UREASA

1.
Marco teórico
Las enzimas son biocatalizadores que aceleran las reacciones químicas. De igual
manera, participan en muchos mecanismos de regulación que de este modo permiten
que el metabolismo se adapte a diferentes situaciones. Casi todas las enzimas son
proteínas, pero también hay ácidos nucleicos catalíticamente activos conocidos
como ribozimas[ CITATION Voe04 \l 3082 ].
Estas están formadas por una parte proteica o apoenzima inactiva. La unión de un
cofactor o grupo prostético de forma covalente a la apoproteína da lugar a lo que
denominamos holoenzimas, que ya presenta actividad catalítica. Los cofactores son
moléculas pequeñas de naturaleza orgánica o inorgánica que requieren las enzimas
para poder presentar actividad. Los cofactores inorgánicos pueden estar constituidos
por uno o varios iones, como hierro, magnesio, zinc, cobre, manganeso, entre otros;
o bien, por un complejo orgánico o metal orgánico, en cuyo caso reciben el nombre
de coenzima[ CITATION Voe04 \l 3082 ].
Así mismo funcionan en un determinado medio, bien sea intra o extracelular, donde
las condiciones pueden variar, y por lo tanto el nivel de actividad de la molécula
puede verse modificado a lo largo del tiempo. Dentro de los factores que afectan a la
actividad enzimática merecen destacarse: pH, temperatura, la concentración del
sustrato y la concentración de la enzima[ CITATION Mer05 \l 3082 ]
La Comisión Internacional de Enzimas acordó reglas específicas para clasificar y
denominar las enzimas, proponiendo seis clases principales basadas en el tipo de
reacción catalizada, con posterior subdivisión según la naturaleza de la reacción
catalizada y el tipo de enlace que se transforma o se rompe. Las clases principales de
enzimas son: 1) oxidorreductasas, 2) transferasas, 3) hidrolasas, 4) isomerasas, 5)
ligasas y 6) liasas[ CITATION Qui03 \l 3082 ].
Ureasa
La ureasa, enzima numero 3.5.1.5 en la unión internacional de bioquímica, cuyo
nombre sistemático es amidohidrolasa de urea, tienen un peso molecular de 483 000
Dalton. La ureasa consta de seis subunidades estructurales iguales. Es una enzima
muy específica, que existen en varios tipos de tejidos vegetales; por ejemplo, el
frijol de soya[ CITATION Her03 \l 3082 ]
Esta enzima se utiliza mucho como agente catalítico para la medición cuantitativa de
urea. El hidróxido de amonio que se forma puede titularse y puede relacionarse,
estequiométricamente, con la cantidad de urea presente en una muestra. Aunque la
ureasa no es muy común en la naturaleza, esta enzima ha tenido más importancia en
el desarrollo de la enzimología moderna que ninguna otra. Las investigaciones sobre
la ureasa han permitido deducir un principio importante en las reacciones
enzimáticas: la función de los grupos SH en la catálisis. La ureasa posee tres o
cuatro grupos activos, es una representante de un gran número de enzimas cuya
actividad depende de la existencia de grupos SH, intactos, procedentes de cisteínas
que forman parte de la cadena polipeptídica de la enzima[ CITATION Her03 \l 3082 ].
2. Fundamento teórico de la práctica
Extracción de la enzima ureasa, demostración de su actividad catalítica
La ureasa es una exoenzima que cataliza la reacción de hidrólisis de la urea, el

principal producto celular nitrogenado de la degradación de las proteínas y los
ácidos nucleicos, el cual es más fácil de eliminar que otras formas de nitrógeno
(como el amoniaco) porque es soluble en agua y menos tóxico. En dicha
reacción, la urea se rompe para formar dióxido de carbono y amonio, como se
muestra en la figura 1:
Figura 1. Esquema de la reacción catalizada por la ureasa
La ureasa se encuentra principalmente en semillas, microorganismos e

invertebrados. En las plantas, es un hexámero (consiste en seis cadenas
idénticas) y se encuentra en el citoplasma. En las bacterias, consiste en dos o tres
subunidades diferentes. Para su activación necesita unir dos iones de níquel por
subunidad. Su pH óptimo es 7.4, y su temperatura óptima 60 °C.
En presencia de una solución buffer de fosfatos con pH = 7.0 y a
una temperatura de incubación de 25°c, la ureasa presenta una
constante de Michaelis de 10,5 mmol.
Los principales inhibidores de su actividad enzimática son los iones metálicos
pesados tales como la plata (Ag+1) el mercurio (Hg+2) e igualmente el ácido
hidroxámico y la tiourea que se encuentra en varios tejidos vegetales como en el
haba de soya.
3. Bibliografía
Herrera, C., Bolaños, N., & Lutz, G. (2003). Quimica de los alimentos. San José, Costa
RIca: Universidad de Costa Rica. ISBN:9977-67-785-9, pág.49
Merino, J., & Noriega, M. (2005). Fisiologia general: Enzimas. España: Universidad de
Cantabria. Obtenido de
https://ocw.unican.es/pluginfile.php/879/course/section/967/Tema%25202B-
Bloque%2520I-Enzimas.pdf
Quintero Lizaola, R., Ferrera-Cerrato, R., Etchevers Barra, J. D., Eugenia, G. C.,
Rodríguez Kabana, R., Alcántar González, G., & Aguilar Santelises, A. (2003).
Enzimas que participan en el proceso de vermicompostaje. Terra
Latinoamericana, 21(1), 73-80. Obtenido de
https://www.redalyc.org/pdf/573/57321109.pdf
Voet, D., & Voet, J. (2004). Bioquimica. Montevideo,Uruguay: Médica Panamericana.
Obtenido de https://books.google.com.ec/books?
id=r5bedH_aST0C&printsec=frontcover#v=onepage&q&f=false

UREASA

Cargado por

Copyright:

Formatos disponibles

UREASA

Cargado por

Información del documento

Descripción original:

Derechos de autor

Formatos disponibles

Compartir este documento

Compartir o incrustar documentos

Opciones para compartir

¿Le pareció útil este documento?

¿Este contenido es inapropiado?

Copyright:

Formatos disponibles

UREASA

Cargado por

Copyright:

Formatos disponibles

1.

Extracción de la enzima ureasa, demostración de su actividad catalítica

La ureasa es una exoenzima que cataliza la reacción de hidrólisis de la urea, el

Figura 1. Esquema de la reacción catalizada por la ureasa

La ureasa se encuentra principalmente en semillas, microorganismos e

También podría gustarte