TALLER II - Metabolismo de Proteínas
TALLER II - Metabolismo de Proteínas
TALLER II - Metabolismo de Proteínas
Presentado por:
Al contrario de lo que sucede con los carbohidratos (glucógeno) y los lípidos, los aminoácidos y las
proteínas no se almacenan en células específicas del cuerpo. Debido a esto las proteínas exógenas, las
cuales son ingeridas en la dieta representa la fuente mayoritaria de proteínas y aminoácidos.
2. Mencione 2 ejemplos de proteínas que tengas tiempo de vida media menor 2h (cortos) y dos
ejemplos de proteínas de tiempo de vida media largos.
Proteínas con tiempo de vida largos son el colágeno (proteína constituyente de los tejidos
conjuntivos) y la elastina (proteína del tejido conjuntivo)
Proteínas con tiempo de vida media menor a 2h se encuentran la insulina y el glucagón.
TALLER _ Bioquímica Humana: Metabolismo Aminoácidos.
Una perspectiva aplicada a la salud. A. Suarez. PhD.
3. ¿Cuáles son las razones bioquímicas por el cual es necesario el recambio proteico para la célula.
Entre los beneficios del recambio proteico tenemos la flexibilidad metabólica, que se consigue mediante
cambios relativamente rápidos de la concentración de enzimas reguladoras, hormonas peptídicas y
moléculas receptoras. El recambio proteico protege también a las células de la acumulación de proteínas
anómalas. Finalmente, numerosos procesos fisiológicos dependen tanto de las reacciones de degradación
oportunas como de las de síntesis. Un ejemplo destacado es el control del ciclo celular eucariota. La
progresión de las células eucariotas a través de las fases del ciclo celular está regulada por la síntesis y
degradación oportunas de una clase de proteínas que se denominan ciclinas. Las proteínas se diferencian
de forma significativa en sus velocidades de recambio, que se miden como vida media (tiempo requerido
para que se degrade el 50% de una cantidad específica de una proteína) [ CITATION Lóp \l 9226 ].
4. ¿Cómo el sistema proteosoma reconoce las proteínas que deben ser degradadas?
El sistema proteosoma reconoce las proteínas que debe ser degradadas gracias a la proteína
ubiquitina, mediante un proceso llamado Ubiquitinación.
La ubiquitina pertenece a una clase de proteínas que se denominan proteínas de agresión o proteínas
de choque térmico (hsc), ya que su síntesis se acelera o se inicia cuando las células son agredidas. La
ubiquitina experimenta una reacción dependiente de ATP con las proteínas, que condensa los residuos
de glicina C-terminales de la ubiquitina con grupos amino de lisina de la proteína a marcar. Estas
proteínas modificadas se degradan poco después por un complejo proteo-lítico (proteosoma 26S) que
reconoce al marcador ubiquitina.
5. La digestión de las proteínas inicia en el estómago.
Es el más potente agente secretagogo gástrico, estimulando la secreción ácida y de pepsina. Juega un
importante papel mediador químico de la secreción gástrica en respuesta a la alimentación [ CITATION
Gar09 \l 9226 ].
La gastrina actúa simultáneamente sobre las células parietales del cuerpo del estómago provocando la
liberación de ácido clorhídrico. El reducido pH del contenido gástrico activa de forma autocatalítica el
pepsinógeno segregado, de forma que una pequeña cantidad de pepsinógeno es escindido a pepsina y
péptidos inertes, como se muestra en la figura 1.[ CITATION MON99 \l 9226 ].
TALLER _ Bioquímica Humana: Metabolismo Aminoácidos.
Una perspectiva aplicada a la salud. A. Suarez. PhD.
9. Un adulto de 70 kg de peso en condición normal tiene un balance nitrogenado: muy cercano a cero (en
equilibrio), esto debido a que en una dieta promedio la cantidad de proteína ingerida excede la requerida para
el suministro de aminoácido para la síntesis proteica, y la cantidad de nitrógeno excretado es
aproximadamente igual la ingerida.
Funciones de la arginina:
Bibliografía
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Bioquímica metabólica: Concpetos y test. Madrid: EDITORIAL TÉBAR, S.L.,.
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Sedán, C. C. (2007). Bioquimica humana: De las bases a la clínica. Cartagena: Universidad de Cartagena.