Proteinas Separata
Proteinas Separata
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IMPORTANCIA BIOLÓGICA
1) Estructural: las proteínas forman tejidos de sostén y relleno que proporcionan elasticidad
y resistencia a tejidos y órganos. Ej.:
Colágeno: otorga gran resistencia a las fuerzas de tensión de la piel y tendones.
Histonas: forman parte de la cromatina y empaquetan al ADN.
Queratina: forma parte de la epidermis de la piel, pelo, uñas, plumas, pezuñas, cuernos.
Elastina: permite al tejido recuperar su forma tras la aplicación de una fuerza. Se encuentra en los pulmones, las arterias y la dermis de la piel.
2) Reserva: Constituye una reserva de aminoácidos. Ej.:
La ovoalbúmina de la clara del huevo, la gliadina del grano del trigo y la hordeína de la cebada.
La ferritina almacena hierro en el hígado y luego las libera según las necesidades de nuestro organismo.
3) Transportadora: regulan el paso de moléculas a través de la membrana, a través de las proteínas integrales. Ej.:
Hemoglobina: transporta oxígeno en la sangre de los vertebrados.
Hemocianina: transporta oxígeno en la hemolinfa de los invertebrados.
Permeasas: transportan aminoácidos y glucosa a través de la membrana celular.
Transferrina: transporta hierro en la sangre.
4) Enzimática (catalítica): todas las enzimas son proteínas y actúan como
biocatalizadores de las reacciones químicas del metabolismo celular. Ej.:
Amilasa salival o ptialina: degrada al almidón en la boca.
Pepsina: digiere proteínas en el estómago.
ARN polimerasa: participa en la formación del ARNm (mensajero).
Citocromos: forman parte de la cadena respiratoria a nivel de las mitocondrias.
5) Hormonal: existen algunas proteínas que son hormonas y por tanto regulan ciertas
funciones biológicas. Ej.:
Insulina: hormona sintetizada en el páncreas que regula los niveles de glucosa en la
sangre (hormona hipoglicemiante).
Calcitonina: es producida por las células parafoliculares de la glándula tiroides y regula los niveles de calcio en la sangre (hormona
hipocalcemiante).
Hormona del crecimiento: es sintetizada en la adenohipófisis y estimula el crecimiento corporal.
6) Defensiva: participan en la defensa de nuestro organismo. Ej.:
Los anticuerpos o inmunoglobulinas son proteínas plasmáticas que neutralizan a los antígenos (microorganismos, sustancias extrañas).
El fibrinógeno y la trombina favorecen la formación del coágulo sanguíneo ante una hemorragia.
7) Contráctil: permiten el movimiento de estructuras celulares, así como la locomoción. Ej.:
La actina y la miosina son proteínas que forman parte de las miofibrillas y son responsables de la contracción muscular.
La dineína es parte constituyente de los microtúbulos y está implicada en el movimiento de cilios y flagelos.
LOS AMINOÁCIDOS
Son las unidades básicas de las proteínas. Un aminoácido es una molécula
orgánica con un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH). Posee
un comportamiento anfótero, es decir en disoluciones acuosas, los
aminoácidos son capaces de ionizarse, dependiendo del pH, como un ácido
(cuando el pH es básico), como una base (cuando el pH es ácido) o como un
ácido y una base a la vez (cuando el pH es neutro).
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SEPARATA DE BIOLOGÍA PROF.: LUIS GARCÍA PORRAS
CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS
ENLACE PEPTÍDICO
Es un enlace covalente y se establece entre el grupo carboxilo (-COOH) de un aminoácido y el grupo amino (-NH2) del aminoácido contiguo inmediato,
con el consiguiente desprendimiento de una molécula de agua.
PÉPTIDOS
Los péptidos son cadenas lineales de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Se dividen en:
1) Oligopéptidos: si el número de aminoácidos es menor de 10. Dentro de ellos tenemos a:
Dipéptidos: poseen 2 aminoácidos. Ej. carnosina (regula el pH intracelular).
Tripéptidos: si el número de aminoácidos es 3. Ej. glutatión (coenzima).
Pentapéptidos: poseen 5 aminoácidos. Ej. endorfinas (analgésico endógeno).
Decapéptido: presentan 10 aminoácidos. Ej. gramicidina (antibiótico).
2) Polipéptidos: si el número de aminoácidos es mayor de 10. Cuando el número de aminoácidos supera los 50 y el polipéptido tiene una estructuran
tridimensional específica, entonces se habla propiamente de proteína.
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SEPARATA DE BIOLOGÍA PROF.: LUIS GARCÍA PORRAS
CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
1) SEGÚN SU COMPOSICIÓN
Proteínas simples u holoproteínas: están constituidas solo por aminoácidos. Ej.: seroalbúmina (suero), lactoalbúmina (leche), ovoalbúmina
(huevo), gluten (trigo), zeína (maíz), tubulinas (cilios, flagelos), actina (músculo), queratina (piel, pelo, uña).
Proteínas conjugadas o heteroproteínas: están conformadas por aminoácidos y por una fracción no proteica denominada grupo prostético.
Según la naturaleza del grupo prostético se clasifican en: fosfoproteínas (caseína de la leche, vitelina en la yema del huevo), glucoproteínas
(tiroglobulinas en la glándula tiroides, mucinas en las secreciones mucosas), lipoproteínas (LDL o “colesterol malo”, HDL o “colesterol bueno”),
cromoproteínas (hemoglobina en la sangre, clorofila en plantas, hemocianina en artrópodos, citocromos en mitocondrias).
2) SEGÚN SU ESTRUCTURA Y SOLUBILIDAD
Proteínas fibrosas: presentan forma alargada y son insolubles en agua. Son responsables de funciones estructurales y protectoras y no se
desnaturalizan con facilidad. Ej.: colágeno, queratina, elastina, fibrina, fibroína, etc.
Proteínas globulares: poseen forma casi esférica y son solubles en agua. Son responsables de las actividades biológicas de la célula y se
desnaturalizan fácilmente. Ej.: albúminas, globulinas, enzimas, hemoglobina, mioglobina, histonas, etc.
ENZIMAS
Es un biocatalizador proteico que es producido por las células vivas, siendo su función destacada la de actuar como catalizador y regulador en los
procesos químicos del organismo, es decir cataliza las reacciones bioquímicas del metabolismo.
Son eficaces en pequeñas cantidades y son altamente específicas (actúan sobre un sustrato específico).
Son solubles en agua, soluciones salinas diluidas y soluciones alcohólicas.
Actúan en medios adecuados, es decir cada enzima tiene un pH óptimo de actuación.
Aceleran las reacciones químicas y se desnaturalizan por efecto de la temperatura y pH.
Actúan reduciendo la energía de activación (energía mínima requerida para iniciar una reacción química).
No se consumen en el transcurso de la reacción.
PROENZIMAS O ZIMÓGENOS
Son moléculas proteicas precursoras de algunas enzimas. Son transformadas en enzimas
por la acción de ciertos factores activadores. Los activadores más comunes son otras
enzimas y el HCl.
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ZIMÓGENO ACTIVADOR ENZIMA LUGAR DE ACCIÓN
Proelastasa Tripsina Elastasa Intestino delgado
Tripsinógeno Enterocinasa Tripsina Intestino delgado
Quimotripsinógeno Tripsina + quimotripsina Quimotripsina Intestino delgado
Pepsinógeno Pepsina Pepsina Estómago