Proteinas Separata

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SEPARATA DE BIOLOGÍA PROF.

: LUIS GARCÍA PORRAS


PROTEÍNAS
CARACTERÍSTICAS GENERALES

 Son los compuestos orgánicos más abundantes en la materia viva.


 Son macromoléculas biológicas cuaternarias (C, H, O, N), también pueden contener S y
P.
 Su monómero o unidad estructural es el aminoácido (aa).
 Su tipo de enlace es el peptídico.
 Se desnaturalizan por el alcohol, la temperatura y el pH.
 Son macromoléculas que ejecutan las órdenes dictadas por los ácidos nucleicos.

IMPORTANCIA BIOLÓGICA
1) Estructural: las proteínas forman tejidos de sostén y relleno que proporcionan elasticidad
y resistencia a tejidos y órganos. Ej.:
 Colágeno: otorga gran resistencia a las fuerzas de tensión de la piel y tendones.
 Histonas: forman parte de la cromatina y empaquetan al ADN.
 Queratina: forma parte de la epidermis de la piel, pelo, uñas, plumas, pezuñas, cuernos.
 Elastina: permite al tejido recuperar su forma tras la aplicación de una fuerza. Se encuentra en los pulmones, las arterias y la dermis de la piel.
2) Reserva: Constituye una reserva de aminoácidos. Ej.:
 La ovoalbúmina de la clara del huevo, la gliadina del grano del trigo y la hordeína de la cebada.
 La ferritina almacena hierro en el hígado y luego las libera según las necesidades de nuestro organismo.
3) Transportadora: regulan el paso de moléculas a través de la membrana, a través de las proteínas integrales. Ej.:
 Hemoglobina: transporta oxígeno en la sangre de los vertebrados.
 Hemocianina: transporta oxígeno en la hemolinfa de los invertebrados.
 Permeasas: transportan aminoácidos y glucosa a través de la membrana celular.
 Transferrina: transporta hierro en la sangre.
4) Enzimática (catalítica): todas las enzimas son proteínas y actúan como
biocatalizadores de las reacciones químicas del metabolismo celular. Ej.:
 Amilasa salival o ptialina: degrada al almidón en la boca.
 Pepsina: digiere proteínas en el estómago.
 ARN polimerasa: participa en la formación del ARNm (mensajero).
 Citocromos: forman parte de la cadena respiratoria a nivel de las mitocondrias.
5) Hormonal: existen algunas proteínas que son hormonas y por tanto regulan ciertas
funciones biológicas. Ej.:
 Insulina: hormona sintetizada en el páncreas que regula los niveles de glucosa en la
sangre (hormona hipoglicemiante).
 Calcitonina: es producida por las células parafoliculares de la glándula tiroides y regula los niveles de calcio en la sangre (hormona
hipocalcemiante).
 Hormona del crecimiento: es sintetizada en la adenohipófisis y estimula el crecimiento corporal.
6) Defensiva: participan en la defensa de nuestro organismo. Ej.:
 Los anticuerpos o inmunoglobulinas son proteínas plasmáticas que neutralizan a los antígenos (microorganismos, sustancias extrañas).
 El fibrinógeno y la trombina favorecen la formación del coágulo sanguíneo ante una hemorragia.
7) Contráctil: permiten el movimiento de estructuras celulares, así como la locomoción. Ej.:
 La actina y la miosina son proteínas que forman parte de las miofibrillas y son responsables de la contracción muscular.
 La dineína es parte constituyente de los microtúbulos y está implicada en el movimiento de cilios y flagelos.

LOS AMINOÁCIDOS
Son las unidades básicas de las proteínas. Un aminoácido es una molécula
orgánica con un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH). Posee
un comportamiento anfótero, es decir en disoluciones acuosas, los
aminoácidos son capaces de ionizarse, dependiendo del pH, como un ácido
(cuando el pH es básico), como una base (cuando el pH es ácido) o como un
ácido y una base a la vez (cuando el pH es neutro).

El cuerpo humano utiliza aminoácidos para producir proteínas con el fin de


ayudar al cuerpo a descomponer los alimentos, crecer, reparar tejidos
corporales y llevar a cabo muchas otras funciones corporales.

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CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS

AMINOÁCIDOS ESENCIALES AMINOÁCIDOS NO ESENCIALES


 Son aquellos que no son sintetizados por el organismo humano,  Son aquellos que pueden ser sintetizados por el organismo
por consiguiente deben ser ingeridos en la alimentación, y son: humano, por lo que no es necesario su ingesta.

o Leucina o Histidina o Alanina o Ácido aspártico


o Isoleucina o Treonina o Glicina o Asparragina
o Arginina o Triptófano o Serina o Ácido glutámico
o Lisina o Fenilalanina o Tirosina o Glutamina
o Valina o Metionina o Cisteína o Prolina

ENLACE PEPTÍDICO
Es un enlace covalente y se establece entre el grupo carboxilo (-COOH) de un aminoácido y el grupo amino (-NH2) del aminoácido contiguo inmediato,
con el consiguiente desprendimiento de una molécula de agua.

PÉPTIDOS
Los péptidos son cadenas lineales de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Se dividen en:
1) Oligopéptidos: si el número de aminoácidos es menor de 10. Dentro de ellos tenemos a:
 Dipéptidos: poseen 2 aminoácidos. Ej. carnosina (regula el pH intracelular).
 Tripéptidos: si el número de aminoácidos es 3. Ej. glutatión (coenzima).
 Pentapéptidos: poseen 5 aminoácidos. Ej. endorfinas (analgésico endógeno).
 Decapéptido: presentan 10 aminoácidos. Ej. gramicidina (antibiótico).
2) Polipéptidos: si el número de aminoácidos es mayor de 10. Cuando el número de aminoácidos supera los 50 y el polipéptido tiene una estructuran
tridimensional específica, entonces se habla propiamente de proteína.

NIVELES DE ORGANIZACIÓN ESTRUCTURAL DE LAS PROTEÍNAS


La estructura tridimensional de una proteína es un factor
determinante en su actividad biológica. Tiene un carácter
jerarquizado, es decir implica unos niveles de complejidad
creciente que dan lugar a 4 tipos de estructuras: primaria,
secundaria, terciaria y cuaternaria.
1) Estructura primaria: es la secuencia lineal de aminoácidos de
la cadena polipeptídica. Nos indica que aminoácidos
componen la cadena polipeptídica y el orden en que dichos
aminoácidos se encuentran. La función de una proteína
depende de su secuencia y de la forma que ésta adopte. La
estructura primaria define la especificidad de cada proteína y
su estructura es estabilizada por los enlaces peptídicos.
2) Estructura secundaria: es la disposición espacial que adopta
la cadena polipeptídica (estructura primaria). Este nivel
estructural es estabilizado por los enlaces puentes de
hidrógeno. Básicamente existen dos formas de estructura
secundaria:
 Forma helicoidal o en α – hélice: se forma al enrrollarse
helicoidalmente sobre sí misma la estructura primaria. Se
debe a la formación de enlaces puentes de hidrógeno.
 Conformación beta u hoja plegada: en esta disposición los
aminoácidos forman una cadena en forma de zigzag,
denominada en hoja plegada.
3) Estructura terciaria: es la disposición de la estructura
secundaria en el espacio y se debe al superplegamiento
sobre sí misma originando una conformación globular. Este
nivel estructural es estabilizado por los enlaces disulfuro.
4) Estructura cuaternaria: es la unión de 2 o más cadenas
polipeptídicas de estructura terciaria (protómeros). Esta
estructura queda estabilizada por enlaces débiles (no
covalentes) como las fuerzas de Van der Waals, interacciones
iónicas e interacciones hidrofóbicas.

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CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
1) SEGÚN SU COMPOSICIÓN
 Proteínas simples u holoproteínas: están constituidas solo por aminoácidos. Ej.: seroalbúmina (suero), lactoalbúmina (leche), ovoalbúmina
(huevo), gluten (trigo), zeína (maíz), tubulinas (cilios, flagelos), actina (músculo), queratina (piel, pelo, uña).
 Proteínas conjugadas o heteroproteínas: están conformadas por aminoácidos y por una fracción no proteica denominada grupo prostético.
Según la naturaleza del grupo prostético se clasifican en: fosfoproteínas (caseína de la leche, vitelina en la yema del huevo), glucoproteínas
(tiroglobulinas en la glándula tiroides, mucinas en las secreciones mucosas), lipoproteínas (LDL o “colesterol malo”, HDL o “colesterol bueno”),
cromoproteínas (hemoglobina en la sangre, clorofila en plantas, hemocianina en artrópodos, citocromos en mitocondrias).
2) SEGÚN SU ESTRUCTURA Y SOLUBILIDAD
 Proteínas fibrosas: presentan forma alargada y son insolubles en agua. Son responsables de funciones estructurales y protectoras y no se
desnaturalizan con facilidad. Ej.: colágeno, queratina, elastina, fibrina, fibroína, etc.
 Proteínas globulares: poseen forma casi esférica y son solubles en agua. Son responsables de las actividades biológicas de la célula y se
desnaturalizan fácilmente. Ej.: albúminas, globulinas, enzimas, hemoglobina, mioglobina, histonas, etc.

ENZIMAS
Es un biocatalizador proteico que es producido por las células vivas, siendo su función destacada la de actuar como catalizador y regulador en los
procesos químicos del organismo, es decir cataliza las reacciones bioquímicas del metabolismo.

Las enzimas (E) tienen uno o más lugares denominados


sitios activos, a los cuales se une el sustrato (S), es decir la
sustancia sobre la cual va a actuar. Después de dicha unión
se forma transitoriamente el complejo Enzima-Sustrato (E-
S), luego de su desacoplamiento el sustrato se transforma
en el o los productos y la enzima permanece inalterada,
lista para reaccionar con otro sustrato.

PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS

 Son eficaces en pequeñas cantidades y son altamente específicas (actúan sobre un sustrato específico).
 Son solubles en agua, soluciones salinas diluidas y soluciones alcohólicas.
 Actúan en medios adecuados, es decir cada enzima tiene un pH óptimo de actuación.
 Aceleran las reacciones químicas y se desnaturalizan por efecto de la temperatura y pH.
 Actúan reduciendo la energía de activación (energía mínima requerida para iniciar una reacción química).
 No se consumen en el transcurso de la reacción.

MECANISMO DE ACCIÓN DE LAS ENZIMAS


La acción enzimática presenta las siguientes etapas:
1) Reconocimiento: la enzima reconoce al sustrato (molécula sobre la cual actúa).
2) Acoplamiento: es la unión entre la enzima y el sustrato. La región específica de la enzima que reacciona con el sustrato es denominada sitio activo
o catalítico. Existen dos hipótesis que sustentan este proceso:
 Modelo llave – cerradura: la estructura del sustrato y la del centro activo son complementarias, de la misma forma que una llave encaja en una
cerradura. Este modelo es válido en muchos casos, pero no siempre es correcto.
 Modelo del encaje inducido: plantea que el sitio activo de la enzima es más flexible y plástico, permitiendo de esta manera ajustarse a la
estructura del sustrato.
3) Acción catalítica: el sustrato es transformado en productos.
4) Liberación de productos.

NATURALEZA QUÍMICA DE LAS ENZIMAS


1) Enzimas estrictamente proteicas
2) Holoenzimas: están constituidas por una parte proteica llamada apoenzima y una fracción
no proteica (cofactores enzimáticos).
Los cofactores enzimáticos pueden ser de dos tipos: a) inorgánicos (Mg ++, Zn++, Fe++, Cu++),
b) orgánicos o coenzimas (NAD+, FAD+, vitaminas del complejo B).

 PROENZIMAS O ZIMÓGENOS
Son moléculas proteicas precursoras de algunas enzimas. Son transformadas en enzimas
por la acción de ciertos factores activadores. Los activadores más comunes son otras
enzimas y el HCl.

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ZIMÓGENO ACTIVADOR ENZIMA LUGAR DE ACCIÓN
Proelastasa Tripsina Elastasa Intestino delgado
Tripsinógeno Enterocinasa Tripsina Intestino delgado
Quimotripsinógeno Tripsina + quimotripsina Quimotripsina Intestino delgado
Pepsinógeno Pepsina Pepsina Estómago

CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS

De acuerdo a la función que realizan las enzimas se clasifican en:


1) Oxidorreductasas: catalizan reacciones de oxidación (pérdida
de electrones) y de reducción (ganancia de electrones). Ej.
Deshidrogenasas, Oxidasas, Peroxidasas, Catalasas,
Oxigenasas, Citocromo oxidasas.
2) Transferasas: transfieren grupos radicales de un sustrato a
otro. Ej. Transaminasas, Transmetilasas, transglucosidasas.
3) Hidrolasas: catalizan reacciones de hidrólisis. Ej. Lipasas,
Fosfatasas, Pepsina, Tripsina, Amilasa salival.
4) Liasas: participan en la síntesis y degradación de diferentes
compuestos. Ej. Carboxilasas y Descarboxilasas.
5) Isomerasas: catalizan reacciones de isomerización que
producen reordenaciones dentro de la molécula o
transferencias de radicales de una parte a otra de la molécula.
Ej. Epimerasas (mutasas)
6) Ligasas o sintetasas: catalizan reacciones de unión de dos o
más sustratos. Ej. ADN ligasas, Sintetasas.

Anímate, los malos momentos no son eternos. Mira siempre en alto, sé


constante cada día. Si luchas por tus sueños, ten por seguro que los
alcanzarás.

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