Actividad 1
Actividad 1
Actividad 1
Las hélices alfa son estructuras secundarias de las proteínas. Esta hélice
mantiene su forma por la presencia de los puentes de hidrógeno que se
forman entre los átomos de oxígeno del grupo carbonilo de un aminoácido y
el átomo de hidrógeno del grupo amino de otro aminoácido situado a cuatro
aminoácidos de distancia en la cadena. Los grupos R se extienden hacia
afuera de la hélice. Es una estructura anfipática porque posee una parte
hidrofílica y una parte hidrófoba, lo que produce el enrollamiento de esta
estructura, de manera que la parte hidrófoba no interactúe con el agua. 1
En las proteínas, la hélice α es el principal motivo de estructura secundaria.
Fue postulada primero por Linus Pauling, Robert Corey, y Herman
Branson en 1951 basándose en las estructuras cristalográficas entonces
conocidas de aminoácidos y péptidos y en la predicción de Pauling de la
forma planar de los enlaces peptídicos.
Es la más abundante en proteínas globulares y fibrilares.
Es flexible y elástica, es una hélice destrógira, cada giro suele estar
formado por tres o cuatro aminoácidos. El esqueleto es de enlaces
peptídicos y los grupos de los aminoácidos se sitúan en la parte externa.
Los puentes de hidrógeno se forman entre el oxígeno del enlace peptídico
con el hidrógeno de un aminoácido situado cuatro posiciones más adelante.
El tipo de aminoácido presente en la cadena afecta a la estructura, así, los
aminoácidos grandes pueden desestabilizar esta estructura.
La prolina es un caso particular (no puede formar puentes de hidrógeno) y
donde existe prolina desaparece la estructura secundaria. En una proteína
globular puede haber prolina cambiando la dirección de la proteína, dan
acodamientos.
La glicina desestabiliza las estructuras en hélice alfa.
Puede ser que se ajusten dos hélices como en el caso de las queratinas.