PROTEINAS

Proteínas
• Biopolímeros de -aminoácidos.
• 50-55 % C, 6-7 % H, 20-23 % O, 12-19 % de
N, y 0.2-3.0 % S.
• Se sintetizan en los ribosomas (organelo de
las células).
• Todas las proteínas están compuestas por
20 aminoácidos.

Chapter 24 2
 PROTEINAS
Se pueden clasificar de acuerdo a su organización
estructural:
• Proteínas fibrosas: son moléculas con forma de varilla,
formadas por cadenas polipeptídicas lineales enrolladas
(colágeno, queratina y elastina). Son materiales
estructurales de animales, y por lo tanto insolubles en
agua.
Queratinas: piel, el cabello, las plumas, las garras y las uñas.
Colágenos: forman el tejido conectivo como cartílagos,
tendones y vasos sanguíneos.
Sedas: fibroína (alanina, serina y glicina) de las telas de
arañas y de los capullos.
Chapter 24 3
 PROTEINAS
• Proteínas globulares: son esféricas o elipsoidales
resultantes del plegamiento de las cadenas
polipeptídicas sobre si mismas. Tienden a ser
solubles en agua y realizan otras funciones
biológicas.

Chapter 24 4
CLASIFICACION DE PROTEINAS

5
 PROTEINAS DE ALIMENTOS

Son aquellas que son fácilmente digestibles, no toxicas,

nutricionalmente adecuadas, funcionalmente útiles en
los productos alimenticios, abundantes y compatibles
con una agricultura sostenible.
• La leche
• La carne (aves, pescado)
• Los huevos
• Los cereales
• Leguminosas
Chapter 24 6
 PROTEINAS DE ALIMENTOS
• Proteínas completas: contienen todos los
a.a esenciales, alimentos de origen animal:
leche, huevos, carnes, pescado y aves.
• Proteínas incompletas: carecen de uno o
varios a.a esenciales, los alimentos de
origen vegetal como: cereales, granos,
semillas entre otros.

Copyright © 2010 Pearson

Education, Inc.
Estructura de las Proteinas

8
 Aminoácidos
• —NH2 en el carbono próximo —COOH.
• Glicina, NH2—CH2—COOH, es el más simple.
• Con una cadena lateral —R , la molécula es quiral.
• La mayoría de los aminoácidos naturales son L-
aminoácidos, relacionados al L(-)gliceraldehido.
• La dirección de la rotación óptica, (+) o (-), pueden
ser determinados experimentalmente.

9
Estereoquimica de -Aminoacidos

Chapter 24 10
 Aminoácidos Principales
En la naturaleza existen 20 -amino ácidos.
Difieren en el grupo R de la cadena:
• Aminoácidos alifáticos (glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina)
• Aminoácidos con grupos —OH (serina, treonina)
• Aminoácidos grupos azufre (cisteína, metionina)
• Aminoácidos aromáticos (fenilalanina, tirosina, triptófano)
• Aminoácidos básicos (histidina, lisina, arginina)
• Aminoácidos con grupos ácidos y amidas (ac. aspártico, ac.
glutámico, asparagina, glutamina)

• Aminoácido cíclico (prolina)

Chapter 24 11
 Aminoácidos Esenciales

• Treonina (Thr) • Metionina (Met)

• Lisina (Lys) • Histidina (His)
• Valina (Val) • Leucina (Leu)
• Fenilalanina (Phe) • Isoleucina (Ile)
• Triptófano (Trp)

Chapter 24 15
Aminoácidos esenciales
 Propiedades de los Aminoácidos
• Punto de fusión por encima de 200 C.
• Mas soluble en agua que en éter.
• Momento dipolar alto comparado con los ácidos
simples o las aminas simples.
• Menos ácidos que los ácidos carboxílicos; menos
básicos que las aminas.

O
+ _
H3N CH C O pKb = 12
pKa = 10
R
17
 Formación Zwitterion

• Los aminoácidos existen como un ion dipolar

• —COOH pierde H+, —NH2 gana H+.
• La estructura depende del pH.
18
 Punto Isoeléctrico de las proteínas

Punto Isoeléctrico (pI) se define como el pH a

la cual la proteína es eléctricamente neutra
(carga total cero)
El pI depende de la estructura de la cadena
lateral del aminoácido.
• Aminoácidos ácidos, pI ~3.
• Aminoácidos, básicos pI ~9.
• Aminoácidos neutros, pI 5–6.
Chapter 24 20
PUNTO ISOELECTRICO
 Punto Isoeléctrico de las proteínas
• El numero de cargas positivas son iguales al numero
de cargas negativas.
• Las moléculas de la proteína precipitan, por no tener
cargas.
• Depende de la relación entre los grupos carboxilo
ionizados libres y los grupos amino ionizados libres en
la proteína.
• En la leche se añade acido láctico hasta el pI para
precipitar las proteínas (caseínas), de esta manera se
forma la cuajada (prensar y salar).
Chapter 24 23
Electroforesis

Chapter 24 24
 Formación del enlace peptídico

• El grupo amino de una molécula se condensa con un

grupo ácido de otro aminoácido.
• Los polipéptidos usualmente tiene peso molecular
menos de 10,000.
• Peso molecular de una proteína es 6,000–40,000,000.

Chapter 24 26
 Enlaces disulfuros
Cisteina puede formar enlaces disulfuros

Chapter 24 27
 Oxitocina Humana

• La Oxitocina es un péptido que presenta un enlace disulfuro

entre los residuos de cisteína, lo que genera una estructura cíclica.
Chapter 24 28
 Estructura de las Proteínas
• Primaria: hace referencia a la secuencia de los
aminoácidos unidos por enlaces covalentes en la cadena.
• Secundaria: es la disposición espacial adoptada por la
cadena polipeptídica a lo largo del eje (estructura formada
por los enlaces de hidrogeno). Ej. La hélice , la lamina β,
y la triple helice.
• Terciaria: es el modo en el que la cadena polipeptídica se
dobla sobre sí misma para producir una estructura
plegada y compacta
• Cuaternaria: Asociación de dos o más péptidos para
formar una proteína.

Chapter 24 29
 Helice Alfa

Cada oxigeno carbonilo puede hacer un puente de

hidrogeno con el H N—H esto se repite y forma una
especie de embobinado.
Chapter 24 31
 La lamina plegada
Cada oxigeno carbonilo forma puentes de hidrogeno con
el H del N—H de la cadena del péptido adyacente.

Chapter 24 32
Estructura Terciaria
 La estructura terciaría se
origina por las atracciones
y repulsiones que se
originan entre los grupos R
de los a.a que componen la
cadena polipeptídica.

Chapter 24 33
 Estructura Terciaria
• Interacciones hidrofóbicas: se da entre a.a con grupos R no
polares, se alejan del ambiente acuoso, lo que forma un centro
hidrofóbico en el interior.
• Interacciones hidrofílicas: entre el grupo R de un a.a polar y el
ambiente acuoso externo, los grupos R se van hacia el exterior
– H2O.
• Puentes salinos: enlaces iónicos que se dan entre grupos
ionizables de los a.a
• Interacciones puente de H: H de un grupo R polar y átomos de
N y O de otro a.a.
• Enlace por puente de disulfuro: enlaces covalentes que se
forman por los grupos –SH de dos a.a de cisteína
Chapter 24
Estructura Terciaria
 Estructura cuaternaria
Cuando varias cadenas polipeptídicas llamadas
subunidades se enlazan para formar un complejo mas
grande se obtiene una estructura cuaternaria
(biológicamente activa). Cada cadena recibe el
nombre de protómero.
Estructuras de las proteínas

37
 Desnaturalización
• Cambio en la estructura nativa debido a la
perdida de su conformación tridimensional.
• Todas las proteínas desnaturalizadas tienen
la misma conformación, muy abierta y con
una interacción máxima con el disolvente.

Chapter 24 38
Desnaturalización

Chapter 24 39
 Desnaturalización
• Es un fenómeno que implica la
transformación de la estructura plegada,
bien definida, formada en condiciones
fisiológicas, a un estado desplegado, en
condiciones no fisiológicas.
• Los cambios conformacionales afectan
invariablemente a varias de sus propiedades
físicas y químicas.
Chapter 24 40
 Desnaturalización
• Se relaciona con daños a la proteína, ya que pueden
perderse funciones fisiológicas, actividad enzimática, o
bien modificar sus propiedades funcionales.
• La Tripsina es una enzima presente en los jugos gástricos
encargada de la hidrolisis de las proteínas. La soya y otras
semillas de granos contiene unos inhibidores llamados
Kunitz y el Bowman-Birk. El proceso térmico se utiliza para
desnaturalizar a las inhibidores de las proteasas que se
hallan en algunas leguminosas. Estos procesos facilitan la
digestión de las enzimas hidrolíticas del tracto
gastrointestinal.

Chapter 24 41
 Desnaturalización
En la leche la degradación de la fosfatasa alcalina, es
una prueba para demostrar que se ha realizado un
tratamiento térmico.
• Cambios de temperatura: el calor se utiliza como
agente desnaturalizante ya que facilita la digestión de
las proteínas.
• Escaldado inactiva enzimas como polifenoloxidasa
evitar oscurecimiento enzimático (papas,
champiñones).
• Inactivar toxinas de Clostridium botulinum
Sthapyloccocus aureus T superiores a 100 °C

Chapter 24 42
 Desnaturalización
• pH: suceden cambios en la ionización de las
cadenas laterales cargadas, afectando los
puentes salinos (estabilizan la estructura
nativa).
Desnaturalización alcalina (neutralización carga positiva)
de las cadenas de Lys, His y Arg.
Desnaturalización acida implica la protonación de Asp y
Glu.
El tratamiento alcalino es el mas utilizado en la industria
para obtener aislados de proteínas vegetales.
Chapter 24 43
 Desnaturalización
• Urea y el cloruro de guanidino: son
sustancias polares, solubles en agua,
forman puentes de hidrogeno.
Su pequeño tamaño, les permite penetrar a
las moléculas proteínicas e interrumpir
directamente los puentes de hidrogeno
intramolecular.

Chapter 24 44
 PIROLISIS
• Tratamientos térmicos drásticos (asados y parrillas
de carnes a T 200 °C), los aminoácidos sufren
pirolisis y se convierten mutagénicos (carbolinas).
ACRILAMIDA
ACRILAMIDA
 PROTEINAS EN ALIMENTOS
• Proteínas del huevo
• Proteínas de la carne
• Gelatina
• Proteínas de pescados
• Proteínas lácteas
• Proteínas vegetales
• Proteínas de cereales
 CONTENIDO PROTÉICO
EN LOS ALIMENTOS
• Huevos 12.9%
• Carne de res 28.6%
• Pechuga de pollo 27.3%
• Bacalao cocinado 28.5%
• Atún en aceite (enlatado) 24.2%
 CONTENIDO PROTÉICO
EN LOS ALIMENTOS
Cereales
• Arroz, integral, crudo 7.5%
• Arroz refinado, crudo 6.7%
• Harina de trigo integral 13.3%
• Harina de maíz 7.8%
• Pasta 12.5%
• Almidón de maíz 0.3%
 MÉTODOS DE DETERMINACIÓN
DE PROTEÍNAS
• Método de kjeldahl
• Método de biuret
• Método de lowry
• Método de absorción uv a 280 nm
• Método de bradford
• Método de BCA (acido bicinconínico)
 MÉTODO DE KJELDAHL
El procedimiento que se utiliza para calcular el
contenido de proteína bruta en alimentos se
llama método de Kjeldahl.
Este método asume que la proporción de
nitrógeno no proteico en un alimento es muy
pequeña para ser significativa, por lo que una
medida del nitrógeno total es un reflejo
bastante exacto de su contenido de proteína.
 MÉTODO DE KJELDAHL
Fuetes de N no proteico (Urea y aminoácidos)
Compuestos nitrogenados que causan
sobreestimación de la técnica: glutatión,
carnitina, carnosina, dopamina, urea, ornitina,
colina y ácido aminobutírico.
 MÉTODO DE KJELDAHL
La muestra se somete inicialmente a una
digestión con ácido sulfúrico concentrado en
presencia de un catalizador.

N en alimentos + H2SO4 + Cat.  (NH4)2SO4 + CO2(g) + H2O

 MÉTODO DE KJELDAHL
Una vez terminada la digestión, el contenido se
hace alcalino por la adición de hidróxido de
sodio.
(NH4)2SO4 + 2NaOH  2NH3 + Na2SO4 + 2H2O
 MÉTODO DE KJELDAHL
Cuando se destila por arrastre con vapor, se
colecta, nuevamente como amonio en un
exceso de ácido bórico, da origen a borato de
amonio.

2NH3 + 2 H3BO3  2 NH4H2BO3

 MÉTODO DE KJELDAHL
El borato de amonio se puede determinar
mediante una titulación con ácido clorhídrico
estándar (0.5 a 0.1 N), utilizando rojo de metilo
y verde bromocresol como indicadores para
determinar el punto final de la titulación.
2NH4H2BO3 + 2HCl  2NH4Cl + 2H3BO3
 MÉTODO DE KJELDAHL
El contenido de nitrógeno total se puede
determinar a partir del peso de la muestra, el
volumen y la concentración del HCl consumido
en la titulación.
La proporción de nitrógeno en la mayoría de las
proteínas es aproximadamente 16% (por peso).
 MÉTODO DE KJELDAHL
El contenido de proteína bruta en muestras de
alimentos se estima multiplicando el contenido
de nitrógeno por un factor de conversión que
generalmente es 6.25, pero dependerá del tipo
de alimento que se está analizando.
 MÉTODO DE KJELDAHL
3.46 cafeína
5.55 gelatina
5.70 trigo, productos de trigo y soya
5.95 arroz
6.25 carne, productos cárnicos, plantas, cereales (no
trigo), frutas, nueces, comida de perro, vinos y
levadura.
6.38 leche, productos lácteos, quesos y helado
6.68 huevos
EQUIPO DE PROTEINA KJELDAHL
 METODO DE BIURET
Se basa en la formación de un complejo coloreado
entre el Cu2+ y los grupos -NH2 de los enlaces
peptídicos en medio básico. Un Cu2+ se acompleja
con 4 -NH2.
La intensidad de coloración es directamente
proporcional a la cantidad de proteínas (enlaces
peptídicos) y la reacción es bastante específica, de
manera que pocas sustancias interfieren.
 METODO DE BIURET
La sensibilidad del método es muy baja y sólo se
recomienda para la cuantificación de proteínas
en preparados muy concentrados (por ejemplo
en suero).
 VENTAJAS METODO DE BIURET

• Menos caro que el método kjeldahl

• Rápido (se puede completar en menos de 30
minutos)
• Es el método mas simple de análisis de proteína
• No es frecuente encontrar derivaciones de color
• Pocas sustancias no proteicas interfieren con la
reacción de biuret
• No detecta N de fuentes no proteicas o no
peptidicas.
 DESVENTAJAS DEL METODO DE
BIURET
• No es muy sensible comparado con el método de
Lowry, el rango es de 2000 a 4000 ug de proteína.
• Las concentraciones altas de sales de amonio
interfieren con la reacción
• Puede ocurrir opalescencia (aspecto lechoso) en la
solución final si están presentes altas
concentraciones de lípidos o carbohidratos
 METODO DE BRADFORD
Se basa en la unión de un colorante, Comassie
Blue G-250 (también Serva Blue) a las proteínas.
El colorante, en solución ácida, existe en dos
formas una azul y otra naranja. Las proteínas se
unen a la forma azul para formar un complejo
proteína-colorante (azul oscuro) λ = 595 nm.
 METODO DE BRADFORD
Este método es sensible (1-15 μg), simple,
rápido, barato y pocas sustancias interfieren en
su determinación. Entre las sustancias que
interfieren están los detergentes y las
soluciones básicas.
 VENTAJAS DEL METODO DE BRADFORD
• Método rápido (la reacción se puede completar en
menos de 2 minutos)
• Reproducible
• Sensible (mucho más que el método de lowry)
• No existe interferencias de cationes como K+, Na+, y
Mg+
• No existe interferencia del sulfato de amonio
• No existe interferencia de los polifenoles ni
carbohidratos como la sacarosa.
 DESVENTAJAS DEL METODO DE
BRADFORD
• El complejo proteína-colorante formado puede
unirse a las celdas de cuarzo, se recomienda el uso
de celdas de plástico o de vidrio.
• El color varía con diferentes tipos de proteínas
• La proteína estándar debe seleccionarse con mucho
cuidado
• Interferencias con detergentes
 MÉTODO DE ABSORCIÓN EN
ULTRAVIOLETA A 280nm
Las proteínas purificadas son fácilmente detectadas
y cuantificadas por sus propiedades de absorbancia a 280
nm en UV, debido a los residuos de los aminoácidos
aromáticos como tirosina, triptófano y fenilalanina.
Útil para monitorear eluentes en columnas cromatográficas
Una desventaja es la Interferencia de otros compuestos
(ácidos nucleicos, nucleótidos).
 METODO DE LOWRY
Combina la reacción de biuret con la reducción del
reactivo de fenol folin-ciocalteu (acido fosfomolíbdico
– fosfotungstico).
El color azuloso desarrollado se lee puede leer a las
siguientes longitudes de onda:
750 nm (alta sensibilidad) para soluciones de baja
concentración de proteínas (1 - 2 ug).
660 nm para soluciones de proteínas con un
contenido de 2 -30 ug.
500 nm para soluciones de proteínas con un
contenido de 25 – 100 ug.
 VENTAJAS DEL METODO DE LOWRY
• Muy sensible
• Menos afectado por la turbidez de la muestra
• Más especifico que la mayoría de los otros
métodos
• Relativamente simple
• Se puede completar en una hora y media
 DESVENTAJAS DEL METODO DE LOWRY
• El color varia con diferentes proteínas

• El color no es estrictamente proporcional a la

concentración de proteínas

• La sacarosa, lípidos, buffers fosfatos, monosacáridos y

hexoaminas interfieren con la reacción

• No es utilizado como método para determinar proteínas

en alimentos, es utilizado en cuantificación de proteínas
en bioquímica.
 METODO DE BCA
La sal sódica del ácido bicinconínico, es la base de un método
analítico capaz de acomplejar el ión cuproso (Cu+1) producido en
una reacción entre las proteínas con Cu+2 en medio alcalino.
El complejo formado tiene un color purpura intenso, el cual es
proporcional a la concentración de la proteína.
Es un método sencillo, rápido, muy sensible (0.5 – 10 ug), y que
muestra una gran tolerancia a compuestos que afectan a otros
métodos.
Es un método usado para extracción y purificación de proteínas,
no es tan común su uso en la cuantificación de proteínas en
alimentos.
CURVA DE CALIBRACION
 PROPIEDADES FUNCIONALES DE LAS
PROTEINAS

 Cualquier propiedad fisicoquímica que afecta y modifica las

características de los alimentos contribuyendo a su calidad
final.
 Depende de las propiedades físicas y químicas que se
afectan durante el procesamiento, almacenamiento,
preparación y consumo en alimentos.
 El uso de las proteínas como ingredientes en alimentos
afectan las propiedades organolépticas (sabor, olor, textura
y color) de algunos productos alimenticios.

Chapter 24 77
PROPIEDADES FUNCIONALES DE LAS
PROTEINAS

Chapter 24 78
 PROPIEDADES FUNCIONALES DE LAS
PROTEINAS
 Las características sensoriales resultan mas
importantes que las nutricionales.
 Productos de panadería (viscosidad – capacidad de
formar pastas) relacionadas con el gluten del trigo.
 Productos cárnicos la textura se relaciona con
proteínas musculares (actina, miosina, actinomiosina
y proteínas de la carne solubles en agua).
 Productos de confitería y postres (espumado –
gelificación) relacionadas con las proteínas de la clara
de huevo.

79
 CLASIFICACION PROPIEDADES FUNCIONALES
DE LAS PROTEINAS (Cheftel)
• Propiedades de hidratación: dependen de la
interacción proteína – agua. Humectación,
capacidad de hinchamiento, capacidad de
retención de agua, adhesividad, solubilidad y
viscosidad.
• Propiedades interacción proteína – proteína:
precipitación, gelación, formación de
estructuras como: masa, fibras, películas,
adhesión y cohesión.
Chapter 24 81
 PROPIEDADES FUNCIONALES DE LAS PROTEINAS

• Propiedades de superficie: dependen de la

composición superficial de la proteína, ya
que esto influye en la capacidad de ligar
grasa y sabores. Ejemplos de este tipo de
propiedades son la emulsificación (yema de
huevo, proteína de soya) y el espumado
(ovoalbúminas, lactoalbúminas).

Chapter 24 82
 PROPIEDADES FUNCIONALES DE LAS
PROTEINAS
Propiedades de hidratación: el agua es un
componente esencial de los alimentos y modifica las
propiedades fisicoquímicas de las proteínas.
Las propiedades reológicas (deformación y flujo de la
materia) y texturales dependen de la interacción del
agua con otros constituyentes (macromoléculas).
El agua ejerce un efecto plastificante sobre las proteínas
(amorfas o cristalinas).

Chapter 24 83
 Propiedades de hidratación
• Se mide en: g agua/g proteína
• Relacionada con la composición de
aminoácidos.
• La Capacidad de Hidratación se mide con la
fórmula: a = fC + 0.4 fP + 0.2fN donde:
a = g agua / g proteína
fC, fP, fN = fracciones de residuos de
aminoácidos cargados, polares y no polares.
Copyright © 2010 Pearson
Education, Inc.
 HIDRATACIÓN
• El proceso de hidratación se debe a la
interacción del agua con los aminoácidos (ion-
dipolo, dipolo-dipolo, dipolo-dipolo inducido,
interacciones hidrofobicas).
• Capacidad de ligar agua de las proteínas se
expresa como gramos de agua por gramos de
proteína, cuando una proteína en polvo es
equilibrada con vapor de agua a una humedad
relativa del 90 – 95 %

Chapter 24 85
 HIDRATACION
• En el punto isoeléctrico la capacidad de
hidratación es menor. Por encima o por debajo la
carga neta se modifica, por lo tanto pueden
hincharse y unir mas agua.
• A concentraciones bajas de sales (˂ 0.2 M) se
incrementa la capacidad de ligar agua, a altas
concentraciones los iones de las sales presentes
se hidratan y las proteínas se deshidratan.
• A T altas las proteínas desnaturalizadas unen un
10 % más de agua que una en estado nativo
(perdida de puentes de H).
86
 INFLUENCIA DE LA SOLUBILIDAD EN LAS
PROPIEDADES FUNCIONALES

La solubilidad de una proteína es la

manifestación termodinámica del equilibrio
entre las interacciones proteína-proteína y
solvente-proteína. Se ve afectada por la
hidrofobicidad y la naturaleza iónica de las
mismas.

Chapter 24 87
 SOLUBILIDAD
• La solubilidad es útil para determinar las
condiciones optimas para la extracción y
purificación de proteínas de fuentes naturales
(osborne).
• Algunas propiedades como el hinchamiento, la
gelificación, el espumado y la emulsificación, se
ven afectados por la solubilidad. Las proteínas
insolubles tienen un uso muy limitado en los
alimentos.

Chapter 24 88
 SOLUBILIDAD
• Albuminas: son solubles en agua a pH: 6.6 (albúmina sérica,
ovoalbúmina, y α-lactoalbúmina).
• Globulinas: son las solubles en soluciones salinas diluidas a
pH: 7.0 (glicina, faseolina, β-lactoglobulina).
• Glutelinas: son las solubles en soluciones ácidas (pH:2) y
alcalinas (pH:12) (glutelinas de trigo).
• Prolaminas: solubles en etanol al 70% (zeína, gluten de maíz
y las gliadinas del trigo).

Chapter 24 89
 SOLUBILIDAD
• En el punto isoeléctrico la mayoría de las
proteínas presentan mínima solubilidad. Sin
embargo proteínas como: β-lactoglobulina y
albumina sérica bovina son altamente solubles en
su pI (no hay repulsión electroestática y contiene
gran cantidad de residuos hidrofílicos).
• A pH entre 8-9 muchas proteínas vegetales son
solubles (aislados de soya y otras leguminosas)

Chapter 24 90
 REOLOGIA
• Es la ciencia del flujo que estudia la
deformación de un cuerpo sometido a
esfuerzos externos.
• Estudia la plasticidad, elasticidad y
viscosidad en líquidos, gases, plásticos y
solidos cristalinos.
• Gran aplicación en productos alimenticios
(mieles, salsas, aderezos, cremas, pastas,
confites)
Chapter 24 91
REOLOGIA
 VISCOSIDAD

Se define como la resistencia de una solución

a fluir bajo una fuerza aplicada o un esfuerzo
de cizalla. Para una solución ideal, el esfuerzo
es directamente proporcional a la velocidad
del corte.
F = ƞ dv (fluidos newtonianos)
A dr
ƞ = coeficiente de viscosidad
Chapter 24 93
Comportamiento reológico de los fluidos
 TIPOS DE FLUIDOS
• Fluidos Newtonianos: proporcionalidad entre el
esfuerzo cortante y la velocidad de deformación.
Ej: agua liquida, algunas soluciones acuosas,
alcohol, benceno, petróleo, cloroformo, butano).
• Fluidos no Newtonianos: no hay proporcionalidad
entre el esfuerzo cortante y la velocidad de
deformación. Ej: miel,pastas. Pseudoplasticos

Chapter 24 95
 TIPOS DE FLUIDOS
• Los soles pseudoplásticos muestran flujo al
aplicar cualquier valor de esfuerzo cortante
y la viscosidad disminuye a medida que
aumenta la tasa de corte.
• El comportamiento pseudoplástico es el
más común en los soles alimenticios,
pastas proteicas diluidas, suero de leche y
aderezos para ensalada.

Chapter 24 96
 VISCOSIDAD
• El soluto afecta la conducta del flujo de estas
soluciones.
• El peso molecular alto de los polímeros solubles
aumenta la viscosidad, aunque también depende
de propiedades como: tamaño, forma, flexibilidad
e hidratación.
• La viscosidad de las soluciones de proteínas es
una manifestación de interacciones complejas,
que incluyen el tamaño, la forma y las
interacciones con el solvente de la proteína.
Chapter 24 97
 PROPIEDADES INTERFACIALES DE LAS
PROTEINAS
• Proteínas son sustancias anfifílicas (anfipáticas)
estabilizan la interfase.
• Capacidad para adsorberse rápidamente en una
interfase.
• Capacidad para desplegarse rápidamente y
reorientarse en una interfase.
• Capacidad para actuar aun en la interfase con
moléculas vecinas para formas películas
viscoélasticas.
 Propiedad Espumante
Las espumas consisten en una fase continua acuosa
y una fase dispersa gaseosa (aire). Ejemplos de
estos productos: crema batida, helados de crema,
pasteles, merengues, pan, soufles.
La textura origina una dispersión de numerosas
burbujas pequeñas de aire y a la formación de una
película delgada en la interfase liquido-gas llamada
lamela.

Chapter 24 100
Espumas
 Propiedad Espumante

• Las proteínas son los principales agentes

con actividad superficial que ayudan a la
formación de la fase dispersa. Las espumas
estabilizadas por proteínas se forman por
burbujeo, batido o por agitación.
• El poder espumante aumenta con la
concentración de proteína hasta un valor
máximo.

102
Espumas
 ESTABILIDAD DE LA ESPUMA
Hace referencia a la capacidad de
estabilizarla frente a esfuerzos mecánicos o
gravitatorios.
La estabilidad de la espuma se suele
expresar en términos del tiempo necesario
para que drene el 50% del líquido que
contiene o para que el volumen de la espuma
se reduzca al 50%.
Factores que afectan la estabilidad de la
espuma
• pH: son más estables en el punto isoelectrico.
• Sales: dependen del tipo de la sal y de la
solubilidad. El NaCl favorece la formación y la
estabilidad de las proteínas globulares:
albumina serica bovina, gluten, albumina de
huevo y proteínas de soya.

105
Factores que afectan la estabilidad de la
espuma
• Lípidos: la presencia de estos desfavorecen
las propiedades espumantes, debido a que
su superficie es más activa que las de las
proteínas. Estos se absorben en la interfase
aire-agua, por lo que compiten e inhiben la
formación de la espuma.

Chapter 24 106
Factores que afectan la estabilidad de la
espuma
• Azúcares: mejora la estabilidad de la
espuma, incrementa la viscosidad de la fase
dispersante.
• En algunos alimentos (postres, merengues,
pasteles), se añade azúcar después del
batido, ya que se permite la absorción de la
proteína debido a que se despliega para
formar una película estable.
Chapter 24 107
 Factores que afectan la estabilidad

• Concentración de proteína: a mayor

concentración de proteína mayor firmeza de la
espuma, esto se logra al formarse una burbuja
menor y una mayor viscosidad.
La viscosidad facilita la formación de multicapas
cohesivas de la película de proteínas en la interface.
La mayoría de las proteínas presentan capacidad de
espumado en un rango del 2 al 8 %.

Chapter 24 108
Factores que afectan la estabilidad de la
espuma
• Temperatura: un sobrecalentamiento puede
perder el espumado, debido a reacciones
proteína-proteína vía intercambio disulfuro o su
reversión a sulfhídrilos.
Algunos alimentos se calientan después de que se
forman la espuma, el calor provoca la expansión del
aire y la disminución de la viscosidad, lo que
provoca la ruptura de la espuma.

Chapter 24 109
 EMULSION
Es una dispersión coloidal de un líquido en otro,
en el cual son inmiscibles.
Siempre hay dos fases presentes, una el aceite
(O) y la otra el agua (W)
• Aceite en agua (O/W), la fase dispersa es el aceite
(gotas) y la fase continua el agua. Ej: leche,
mayonesa, base para helados.
• Agua en aceite (W/O), la fase dispersa es el agua
(gotas) y la fase continua el aceite. Ej: mantequilla
y margarina.

Chapter 24 110
 PROPIEDADES EMULSIFICANTES

• Las propiedades emulsificantes de una

proteína soluble es su capacidad de
difundir hacia la interfase aceite/agua y
adsorberse en ella.
• Los restos de aminoácidos apolares se
orientan hacia la fase no acuosa, la energía
libre del sistema disminuye y el resto de la
proteína se adsorbe.
Chapter 24 111
 PROPIEDADES EMULSIFICANTES
• Una emulsión requiere de agua, aceite, un
emulsificante y energía (mecánica). Las proteínas de
tipo surfactantes son las preferidas para formular
emulsiones (aceite-agua).
• Algunos ejemplos de alimentos naturales y
procesados que son emulsiones: leche, yema de
huevo, leche de coco, leche de soya, mantequilla,
margarina, mayonesa, productos untables, aderezos
de ensaladas, helados, salchichas y pasteles.

Chapter 24 112
 PROPIEDADES EMULSIFICANTES
Los caseinatos poseen excelentes características
para formar emulsiones, debido a su buena
solubilidad, a su estructura disociada y desplegada
en estado nativo (enrollamiento al azar), alta
hidrofobia, regiones altamente hidrófilas bien
separadas de regiones altamente hidrófobas, que
estan separadas en las cadenas polipeptídicas.

Chapter 24 113
 PROPIEDADES EMULSIFICANTES
• Caseína (leche)
• Actomiosina (proteínas cárnicas y de
pescado).
• Proteínas de soya (purificados de soya)
• El plasma y las globinas de la sangre.

Chapter 24 114
PROPIEDADES EMULSIFICANTES
 PROPIEDADES EMULSIFICANTES
• Capacidad emulsificante: es el volumen de aceite
(mL), que puede ser emulsificado por gramo de
proteína.
Ej. Proceso de elaboración de mortadela. En este
método se involucra la adición del aceite o grasa
fundida, a velocidad y temperatura constante, sobre
una solución acuosa de proteína con agitación
continua en un homogenizador.

Chapter 24 116
 Factores que influyen en la
emulsificación
• pH
• Fuerza Iónica
• Temperatura
• Azucares
• Tipo de aceite usado
• Tipo de proteína
• Tipo de equipo utilizado (agitación y homogenización).
• La solubilidad

Chapter 24 117
 GELACION
Es un cuerpo semisólido con diferentes grados de
elasticidad y firmeza, que consiste en una red
tridimensional de partículas o macromoléculas
interconectadas mediante enlaces covalentes o no
covalentes que atrapan e inmovilizan en su interior
a la fase continua (agua).
No es una dispersión coloidal
Gran aplicación en la industria de alimentos por sus
características (estructuras semisólidas y solidas)
Termorreversibles (agares) termoirreversibles (clara
de huevo cocida y embutidos cárnicos)
118
 GELACION
Es una transformación del estado «sol» a un
estado «gel», por la acción de enzimas, calor
o cationes divalentes bajo condiciones
apropiadas y que inducen la formación de
una estructura de red.
La mayoría de estos geles se preparan
calentando la proteína, lo que induce a una
desnaturalización «progel», se produce un
despliegue de la proteína.
Chapter 24 119
Un segundo estado es la formación de una
red de proteínas entre las moléculas
desplegadas (irreversible), esto ocurre al
enfriamiento a T ambiente o en refrigeración,
lo que facilita la formación de enlaces no
covalentes (puentes de H, interacciones
hidrofobicas y electroestaticas)

Chapter 24 120
 GELACION
La capacidad de las proteínas de formar
geles, es aprovechada por el ser humano para
producir alimentos con características
estructurales y de diversas texturas.
Algunos ejemplos son los lácteos, los
embutidos, proteínas de pescado triturada y
calentada (harina de pescado), proteínas
vegetales texturizadas por extrusión o hilado.

Chapter 24 121
 PROTEINAS DE ALIMENTOS
HUEVO: 10.5 % de cascara, la parte
comestible: 58.5 % de albumen o clara y
31.0 % de yema.

Chapter 24 122
123
• La ovoalbúmina, es la principal proteína en la
clara de huevo.
• Las proteínas de la clara de huevo son las
responsables de la formación de espumas. La
T la afecta, pero las sales y azucares la
protegen.
• En la yema se encuentran lipoproteínas de
baja densidad (60 % peso seco), tiene función
emulsificante.
Chapter 24 124
PROTEINAS DE LA CARNE

Chapter 24 125
 PROTEINAS DE LA CARNE
• Proteinas contractiles o miofibrilares:
conforman el tejido muscular, y son las que
transforman la energía química en
mecánica durante la contracción y
relajación de los músculos. Se componen
de: miosina, la actina, la tropomiosina, la
troponina y la actinina.

126
 PROTEINAS DE LA CARNE
• Proteínas sarcoplásmicas o solubles: se
conocen con el nombre de miogeno
(albuminas y globulinas), intervienen en la
glucolisis.
Son buenos agentes emulsificantes y retienen
gran cantidad de agua, tienen la capacidad de
coagular y formar geles cuya textura es
deseable en ciertos productos.

Chapter 24 127
 PROTEINAS DE LA CARNE
• Proteínas del estroma o insolubles:
conforman el tejido conectivo fuerte de los
tendones, la piel, el hueso y las capas más
rígidas que envuelven y soportan los
músculos. El colágeno es la proteína más
abundante en un vertebrado.

Chapter 24 128
 PROTEINAS DE LA CARNE
• Gelatina: se obtiene de la transformación de la
hidrolisis selectiva del colágeno, esta proteína
tiene aplicaciones en la medicina, alimentos y
como adhesivo.
• Se obtiene de los residuos de pollo, de ganado
bovino o porcino, por vía acida o básica. Debido
a la enfermedad de las vacas locas
(encefalopatía espongiforme bovina), se debe
diferenciar la procedencia del colágeno.

Chapter 24 129
 PROTEINAS LACTEAS
• Se agrupan en dos grandes grupos: las
caseínas (80 %) y las proteínas del suero (20
%).
• Las caseínas se obtienen por medio de la
precipitación a un pH: 4.6 (punto isoeléctrico).
• El queso se elabora mediante la precipitación
de las caseínas, por medio del cuajo o renina o
por acidificación.

Chapter 24 130
FRACCIONAMIENTO DE PROTEINAS DE LA
LECHE
 PROTEINAS LACTEAS
• El lactosuero puede ser considerado como
un desperdicio de la industria láctea.
Contiene cerca del 25% de las proteínas de
la leche, alrededor de un 8% de materia
grasa, cerca del 95% del azúcar de la leche
(la lactosa) y sales.
• De 10 L de leche se obtiene cerca de 1 a 2
Kg de queso y de 8 a 9 kg de lactosuero.

Chapter 24 132
PROTEINAS LACTEAS

Copyright © 2010 Pearson

Education, Inc.
 PROTEINAS LACTEAS
Se obtienen dos tipos de lactosuero:
• El suero dulce, que proviene de los quesos
fabricados con renina.
• Los sueros ácidos que resultan de la precipitación de
la caseína con acido.
Concentrado de suero de leche (WPC): presentan alta
solubilidad, retención de agua, capacidad
emulsificante, espesante, espumante, formación de
geles. Se utiliza en yogurth, cremas, panadería,
repostería, cárnicos, helados.

Chapter 24 134
Una muestra de 0.5843 g de una planta de
preparación de alimento vegetal fue analizada por
su contenido de N por el método Kjeldahl: el NH3
liberado fue recolectado en 50.00 mL de HCl 0.1062
M. El exceso de ácido requirió una valoración por
retroceso con 11.89 mL de NaOH 0.0925 M.
Determine el % P en la muestra de la planta
analizada.
Rta. 10.09 % N

Copyright © 2010 Pearson

Education, Inc.