es muy grande, su
estructura general semeja la de un limpia botellas. Contiene una cadena larga de
ácido hialurónico (un tipo de GAG) al cual proteínas de enlace se fijan de modo no
covalente. A su vez, estas últimas interactúan de manera no covalente con moléculas
de proteína centrales desde las cuales se proyectan las cadenas de otros GAG
(queratán sulfato y condroitín sulfato en este caso). Más adelante, cuando se comenta
el cartílago, se proporcionan más detalles sobre esta macromolécula.
Cada cadena de glucosaminoglucano se forma de un disacárido repetido, esto es,
que tiene una estructura -A-B-A-B-A-, en la que A y B representan dos azúcares
distintos. Los GAG son muy ácidos por la presencia de grupos sulfato y carboxilo
unidos a los anillos de los. Los proteoglucanos de la matriz extracelular pueden
ensamblarse en complejos gigantes mediante la unión de sus proteínas centrales a
una molécula de ácido hialurónico, un GAG sin sulfato.
A causa de las cargas negativas producidas en los GAG sulfatados, los
proteoglucanos se unen con cantidades enormes de cationes, los que a su vez se
unen con muchas moléculas de agua. Como resultado, los proteoglucanos forman un
gel hidratado poroso que llena el espacio extracelular como material de empaque y
resiste las fuerzas de aplastamiento. Esta propiedad complementa la de las moléculas
adyacentes de colágena, que resisten a las fuerzas de tracción y proporcionan un
andamiaje para los proteoglucanos. En conjunto, las colágenas y los proteoglucanos
dan al cartílago y también a otras matrices extracelulares fuerza y resistencia a la
deformación. La matriz extracelular del hueso también se compone de colágena y
proteoglucanos, pero se endurece por la impregnación con sales de fosfato de calcio.
Además de actuar como componentes importantes de la ECM, un grupo de
proteoglucanos, los proteoglucanos heparán sulfato (HSPG), funcionan directamente
en la superficie celular. Entre los miembros de este grupo se incluyen los sindecanos,
cuya proteína central atraviesa la membrana plasmática. Los GAG, que se unen al
dominio extracelular de la proteína, interactúan con diversas proteínas, incluidos
importantes factores de crecimiento. Se especula que los GAG podrían proteger al
factor de crecimiento contra la degradación e influir en la interacción de dicho factor
con su propio receptor en la superficie celular. Los GAG de estos proteoglucanos no
están constituidos de oligosacáridos idénticos, sino que exhiben diversidad
estructural. Por ejemplo, una región puede contener azúcares azufrados, mientras
que otra puede carecer de sulfatación. Se piensa que estas diferencias de
composición dentro de una cadena de GAG influyen en las propiedades de unión de
diversas regiones de estas moléculas
Ácido hialurónico
Consta de una cadena no ramificada de unidades de disacárido repetitivas que
contienen GlcUA y GlcNAc. El ácido hialurónico está presente en bacterias, y se
encuentra ampliamente distribuido entre diversos animales y tejidos, incluso el líquido
sinovial, el cuerpo vítreo, cartílago, y tejidos conjuntivos laxos.

Condroitín sulfatos (condroitín 4-sulfato y condroitín 6-sulfato)

Los proteoglucanos enlazados a condroitín sulfato por el enlace Xil-Ser O-glucosídico
son componentes notorios del cartílago (véase más adelante). El disacárido repetitivo
es similar al que se encuentra en el ácido hialurónico; y contiene GlcUA pero con
GalNAc remplazando a GlcNAc. El GalNAc se sustituye con sulfato en su posición 4′
o 6′; aproximadamente un sulfato está presente por cada unidad de disacárido.

Queratán sulfatos I y II
Los queratán sulfatos constan de unidades de disacárido GalGlcNAc repetitivas que
contienen sulfato fijo a la posición 6′ de GlcNAc o en ocasiones de Gal. El tipo I es
abundante en la córnea, y el tipo II se encuentra junto con el condroitín sulfato fijo al
ácido hialurónico en el tejido conjuntivo laxo. Los tipos I y II tienen diferentes fijaciones
a proteína
Funciones de los proteoglucanos
Como se indicó, los proteoglucanos son moléculas notoriamente complejas, y se
encuentran en cada tejido del organismo, principalmente en la ECM o “sustancia
fundamental”. Ahí, se asocian entre sí y con los otros componentes estructurales
principales de la matriz, colágeno y elastina, de modos bastante específicos. Algunos
proteoglucanos se unen a colágeno y otros a elastina. Estas interacciones tienen
importancia en la determinación de la organización estructural de la matriz. Algunos
proteoglucanos (p. ej., decorina) también pueden unirse a factores de crecimiento
como TGF-β, y modular sus efectos sobre las células. Además, algunos de ellos
interactúan con ciertas proteínas adhesivas como fibronectina y laminina, que también
se encuentran en la matriz. Los GAG presentes en los proteoglucanos son polianiones
y, en consecuencia, se unen a policationes y cationes como Na+ y K+. Esta última
capacidad atrae agua por medio de presión osmótica hacia la matriz extracelular, y
contribuye a su turgencia. Los GAG también forman gel a concentraciones
relativamente bajas. Debido a la naturaleza extendida larga de las cadenas de
polisacárido de GAG, y su capacidad para formar gel, los proteoglucanos pueden
actuar como tamiz, al restringir el paso de macromoléculas grandes hacia la ECM,
pero permitir difusión relativamente libre de moléculas pequeñas. De nuevo, debido a
sus estructuras extendidas y los enormes agregados macromoleculares que suelen
formar, ocupan un volumen grande de la matriz en comparación con las proteínas.

FUENTE:

principios-de-bioquimica-de-lehninger-5ta-edicion
harper_bioquimica_ilustrada_29c2aa
 GLUCOPROTEÍNAS
Las Glucoproteínas o Glicoproteínas son moléculas compuestas por una proteína unida a uno
o varios glúcidos, simples o compuestos. Destacan entre otras funciones la estructural y el
reconocimiento celular cuando están presentes en la superficie de las membranas
plasmáticas (glucocálix). Se refieren a las proteínas que poseen las cadenas de
oligosacáridos (glucanos) fusionados de forma covalente en los aminoácidos. Así, la mitad de
las proteínas eucariotas poseen azúcares unidos, de forma que, la glucosilación (la unión
enzimática de azúcares) es la transformación postraduccional más usual de las proteínas.
Las glucoproteínas están en casi todos los organismos, tanto en las bacterias como en los
humanos. Numerosos virus también cuentan con glucoproteínas, varias de las cuales
cumplen papeles importantes en la fijación de virus a células hospedadoras, por ejemplo,
HIV-1 y virus de la gripe A.

Entre las funciones de las glucoproteínas se halla la identificación celular cuando se

encuentran presentes en el área de las membranas plasmáticas (glucocálix).

La membrana de los eritrocitos posee:

● Grupo A: posee como oligosacárido una cadena denominada N-

acetilgalactosamina.
● Grupo B: cuenta con una cadena de galactosa.
● Grupo AB: tiene las dos clases de glucoproteínas.
● Grupo 0: carece de las dos glucoproteínas.

Principalmente las proteínas intrínsecas de membrana y de secreción que son modificadas

después de la traducción para unir covalentemente una parte oligosacárido, ya que hay una
gran cantidad de azúcares, los cuales contienen una gran cantidad de grupos funcionales
dispuestos en conformaciones diversas que pueden servir como potenciales sitios de unión.
Se forman a través de moléculas compuestas por una proteína unida a uno o varios glúcidos,
simples o compuestos, así como también mediante la biosíntesis de las N-glicoproteínas se
desarrollan en una vía metabólica localizada en tres compartimentos de la célula, el citosol,
el retículo endoplasmático y el aparato de Golgi.
Se encuentran dentro de una molécula de dimensiones específicas, integrada normalmente
por uno o más oligosacáridos unidos de modo covalente a cadenas laterales específicas de
polipéptidos. Suelen tener un mayor porcentaje de proteínas que de glúcidos.
¿Cuáles son las hormonas Glucoproteicas?

Se suelen clasificar aparte hormonas proteicas que tienen grupos carbohidrato unidos a sus
cadenas de aminoácidos: hormonas glucoproteicas, como la FSH (hormona
foliculoestimulante), que en la mujer estimula la formación del folículo de Graff en los ovarios
y en el hombre la espermatogénesis.

FUENTE:

Bioquímica Estructural y Metabólica. Primer Grado de Medicina. Tema 6. Glúcidos

(unican.es)
Glucoproteínas | Harper. Bioquímica ilustrada, 30e | AccessMedicina | McGraw-Hill Medical
(mhmedical.com)
 GLUCOESFINGOLÍPIDOS

Los glucoesfingolípidos constituyen la tercera clase principal de lípidos de membrana.

abarcan moléculas como los cerebrósidos (monoglusilceramidas) y los gangliósidos,
glucoesfingolípidos aniónicos que contienen uno o más residuos de ácido siálico.
Estos lípidos poseen como molécula “esqueleto” una porción de ceramida que puede tener
diferentes moléculas de ácidos grasos unidas.

Son lípidos sumamente variables, no solo en cuanto a la composición de sus cadenas

hidrofóbicas, sino respecto a los residuos carbohidratados en su cabeza polar. Son
abundantes en numerosos tejidos de mamíferos.
Son especialmente frecuentes en las membranas del cerebro y de las células nerviosas.
-Están formados por una ceramida y una o más moléculas de
glúcidos.

■ Cerebrósidos: con una molécula de glucosa o

galactosa.
■ Gangliósidos: son más complejos porque están
formados por oligosacáridos. Forman parte de las
terminaciones nerviosas, tienen un papel
importante en la transmisión de impulsos nerviosos.
-Se encuentran en la membrana plasmática de todas las
células, un 5% de los lípidos en la membrana de los eritrocitos;
un 20% de los lípidos en la membrana de las células nerviosas
con mielina donde es más abundante.
FUNCIONES:

■ Intervienen en las interacciones entre células, uniéndose a moléculas

complementarias en la membrana de otras células (procesos de inmunidad).
■ Intervienen en la modulación de las actividades de proteínas en la membrana
plasmática (receptores de insulina).

Las enfermedades por almacenamiento de glicoesfingolípidos son trastornos genéticos

raros que conducen a la acumulación de glicoesfingolípidos en los lisosomas. Suelen ser el
resultado de mutaciones en las glucosidasas y, con menor frecuencia, de mutaciones en las
proteínas activadoras (véase el capítulo 41). Los síntomas dependen de los tejidos en los
que se acumula el glicoesfingolípido no hidrolizado y del grado de pérdida de actividad
enzimática. La enfermedad de almacenamiento de glicoesfingolípidos más común es la
enfermedad de Gaucher, que está causada por mutaciones en la enzima β-
glucocerebrosidasa, lo que provoca la acumulación de GlcCer en el hígado y el bazo (y en
otros tejidos en los casos más graves). Otro ejemplo, la enfermedad de Tay-Sachs, está
causada por mutaciones en una hexosaminidasa y da lugar a la acumulación de GM2,
culminando en un deterioro fatal irreversible de la función cerebral.

FUENTE:

https://elibro.net/es/ereader/upsjb/52528?page=393

https://sociedaddemente.wordpress.com/tag/glucoesfingolipidos/

https://www.lifeder.com/glucolipidos/

https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK1909/
 BIBLIOGRAFIA

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• https://scholar.google.es/scholar?start=20&q=clasificaci%C3%B3n+de+los+glucidos
&hl=es&as_sdt=0,5
• file:///C:/Users/Guillermo/Downloads/Bioquimica%20Ilustrada%20Harper%2030%20
Edicion(1).pdf
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• harper_bioquimica_ilustrada_29c2aa
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Medical (mhmedical.com)
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