Enzimas

ENZIMAS
Son biomoléculas especializadas en catalisis de las reacciones quimicas que tienen lugar
en la celula. Son muy eficaces como catalizadores ya que son capaces de aumentar la
velocidad de las reacciones quimicas mucho mas que cualquier catalizador artificial
conocido, y ademas son altamente especificos ya que cada uno de ellos induce la
transformacion de un solo tipo de sustancia y no de otras que se puedan encontrar en el
medio de reaccion.
Catalisis quimica: Antes de comenzar a analizar la naturaleza y funcion de los enzimas,

resulta coveniente enunciar algunos conceptos basicos acerca de la velocidad de las
reacciones quimicas y el fenomeno de la catalisis. La teoria cinetica quimica establece que
las reaciones quimicas transcurren molecula a molecula de modo que una reaccion tal como
R ( reactivos) ----- P (productos) tiene lugar porque una determinada fraccion de la
poblacion de moleculas R, en un instante dado, posee energia suficiente como para
alcanzar un estado activado llamado estado de transicion, en el que es muy facil que se
forman o se rompen uno o mas enlances quimicos para formar los productos P. Es
frecuente confundir el estado de transicion con un intermedario de reaccion, sin embargo
este estado no es ninguna especie quimica concreta, sino que podria definirse con mas
exactitud como estan muy proximos a romperse o a formarse.
La velocidad de una reaccion quimica es proporcional al numero de moleculas por unidad

de tiempo con energia suficiente para alcanzar el estado de transicion. Este estado de
transicion posee una energia superior a la de los reactivos y a la de los productos
constituyendo entre ellos una barrera energetica que debe superarse apara que la reaccion
tenga lugar. La diferencia entre la energia libre de activacion. Existen dos metodos
generales mediante los cuales puede acelerarse la velocidad de una reaccion quimica . Uno
de ellos consiste en la elevacion de la temperatura de modo que al incrementar el
movimiento termico de las moleculas reaccionantes aumenta la fraccion de moleculas que
poseen energia suficiente para alcanzar el estado de transicion. El otro metodo consiste en
usar un catalizador, sustancia que se combina de un modo transitorio con los reaccionantes
de manera que estos alcazan un estado de trasicion de menor energia de activacion,
cuando se forman productod se regenera el catalizador libre.
Introduccion al estudio de los enzimas. Gran parte de la historia de la bioquimica discurre
pareja a la historia de la investigacion de los enzimas. Citaremos algunos hitos importantes:
-La existencia de catalizadores biologicos fue deescrita por primera vez a comienzos de los
siglos XIX en estudios acerca de la digestacion de la carne por secreciones del estomago y
la conversion del almidon en azucar por la saliva. -En 1835 la primera teoria general sobre
la catalisis quimica publicada por J.J. Berzelius incluia un ejemplo de lo que hoy conocemos
como enzima : la diatasa de la malta, señalando que la hidrolisis de almidon se catalizaba
mas enficazmente por esta que por el acido sulfurico.
-En 1860 Louis Pasteur propusos que la fermetacion del azucar para transformarse en
alcohol era inducida por ciertos catalizadores biologicos, razon por la cual los enzimas
fueron llamados inicialmente ¨fermentos. Pasteur supuso que dichos catalizadores se
hallaban unidos de modo indisoluble a la estructura de las celulas de la levadura por lo que
no podian actuar fuera de estas. -En 1877 se utilizaba por primera vez la denominacion
*enzima* ( etimologicamente ¨en la levadura.
Estructura de los enzimas : El centro activo.
Los enzimas, en cuanto que proteinas, presentan todos los rasgos estructurales y
propiedades quimicas que caracterizan a esta notable clase de biomoleculas . En efecto, se
ha podido comprobar que los enzimas pierden su actividad catalitica cuando sufren
desnaturaluzacion por efecto de los mismos agentes que afectan a las demas proteinas la
conformacion tridimensional nativa intacta de la proteina enzimatica resulta indispensable
para que esta desempeñe su funcion. Ademas, los enzimas , al igual que otras muchas
clases de proteinas, prsentan un centro activo atravs del cual interactuan con las moleculas
del ligando, que en este caso reciben el nombre de sustratos , mediante un acoplamiento
espacial ( las superficies moleculares de ambos tienen formas complementarias ) y quimico
( grupos funcionales complementarios del enzima y el (los) sustratos establecen diferentes
tipos de interacciones debiles entre si.) Tanto la actividad catalitica como el eleveado grado
de especialidad quimica que presentan los enzimas residen en esta interracion especifica
entre el enzima y sus sutrato. El centro activo es una cavidad existente en la superficie que
esta formada interiormente por una serie de restos de aminoacidos.
Cinetica enzimatica: El complejo enzima - Sustrato
Los enzimas actuan de acuerdo con los mismos principios generales que los demas
catalizadores aumentan la velocidad de las reacciones quimicas combinandose
transitoriamente con los reactivos de manera que estos alcanzan un estado de transicion
con una energia de activacion menor que el de la reaccion no catalizada. Hay que destacar
sin embargo que los enzimas son mucho mas eficaces que cualquier catalizador artificial
conocido. Se ha podido comprobar que los aumentos de velocidad que producen son de
engtre 107 y 1014 veces de la velocida de la reaccion no catalizada. La actividad molecular
(numero de moleculas de sustrato transformadas por una sola molecula de enzima por
minuto) de distintos enzimas oscila entre unos pocos miles y varios millones de moleculas
de sustrato por minuto. Cabe preguntarse pjues, como consiguen los enzimas aumentos tan
espectaculares en la velocidad de las freacciones quimicas que catalizan.
Apoenzima: Es una proteina globular formada exclusivamente por secuencias de

aminoacidos . Determinan la especifidad de la reaccion enzimatica. Se pueden distinguir 4
tipos de aminoacidos segun la funcion que desempeñan en la actividad enzimatica. a) No
ensenciales. No intervienen en el proceso catalico, Si se eliminan la cadena , la enzima no
pierde la actividad enzimatica B) Estructurales : Mantiene la estructura tridimensional de la
proteina. No intervienen directamente en la actividad enzimatica, pero si se alteran pueden
cambiar la posicion del grupo activo. C) De union o de fijacion. Establecen enlances atacada
por la enzima D) Cataliticos : Se unen al sustrato mediante un enlace covalente debilitando
su estructura y favoreciendo su ruptura.
Coenzima: Son cofactores enzimaticos organicos que se unen a la apoenzima mediante
emlances debiles. La union apoenzima-coenzima no es especifica ñya que un mismo
coenzima puede unirse a diferentes apoenzimas y esta union sube ser temporal. Si la union
es covalente el coenzima se llama grupo prostetico. Los principales coenzimas son
Adenosin - fosfatos (AMP, ADP, ATP). Sus enlances acumulan gran cantidad de energia
que Nicotinamin-adenin-dinucleotido. NADP. Nicotamin-adenin-dinucleotido-fosfato.
Transfrieren protones y electrones pasando facilmente de forma oxidada a reducida y
viceversa. A(oxidado) + NADH2 A (reducido) + NAD (2H+ + 2e-).
Flavin - nucleotidos : FMN Y FAD, FMN: Flavin momonucleotido FAD: Falvin- adenin-
dinucleotido . Al igual que los anteriores , catalizan reacciones de oxidacion-reducion. FAD
+ MH2 FADH2 + M3 + Coenzima A: CoA ( adenosin-disfosfato-vitamina B5). Transfiere
grupos de dos carbonos.
Lleva en su extremo un grupo - SH.
Actividad o accion enzimatica: En toda reaccion enzimatic el sustrato es transportado en

producto para lo cual la enzima se une al sustrato formando un complejo enzima- sustrato.
Luego la enzima permanece y el sustrato transformando en enzima-sustrato E+ S (E + S) E
+ P Enzima sustrato complejo enzima-sustrato enzima producto . El sustrato debe poseer
un grupo funcional que le permite situarse de forma precisa en el centro activo y debe
poseer un enlace especifico que pueda ser atacado por el enzima. Solo se produce la
actividad enzimatica cuandolos radicales de los aminoacidos de fijacion coinciden con los
radicales del sustrato. De ahi que las enzimas sean especificas . Segun la hipotesis de
Koshland o ajuste inducido, la enzima se ajusta a la forma del sustrato como lo tiene aun la
forma exacta de quien se lo va poner.
Factores que afectan la actividad enzimatica.

Diferentes factores ambientales pueden afectar la catividad enzimatica. Destacaremos dos
El pH y La temperatura.
Efecto del pH.

La mayoria de los enzimas presentan un pH optimo para el cual su actividad es maxima, por
maxima o por debajo de ese pH la actividad disminuye brucamente. Este efecto de debe a
que, al ser los enzimas de naturaleza proteica, al igual que otras proteinas, se
desnaturalizan y pierden su actividad si el pH varia mas alla de uno limites estrechos. <De
ahi la conocida importancia biologica de los sistemas tampon. En mayor parte de los casos
el pH optimo esta proximo a la neutraludad, en consonancia con el pH del medio en el que
habitualmente actuan (los enzimas proteoliticos del jugo gastrico tien pHs optimos proximos
a 2 ya que este es el pH de dicho jugo). Por ultimo existen algunos enzimas a los que el pH
no afectan en absoluto.
Clasificaion de las enimas
Oxidoreductasas: Catalizan reacciones de oxidacion o reduccion del sustrato, es decir de

transferencia de electrones: Las principales son oxidasas y deshidrogenasas.
Transferasas: Interviene en reacciones en las que se transfiere un grupo funcional de un

sustrato a otro. Las principales son las quinasas, que transfieren grupos fosfatos facilitando
la formacion de ATP.
Hidrolasas: Intervienen en reacciones de hidrolisis en las que se rompe una molecula por
introduccion de una molecula de agua disociada en sus componentes: OH- H+. Las
principales son: estearasas ( rompen enlances tipos ester), peptidasas, glucosidasas.
Liasas: Inetervienen en reacciones en las que se rompen enlances C-C, C-O, C-N, dando
lugar a la aparicion de moleculas que poseen dobles enlances o liberacion de grupos
quimicos. Desaminasas y desacarboxilasas.
Isomerasas: Intervienen en reacciones en las que una molecula se transforma en su

Isomero.
Ligasas: Intervienen en reacciones en las que dos o mas moleculas se unen para dar otra
mas compleja. Catalizan la formacion de enlaces y precisan energa que procede del ATP.

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Catalisis quimica: Antes de comenzar a analizar la naturaleza y funcion de los enzimas,

La velocidad de una reaccion quimica es proporcional al numero de moleculas por unidad

Estructura de los enzimas : El centro activo.

Apoenzima: Es una proteina globular formada exclusivamente por secuencias de

Actividad o accion enzimatica: En toda reaccion enzimatic el sustrato es transportado en

Factores que afectan la actividad enzimatica.

Efecto del pH.

Clasificaion de las enimas

Oxidoreductasas: Catalizan reacciones de oxidacion o reduccion del sustrato, es decir de

Transferasas: Interviene en reacciones en las que se transfiere un grupo funcional de un

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