UNIVERSIDAD NACIONAL DE MOQUEGUA

Escuela Profesional de Ingeniería Ambiental

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Escuela Profesional de Ingeniería Ambiental
ASIGNATURA:

BIOQUIMCA

MOGRAFIA:

 PROTEINAS Y ENZIMAS

DOCENTE:

Dr. Hebert Hernan Soto Gonzales

ALUMNO:

Héctor Rinaldo Damian Flores

FECHA:

 28/01/2020

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Indice
1. INTRODUCCION..........................................................................................................................................................3
2. PROTEINAS...................................................................................................................................................................4
3.1 DEFINICION................................................................................................................................................................4
3.2 ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS.....................................................................................................4
3.2.1 . ESTRUCTURA PRIMARIA..........................................................................................................................4
3.2.2 ESTRUCTURA SECUNDARIA.....................................................................................................................4
3.2.3.ESTRUCTURA TERCIARIA..........................................................................................................................4
3.2.4 ESTRUCTURA CUATERNARIA................................................................................................................4
3.3 PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS...................................................................................................5
3.3.1 SOLUBILIDAD................................................................................................................................................5
3.3.2 ESPECIFICIDAD....................................................................................................................................................5
3.3.3 DESNATURALIZACIÓN......................................................................................................................................5
3.4 CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS.......................................................................................................5
3.4.1. HOLOPROTEÍNAS.............................................................................................................................................5
3.4.2. HETEROPROTEÍNAS (PROTEÍNAS CONJUGADAS)............................................................................6
3.5 FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS......................................................................................................................6
3. ENZIMAS........................................................................................................................................................................6
4.1 DEFINICION..................................................................................................................................................................7
4.2 PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS............................................................................................................................7
4.3 CLASIFICACION........................................................................................................................................................7
4.3.1 OXIDO-REDUCTASAS......................................................................................................................................7
4.3.2 LAS TRANSFERASAS........................................................................................................................................7
4.3.3. LAS HIDROLASAS............................................................................................................................................7
4.3.4 LAS ISOMERASAS............................................................................................................................................7
4.3.6. LAS LIGASAS.....................................................................................................................................................8
4. CONCLUSIONES...........................................................................................................................................................8
5. LINKOGRAFIA.............................................................................................................................................................9

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1. INTRODUCCION

Por noción sabemos que las biomoleculas son: carbohidratos, lípidos, proteínas.

Estos últimos de gran importancia en nuestro organismo, son compuestos químicos muy
complejos que se encuentran en todas las células vivas: en la sangre, en la leche, en los huevos y
en toda clase de semillas y pólenes. Hay ciertos elementos químicos que todas ellas poseen, pero
los diversos tipos de proteínas los contienen en diferentes cantidades. En todas se encuentran un
alto porcentaje de nitrógeno, así como de oxígeno, hidrógeno y carbono. En la mayor parte de
ellas existe azufre, y en algunas fósforo y hierro.

Aparte están las enzimas, grandes proteínas, moléculas de suma importancia que aceleran las
reacciones químicas. Catalizadores muy potentes y eficaces, químicamente son proteínas.Como
catalizadores, los enzimas actúan en pequeña cantidad y se recuperan indefinidamente. No llevan
a cabo reacciones que sean energéticamente desfavorables, no modifican el sentido de los
equilibrios químicos, sino que aceleran su consecución.
En su estructura globular, se entrelazan y se pliegan una o más cadenas polipeptídicas, que
aportan un pequeño grupo de aminoácidos para formar el sitio activo, o lugar donde se adhiere el
sustrato, y donde se realiza la reacción. Una enzima y un sustrato no llegan a adherirse si sus
formas no encajan con exactitud.

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2. PROTEINAS

3.1 DEFINICION
Las proteínas son biomoléculas orgánicas formadas por C, H, O, N y en menor medida P y S y
otros elementos (Fe,Cu, Mg). Son polímeros no ramificados de aminoácidos (aa) que se unen
mediante enlaces peptídicos. Son las moléculas orgánicas más abundantes en los seres vivos. Su
importancia radica en la variedad de funciones diferentes que pueden desempeñar.
Están presentes en cada célula y en cada organoide celular pudiendo ser estructurales o
enzimáticas.

3.2 ESTRUCTURA D E LAS PROTEÍNAS

Existen 4 niveles de complejidad creciente y cada uno se construye a partir del anterior:
Estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.

3.2.1. ESTRUCTURA PRIMARIA

Está constituida por la secuencia de aminoácidos de la cadena Elipeptídica.
Las distintas proteínas se diferencian por el número, tipo y orden en que se encuentran los
aa, lo cual es consecuencia del mensaje genético. Cualquier alteración en el orden de los aa
determina otra proteína.

3.2.2 ESTRUCTURA SECUNDARIA

Es la disposición espacial que adopta la secuencia de aa debido a la capacidad de giro de
los enlaces. De los posibles plegamientos hay algunos que dan lugar a estructuras estables y son
los que se mantienen: La estructura secundaria puede ser de dos tipos:
• Hélice α
• Estructura β o en lámina plegada

3.2.3. ESTRUCTURA TERCIARIA

Es la disposición espacial que adopta la secundaria al replegarse adquiriendo una conformación
más o menos redondeada. En general, presenta hélice α en los tramos rectos y estructura β en
las dobleces.

3.2.4 ESTRUCTURA CUATERNARIA

La presentan aquellas proteínas que tienen más de una cadena peptídica. Cada cadena
constituye una subunidad. La agrupación de varias subunidades forma un oligómero.
 Si están formadas por dos subunidades se llaman dímeros: ej: β- queratina.
 Si están formadas por tres subunidades se llaman trímeros: ej: colágeno
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 Si están formadas por cuatro subunidades se llaman tetrámeros: ej: hemoglobina

 Si están formadas por muchas subunidades se llaman polímeros: ej: filamentos de actina

3.3 PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS

3.3.1 SOLUBILIDAD
Debido a su gran tamaño son insolubles en agua o se disuelven formando coloides.

3.3.2 ESPECIFICIDAD
Los glúcidos y lípidos son los mismos en todos los seres vivos pero las proteínas son específicas
de cada especie e incluso algunas de cada individuo.

3.3.3 DESNATURALIZACIÓN
Es un cambio en la estructura tridimensional de la proteína cuando se la somete a cambios
bruscos
de PH, de temperatura, acción de rayos ultravioletas, ácidos, agitación fuerte , lo que provoca la
rotura de los enlaces con la consiguiente pérdida de su estructura y por tanto de su función.

3.4 CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

3.4.1. HOLOPROTEÍNAS
Son proteínas simples, compuestas únicamente por aminoácidos. Pueden ser:
a) Proteínas globulares: Son más o menos redondeadas, solubles en agua (coloides), tienen
estructura terciaria o cuaternaria y función dinámica. Las más importantes son:
• Albúminas: Tienen función de reserva y transportadoras, como la ovoalbúmina de la clara de
huevo y la lactoalbúmina de la leche y la seroalbúmina de la sangre.
• Globulinas: α, β, γ globulinas.
• Protaminas e histonas: Asociadas a los ácidos nucleicos. Las primeras sólo en
espermatozoides.
b) Proteínas fibrilares: Filamentosas o escleroproteínas: Son alargadas ya que carecen de
estructura terciaria y únicamente la poseen secundaria o cuaternaria. Son insolubles en agua
y generalmente estructurales. Destacan:
• Colágeno: Abunda en el tejido conjuntivo, cartilaginoso y óseo. Tiene función de
protección y soporte. Al cocerlo da gelatina.
• Queratina: Forma estructuras como pelo, lana, uñas, plumas.

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3.4.2. HETEROPROTEÍNAS (PROTEÍNAS CONJUGADAS)

Formada por dos grupos, grupo proteico (una proteína) y grupo prostético: ( una molécul a
no p ro te ic a ).
Según la naturaleza del grupo prostético se clasifican en:
a) Glucoproteínas, como las mucinas, los anticuerpos y las hormonas FSH y
LH. b) Lipoproteínas, como el LDL y HDL.
c) Fosfoproteínas, con ácido fosfórico, como la caseína de la
leche. d) Nucleoproteínas, como los cromosomas y la cromatina
e) Cromoproteínas, en las cuales el grupo prostético es una sustancia coloreada denominada
pigmento que puede ser de dos tipos.

3.5 FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS

• Estructural: Forman parte de la membrana celular, cilios y flagelos, microtúbulos,

fibrillas contráctiles, Ejemplos: colágeno, gelatina, glucoproteínas, queratinas.
• Catalítica o enzimática: Muchas son enzimas y catalizan reacciones químicas que son
la base de la vida.
• Reguladora u hormonal: Muchas son hormonas, cuya acción es parecida a la de
las enzimas, pero en vez de ser local se realiza en todo el organismo. Ejemplo: insulina,
FSH, tiroxina.
• Reserva: Como las albúminas y la caseína que actúan como almacén de aminoácidos.
• Defensiva: Las γ-globulinas o anticuerpos actúan defendiendo al organismo de sustancias
extrañas.
• Contráctil: Algunas como la actina y la miosina intervienen en la contracción muscular.
• Transportadora: Pueden transportar distintos tipos de sustancias. Ejemplo: la
hemoglobina, citocromos, lipoproteínas.
• Homeostática: Algunas colaboran en mantener estables las constantes del medio, como
el
PH y la concentración osmótica.
3. ENZIMAS

4.1 DEFINICION
Las enzimas son moléculas orgánicas que actúan como catalizadores de reacciones químicas, es
decir, aceleran la velocidad de reacción. Comúnmente son de naturaleza proteica, pero también
de ARN (ver ribozimas). Las enzimas modifican la velocidad de reacción, sin afectar el equilibrio
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de la misma, ya que una enzima hace que una reacción química transcurra a mayor velocidad,
siempre y cuando sea energéticamente posible.

4.2 PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS

 No sufren cambios irreversibles durante a reacción por lo que cada molécula de enzima
puedeparticipar de manera repetida en reacciones individuales
 No aportan energía para una reacción química.
 Son altamente específicos para sus sustratos y para cada uno de su reacción pueden estar
sujetos a regulación en su actividad: Regulación alosterica.
 Son eficiente en pequeñas cantidades, la enzima no sufre cambios al catalizar las
reacciones químicas de manera que una pequeña cantidad de enzima puede catalizar
repetidas veces una reacción.
 Aceleran las reacciones químicas su sufrir modificaciones.
 No alteran las concentraciones de equilibrio de la reaccion solo que está al alcance, más
rápidamente cambiando el mecanismo de reacción.
 Modifican el carácter exotérmico o endotérmico de la reaccion.
4.3 CLASIFICACION
4.3.1 OXIDO-REDUCTASAS
Son las enzimas relacionadas con las oxidaciones y las reducciones biológicas que intervienen de
modo fundamental en los procesos de respiración y fermentación.
4.3.2 LAS TRANSFERASAS
Estas enzimas catalizan la transferencia de una parte de la molécula (dadora) a otra (aceptora). Su
clasificación se basa en la naturaleza química del sustrato atacado y en la del aceptor.
4.3.3. LAS HIDROLASAS
Esta clase de enzimas actúan normalmente sobre las grandes moléculas del protoplasma, como
son la de glicógeno, las grasas y las proteínas.
4.3.4 LAS ISOMERASAS
Transforman ciertas sustancias en otras isómeras, es decir, de idéntica formula empírica, pero
con distinto desarrollo. Catalizan diversos tipos de isomerización, sea óptica, geométrica.
4.3.5. LAS LIASAS
Estas enzimas escinden (raramente construyen) enlaces entre átomos de carbono, o bien entre
carbono y oxígeno, carbono y nitrógeno, y carbono y azufre.
4.3.6. LAS LIGASAS

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Es un grupo de enzimas que permite la unión de dos moléculas, lo cual sucede simultáneamente
a la degradación del ATP, que, en rigor, libera la energía necesaria para llevar a cabo la unión de
las primeras.

4. CONCLUSIONES

 Las proteínas son materiales polímeros que se encuentran en las células vivientes. Sirven como

materiales estructurales en el cuerpo y son fundamentales para muchos procesos vitales. Las

proteínas son polímeros de aminoá cidos y se producen en las células del cuerpo. Las proteínas de

otros animales y de algunas plantas son un alimento importante, ya que proporcionan los

aminoá cidos que son esenciales para el cuerpo en la producció n de las proteínas necesarias.

 Las enzimas son catalizadores de origen bioló gico que cumplen muchos requisitos para impulsar

nuevas industrias químicas.

 La tecnología enzimá tica tiene mú ltiples aplicaciones, como fabricació n de alimentos, los

progresos que está n realizando actualmente la ingeniería genética y la biotecnología permiten

augurar el desarrollo cada vez mayor del uso de las enzimas.

 Las utilizaciones de enzimas en los alimentos presentan una serie de ventajas, ademá s de las de

índole econó mico y tecnoló gico.

 Las fuentes de enzimas pueden ser de origen vegetal, animal o microbiano.

5. LINKOGRAFIA
 http://ecologiacsc.blogspot.com/2007/02/reconocimiento-de-sustancias.html

 http://www.pucmmsti.edu.do/cienciasfisiologicas/BQMA-SIB2.PDF

 http://www.utadeo.edu.co/comunidades/estudiantes/ciencias_basicas/organica/guia_9_aminoa

cidos.pdf

 http://www.Ecomedic.com

 https://es.wikipedia.org/wiki/Enzima#Referencias

 https://www.monografias.com/trabajos82/las-enzimas/las-enzimas2.shtml#propiedada
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