UNIVERSIDAD NACIONAL DE INGENIERIA

FACULTAD DE INGENIERÍA AMBIENTAL

ESCUELA PROFESIONAL DE INGENIERÍA DE HIGIENE Y SEGURIDAD

INDUSTRIAL

“EVALUACION DE LA ACTIVIDAD ENZIMATICA IN VITRO”

QUINTO LABORATORIO DEL CURSO BIOLOGÍA GENERAL - SA-301
José Fabricio, Bustos Ttito 20200490F

André Iván, Millones Carhuaricra 20204123H

Steven Pierre, Palma Malpartida 20200500A

Nallely Berenice, Fernández Macavilca 20200461F

Leonardo Andree, Culquipoma Huamán 20200411I

Luis Alberto, Huarcaya Chiquillán 20200491B

DOCENTE: MSc. Blgo. ALVARO MARTÍN MARTÍNEZ VILA

Lima, Perú
15 de diciembre del 2020
I. RESUMEN:

En este informe de laboratorio veremos los efectos de la actividad enzimática

fuera del cuerpo humano, así se tendrá un mejor enfoque de lo que estas
producen a nivel fisiológico en nuestros organismos.

Se tendrá como objetivo conocer y comprobar la actividad de algunas enzimas,

y para ellos se extraerá del material biológico como la catalasa que se
encuentra principalmente en el hígado y la amilasa que se encuentra en
nuestra saliva.

La actividad que estas enzimas realizan en nuestro cuerpo las veremos

evidenciadas en reacciones químicas que se presentaran en muestras de
material biológico, asimismo como un cambio de coloración en los reactivos,
que se esperan predecir conociendo los efectos que estas enzimas producen.

SUMMARY:

In this laboratory report we will see the effects of enzymatic activity outside the
human body, so we will have a better focus on what these will produce at a
physiological level in our organisms.

The objective will be to know and verify the activity of some enzymes, and for
them it will be extracted from biological material such as catalase that is mainly
found in the liver and amylase that is found in our saliva.

We will see the activity that these enzymes carry out in our body evidenced in
chemical reactions that occur in samples of biological material, as well as a
change in the color of the reagents, which they hope to predict knowing the
effects that these enzymes produce.

2
II. INTRODUCCIÓN:

Las enzimas son moléculas orgánicas que actúan

como catalizadores de reacciones químicas, es decir, aceleran la velocidad de
reacción. Las enzimas modifican la velocidad de reacción, sin afectar el
equilibrio de la misma. En estas reacciones, las enzimas actúan sobre
unas moléculas denominadas sustratos, las cuales se convierten en
moléculas diferentes denominadas productos. Casi todos los procesos en
las células necesitan enzimas para que ocurran a unas tasas significativas.

Debido a que las enzimas son extremadamente selectivas con sus sustratos y
su velocidad crece solo con algunas reacciones, el conjunto de enzimas
presentes en una célula determina el tipo de metabolismo que tiene esa
célula.

Las enzimas no alteran el balance energético de las reacciones en que

intervienen, ni modifican, por lo tanto, el equilibrio de la reacción, pero
consiguen acelerar el proceso incluso en escalas de millones de veces.

Al igual que ocurre con otros catalizadores, las enzimas no son consumidas
en las reacciones que catalizan, ni alteran su equilibrio químico. Sin embargo,
las enzimas difieren de otros catalizadores por ser más específicas. Se tiene
una gran diversidad de enzimas existentes que catalizan alrededor de 4000
reacciones bioquímicas distintas.

La actividad de las enzimas puede ser afectada por otras moléculas.

Los inhibidores enzimáticos son moléculas que disminuyen o impiden la
actividad de las enzimas, muchas drogas o fármacos son sustancias
inhibidoras. Igualmente, la actividad es afectada por la temperatura, el pH,
la concentración de la propia enzima y del sustrato, entre otros factores físico-
químicos.

En este informe nos enfocaremos en las reacciones enzimáticas como

evidencia de su actividad en sustratos específicos, para ello analizaremos sus
efectos en el material biológico. Veremos la reacción producida por la amilasa
presente en una muestra de saliva con el almidón de la papa y el cambio de
coloración producida por esta reacción haciendo uso del reactivo lugol,
también veremos la síntesis de proteínas presentada en la reacción de la
papaína presente en las semillas de papaya con la muestra de jamón

3
observando un cambio en la coloración haciendo uso del reactivo de Biuret y
finalmente los productos de la reacción producida por la catalasa presente en
el hígado crudo con el agua oxigenada, presentándose una efervescencia en
el líquido a diferencia de la reacción con la muestra de hígado cocido donde
podremos presenciar la deficiencia de la actividad enzimática ocurrida a raíz
del proceso de cocción.

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 III. OBJETIVOS:

OBETIVO GENERAL:

a) Constatar de manera experimental la actividad de las enzimas en el cuerpo

humano.

OBJETIVOS ESPECÍFICOS:

a) Saber en que forma las enzimas y de que manera son importantes en la

vida del ser humano
b) Analizar y comprobar la actividad enzimática dentro de la amilasa y la
catalasa.
c) Observar y reflexionar el poder catalítico que tienen las enzimas.

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 IV. FUNDAMENTO TEÓRICO:

En el presente informe de laboratorio se hará una evaluación de la actividad

enzimática sobre distintos materiales biológicos como, por ejemplo: hígado, papa,
jamón, saliva, almidón 10% y semillas de papaya; por lo cual es muy importante
tener conocimiento acerca de la enzima. Así que a continuación se desarrollará el
fundamento teórico.

1. ENZIMA:

Las enzimas son biomoléculas de naturaleza proteica que aceleran la velocidad

de reacción hasta alcanzar un equilibrio. Constituyen el tipo de proteínas más
numeroso y especializado y, actúan como catalizadores de reacciones químicas
específicas en los seres vivos o sistemas biológicos. Muchas de las enzimas no
trabajan solas, se organizan en secuencias, también llamadas rutas metabólicas,
y muchas de ellas tienen la capacidad de regular su actividad enzimática.

Los catalizadores tienen la capacidad de disminuir la energía de activación (EA)

necesaria para iniciar una reacción química y no son consumidos. A continuación,
se mostrará el gráfico del efecto que desarrolla la enzima sobre una reacción
química.

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2. ESTRUCTURA DE LAS ENZIMAS:

Para comprender cómo funcionan las enzimas, es necesario saber qué son y
conocer la importancia de su estructura. Las enzimas son proteínas globulares
formadas por una o más cadenas polipeptídicas plegadas, creando una
“hondonada” donde encaja el sustrato y tiene lugar la reacción. Esta zona de la
enzima se denomina centro activo y sólo unos pocos aminoácidos están
implicados en él.

3. COMPLEJO ENZIMA SUSTRATO:

La enzima logra esto formando un complejo intermedio inestable con el sustrato,

la sustancia sobre la que actúa. Cuando el complejo enzima-sustrato, o complejo
ES, se descompone, el producto se libera; la molécula de la enzima original se
regenera y queda libre para formar un nuevo complejo ES:

La enzima en sí misma no resulta permanentemente alterada o consumida por la

reacción, así que se puede reutilizar. cada enzima contiene uno o más sitios
activos, regiones en las cuales se une el sustrato, para formar el complejo ES.

El sitio activo de una enzima son ranuras o cavidades de la enzima, formadas por
proteínas (aminoácidos). Durante la reacción, las moléculas de sustrato se
acoplan en dichas ranuras para reaccionar entre sí y formar el producto.

El enlace del sustrato al sitio activo genera un cambio en la forma de la enzima,

conocido como ajuste inducido.

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4. ESPECIFIDAD DE LAS ENZIMAS:

Debido a que la forma del sitio activo está íntimamente relacionada a la forma del
sustrato, la mayoría de las enzimas están altamente especializadas y solo
catalizan a unas pocas reacciones químicas cercanamente relacionadas, o en
muchos casos, solo a una reacción particular.

Algunos ejemplos de la especificad de las enzimas son:

• La enzima ureasa, que descompone urea a dióxido de carbono y

amoniaco, no ataca a otros sustratos.
• La enzima sacarasa, por ejemplo, descompone sacarosa en glucosa y
fructosa.
• Pepsina y la tripsina, que descomponen enlaces péptidos en proteínas.

5. CLASES IMPORTANTES DE ENZIMAS:

CLASES DEFINICIÓN IMAGEN

Las oxidorreductasas
catalizan reacciones
redox en las cuales
cambia el estado de
oxidación de uno o de
más átomos en una
molécula. La
Oxidorreductasas
oxidación-reducción
en sistemas biológicos
implica una o dos
reacciones de
transferencia de
electrones
acompañadas del
cambio compensatorio
de la cantidad de
hidrógeno y de

8
 oxígeno en la
molécula.

Las transferasas
transfieren grupos
moleculares de una
molécula donadora a
Transferasas una aceptora. Entre
tales grupos están el
amino, el carboxilo, el
carbonilo, el metilo, el
fosforilo y el acilo (RC
= O)

Las hidrolasas
catalizan reacciones
en las que se produce
la rotura de enlaces
como C-O, C-N y O-P

Hidrolasas por la adición de agua.

Entre las hidrolasas
están las esterasas,
las fosfatasas y las
peptidasas.

Se trata de un grupo
heterogéneo de
enzimas. Las
isomerasas catalizan
varios tipos de
reordenamientos
intramoleculares. Las
epimerasas catalizan
Isomerasas la inversión de átomos
de carbono
asimétricos y las

9
 mutasas catalizan la
transferencia
intramolecular de
grupos funcionales

Estas catalizan la
formación de enlaces
entre dos moléculas
de sustrato. Por
ejemplo, la ligasa de
DNA une entre sí
fragmentos de
Ligasas
cadenas de DNA. Los
nombres de muchas
ligasas incluyen el
término sintetasa.
Varias otras ligasas se
denominan
carboxilasas.

Estas catalizan
reacciones en las que
se eliminan grupos (p.
ej., H2 0, CO2 y NH3 )
para formar un doble
enlace o se añaden a
un doble enlace. Son
ejemplos de liasas las
Liasas descarboxilasas, las
hidratasas, las
deshidratasas, las
desaminasas y las
sintetasas.

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6. COFACTORES Y COENZIMAS:

a. Cofactores:
Muchas enzimas necesitan para una correcta actividad enzimática
la adición de cofactores, que son determinados iones minerales
(magnesio, zinc, cobre, etc.). En algunos casos, los enlaces entre
los iones y los radicales de ciertos aminoácidos ayudan a mantener
la estructura terciaria o a estabilizar la estructura cuaternaria de la
proteína.
b. Coenzimas:
Las moléculas orgánicas que actúan como cofactores se
denominan coenzimas. Éstas se unen de manera temporal o
permanente a la enzima en una zona bastante próxima al centro
activo. Cuando la enzima es activada por una coenzima, el conjunto
se denomina holoenzima, y cuando la inactiva, apoenzima.

7. EFECTOS DE LA TEMPERURA Y EL PH

Cada enzima tiene una temperatura óptima de actuación, en la cual se da la mayor

rapidez de la reacción y debemos tener en cuenta que tanto por debajo o por
encima de la temperatura óptima la enzima ralentiza su velocidad. A bajas
temperaturas, las reacciones enzimáticas suceden muy lentamente o no ocurren.
Al aumentar la temperatura, se incrementa el movimiento molecular, resultando
en más colisiones moleculares. Por lo tanto, la rapidez de la mayor parte de las
reacciones controladas por enzimas se incrementa al aumentar la temperatura,
dentro de ciertos límites.

Las altas temperaturas rápidamente desnaturalizan a la mayoría de las enzimas.

La conformación molecular (forma 3-D) de la proteína se altera al romperse los
enlaces de hidrogeno responsables de sus estructuras secundaria, terciaria y
cuaternaria. Usualmente, no es reversible esta desactivación, entonces la enzima
no recupera la actividad cuando se enfría. Ciertas especies de arqueas pueden
sobrevivir en aguas termales, como las del parque Yellowstone, en donde la
temperatura es casi de 100°C; estos organismos son responsables de los
brillantes colores en las terrazas de las aguas termales. A continuación, se verá

11
de manera gráfica la temperatura óptima de enzimas humanas y enzimas
bacterianas tolerantes al calor.

La mayoría de las enzimas están activas solo en un estrecho margen de pH y

tienen un pH optimo, en que la rapidez de la reacción es máxima. Recuerde que
los amortiguadores minimizan los cambios de pH en la célula y así este se
mantiene dentro de limites estrechos.

La actividad de una enzima puede cambiar mucho si se cambia el pH, lo que a su

vez modifica las cargas eléctricas de la enzima. Los cambios en las cargas afectan
los enlaces iónicos que contribuyen a las estructuras terciaria y cuaternaria, y
modificando así la actividad y conformación de la proteína. Muchas enzimas se
inactivan, y es común su desnaturalización en forma irreversible, cuando el medio
se hace muy acido o muy básico. A continuación, se mostrará un gráfico que
compara el PH óptimo de la pepsina y la tripsina.

12
8. EFECTOS DE LAS CONCENTRACIONES DE ENZIMA Y SUSTRATO.

Si se mantienen constantes el pH y la temperatura (como ocurre en la mayoría de

las células), la rapidez de la reacción se puede afectar por la concentración del
sustrato o por la concentración enzimática. Si está presente un exceso de sustrato,
la concentración enzimática es el factor limitante de la rapidez. Por lo tanto, la
rapidez inicial de la reacción es directamente proporcional a la concentración
enzimática. Si la concentración enzimática se mantiene constante, la rapidez de
una reacción enzimática es proporcional a la concentración de sustrato presente.
La concentración de sustrato es el factor limitante de rapidez en bajas
concentraciones; por lo tanto, la rapidez de la reacción es directamente
proporcional a la concentración de sustrato. Sin embargo, en altas
concentraciones de sustrato, las moléculas enzimáticas se saturan con el sustrato;
es decir, las moléculas del sustrato se unen a todos los sitios activos disponibles
de las moléculas enzimáticas. En esta situación, el aumento de la concentración
de sustrato no incrementa la rapidez neta de la reacción.

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9. INHIBICIÓN

Los inhibidores son sustancias que disminuyen, o incluso anulan, la velocidad de

las reacciones catalizadas por enzimas.

a. Inhibición reversible:
i. I. Competitiva:
Algunos compuestos inhiben la actividad enzimática
ocupando temporalmente el centro activo de la enzima.
Esta forma de regulación se conoce como inhibición
competitiva, ya que el inhibidor (compuesto parecido al
sustrato) y el sustrato compiten por unirse al centro activo.
La inhibición competitiva es reversible. El resultado de la
competencia en cada momento depende de cuántas
moléculas de sustrato y de inhibidor estén presentes. Por
ejemplo, en una vía enzimática:

El producto final (E) puede tener una estructura similar al

producto B y competir por el centro activo de la enzima Ez.
Cuando E sea consumido por la célula, el centro activo de
la enzima Ez estará disponible totalmente para B.

14
 ii. Inhibición no competitiva:
En la inhibición no competitiva, el inhibidor que no necesita
parecerse al sustrato se une a la enzima en un sitio distinto
al centro activo. La unión del inhibidor no competitivo a la
enzima no bloquea la fijación del sustrato e inactiva la
enzima, este presente o no el sustrato. Al igual que la
inhibición competitiva, la inhibición no competitiva es
reversible.
iii. Inhibición acompetitiva:
En la inhibición acompetitiva el inhibidor se fija a un sitio
diferente al del sitio activo. Este inhibidor sólo se une a la
enzima (E) cuando ya se ha formado el complejo ES
enzima-sustrato. El inhibidor sólo se une al complejo (ES).
b. Inhibición irreversible:
Algunas sustancias inhiben a las enzimas irreversiblemente,
porque se unen permanentemente con grupos funcionales al centro
activo o, porque desnaturalizan completamente a las proteínas. Los
inhibidores suicidas o “inactivadores basados en el mecanismo”,
son compuestos poco reactivos que en un inicio dejan que la
reacción enzimática normal se realice, pero que, al ser
transformados, se convierten en compuestos muy reactivos que se
combinan irreversiblemente con la enzima.

Algunas enzimas tienen un sitio receptor, llamado sitio alostérico, en algún lugar
(de la molécula enzimática) distinto al sitio activo. Cuando una sustancia se une a
un sitio alostérico enzimático, cambia la conformación del sitio activo de la enzima,
y en consecuencia esta altera sus actividades. Las sustancias que afectan la
actividad enzimática uniéndose a sitios alostéricos se llaman reguladores
alostéricos. Algunos reguladores alostéricos son inhibidores alostéricos que
mantienen a la enzima en su forma inactiva. Inversamente, las actividades de los
activadores alostéricos dan una enzima con un sitio activo funcional. A
continuación se mostrará un ejemplo de la enzima proteína quinasa dependiente
del AMP cíclico.

15
16
V. MATERIALES:

MATERIALES

TUBOS DE ENSAYO

El tubo de ensayo es parte del material de vidrio de un laboratorio de

química. Consiste en un pequeño tubo cilíndrico de vidrio con un extremo
abierto y el otro cerrado y redondeado, que se utiliza en los laboratorios para
contener pequeñas muestras líquidas o sólidas, aunque pueden tener otras
fases, como realizar reacciones químicas en pequeña escala.

MORTERO CON PISTILO

El mortero es un material de laboratorio que se utiliza para moler, triturar y

mezclar sustancias sólidas. Se trata de un recipiente de porcelana que viene
acompañado de un brazo pesado hecho también de porcelana,
generalmente.

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FRASCOS DE GOTERO

Un cuentagotas o gotero es un tubo hueco terminado en su parte inferior en

forma cónica y cerrado por la parte superior por una perilla o dedal de goma.
Se utiliza para trasvasar pequeñas cantidades de líquido vertiéndolo gota a
gota.

PIPETA

Las pipetas permiten la transferencia de un volumen generalmente no mayor

a 20 ml de un recipiente a otro de forma exacta. este permite medir alícuotas
de líquido con bastante precisión. Suelen ser de vidrio.

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AGITADOR

Un agitador, a veces llamado mezclador, es un dispositivo que se utiliza en

los laboratorios de química y biología para mezclar líquidos o preparar
disoluciones y suspensiones. Un agitador típico tiene una placa o superficie
que oscila horizontalmente, propulsado por un motor eléctrico. Los líquidos
que van a ser agitados están contenidos en vasos, tubos o matraces
Erlenmeyer que se colocan sobre la superficie vibrante o, a veces, en tubos
de ensayo o viales que se insertan en los agujeros de la placa.

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REACTIVOS

REACTIVO DE BIURET

Para saber si una sustancia desconocida, es una proteína se utiliza el

reactivo de Biuret es aquel que detecta la presencia de proteínas, péptidos
cortos y otros compuestos con dos o más enlaces peptídicos en sustancias
de composición desconocida. Está hecho de hidróxido potásico (KOH) y
sulfato cúprico (CuSO4).

SOLUCIÓN DE LUGOL

Este producto se emplea frecuentemente como desinfectante y antiséptico,

para la desinfección de agua en emergencias y como un reactivo para la
prueba del yodo en análisis médicos y de laboratorio.

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AGUA OXIGENADA

Su nombre científico es peróxido de hidrógeno. Es un compuesto químico

formado por dos moléculas de hidrógeno y dos de oxígeno (H2O2). Es decir,
como agua, pero con un poco más de oxígeno: agua oxigenada.

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SOLUCION DE ALMIDÓN AL 1%

MATERIAL BIOLOGICO

HÍGADO

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PAPA

JAMON

SALIVA

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ALMIDÓN 10%

SEMILLAS DE PAPAYA (10 A 15)

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VI. PROCEDIEMIENTO:

Fase A

1. Coloca en un tubo de ensayo 2 ml de solución de almidón al 1%, agrega

dos gotas de lugol y observa.

2. En otro tubo de ensayo coloca 2 ml de la solución de almidón al 1%,

adiciona aproximadamente 2 ml de saliva, agita y deja reposar durante 25
minutos aproximadamente. Agrega dos gotas de lugol y observa.

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Fase B

1. Coloca en un mortero diez semillas de papaya con un poco de agua,

muélelas y decanta.

2. En otro mortero muele 2 gr de jamón con un poco de agua. Coloca en un

tubo de ensaye 2 ml del líquido decantado del jamón, inmediatamente
agrega 4 gotas de reactivo de Biuret y agita. Si aparece una coloración
liliácea indicará la presencia de proteínas.

3. Coloca en otro tubo de ensayo 2 ml del líquido decantado de jamón,

agrega 2 ml del líquido decantado de las semillas de papaya, agita y deja
reposar durante 25 minutos, después de transcurrido ese tiempo agrega 4
gotas de reactivo de Biuret y compáralo con el tubo uno.

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27
Fase C

1. Coloca en un tubo de ensaye un poco de hígado cocido y molido y

adiciona 2 ml de agua oxigenada.

2. En otro tubo coloca un poco de hígado crudo molido y adiciona 2 ml de

agua oxigenada. Compara las reacciones de los dos tubos.

3. Toma dos tubos de ensayo a uno coloca un poco de papa cocida y en el

otro un poco de papa cruda, adiciona 2 ml de agua oxigenada a ambos tubos
y observa lo que sucede.

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VII. TABLA DE DATOS Y RESULTADOS:

VIII. ENZIMA AMILAZA

Material Reactivo Fenómeno

Biológico

Solución de Almidón 3 gotas de Lugol Se tornó de color negro

Solución de 3 gotas de Lugol Se tornó de color

almidón+ saliva morado

Solución de almidón 3 gotas de Lugol Se tornó de color

+ saliva a 37° morado oscuro

Solución de 3 gotas de Lugol Se tornó amarillento

Sacarosa

ENZIMA CATALAZA

MATERIAL
BIOLÓGICO REACTIVO FENÓMENO

Hígado de 2ml de H2O2 Al cabo de media hora se

pollo observa que el hígado de pollo
se desplazó hacia arriba.

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 ENZIMA PAPAÍNA

MATERIAL
BIOLÓGICO REACTIVO FENÓMENO

2 ml de una Aparece una coloración

solución de liliácea que indica la
4 gotas de reactivo
Jamón molido presencia de proteínas
BIURET
con agua

El trozo de jamón
molido en la solución es
2 ml de una 2ml de líquido decantado
más suave y
solución de de las semillas de
desboronable que en la
Jamón molido papaya
primera muestra
con agua
25 min. Después
agregar 4 gotas de
reactivo de Biuret

Datos obtenidos, a partir de los videos presentados en la hora de

clase de Biología General

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IX. DISCUSIÓN DE RESULTADOS:

En el análisis de la Enzima Catalasa degrada el peróxido de hidrógeno en agua

y oxígeno

En el análisis de la Amilasa sabemos que es una encima hidrolítica que tiene

la función de digerir el glucógeno y el almidón para así formar azucares
simples como la glucosa y se produce principalmente en las glándulas
salivares

En el análisis de la enzima papaína en las en donde se realizaron pruebas

sensoriales no se presentaron condiciones de saturación debido a que se
observó con una mayor concentración de la enzima si hubo un aumento en la
velocidad de las acciones puesto que hubo más actividad catalítica. Hay
distintos factores que afectan la funcionalidad de la enzima entre ello tenemos
la temperatura y el pH al aumentar la temperatura del medio hay también un
aumento de la energía esto permite que a energía de activación de una
reacción sea más alcanzable y así la velocidad de la reacción va también
aumentando.

Una enzima funciona como catalizador para funciones biológicas las

propiedades catalíticas de la papaína que en este caso es la enzima que se a
usado para la experimentación provoca la ruptura de múltiples enlaces de las
proteínas animales que se tiene como consecuencia que se puede utilizar para
ablandar la carne destinada al consumo humano la actividad enzimática se
considera a la velocidad que la enzima entrega a la reacción que cataliza
refiriéndonos a los números de recambio también llamada constante catalítica

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X. CONCLUSIONES:
- La catalasa es una enzima que cataliza la descomposición del peróxido de
hidrógeno o agua oxigenada en oxígeno y agua. Con lo cual al observar la
velocidad de reacción en el hígado crudo, triturado y cocido diríamos que
a una mayor temperatura la enzima se desnaturalizó perdiendo su
estructura inicial y esto hará que haya una menor rapidez durante la
reacción con el hígado cocido.
- Al realizar el mismo procedimiento con la papa, se puede observar que
ocurre exactamente lo mismo que con el hígado. Ocurre la
desnaturalización debido a la cocción lo cual hace que reaccione
lentamente.
- La papaína es una enzima que se encuentra en la papaya degradando los
enlaces peptídicos de las proteínas. Luego de realizar la experimentación
llegamos a la conclusión que la papaína funciona como un ablandador de
carne debido a que participa en la descomposición de fuertes fibras de
proteína y a una mayor concentración también hará que sea más suave la
carne.
- La amilasa se encuentra en las páncreas y glándulas salivales. Luego de
realizar la experimentación llegamos a la conclusión que la amilasa actuará
sobre el almidón degradándolo en azúcares simples (glucosa y maltosa) y
esto es reafirmo por el cambio de coloración.

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XI. RECOMENDACIONES
- Antes de ingresar al laboratorio, colocarse correctamente los
elementos de protección personal (EPP) para protegerse de los
riesgos a los que está expuesto en el laboratorio.
- Leer previamente los conceptos de actividad enzimática amilasa y
catalasa.
- Conocimiento previo de los compuestos orgánicos que brindarán una
visión más amplia de la composición de los mismos.
- Usar una cantidad considerada de la solución de muestras y los
reactivos que usaremos.
- Manejar con cuidado las soluciones, para evitar desperdicio y
salpicaduras de estas soluciones dentro del laboratorio.
- Al momento de introducir la muestra de hígado al tubo de ensayo,
usar pinzas de madera o metal.
- Si no puede extraer mucho látex realizando cortes transversales en
la papaya, se recomienda pelar la papaya en capas muy finas
evitando cortar la pulpa para que luego de licuar, se obtenga una
mayor concentración de enzimas.
- Luego de extraer las pepas de papaya, se recomienda lavarlas para
así poder retirar los residuos de pulpa.
- Tener cuidado con los materiales filosos con los que se cortará la
carne, hígado y papaya, para obtener dichas muestras.

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XII. CUESTIONARIO:

1. ¿En qué lugar se encuentra la amilasa?

La amilasa se produce en el páncreas y en las glándulas salivales. Cuando el

páncreas está enfermo o inflamado, se libera amilasa en la sangre.

2. ¿Cuál es la enzima que se encuentra en el hígado?

Enzimas hepáticas suele indicar una inflamación o daño de las células del
hígado.

3. ¿Cuál es el concepto de enzima proteolítica?

4. ¿Qué importancia tienen las enzimas en el organismo?

Enzima o biocatalizador, son partícipes en la regulación de las reacciones de

todos los fenómenos tales como: la respiración, crecimiento, digestión,
fotosíntesis, etc.

5. ¿A qué se le llama energía de activación?

Está relacionada con su velocidad. Específicamente, mientras mayor sea la

energía de activación, más lenta será la reacción química. Esto se debe a que
las moléculas solo pueden completar la reacción una vez que han alcanzado
la cima de la barrera de la energía de activación.

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XIII. ANEXOS:

Prueba de Lugol

Prueba de Fehling

35
Algunas Enzimas

Implementos de Bioseguridad en el Laboratorio

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XIV. BIBLIOGRAFÍA:
- Solomon, Berg, Martin & Villee: Biología de Villee; 9na ed. Editorial
Interamericana, Mc Graw – Hill, México, 1996.
- Curtis, Barnes, Schneck & Massarini Biología; 7ta edición. Editorial Médica
Panamericana, Buenos Aires, 2008.
- Campbell Reece Biología. 7ª Edición. Ed. Médica Panamericana, Madrid,
2007
- Curtis & Barnes Invitación a la Biología; 5ta ed. Editorial Médica
Panamericana, España, 1999.
- De Robertis & Hib Fundamentos de Biología Celular y Molecular; 3ra ed.
Editorial El Ateneo, Buenos Aires, 1997.
- LEHNINGER, A., NELSON, D., COX, M., Principios de Bioquímica 4º
Edición, Ed. Omega, Barcelona, 2006
- https://addi.ehu.es/bitstream/handle/10810/14292/4-
%20Cap%C3%ADtulo%20I.%20Las%20enzimas.pdf?sequence=4&isAllo
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- http://www.bionova.org.es/biocast/tema14.htm
- http://biblio3.url.edu.gt/Publi/Libros/2013/Bioquimica/09-O.pdf
- https://www.mayoclinic.org/es-es/symptoms/elevated-liver-
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- https://www.mayoclinic.org/es-es/tests-procedures/liver-function-
tests/about/pac-20394595

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