Informe de biología: Identificación de enzimas

María José herrera

Elena Monroy

Milagros Oñate

Yennifer Pérez

Valeria Gómez

Andrés Rivas

Docente: Sra. Yohana Mangones

Universidad de Córdoba

Facultad de ciencias de la salud

Departamento de Bacteriología

Montería – Córdoba

2020
 Tabla de contenido

Introducción.........................................................................................................................4

Objetivos..............................................................................................................................5

Marco teórico.......................................................................................................................6

Actividad N*1: Hidrolisis del almidón................................................................................8

Materiales y reactivos..........................................................................................................8

Procedimiento del video: Hidrolisis del almidón.................................................................9

Análisis de resultados........................................................................................................10

Actividad N*2: Acción enzimática de la amilasa..............................................................11

Materiales y reactivos........................................................................................................11

Procedimiento del video: Actividad enzimática sesión 2-Amilasa....................................12

Análisis de resultados........................................................................................................14

Actividad N*3: Actividad enzimática de la catalasa.........................................................15

Materiales y reactivos........................................................................................................15

Procedimiento del video: Actividad enzimática sesión 1-Catalasa...................................16

Análisis de resultado..........................................................................................................18

Procedimiento casero.........................................................................................................19

Acción de la renina sobre la caseína de leche................................................................19

Actividad de la catalasa: papa e hígado reaccionan a agua oxigenada..........................20

Preguntas complementarias...............................................................................................21
Conclusión.........................................................................................................................25

Referencias Bibliográficas.................................................................................................26
 Introducción

En el presente informe se da a conocer la temática relacionada con la identificación de

proteínas y enzimas, las proteínas que son las que conforman a una de las moléculas más

importantes en el organismo ya que esta cumple un gran número de funciones, estas moléculas

que en su estructura están presentes aminoácidos que nuestro cuerpo necesita para el para el

crecimiento y mantenimiento de nuestras células y tejidos. por otra parte, las enzimas que son

proteínas que actúan como catalizadores biológicos ya que estas son de naturaleza orgánica que

son producidas por las células para acelerar las reacciones químicas que se dan en el proceso

metabólico de los organismos.

 Objetivos

1- Al finalizar el laboratorio cada estudiante será capaz de interpretar los mecanismos

subyacentes de la acción enzimática sobre sustratos específicos.

2- Al finalizar la práctica cada estudiante será capaz de analizar los mecanismos

subyacentes de la actividad de la catalasa en tejido animal y vegetal.

 Marco teórico

Para llegar al análisis, debemos tener en cuenta que las proteínas son los compuestos

nitrogenados más abundantes del organismo que tienen (Carbono, Hidrogeno, Oxigeno y

Nitrógeno) casi todas poseen azufre. Químicamente los aminoácidos son ácidos carbónicos con

diferentes componentes esenciales.

La reacción de Biuret la producen las proteínas y los péptidos, pero no los aminoácidos,

al mezclarse con la presencia de enlaces peptídicos que se destruyen al liberarse los aminoácidos.

-Los enzimas son moléculas de naturaleza proteica que actúan como catalizadores en

todas las reacciones. En estas reacciones las enzimas actúan sobre unas moléculas denominadas

sustrato, no todos los catalizadores bioquímicos son proteínas.

La amilasa es un enzima que actúa en los procesos de digestión de carbohidratos,

específicamente para estudiar la acción del almidón sobre la amilasa tenemos que tener en cuenta

que el yodo contiene el lugol dando un color azul.

Un catalizador regula la rapidez con la que tendrá lugar una reacción química sin

modificar su punto final. Algunos otros factores que afectan la actividad enzimática son la

temperatura, ya que a altas temperaturas las enzimas pierden su poder catalítico y la congelación

reduce la velocidad de acción.

-Sabiendo que el sobrenadante es el líquido que queda en la parte superior cuando se ha

producido la decantación de una mezcla heterogénea, al añadir la catalasa se eliminan las

especias altamente reactivas del oxígeno, como el peróxido de hidrogeno, porque puede ser

perjudiciales para las proteínas, los ácidos nucleicos y los lípidos de las células.
 -Sabiendo que la catalasa es un enzima antioxidante presente en la mayoría de los

organismos: La catalasa es una enzima de la más abundante en la naturaleza. Cataliza la

disminución del peróxido de hidrógeno, el agua oxigenada es el sustrato y al entrar en contacto

con la enzima inmediatamente empieza la reacción en forma de pequeñas burbujas, protegiendo

la hemoglobina del peróxido de hidrogeno que se genera.

 Actividad N*1: Hidrolisis del almidón

Materiales y reactivos

- Solución de almidón al 2%

- Reactivo de Fehling A

- Reactivo de Fehling B

- Reactivo Lugol

- Tubos de ensayo

- Gradilla

- Pinzas de tubo de ensayo

- Gotero
 Procedimiento del video: Hidrolisis del almidón

Para esta práctica se necesitan cuatro tubos de ensayo previamente marcados con los

números del uno al cuatro, a cada uno de los cuatro tubos se le adicionara 1 ml de almidón al 2%,

a los tubos 3 y 4 se le agrega una pequeña cantidad de saliva con un gotero y se agita suavemente

el tubo de ensayo, luego se llevan los cuatro tubos de ensayo a un calentamiento a baño maría,

durante 25 minutos. Pasados los 25 minutos se sacan los tubos y se ubican en una gradilla, en los

tubos 1 y 3 se realizará la prueba de Fehling, se adiciona 0.5 ml de Fehling A, Y 0.5 ml de

Fehling B. después se agita la mezcla hasta que se genere un color azul y en los tubos 2 y 4 se

realiza la reacción con Lugol , se adiciona dos gotas de Lugol a ambos tubos de ensayo con un

gotero , luego los cuatro tubos se van a llevar a una incubación de entre 70 – 100 grados Celsius

por un tiempo aproximado de 15 minutos, pasado los 15 minutos se retiran los tubos y se llevan a

la gradilla. Se comparan resultados

En el tubo 1 (almidón) – no hubo reacción positiva del Fehling, se puedo observar que la

sustancia permanece de color azul, mientras que el tubo 3 (almidón y saliva)- hubo reacción

positiva para el Fehling, indicando que hubo hidrolisis positiva del almidón, se puede observar

una sustancia de color rojo café muy oscuro.

Se pasa a los siguientes tubos, el tubo 2 (almidón)- se formó el complejo yodo/almidón

observando la sustancia de un color café claro, y en el tubo 4 (almidón y saliva)- no se formó en

complejo yodo/almidón, indicando que hubo hidrolisis positiva del almidón.

 Análisis de resultados

En los resultados de la prueba de hidrolisis del almidón podemos observar las reacciones

de las sustancias empleadas frente a los diferentes reactivos, en el tubo 1 y 3 tenemos que el tubo

1 tiene un color azul lo que representa que no se generó reacción positiva del Fehling contrario

del tubo 2 donde si hubo reacción positiva del Fehling por lo que se observa un color más oscuro

en la muestra y que indica que se dio hidrolisis del almidón, ahora observamos los tubos 2 y 4

donde el reactivo es lugol y se analiza los resultados del tubo 2 donde no había saliva y se

observa un color un poco más café que indica que se formó el complejo yodo almidón y el tubo 2

donde si había saliva vemos que no se formó el complejo yodo almidón lo que indica que hubo

hidrolisis positiva del almidón.

 Actividad N*2: Acción enzimática de la amilasa

Materiales y reactivos

- Reactivo Fehling A

- Reactivo Fehling B

- Diurex

- Lugol

- Lactosa triptosa almidón al 2%

- Solución de cloruro de sodio

- Buffer pH 4

- Buffer pH 7

- Buffer pH 10

- Pipetas Pasteur

- Pinzas para tubos

- Beaker grande

- Beaker pequeño

- Tubos de ensayo

- Plancha de calentamiento

- Baño de hielo

- Termostato
 Procedimiento del video: Actividad enzimática sesión 2-Amilasa

En el video comenzaron diciendo que los activos, a utilizar eran Fehling A Fehling B,

Diurex, Lugol, lactosa triptosa almidón al 2%, solución de cloruro de sodio, buffer pH 4, buffer

pH 7 y buffer pH 10, los materiales que emplearon En esta actividad fueron pipetas Pasteur

pinzas para tubos, Beaker grande, Beaker pequeño, tubos de ensayo, plancha de calentamiento

baño de hielo, termostato, tomaron una muestra de saliva previamente en esta primera parte de

la práctica de miró el efecto de la temperatura sobre la amilasa. Se tomaron 3 tubos de ensayo y

se colocó 1 mililitro de la muestra y se colocaron a diferentes temperaturas el primero a 92

grados, el segundo a un baño de hielo de 0 grados y el tercero a 37 grados te espero 10 minutos,

al culminar este periodo de tiempo se les agregó un mililitro de almidón al 2% a cada tubo se

agitaron fuertemente los tubos y se llevaron a las temperaturas en las que se encontraban

anteriormente, al final se les agregó Lugol 1 ml para mirar los efectos y la presencia de almidón,

los resultados indicaron que en el tubo de 92°C en la coloración se tornó oscura esto indicó que

la acción de la enzima fue nula, en el tubo de 0°C según cambio de coloración la enzima, pero su

actividad y coloración no era la adecuada y para 37°C también hay una coloración pero es la

coloración adecuada para la enzima siendo la temperatura más óptima para el trabajo de las

enzimas .

La segunda parte del video trata de acuerdo al resultado del pH en cada enzima, Se hace

con buffer de diferentes pH, se le agrega 1mL a cada tubo pero utilizando los diferentes buffer,

en los tres tubos al primer tubo se la agregó buffer de pH 4, al segundo buffer de pH 7 y al

tercero buffer de pH 10, luego se esperó 5 minutos para agregar el sustrato y observar la

actividad enzimática, el sustrato fue el almidón al 2% se le adiciono 1 ml y se agitó se dejó

reposar de 5 a 10 minutos y finalmente, se agregó 0.5 ml de Lugol a cada uno de los tubos, para
pH 4 se observa un cambio de coloración pero se le ve precipitado en el fondo de la sustancia no

es el pH adecuado para la enzima, para pH 7 hay una coloración brillante y no se observó

precipitado de color oscuro siendo este un pH óptimo para la actividad de la enzima no hay

presencia de almidones y en el pH 10 se observa una coloración más opaca qué en el pH 10 y

también tendió a tener precipitados en el fondo del tubo.

La tercera parte se analizó la especificidad de la enzima en tres tubos de ensayo se puso

un mililitro de la enzima es decir la saliva luego, agregaron a cada tubo una sustancia diferente,

al primer tubo se agregó 1 ml almidón, en el segundo tubo se le agregó un mililitro de triptosa y

para el tercero un mililitro de lactosa. El objetivo de ver cómo la enzima trabaja en las diferentes

sustancias utilizadas para este experimento se agita cada uno de los tubos y se deja reposar por 5

minutos, en el tubo del almidón se agrega Lugol, en el tubo de la triptosa se pondrá Diurex para

determinar si hay proteínas y para el tubo que contiene lactosa se adicionará Fehling A Fehling B

para determinar la presencia de carbohidratos este tubo se somete a calentamiento. Los

resultados obtenidos fueron que, para el tubo que contenía Lugol su presencia de proteínas con

una coloración morada, el tubo que contenía el almidón se obtiene que la acción enzimática fue

completa y la de Fehling A y Fehling B se obtuvo una coloración rojo ladrillo que determinó la

presencia de carbohidratos.
 Análisis de resultados

En esta prueba se realizan tres procedimientos respectivamente; prueba para determinar la

acción de la encima a diferentes temperaturas, en el primer tubo a temperatura de 92 ° la

coloración fue oscura que indica la presencia de los almidones por lo tanto la acción de la encima

fue nula procedemos con el tubo a 0° donde se da una coloración naranja lo que indica la acción

positiva de la enzima por la ruptura del almidón y para el tubo a 37 ° la actividad enzimática fue

muy positiva y la coloración adecuada por lo que se determina esta la condición más óptima para

el trabajo de la encima. Para la segunda parte analizamos el efecto del pH sobre, para el caso de

la solución con pH 4 se observa un cambio de coloración con precipitados oscuros que indican

una acción no muy buena para la encima , para el tubo con pH 7 el cambio de coloración es total

y no se observaban precipitados oscuros lo que indica una muy buena reacción y para el pH 10

también se presenta un cambio de coloración pero observamos una disminución en la nitidez de

la coloración y algunos precipitados oscuros lo que indica que para esta prueba la mejor

condición para la acción de la enzima es a pH 7.y para esta última practica se determina la

especificad de la encima, para el primer tubo con un agregado de almidón y lugol la encima

presenta una especificad o una acción completa sobre los almidones, para el segundo tubo se

agrega a la encima triptosa y reactivo Biuret para determinar la presencia de proteína y

analizamos una coloración violeta que indica la presencia de proteínas y para el tercer tubo que

contiene lactosa y se le agrega reactivo Fehling A y B y luego que se lleva a temperatura 0° se

evidencia un color naranja que representa presencia de carbohidratos ,por lo que se concluye que

la encima trabaja únicamente con el almidón.

 Actividad N*3: Actividad enzimática de la catalasa

Materiales y reactivos

- Peróxido de hidrogeno

- Buffer pH 4

- Buffer pH 7

- Buffer pH 10

- Hígado y corazón de res

- Manzana

- Tubos de ensayo

- Pinzas para tubos de ensayo

- Gradilla

- Plancha de calentamiento

- Vaso de precipitado

- Espátula

- Bisturí
 Procedimiento del video: Actividad enzimática sesión 1-Catalasa

Para la siguiente actividad, se utilizaron los siguientes reactivos, peróxido de hidrógeno,

buffer pH 4, buffer pH 7 y buffer pH 10, los materiales a emplear en esta práctica encontramos

Una plancha de calentamiento, vaso de precipitado, bisturí, espátula, tubos de ensayo y como

muestras se utilizaron una manzana, hígado de res y corazón, con el fin de analizar cuál es el

tejido con mayor acción en la catalasa, se establecieron una determinada cantidad de las muestras

de los tejidos anteriormente mencionados la cual fue de 0,5g, luego le añadió cada uno 1 ml, de

peróxido de hidrogeno, lo siguiente fue agregar el peróxido de hidrógeno a cada una de los tubos

de ensayos. Se observó efervescencia en todos lo cual es una reacción de la catalasa que produce

agua más oxígeno, pero, se observa mayor efervescencia en el hígado de res.

Se siguieron los siguientes dos experimentos con el hígado de res por tener mayor

efervescencia, en el siguiente experimento que se trataría del segundo se tratara de observar cual

es el pH óptimo para la actividad enzimática, esto se realizará con buffers de diferentes pH para

cada uno de los buffer se tomará 1mL y respectivamente se le agregara a los diferentes tubos de

ensayos que contienen el hígado de res al primer tubo se le sumo la adición de buffer de pH 4, al

segundo buffer de pH 7 y al tercer tubo buffer de pH 10, luego se dejó diez minutos y finalmente

le hicieron la prueba con el peróxido de hidrógeno, según la obtención de los resultados se

obtuvo que la acción enzimática de la catalasa su óptima condición para su actividad está en el

pH 7, a esta le siguió pH 10 y por último donde las condiciones no son tan óptimas en pH 4.

El tercer experimento que se observó fue con el objetivo de determinar a cuál temperatura

trabaja mejor la enzima catalasa se utilizó hígado de res para seis tubos de ensayo tres de ellos

contenían peróxido de hidrógeno y los otros tres contenían el hígado de res, dos tubos de ensayos

que contenían peróxido de hidrogeno y el hígado de res se colocaron a una temperatura de cero
grados, los otros dos tubos que contenían respectivamente lo mismo que los primeros se

expusieron a una temperatura de 37° C y por último los otros dos tubos restantes al igual que los

otros contenían peróxido de hidrógeno e hígado de res se sometieron a una temperatura de 0°C,

37°C y 92°C, luego se determinó que la temperatura para una mejor actividad catalasa es de

37°C, siguiéndole 0°C y 92°C donde la actividad catalasa fue nula.

 Análisis de resultado

Para una primera prueba se va determinar la actividad enzimática de la catalasa para lo

cual se usa una muestra de tejido manzana, hígado de res, y corazón de pollo , posterior se

agrega a cada una peróxido de hidrogeno para observar la efervescencia de estas, para la

muestra de manzana la efervescencia fue mínima al igual que el corazón de pollo en cambio el

hígado de res presento una amplia efervescencia que indica una mayor presencia de la enzima, en

una segunda prueba ya determinado el hígado como el tejido más apropiado se va a experimentar

la actividad a diferentes pH como son pH 4, pH 7, pH 10 vamos , y observamos que en al pH

donde se dio mayor producción de oxígeno por lo que actuó mejor la catalasa fue a pH 7 seguido

de pH 10 y pH 4 que obtuvieron una menor acción, y por último se realiza una prueba para

conocer la temperatura más acta para la acción de la encima , y si bien observamos se somete a

temperatura de 0°,92°y 37° tanto la enzima y el sustrato , y en análisis determinamos posterior

mente al procedimiento requerido que la condición más adecuada es a 37° por que se da una

mayor acción, seguido a 0° donde también se presenta un actividad pero no muy alta y a

92°donde fue muy minina.

 Procedimiento casero

Acción de la renina sobre la caseína de leche

Tubo N* Procedimiento y Obtención de resultados

Tubo A (Leche + Renina
En un recipiente de vidrio agregamos 5 ml de
leche, en otro recipiente diluimos la pastilla
renina y adicionamos 10 gotas de esta a la leche,
luego adicionamos 10 gotas de vinagre, pudimos
observar inmediatamente que al agregar el
vinagre la leche inmediatamente empezó su
proceso de coagulación. Después de unos
minutos se puede observar una gran cantidad de
coágulos formados en el recipiente.
+Vinagre)

Tubo B (Leche + Renina)

En un recipiente de vidrio adicionamos 5 ml de
leche, con un gotero al recipiente con la leche
adicionamos 10 gotas de renina, mezclamos
suavemente y pudimos empezar a observar la
coagulación que se producía en ella, la leche
cortada se podía observar en las paredes del
recipiente. Después de algunos minutos se pudo
observar una coagulación mucho mayor.

Tubo C (Leche + Rennina +

sometimiento al calor) En un recipiente de vidrio adicionamos 5 ml de
leche, con gotero luego agregamos 10 gotas de
renina a la leche, en este punto pequeños
coágulos empezaron a aparecer por las paredes
del recipiente, luego sometimos la mezcla a
calentamiento y pudimos observar que los
coágulos se hicieron mayores y estos subieron
por las paredes de recipiente.
 Actividad de la catalasa: papa e hígado reaccionan a agua oxigenada.

Tubos Procedimiento y resultado obtenidos

Hígado de res En un recipiente de vidrio adicionamos un
pequeño trozo de hígado de res, luego, con un
gotero agregamos 10 gotas de peróxido de
hidrogeno (agua oxigenada) y observamos
como se empiezan a realizan la formación de
burbujas, es decir pudimos notar una
efervescencia bastante elevada
Papa En un recipiente de vidrio adicionamos un
pequeño trozo de papa y luego agregamos 5
gotas de peróxido de hidrogeno y observamos
como comienza la efervescencia y la
formación de pequeñas burbujas como se
puede notar en la imagen adjunta

- ¿Cuál es el tejido con mayor actividad y cuál el que tiene menor actividad?

Mayor actividad: hígado de res

Menor actividad: Papa

Videos de los procedimientos caseros – enlaces:

Acción de la renina sobre la caseína de leche: https://youtu.be/EjLPasRbm9c

Actividad de la catalasa: papa e hígado reaccionan a agua oxigenada:

https://youtu.be/DU_WKqiGMns
 Preguntas complementarias

1. ¿Qué cambios pueden sufrir, en relación a la estructura química y el número inicial de

moléculas, el sustrato y la enzima en una reacción enzimática?

El sustrato tiende a disminuir su concentración ya que es modificado por la enzima, esta

suele permanecer constante ya que solo actúa como catalizador. El número de enzimas

permanece igual, lo que hace que la enzima es acelerar la velocidad en la que el sustrato se

vuelve producto, así que el sustrato disminuye hasta llegar a un equilibrio

2. Si usted hace reaccionar la amilasa con el almidón y espera hasta que termine la

reacción. ¿Cómo comprobaría que la enzima no ha sufrido alteración catalítica?

Cambios en el pH, cambios en la temperatura, presencia de cofactores,

las concentraciones del sustrato y de los productos finales, presencia de inhibidores, modulación

alostérica, modificación covalente

3. Cite cinco ejemplos de enzimas con sus sustratos respectivos

- Amilasa salival: Que actúa sobre el almidón Pepsina.

- Renina: Que actúa sobre la caseína.

- Lipasa gástrica: Actúa sobre los lípidos.

- Tripsina: Que actúa sobre los polipéptidos.

- Quimiotripsina: Que actúa sobre polipéptidos Dipéptidasa.

- Lactasa: Que actúa sobre la lactosa.

4. Explique ¿Qué factores influyen sobre la catálisis enzimática y cómo lo hacen?

Existen múltiples factores que pueden llegar a afectar la catálisis enzimática, entre estos

tenemos: la concentración de los materiales, la temperatura, el pH, el tiempo de reacción, que

estos factores puedan afectar la catálisis enzimática es posible dado que este proceso se debe

realizar bajo condiciones específicas las cuales deben seguir para que este proceso sea exitoso.

5. ¿En qué consiste el complejo enzima sustrato?

El complejo enzima sustrato consiste en la estructura que se forma a partir de unirse una

enzima y un sustrato, el sustrato vendría siendo la molécula en la cual va a actuar la enzima, este

se une a un lugar o región especifica de la enzima al cual se le denomina centro activo

6. ¿Qué son enzimas alexitéricas y cuál es su papel en la homeostasis celular? ¿Qué gas

se libera por acción de la catalasa?

Estas enzimas son aquellas que cambiar su conformación al entrar en contacto con un

efector. Estas enzimas tienen un papel fundamental en los procesos biológicos fundamentales, y

es aquí donde vemos la importancia de estas, ya que, actúa en la regulación del metabolismo, la

señalización celular entre otros procesos de gran importancia. El gas que se libera es el oxígeno,

debido que el agua oxigenada se transforma en oxígeno y se manifiesta en un burbujeo

7. ¿Cuál es la diferencia en la intensidad de burbujeo entre los trozos de muestra cortada

en cuadritos y la muestra triturada? ¿Por qué?

la diferencia de la intensidad del burbujeo entre los trozos cortados de la muestra en

cuadritos y la muestra triturada es: Hubo efervescencia en ambas muestras al tener contacto con

el agua oxigenada, pero, la muestra triturada reacciono inmediatamente, efervesciendose hasta

desbordarse del tubo, esto ocurrió por el desprendimiento de oxígeno producto de la reacción. En

cambio, la muestra en cuadritos tubo una lenta y poca efervescencia, Porque la forma compacta

retrasa el proceso de absorción del agua oxigenada en la muestra

 8. ¿Qué efecto tiene hervir el agua con las muestras?

El efecto que tiene hervir el agua con las muestras, es que se aprecia un cambio de color

en el agua, por otro lado, con respecto a las muestras, estas luego de hervirlas con el agua se

presenta la calcinación de estas.

9. ¿Qué ocurre cuando se añade catalasa al sobrenadante? ¿Por qué?

Lo que ocurre cuando se aplica la catalasa al sobrenadante es: Sabiendo que el

sobrenadante es el líquido que queda en la parte superior cuando se ha producido la decantación

de una mezcla heterogénea, al añadir la catalasa se eliminan las especias altamente reactivas del

oxígeno, como el peróxido de hidrogeno, porque pueden ser perjudiciales para las proteínas, los

ácidos nucleicos y los lípidos de las células.

10. De acuerdo a los experimentos realizados, ¿en qué condiciones trabaja en forma

óptima la catalasa?

Hay dos factores que influye en la actividad optima de la catalasa:

Temperatura: A temperaturas bajas se desactivaría la acción de la catalasa. A mayor

temperatura mayor la aceleración de la acción de la catalasa entre los 37°C, encontrando su

temperatura óptima entre altas temperaturas. A temperaturas extremadamente altas como 92°C se

desnaturaliza la enzima, catalasa

PH: se da una mayor actividad de la catalasa cuando se encuentra en pH neutro

 11. Investigue sobre la acatalasemia: ¿Qué tipo de deficiencia es?, ¿en qué poblaciones

se presenta?, causas, consecuencias.

La acatalasemia es un tipo de deficiencia de la catalasa que consiste, en un trastorno

genético poco común que resulta por esta deficiencia la catalasa eritrocitaria, esta enzima cataliza

la descomposición del peróxido de hidrogeno. estimada de 1 en 31.250 de individuos en la

población en general. Según diversos estudios epidemiológicos, la incidencia de este desorden es

1 en 12.500 personas en Japón, 1 en 25.000 personas en Suiza, y 1 en 20.000 personas en

Hungría. La causa de esta es provocada por una mutación en la parte del gen CAT entre otras

causas tenemos la reducción del agua oxigenada producida en el organismo como defensa contra

una invasión microbiana. Las consecuencias que esta causa pueden ser: Infecciones en la boca

con ulceraciones y gangrenas, las cuales pueden ser graves y en caso severos, la destrucción de la

gangrenosa de los procesos alveolares.

 Conclusión

Para concluir con la práctica de la actividad enzimática cabe destacar la importancia de

estas pruebas y cuáles fueron los resultados, por tanto, las importancias de estas son; que

permiten conocer cómo se da o sobre qué condiciones trabajan mejor las enzimas presentes en la

práctica. condiciones como PH, temperatura, entre otras, o en que sustancia tiene acción, los

reactivos indicados, también se explican los procedimientos con claridad para realizar una buena

práctica y poder concluir acerca de los resultados presentes en cada práctica como seria. para el

caso de la hidrolisis del almidón que la para que se dé la hidrolisis positiva se debe contar con la

presencia de una encima agregada al almidón en este caso la saliva ,en la práctica de la catalasa

se determina que el tejido que mejor actividad presenta es el hígado de vaca y que las

condiciones de pH donde hay mayor efecto es 7 como también que la condición de temperatura

más adecuada son 37° y en la prueba de la amilasa las condicione más favorables para la

actividad de esta encima en los diferentes procesos de la práctica. en el primer caso la

temperatura donde identificamos que a 37° es la más adecuada, en segundo lugar, el pH donde

definimos que el pH de 7 es el que mejor trabaja y por último la especificad que permite conocer

que la enzima trabaja en este caso únicamente con el almidón. Lo cual obliga resaltar la

contundencia en los conocimientos que adquirimos acerca de estas prácticas de laboratorio

referentes a la actividad enzimática.

 Referencias Bibliográficas

Videotutoriales informática educativa. (2019, 18 octubre). Hidrólisis del Almidón

[Vídeo]. YouTube. https://www.youtube.com/watch?

v=x9NQF6sKrsw&ab_channel=LOGOSACADEMY

Laboratorio de química UMB. (2020b, marzo 29). YouTube [Vídeo]. YouTube.

https://www.youtube.com/watch?v=j9KmOlwqvYM&feature=youtu.be

Laboratorio de química UMB. (2020, 19 marzo). Actividad enzimática sesión 2 Amilasa

[Vídeo]. YouTube. https://www.youtube.com/watch?v=JE-APrv-mM4&feature=youtu.be

Enciclopedia de Ejemplos (2019). "Enzimas (y su función)". Recuperado

de: https://www.ejemplos.co/25-ejemplos-de-enzimas-y-su-funcion/

Dutta, S. S. (2019, 14 mayo). ¿Cuál es acatalasemia? News-Medical.net.

https://www.news-medical.net/health/What-is-Acatalasemia-(Spanish).aspx#:%7E:text=La

%20acatalasemia%2C%20tambi%C3%A9n%20llamada%20desorden,de%20una%20enzima

%20llamada%20catalasa