Estructura quimica:

Las estructuras tienen forma de Y unidas por cadenas de di sulfuro las cuales están constituidas por:

Dos cadenas pesadas(H) (50 KiloDalton), idénticas entre sí

Dos cadenas ligeras(I) (25 KiloDalton), idénticas entre sí

Pentamerico: Es un anticuerpo
constituido con 5 unidades básicas

Forma pentamerico
Puentes de di sulfuro
Cadenas de inmunoglobulinas
Cadenas ligeras (L):

Cuando se comparan distintas proteínas de Bence-Jones se observa que los 100 a 110 primeros aminoácidos difieren
entre unas y otras, mientras que los 100-110 últimos son prácticamente idénticos. Ello permite distinguir dos regiones
claramente diferenciables en las cadenas ligeras:

 región carboxi-terminal, constante (región C)

 región amino-terminal, variable (región V)

Además, existen dos versiones de cadenas L, según dos variantes en la región C:

 cadenas k (kappa)
 cadenas l (lambda)

Cabe resaltar que en una misma Inmunoglobulina existen dos cadenas k(Kappa) o dos cadenas l(Lambda), pero nunca
una de cada tipo.
Cadenas pesadas (H):

La cadena pesada posee unos 440 aminoácidos (menos dos tipos, que poseen unos 550). Cada cadena pesada posee una
región amino-terminal de 100 a 110 aminoácidos, cuya composición es variable (VH). El resto de la cadena H muestra en
humanos cinco patrones básicos de secuencia, distinguibles entre sí, que configuran cinco tipos de cadenas pesadas
según la porción constante (CH). La longitud de esta porción constante suele ser de 330 aminoácidos, salvo en dos tipos,
que poseen 440 aminoácidos.

Cada uno de los tipos de cadena pesada recibe una denominación a base de una letra griega, y determinan lo que se
denomina clases o isotipos de inmunoglobulinas:

cadena H longitud de la porción Ig

según la C (en aminoácidos)
porción C
 440 IgM

FAB Y FC :
FC REGION EFECTORA:IMAGEN 1:

IMAGEN 2 :

Definicion de la región efectora: El papel que desempeña el sector de "la base de la Y",
consiste en modular la actividad de la célula inmunitaria. Esta región se llama Fc (de fragmento cristalizable) y está
compuesta por dos o tres dominios constantes de ambas cadenas pesadas, dependiendo de la clase del
anticuerpo.3 Mediante la unión a proteínas específicas la región Fc se asegura que cada anticuerpo genera una
respuesta inmune apropiada para un antígeno dado.
REGION DETERMINANTE DE LA COMPLEMENTARIDAD : CDR
 Es una secuencia corta de aminoácidos que se encuentra en los dominios variables de proteínas con
función de receptor de antígenos (inmunoglobulinas y receptores de linfocitos T)
que complementa al antígeno y por tanto le da a este receptor su especificidad para el antígeno en
particular.
 Cada cadena de polipéptido de un receptor de antígenos contiene tres CDRs (CDR1, CDR2 y CDR3). Ya
que los receptores de antígeno están típicamente compuestas de dos cadenas polipeptídicas hay seis
CDRs por cada receptor de antígeno que pueden ponerse en contacto con el antígeno (tres CDRs en la
cadena pesada, y tres en la ligera), y doce CDRs en cada molécula de anticuerpo habiendo, entonces,
sesenta CDRs en una molécula pentamérica de IgM.

REGION BISAGRA :
 Las cadenas pesadas de tipo  ,  y  presentan entre el primer y segundo dominios
constantes una secuencia de aminoácidos sin homología con otros dominios, denominada
región bisagra o región Fx. Se trata de una zona rica en prolina, que confiere flexibilidad,
y que hace que los dos brazos Fab puedan rotar independientemente uno respecto del
otro, formando ángulos variados respecto a Fc.
 los brazos Fab se pueden mover y girar para alinear mejor las regiones CDR con respecto
a los epitopos a los que se van a unir. Igualmente esto permite que la porción Fc se pueda
mover para mejorar sus diversas funciones efectoras.

Isotopos
Primera imagen: Cadenas de las inmunoglobulinas Los anticuerpos son glicoproteínas formadas por: ▪ 2
cadenas ligeras (L) ▪ 2 cadenas pesadas (H) Unidas por puentes disulfuro.
*Una cadena L esta formada por un dominio variable (VL) y un dominio constante (CL) ▪ Las cadenas H
están formadas por un dominio variable (VH) y tres o cuatro dominios constantes (CH)
Segunda imagen: Isotipos: son determinantes de región constante que en conjunto definen la clase y
subclase de cada cadena pesada
*Existen 5 isotipos de cadena pesada: ▪ Cadena γ → Inmunoglobulina G (IgG) ▪ Cadena α →
Inmunoglobulina A (IgA) ▪ Cadena μ → Inmunoglobulina M (IgM) ▪ Cadena δ → Inmunoglobulina D
(IgD) ▪ Cadena ε → Inmunoglobulina E (IgE)
23. Isotipos de las inmunoglobulinas
*La cadena ligera puede ser de dos tipos: ▪ Cadenas κ (kappa) ▪ Cadenas λ (lambda) ▪ Cada molécula de
anticuerpo tiene 2 cadenas 2 cadenas o ▪ Ambos tipos se encuentran en todas las inmunoglobulinas
pero cada clase solo contiene un tipo de cadena pesada.
Imagen tres: se puede observar los 5 tipos de inmunoglubulinas.

Dominios

DIAPO 10
Los dominios están dentro de la cadena pesada y la ligera. Esto proporciona a la molécula una estructura muy
característica. Todos los dominios de inmunoglobulinas contienen dos capas de láminas beta que son estructuras
proteicas formadas por 3 o 4 hebras de la cadena polipeptídica, que se empaquetan juntas.

DIAPO 11

ESTRUCTURA DE UN DOMINIO DE IG

Cada dominio está compuesto de dos series antiparalelas de hélice beta, de cada color amarillo y rojo, para formar dos
laminas plegadas en beta que se mantienen Unidas por un enlace disulfuro. Se muestra un dominio constante(C) de
forma esquemática que contiene 3 y 4 hélices beta en las láminas. Obsérve qué las asas conectan hélices Betta que están
a veces adyacentes en la misma lámina plegada en beta pero que las asas presentan a veces conexiones entre las dos
diferentes láminas que componen un dominio de Ig. 3 asas en cada dominio variable contribuyen a la unión al antígeno y
se llaman regiones determinantes de la complementariedad (CDR)

DIAPO 12

En una molécula de inmunoglobulina, los dominios se nombran de acuerdo con la cadena a la que pertenecen (H ó L) y
se numeran. Así, se hace referencia a la cadena ligera como la que posee un dominio VL y un dominio CL mientras que la
cadena pesada tiene un dominio VH y tres ó cuatro dominios CH (CHl-4). Los dominios VL y VH se combinan formando el
lugar de unión al antígeno. Los dominios CH contienen las principales funciones efectoras, como el lugar de unión al
complemento y la localización para la interacción con receptores de los leucocitos polimorfo nucleares y los mastocitos.

ACTIVIDAD BIOLÓGICA:

Estás tienen una actividad de primera línea o la respuesta primaria de respuesta inmune cuando nos vacunan, o cuando
nos enfermamos; por ello destruyen el agente infeccioso facilitando que el glóbulo blanco lo fagocite. Esta en la defensa
con infecciones de la sangre, como también activa en las proteínas. Y junto con eso la producción adicional de las
inmunoglobulinas G, también se encuentra en la evolución que es el gestante pero no sé involucra ni perjudica.

Capacidades:

Opsonización. Es el fenómeno por el cual los anticuerpos que envuelven un antígeno (bacteria, virus, etc) activan la
fagocitosis mediante los receptores Fc de los macrófagos, neutrófilos o polimorfonucleares.

Aglutinación. La aglutinación de partículas, bacteria y/o virus es otra de las actividades biológicas de las
inmunoglobulinas, sobre todo de la IgM.

Neutralización. Es el fenómeno por el cual algunos isotipos de inmunoglobulinas como IgG, IgM e IgA son capaces unirse
a una toxina, bacteria o virus y neutralizar su actividad. En el caso de los virus el fenómeno de neutralización permite a
los anticuerpos evitar que el virus infecte una célula al cubrir la parte viral necesaria para el anclaje con la célula. En este
caso sólo interviene fragmento Fab.

La activación del complemento. El complemento es un mecanismo inespecífico de la defensa del sistema inmune

(inmunidad innata) que interviene en muchas reacciones inflamatorias, citotóxicas y de activación de macrófagos. Se
activa por varios mecanismos (vía clásica, activación alternativa), Algunas inmunoglobulinas pueden activar el
complemento por la conocida como vía clásica. La activación del complemento por la vía clásica es llevado a cabo
fundamentalmente por la IgM seguido de la IgG mediante sus fragmentos Fc. Esta activación del complemento por
anticuerpos, que están unidos a la membrana de una célula infectada o una bacteria, desencadena una acción citotóxica
de gran eficacia capaz de destruir la membrana celular. Por la vía alternativa pueden activar el complemento la IgG y la
IgA. 
 MECANISMOS QUE REGULAN LA CONCENTRACIÓN DE INMUNOGLOBULINAS
La respuesta humoral esta mediada por anticuerpos, sirve para neutralizar y eliminar los microbios extracelulares y
toxinas microbianas. La inmunidad humoral es el principal mecanismo de defensa contra los microbios con cápsulas ricas
en polisacáridos y lípidos, porque pueden producirse anticuerpos contra polisacáridos y lípidos, pero los linfocitos T no
pueden responder a los antígenos que no son proteínicos. Los anticuerpos producen los linfocitos B y su descendencia.

La activación de los linfocitos B da lugar a su proliferación, lo que lleva a la expansión de clones específicos frente al
antígeno y su diferenciación en células plasmáticas, que secretan anticuerpos. Los linfocitos B vírgenes expresan 2 clases
de anticuerpos unidos a la membrana las inmunoglobulinas M y D (IgM e IgD) que actúan como receptores para los
antígenos. Estos linfocitos B vírgenes se activan por la unión de los antígenos de la inmunoglobulina de membrana (Ig).

Explicación de la ppt

Los linfocitos B vírgenes reconocen los antígenos bajo la influencia de los linfocitos T cooperadores y de otros
estímulos, se activan para proliferar, lo que da lugar a su expansión clonal y a su diferenciación en células plasmáticas
secretoras de anticuerpos, algunos de los linfocitos B sufren un cambio de isotopo de cadena pesada y una
maduración de la afinidad y otros se convierten en células de memoria de vida larga.