VALORES NORMALES LEC VALORES NORMALES LIC FILTRADO Requerimientos Diarios

-Na: 132-134 mEq/L -Na: 14 mEq/L GLOMERULAR: -Na= 2.3g

-Cl: 98-106 mEq/L -Cl: 4 mEq/L 200L Agua -Cl= 3.5g
-k: 3.5 – 5 mEq/L -k: 150 mEq/L -142 meq/L Na -NaCl= 5g
-Proteínas: 15-25 mEq/L -Proteínas: 0 mEq/L -K= 4g
-Mg: 1.5-2 mEq/L -Mg: 20 mEq/L FILTRADO RIÑONES Orina: 1ml/kg/h “2500 ml excreción”
-Fosfatos: 2-5 mEq/L -P "Fosfatos": 110 mEq/L -100mEq/L de Na
-HCO3: 20-30 mEq/L -HCO3: 10 mEq/L -Eliminar Agua: 30ml*kg*día || 160-200 ml*kg*día
-Ca: 4.5-5.5 mEq/L -Ca: 0 mEq/L 1.2-1.5 L H2O Requerimiento 2000-2500 ml/día || 100 ml/día
-Agua// Cantidad de Solutos: -Agua// Cantidad de Solutos LIC 320 agua:
LEC 310 mOs/L mEq/L

SUDOR Ácidos Volátiles COEFICIENTES DE SOLUBILIDAD

-Eliminar: Na 48 mEq/L -400 HCO3 L/Día -CO2: 0.27
-Eliminar: Cl 40 mEq/ -O2: 0.024
-Eliminar: 10 L/día Agua -11.25 veces mayor CO2/O2
Ácidos No Volátiles
DIFERENCIA DE PRESIONES DIFERENCIA DE PRESIONES -50 mmol/día
-O2 alveolar: 106 mmHg -CO2 alveolar: 40 mmHg
-O2 Sangre Arterial: 95 mmHg -CO2 Intracelular: 46 mmHg
-O2 intersticial: 40 mmHg -CO2 intersticial y vascular: 45 mmHg
-O2intracelular: 23 "5-60"
 Composición del Aire
Seco Húmedo Alveolar
O2 21% 159.6 19.7 149.72 13.6 106.36
N2 78% 592.8 73.18 556.17 74.1 536.16
CO2 0.04% 0.304 0.038 0.2888 5.2 39.49
Otros 0.96% 7.296 0.90 6.84 0.9 4.84
H2O 6.18 46.968 6.28 47.728
760 759.9868 760

Regulación Ácido-Base
pH Organismo: 7.35-7.45 Ácidos Orgánicos Riñón Ácidos Fuertes:
H: 36-46 mmol/L -Acido Láctico -Túbulo Proximal: -H2SO4
HCO3: 24 mmol/L -Cetoácidos Reabsorción HCO3 -HCl
H2CO3 PLASMA: 0.0017mmol/L -Acetoacetato – Hidroxibutirato -Túbulo Distal: -H2CO3
-Ácido úrico Síntesis HCO3
Eliminación H
-Asa de Henle
Reabsorbe agua
DIFUSION Anhidrasa Carbonica
Tasa Ventilación: 4 L/min H2O + CO2→ H2CO3
Tasa Perfusión: 5L/min
Coeficiente V/P: v/p=0.8
BARORRECEPTOR “Cayado Aórtico” Intercambio Cationico Transporte Gases
-pO2: <60 mmHg K+ ←→ H+ O2: CO2
Intercambio Anionico -Hb 97% -Bicarbonato GR 70%
Bulbo y Quimiorrespiratorio Cl- ←→ HCO3- -Plasma 3% -Carbamino 20%
-pCO2: FR y pH - Plasma 10%
C
Acido linoleico: Hígado de Bacalao→ Todos son cis
No el y linoleino ni tindonomico
Diapositva Resumen de lo anterior
Cis en naturaleza
Solo acido y alcohol son lípidos simples
Membranas Celulares
Cabeza Polar- Colar Apolar→ NO ES SOLUBLE, PERO SI INTERACTUA CON EL AGUA
Esta mal el nombre de la estructura
1er Mensajero las Hormonas → Receptor→ 2do Mensajero los que llevan la señal dentro de la célula. Interacción agua PUENTES DE H
Difosfatidil glicerol (dos radicales acido fosfatidil unidos a un glicerol)
En C2 del glicerol no hay acido graso
En el C1 del glicerol reacciona con otro alcohol (no es enlace ester→ es ENLACE ÉTER “alcohol - alcohol”). Puede tener diferentes bases N (colina)
Enlace AMIDA (Amina y Acido Carboxílico). Interacción con el agua IÓNICO. La variación es el acido graso
Polinsaturados de cadena larga. Ceramida= acido graso + Esfingosina
24c con 6 dobles enlaces || el R da unión a otros hidratos de carbono
Varia el ácido graso. No la esfingosina. Gangliósidos: Glucosil ceramida + Ácidos Siálicos (1-7)
4 moléculas la GM3 || 7 moléculas GM1
Juntan || Separan (derivadas de ácidos grasos) Glucorticoides, hormonas sexuales
Estructura del Colesterol. Anillos ABC → Fenantreno. Anillos D→ Ciclo pentano. C18y19 son CH3 enlazados al 13 y 10 respectivamente. Los otros saturados
con H2
Mayor en membranas del SNC. Lipoproteínas plasmáticas.
C17 se enlaza radical de 8Cs→Forma parecida a hexagonal pero no se cierra el anillo
Colesterol casi nunca libre. Se esterifica con un acido graso de cadena larga
Comparar con la molécula de Colesterol Original. Principal es la longitud d de la cadena lateral. Grupo Carboxílico. Reacción con aminoácido
El aminoácido se llama Glicina. El grupo carboxilo de valencia negativa atrae a un ion positivo (Na)
Quenodesoxicolato CoA|| Glicocolato de Na o Ca y así con los demás || Desoxicolico porque perdió OH del C7 || Litocólico perdió de C7 y 14
Micela “Inmiscibles a miscibles” → Ácidos biliares rodean a lípidos insolubles para poder movilizarlos, hasta el YEYUNO, su sitio de absorción
Fundamental grupo cetol en C17. C3 cetona. C11 un oxidrilo. Doble enlace 4-5→Sintetisan en corteza suprarrenal
Cortisol se llama así por grupo OH en C17 “Nombre no sigue la regla”
Aldosterona→ Grupo aldehído en C18, parecida a corticosterona. Intervienen en el metabolismo del agua y los electrolitos (Na)
Sin OH en C11, cadena lateral 2C en C17, dos grupos cetónicos, doble enlace 4-5, Metilos en 10 y 13

Presenta en la segunda etapa del ciclo menstrual: Hace que células secreten sustancias para alimentar al óvulo, promueve su división
No hay cadena lateral. Mantenido Grupo OH en el C3. Tres dobles enlaces en anillo 1: 1-2, 3-4, 5-10: Desaparece grupo CH3 C10.

1ra etapa ciclo menstrual (desarrollo endometrio) y caracteres sexuales primarios (genitales, gónadas y glándula mamaria), secundarios (distribución grasa)
Grupo cetona del C3, grupo CH3 en C10. Caracteres sexuales primarios (genitales y función de gónadas, erección) y secundarios
División de las diapos de la primera clase. Se forman por lipo-oxigenación→ AG CH y COOH, entran nuevos átomos de oxigeno
Hormonas locales, actúan en el mismo sitio donde actúan. Presentes en el tejido mamíferos. Funciones: Nacimientos del Niño

Enlaces 5,8,11,14. Desaparece el enlace C8 y se forma anillo ciclopentano. OH en C15. Grupo cetónico en C9. Anillo 8-12
E: Grupo cetónico en C9 || F: Grupo OH en C9
Anillo oxano. Doble enlace 5-6/13-14 Anillo 8-12. Átomo de oxígeno entre 11-12, entre 9-10 (centro)→ Entraron 3 oxígenos

Aglutinación de las plaquetas para formar trombos

Tres enlaces dobles conjugados (mueven en la misma dirección) de 4 dobles enlaces. Entra átomo O entre 5-6.

Acción inflamatoria, broncoconstricción→ Secretado en las crisis asmática, mientras más grave más leucotrienos A4 habrán
Entraron 3 átomos de O, se movieron los enlaces dobles 6-7, 8-9, 10-11, 12-13 || Enlaces en 5-14-15

Conjugación es de ámbito funcional (se mueven a la misma dirección)

Vitaminas Liposolubles
Complejo B→ Coenzimas| Liposolubles → Funciones Específicas “Visión, homeostasis, coagulación”
Transportador “lipoproteínas plasmáticas”| Siempre hay reservas, junto a los lípidos | K→ Produce células GLA
Mala absorción de la pared intestinal | Xeroftalmia “tipo ceguera” | Hipervitaminosis no frecuente
Animales: 1,2 para visón, 3 para visión
Vegetal: beta, reducción retinol, oxidación ácido retinóico → en instestino
Enlaces trans. Primera parte idéntica a segunda dada la vuelta
* ”Divide molécula” Caroteno Dioxigenasa. De un b-caroteno tengo 2 de retinaldehído “puentes H, insoluble too”. Reduce, forma alcohol
primario, se esterifica con ácido grasos (intestino). Oxidar, forma ácido retinóico todo trans (dentro células)
Parte café “iris”, Negra “Pupila”, Fondo “retina negra”
Opsinas ”óptica”: Proteico→ Rodopsina y yodopsina || 11-Cisretinaldehído: Grupos prostético “no proteica”-clave visión
Partimos del radical todo trans retinol “sangre”→ “isomeriza” Retinol 11-cis→ “sale H2, oxida” Retinaldehído 11 cis → “afinidad” opsinas “las
dos” enlace de lisina “NH2, y aldehído: forman H2O”→ 11 cis retinaldehído “molécula clave visión” rodopsina→ “Luz” todo trans y se separa
Funciones Ac. Retinoico: Crecimientos, desarrollo y diferenciación de los tejidos. Importante en recambio celular
Circula esterificada y dentro lipoproteínas, si va libre daña los tejidos.
Colesterol precursor de la vitamina D, síntesis colesterol a nivel del Hígado→ Isomerización lumínica reversible y cambia todo eso →
Isomerización térmica irreversible: gira anillo A, enlaces dobles trans, CH2 (Calciol, Colecalciferol, Vitamina D3)
 Calcitriol 24-hidroxilosa

Nombres

-Calcitetrol “siempre
inactiva”

-24 hidroxicalcitetrol

-24,25
hidroxicolecalciferol

Calciol se forma a nivel de la piel→ “Sangre” llega al Hígado: Hidroxilación en C25 “el de cadena lateral”→Calcidiol (25-hidroxicolecalciferol)→
“Sangre” Riñón: Hidroxilación en C1→ Calcitriol (1,25 hidroxicolecalciferol) VITAMINA D ACTIVA (regula Ca plasmático) || Hidroxilación en C24
provoca DESACTIVIDAD “Calcidiol 24 hidroxilasa y Calcitriol 24 hidroxilasa”→ para que no pase a forma activa
No es vitamina porque no es esencial (CONSIDERADO HORMONA) regula la cantidad de Ca en el plasma→ El Ca regula la concentración de la
vitamina D “regulación en ciclo” || Regulación Vitamina D: Inactivación CALCIDIOL 1 HIDROXILASA y activación CALCIDIOL 24 HIDROXILASA.
Mantener el Ca normal
Comportamiento de una hormona
Inhibe la cantidad de Ig, disminuye la cantidad de las defensas representando un ámbito no favorecedor
NO DICE QUE SEA DE DEFENSA
Hueso ralo y rosario costal, piernas arqueadas. Osteoporosis deficiencia es el Ca || Osteomalacia la deficiencia es vitamina D
Calcificación en tejidos blandos
Tocoferoles saturados y Tocotrienoles. En el anillo tocol siempre tenemos grupo OH. Las alfa son más activas
Formación atrapar los radicales libres de ácidos grasos saturados, evitar las REACCIONES EN CADENA → Lesión mem celular y muerte
Peróxidos dañan las membranas celulares, los tocoferoles controlan esto. El tocoferol se transforma en radical libre- Vitamina C
(hidroascorbado) le cede un H al radical tocoferoxilo, lo controla, pero se vuelve radical libre, le cede otro H al tocoferol y se vuelve “el del
plasma”
Fruto maduro tiene que estar seco?
Deficiencia no es natural, se relaciona a otras enfermedades. Fibrosis, el hígado no produce enzimas digestivas y la Vitamina E no se absorbe
Chron, inflamatoria crónica de daño en el epitelio intestinal que no se absorben nutrientes
Radical tocoferoxilo, estable, pero puede ocasionar reacciones en cadena
Favorece la formación de las proteínas de la coagulación, proteínas GLA. Estructura básica los dos anillos con CH3. Cadena lateral no tiene
trascendencia, los anillos les da acción
Natural: Los anillos pueden tener sustituyentes, Filoquinona en vegetales verdes de hojas. Menaquinona “radicales misoprenos”
No tiene cadena lateral porque los anillos le dan la parte activa. Son más potentes que los naturales || Unión ester del diacetato de menadiol
 Grupo sulfidrilo

R si es natural, K si es sintética. Carbono 1 es el del ácido carboxílico. La enzima provoca que entren dos átomos de oxígeno a la reacción
Hidrógenos del Carbono Gamma, ciclo vitamina K. Grupo sulfridrilo SH: para formar enlace disulfuro y sale H2O
Si leen esto estoy muy triste para atender pero ustedes se merecen el pdf
Ese menos es de los anticoagulantes en las operaciones cardiacas → Warfarina, interviene en la J quinona reductasa
 Proteínas Gla, porque
tienen glutamato

En el carbono gamma, se unen CO2 y se forman dos ácidos carboxílicos.

Necesitan el carboxiglutamato para que se hagan activas, para unirse a la membrana se usa el Ca+2 para puentes
Se necesita vitamina K para todo esto→ Hace que se sintetise a carbanión glutamato
 -Gamma carboxiglutamato,
carboxilación postsintetica
del as proteínas de
coagulación

-Osteocalcina, vitamina
depende de esas vitaminas.

Quelación del calcio, queda en medio de…→ que no es reactivo

Son un conjunto de moléculas constituidas de aminoácidos, conforme a sus orden y composición se establecerán funciones diferentes. Las funciones más importantes son
las estructurales,

- Citoesqueleto de células animales

- Hilos de fibrina forman los coágulos, el fibrinógeno es una preproteinca de la coagulación
- Tuñañamina
- https://www.um.es/molecula/prot07.htm
 Así se encuentra

Definición: Unidad estructural básica es el aminoácido (lípidos ácidos grasos – HC es glucosa) constituida por múltiples amnioácidos, por eso son macromoléculas orgánicas
(50 o más aa) mientras más aa es más grande y compleja, a su vez tengran multiplicidad de funciones. Complejas vista químico, físico y funcional. # de proteínas infinitas.
Membrana plasmática, bicapa lipídica y una capa proteica → Lipoproteínas

Constituyen las membranas de todos los organelos celulares

Función más importante es estructural || actina y miosina son estructurales en la contracción muscular
Protrombina → Trombina | Enzimas como catalizadores | Detectan señales de las hormonas y agentes ambientales

Fundamentales en la superficie de membrana

En l-a aminoácidos se desintegran. Este L es con respecto al aminoácido

Un aminoácido tiene una estructura dipolar, la parte fija es eléctricamente neutra

- NO se pierde el H porque no hay aa libres

- Si estuviera libre si se interaccionaría con el agua
Aromático en anillo, heterocigoto dos anillos.

Actúan con el agua, tengan grupos OH, SH o estén cargados. NH2 básico, COOH carácter ácido
1.Carbono alfa de glicina no es asimétrico || 2. Grupo Metil, base estructural de otras moléculas || 3. Cadena lateral de 3 C || 4. Cadena lateral de 4 C || 5. Isómero de
leucina
E “Esencial” → Son 10 y sirven para crecimiento, desarrollo y estado salud adecuado || Son Origen animal, los ácidos grasos esenciales son de origen vegetal

Estas cadenas alifática de aa son hidrofóbicas

1.Tener presente a la ALANINA, el SH sulfidrilo interactúa con el agua interactuando con la parte negativa de la molécula del agua por puentes de H.

2.Cadena Lateral, cadena lateral más larga. Su S no es reactivo

S -2 +6
1.Con OH, interactúa con la parte negativa del H2O. “Fosfatidil Serina en lípidos”

2. Cadena lateral 2C. En C beta

3.Anillo bencénico
 Gln
Grupo funcional de los Ácidos Orgánicos→ aa ácido. 1. Dos carbonos Laterales “Aspartato” → Parte positiva, se va el H y queda negativa→ H del Agua

2. Reacción grupo ácido con el Amoniaco, sale H2O. H “amoniaco”, 2 “OH del ácido”. → Enlace Amida, acido con amoniaco se hace positivo→ O del H2O

3. pH fisiológico el COOH pierde H.|| 4. Interacción por enlace amida, interacción con parte negativa H2O
1.Nitrógeno -3, interacción iónica del NH2, y dos NH con puente de Hidrógeno

2. Es básico, interactúa con parte negativa O

3. aa cíclico, interacciona con el agua

2.Anillo fenil-alanina

4.Heterociclo, interacción con agua por puente de H

Esta no es aa, es un IMINOÁCIDO

Si estuviera libre si, pero esta formando parte del grupo, el NH2
Para que se formen péptidos se necesita interactuar NH2 y COOH del grupo base
Diversidad proteica→ Se modifican los aminoácidos aumentando solubilidad (ingreso OH por hidroxilación)

Tirosina (hormona tiroides) influyen en el crecimiento del individuo ||

Péptidos, 2 o más aminoácidos menores a 50.

Microsistina y Nodularina→ Dosis altas la muerte, dosis pequeñas tumores a nivel del hígado
Son macromoléculas, los aa están en forma de L-a-aa
AA de carga neutra

“Suiteriones”. Todos menos los ácidos y los básicos, porque tienen cargas
Interacción del agua: SH, OH, COO, NH2

NO interaccionan con el agua los alifáticos, ni la fenilalanina, ni la prolina

Los que tengan anillos bencénicos absorben la luz por los dobles enlaces en su estructura
Sulfhídrico pierde el H y se oxida
Enlace amida o enlace peptídico

El que tiene Amina es el primero y último es el carboxilo

Dipéptido, tripéptido, pentapéptido
Esqueleto peptídico. N-C alfa – Carbono Carbonilo → Átomos Coplanares || con el N se comporta como enlace PARCIAL DOBLE, (dobles más fuertes)

Enlaces coplanares, limita la rotación del Carbono, todos en forma de TRANS y los radicales dan propiedades a las proteínas
Esos 4 átomos están en un mismo plano, no tienen rotación.

Carbono alfa si puede rotar, por la distancia.

Carbono carbonilo no puede rotan con respecto a los demás 0.132

Glicil, alanil, seril, cistidil tetrapeptido
Configuración, nivel primario

Conformación, niveles según, tercia, cuaterna. CONFORMACIÓN DA ORDEN ESPECÍFICO FUNCIONAL

Replegamiento→ Formas geométricas específicas

Péptidos adquieren configuración y después a un plegado, enlace de péptidos → polipéptidos

VIA MODULAR= POLIPÉPTIDOS

Enlace covalente=Enlaces peptídicos= amida
Esqueleto Peptídico

Nitrógeno Alfa (imina) hasta Carbono Carbonilo

Estructura lineal en Zig-zag

Enlace coplanar restringe conformaciones secundarias

Los que giran forman el hélice

Giran a la Iz por eso es negativo
-Giran hacia fuera

Hidrofílicos: hacia superficie de la hélice || Hidrofóbicos: Hacia dentro || ácidos y básico: hacia superficie
Estructura Compacta: única hebra (3.6 aminoácidos más arriba)

Fuerzas de van der Waals: Se atraen los polos contrarios y tienden a acercarse. Pero se repelen igual

Permanentemente se están atrayendo y rechazando producida por los dipolos instantáneos.

Estructura Extendida: Al menos dos hebras

Hoja en zigzag, los enlaces entre N y O, los puentes

Hebras B: Paralela
Unen cadenas cortas de 4 aminoácidos simples, se juntan entre el 1 y 4

Vuelta o gira
Estructuras largas
Enlace de estructuras secundarias da terciarias

Puentes hidrogeno entre las cadenas

Formación de monómeros, ocupa un lugar específicos en el espacio.

Hélice a y lamina b en determinada posición, para que sea funcional

Puede perder su funcionalidad si se calienta porque se forman otros enlaces

Enlaces peptídicos entre los componentes de los radicales

Todos entre átomos de los radicales. Disulfuro entre dos cisteínas.

Enlace de monómeros o dominios
Máximo 3 de largo por 1 de ancho: Fibrinógeno, hormonas, enzimas

Por lo menos 10 de largo por uno de ancho: Estructural→ Miosina, actina, colágeno
Fuerza iónica: 310 mEq
Más el rompimiento, gracias a la CONFIGURACIÓN.

La prot puede tener grupos extras que no le son útiles.

Cadenas 3ria y 4ternaria (proproteínas→ son moléculas no funcionales)

Es una cadena pequeña, pero tienen enlaces disulfuros.

Se cortan 33 aa y quedan dos cadenas. POR HIDRÓLISIS. No es un segmento inútil, esta guía al polipéptido a un organelo específico, y facilita su paso por la membrana
del organelo.
Colágeno necesita 3 hebras (parte proteica y los glucosaminoglicanos)

Queratina→ Poca atracción al agua, protege desde la capa externa de la piel

Estructura proteica (Genéticamente)

Las covalentes son las más fuertes (Covalentes)→ Se van afectando cuaternaria, terciaria, secundaria, (menos la primarias→ Uniones peptídicas no destruidas)

Propiedades químicas→ Cambio de forma de la estructura || Después cambia las físicas || Después funcionales. Depende factor y fuerza de desnaturalización. Se rompen
primero los enlaces débiles y casi nunca los covalentes disulfuro que son fuertes
Desaparece todo el plegamiento proteico.
LOS GRUPOS FUNCIONALES OCULTOS SE DEBEN NEUTRALIZAR. Albumina es muy soluble
Si el agente es muy agresivo se rompe los puentes disulfuro (Cuaternarias)
Que todo lo que se perdió se recupere

Se recuperan las estructuran proteicas.

Se obtiene una proteína parecida a la original pero no funcional porque no es especifico

Proteína que se perdió no regresa al estado original (clara de huevo)
Toda proteína tiene L-a- aminoacidos
Proteínas de alto valor biológico→ Contenga todos los aminoácidos en condiciones suficientes para cumplir con las condiciones de mantenimiento de salud en adultos,
crecimiento, desarrollo y salud en los niños.

Leche materna, Huevo, Leche de Vaca, Carnes

Proteínas de bajo valor biológico→ No tiene todos los aminoácidos esenciales o si es que tienen están en poca cantidad, por lo que no satisfacen las condiciones de salud,
crecimiento, ni desarrollo de los niños ni las de salud de los adultos.
Es proteína seca
Amoniaco se transformando en urea que es toxico, consumiendo energía. Consto energético alto

Por eso no se consumen en exceso las proteínas

D-alaminoácidos→ Pueden ser estructurales (tejido cerebral) o libres (Ciclos metabólicos)