Informe Bioquimica 2

INFORME DE IDENTIFICACIÓN DE AMINOÁCIDOS
INTEGRANTES:
BELEÑO MEDINA VALERITH
CERA MARULANDA LUISA FERNANDA
LACOUTURE TORRES ANGIE CAROLINA
PACHECO BORJA CLARISMETH YINETH
REDONDO JIMENEZ SHAYURIS PATRICIA
CURSO DE BIOQUIMICA
DOCENTE:
JOAQUIN FERNANDO PINTO MENDEZ
UNIVERSIDAD DEL MAGDALENA

FACULTAD DE INGENIERIA
SANTA MARTA
2020
Resumen
Las proteínas son macromoléculas de elevado peso molecular, porque su

estructura consta de cadenas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos
entre el grupo alfa carboxilo de un aminoácido y el grupo alfa amino de otro.
Los aminoácidos tienen la capacidad de formar dos tipos de isómeros, D y L,
que indican si el grupo amino se encuentra a la derecha o a la izquierda del
carbono quiral. En las proteínas, sólo se encuentran los isómeros l-alfa. Las
cuantiosas combinaciones que se pueden lograr con los 20 aminoácidos en las
cadenas polipeptídicas, otorgan gran diversidad a las funciones proteínicas. La
presencia de grupos químicos ionizados en los aminoácidos permite que las
proteínas presenten características fisicoquímicas específicas en el
microambiente biológico; de allí la importancia de su estudio.
Palabras claves: Aminoácidos, proteínas, cadenas polipéptidicas
ABSTRAC
Proteins are macromolecules of high molecular weight, because their structure

consists of chains of amino acids bound by amino acid bonds between the
alpha carboxyl group of one amino acid and the alpha amino group of another.
Amino acids have the ability to form two types of isomers, d and l, which
indicate whether the amino group is to the right or to the left of the chiral carbon.
In proteins, only the l-alpha isomers are found. The numerous combinations that
can be achieved with the 20 amino acids in the polydenidic chains, give great
diversity to the protein functions. The presence of chemical groups embedded
in amino acids allows proteins to exhibit specific physicochemical
characteristics in the biological microenvironment; Hence the importance of its
study.
Keywords: amino acids, proteins, polypeptide chains.
Introducción  Reactivo de millon (debe
prepararse 24 horas antes de
Las proteínas son uno de los
usarse)
principales componentes de todas
 Reactivo de Nihidrina
nuestras células. Los aminoácidos
(disolver 100 mg en 10 ml de
son la unidad básica de las
etanol al 95%, y completar
proteínas y se agrupan de
con 100 ml de agua)
acuerdo con su comportamiento
químico. Las reacciones de  Solución de acetato de plomo
identificación y cuantificación para (10%)
aminoácidos y proteínas tienen  Ácido nítrico concentrado
como fundamento las  Solución de hidróxido de
características químicas que les amoniaco
confieren sus grupos, reaccionaran  Reactivo de Biuret
o no con determinación reactiva
dependiendo de la naturaleza de
sus grupos.
METODOLOGÍA Y MATERIALES
Se observó un video con 5
diferentes pruebas para diferenciar
aminoácidos y proteínas. Se realizó
los diferentes procedimientos para 1. PRUEBA CON ACETATO
cada prueba: DE PLOMO (Identifica ácido
MATERIALES: sulfhídrico)
 Se agrega 3 ml de cada
 Clara de huevo de codornie muestra en un tubo de
 Leche pasteurizada ensayo.
 Clara de huevo blanco  Se adiciona 2 ml de
 Leche ultra pasteurizada hidróxido de sodio al 10%
 Agua  Se calientan en baño
maría
 Se adicionan 3 gotas de
acetato de plomo
 Se calienta en baño maría
y se observa el
precipitado (Negro +).
2. PRUEBA DE MILLÓN
(Identifica presencia de anillo
fenólico de la tirosina)
REACTIVOS:  Se agrega 3 ml de cada
 Solución de hidróxido de muestra en un tubo de
sodio (10%) ensayo.
 Se adiciona 1 ml del cambio, calentar por 15
reactivo de millón min.
 Se calienta en baño maría  Observar resultados (Azul
por 5 minutos. violeta +)
 Se observan los
RESULTADOS:
resultados (Rojo +)
3. PRUEBA XANTOPROTEICA Se pudo observar que de
(Identifica el anillo aromático acuerdo a las pruebas, los
de los aminoácidos) compuestos arrojaron
 Se agrega 3 ml de cada resultados casi positivos
muestra en un tubo de excepto la prueba Biuret que
ensayo. arrojó resultados negativos,
 Se adiciona 1 ml de ácido en el caso del agua, la
nítrico reacción que dio en
 Se calienta y se deja presencia de todos los
enfriar reactivos fue negativa puesto
 Se adiciona 1 ml de que el agua no es un
hidróxido de amoniaco y carbohidrato.
se observan los
resultados (Amarillo +) En el reactivo Acetato de
4. PRUEBA DE BIURET Plomo se puede encontrar
(Permite identificar péptidos presencia de aminoácidos
de cadena corta liberando los como la Metionina y cisteína.
aminoácidos En el reactivo de Millon se
correspondientes) puede encontrar presencias
 Se agrega 3 ml de cada de aminoácidos tales como el
muestra en un tubo de triptófano, tirosina y
ensayo. fenilanina.
 Se adiciona 2 ml de
hidróxido de sodio al 10% En el de Xantoproteica
y 3 gotas de Biuret aminoácidos como triptófano,
 Mezclar y calentar en histidina y fenilanina.
baño maría por 15 min PREGUNTAS
 Observar resultados (Azul COMPLEMENTARIAS
violeta +)
5. PRUEBA DE NINHIDRINA 1) Elabore un cuadro de
(Permite identificar resultados para cada prueba
aminoácidos libres que represente los colores
contengan un grupo amino obtenidos en los resultados
primario) positivos o negativos de las
 Se agrega 3 ml de cada pruebas. Interprete cada
muestra en un tubo de resultado y justifique los
ensayo. resultados negativos.
 Se adiciona 3 gotas de
Ninhidrina
 Se calienta en baño maría
por 5 min, si no observa
NEGATIVAS
En la prueba de biuret para todas
las muestras a excepción del agua
dio un color amarillo mostrándonos
así un resultado negativo, esto
quiere decir que no hay proteínas,
pero si presenta aminoácidos libres.
2) Identifique y dibuje la
estructura de los aminoácidos
que posean grupos aminos
primarios.
POSITIVAS
En la prueba de acetato de plomo
para todas las muestras a
excepción del agua dio un color
negro mostrándonos así un
resultado positivo, esto quiere decir
que las muestras contienen grupos
sulfhídricos.
En la prueba de millon para todas
las muestras a excepción del agua
dio un color rojo mostrándonos así
un resultado positivo, esto quiere
decir que las muestras presentan
anillos fenólicos de la tirosina.
En la prueba de Xantoproteica para
todas las muestras a excepción del
agua dio un color Amarillo 3) Se tienen cuatro frascos sin
mostrándonos así un resultado rotular, que se sabe contienen
positivo, esto quiere decir que las soluciones de los siguientes
muestras contienen proteínas con aminoácidos: glicina, arginina
aminoácidos portadores de grupos y tirosina y otro con el
aromáticos. tripéptido Gli-Arg-Gli. ¿Cómo
los identificaría?
En la prueba de Ninhidrina para
todas las muestras a excepción del
agua dio un color violeta R/ En esta situación se utilizaría la
mostrándonos así un resultado prueba de ninhidrina porque nos va
positivo, esto quiere decir que las facilitar poder visualizar por medio
muestras contienen grupos amino de un color si estas presentan
primarios. proteínas y aminoácidos primarios
dependiendo a su composición.
WEBGRAFÍA
https://es.slideshare.net/nataliadiazv
azquez/protenas-i
https://es.wikipedia.org/wiki/Estructu
ra_primaria_de_las_prote
%C3%ADnas
https://www.quimica.es/enciclopedia
/Ovoalb%C3%BAmina.html
http://jupiter.utm.mx/~tesis_dig/8772
.pdf

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