Inmunoglobulinas

INMUNOGLOBULINAS
1-. Proteínas de estructura globular sintetizadas por células del sistema inmune (Linfocitos
B y células plasmáticas derivadas de ellos.
2-. Presentes en la sangre (plasma) y otros fluidos biológicos (saliva, lágrimas, secreción
mucosa intestinal, líquido sinovial, líquido intersticial etc.)
3-. En el plasma se detectan dentro de la fracción de las γ globulinas.
4-. Capaces de reconocer a otras moléculas (antígenos) de manera muy específica, y formar
complejos estables con ellos (inmunocomplejos).
5-. Su aparición en plasma forma parte de la respuesta inmunológica adaptativa, en lo que

se conoce como respuesta humoral específica.
6-.Los anticuerpos tienen una vida media en el organismo relativamente larga (varias
semanas).
7-. Constituyen una defensa muy eficaz contra agentes patógenos.
TIPOS DE INMUNOGLOBULINAS
La respuesta efectora humoral está a cargo de las inmunoglobulinas o anticuerpos que

son moléculas secretadas por células plasmáticas. Existen cinco clases de
inmunoglobulinas: IgM, IgG, IgA, IgE e IgD, formadas por una unidad básica compuesta
de dos cadenas polipetídicas globulares pesadas y dos cadenas livianas unidas entre sí por
puentes disulfuro (A). Ambas cadenas presentan una zona constante (c) y una zona variable
(v). En esta última, se encuentra una zona hipervariable formada por 10 a 15 aminoácidos
que conforman el receptor idiotípico (r) responsable de la unión con el epitopo presente en
el antígeno.
Al ser sometida a digestión por papaína (flecha), esta molécula genera dos fragmentos, el
fragmento Fab responsable de la unión con antígeno y el fragmento Fc que determina
diversas funciones biológicas en las diferentes inmunoglobulinas. El fragmento Fab está
formado por una región constante y una región variable de una cadena pesada y de una
cadena liviana. El fragmento Fc está formado sólo por regiones constantes de cadenas
pesadas.
Las clases de inmunoglobulinas están determinadas por los diferentes isotipos de las
cadenas pesadas. Estas pueden ser mu, gamma, alfa, delta o epsilon. Las cadenas livianas
pueden ser kappa o bien lambda. Las distintas clases de inmunoglobulinas presentan
diversas funciones biológicas.
IgM: Está formada por cinco unidades básicas de inmunoglobulina unidas entre sí por
una pieza J y se encuentra presente en el plasma. Tiene diez sitios de unión con antígeno y
es secretada principalmente en respuestas humorales primarias timodependientes y en
respuestas timoindependientes. Es de baja afinidad pero presenta gran avidez por antígenos
multivalentes especialmente bacterianos. Es una potente fijadora del complemento, al
presentar cinco fragmentos Fc que unen al factor del complemento C1q. La IgM se
encuentra también en la membrana de linfocitos B en forma de monómero, constituyendo
los receptores idiotípicos de estas células.
IgG: Es la inmunoglobulina más abundante en el plasma, es monomérica y es producida

en grandes cantidades durante respuestas secundarias a antígenos timodependientes. Sus
principales funciones biológicas incluyen fijación del complemento, unión a receptores
para Fc en células fagocíticas al opsonizar partículas durante la fogocitosis y unión a
receptores en células NK durante la citotoxicidad mediada por anticuerpos (ADCC). Esta
inmunoglobulina atraviesa la placenta confiriendo protección al feto durante el embarazo.
IgA: Se encuentra en lágrimas, leche, saliva y mucosa de los tractos intestinal y

digestivo. Está formada por dos unidades básicas unidas por una pieza secretora sintetizada
por las células epiteliales de las mucosas. Esta pieza secretora es un polipéptido responsable
del trasporte de la IgA a través del epitelio. Ademas la proteje de la acción de enzimas
proteolíticas presentes en las secresiones. Es sintetizada en grandes cantidades por
acúmulos linfoides y placas de Peyer del intestino. No fija complemento ni es opsonina, sin
embargo su importancia es enorme al impedir el ingreso de microorganismos y
macromoléculas al organismo.
IgE: Se encuentra en muy bajas concentraciones en el suero de personas normales, y en

mayores concentraciones en individuos atópicos. En estos últimos es responsable de los
cuadros de hipersensibilidad mediada por un mecanismo de daño inmunológico tipo I de la
clasificación de Gell y Coombs. El fragmento Fc de estas inmunoglobulinas presenta gran
afinidad por receptores para Fc epsilon en células cebadas y basófilos. Al estar ubicada en
su superficie y recibir el estímulo antigénico, la IgE induce su degranulación iniciando un
proceso inflamatorio y produciendo la contracción del músculo liso. En condiciones
normales, esta inmunoglobulina interviene en la respuesta inmune protectora contra
parásitos especialmente helmintos.
IgD: Es una inmunoglobulina unida a membrana de los linfocitos B. Su presencia en

conjunto con IgM confiere inmunocompetencia a estos linfocitos. Está practicamente
ausente en el suero.
http://atlas.med.uchile.cl/21.htm

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3-. En el plasma se detectan dentro de la fracción de las γ globulinas.

5-. Su aparición en plasma forma parte de la respuesta inmunológica adaptativa, en lo que

7-. Constituyen una defensa muy eficaz contra agentes patógenos.

La respuesta efectora humoral está a cargo de las inmunoglobulinas o anticuerpos que

IgG: Es la inmunoglobulina más abundante en el plasma, es monomérica y es producida

IgA: Se encuentra en lágrimas, leche, saliva y mucosa de los tractos intestinal y

IgE: Se encuentra en muy bajas concentraciones en el suero de personas normales, y en

IgD: Es una inmunoglobulina unida a membrana de los linfocitos B. Su presencia en

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