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    GUIA Método de Caso - Cinética Enzimatica

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    Este documento presenta los resultados de varios experimentos enzimáticos. En el primer experimento, se determinaron los valores de Vmax, Km y Kcat para una enzima E usando datos cinéticos. Luego, se estudió la inhibición de la enzima E por dos inhibidores, A y B, y se determinó que tipo de inhibidor es cada uno. En el segundo experimento, se usó una curva de progreso para calcular la constante de especificidad de una reacción enzimática. En el tercer experimento, se graficaron datos cinéticos para determin

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    Este documento presenta los resultados de varios experimentos enzimáticos. En el primer experimento, se determinaron los valores de Vmax, Km y Kcat para una enzima E usando datos cinéticos. Luego, se estudió la inhibición de la enzima E por dos inhibidores, A y B, y se determinó que tipo de inhibidor es cada uno. En el segundo experimento, se usó una curva de progreso para calcular la constante de especificidad de una reacción enzimática. En el tercer experimento, se graficaron datos cinéticos para determin

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    Guia Cinetica Enzimatica 2019

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    1.

    Usted determinó la cinética de una enzima E en función de la


    concentración de sustrato (sin inhibidor), ver tabla de
    datos. La concentración de la enzima se mantuvo constante a
    una concentración de 1mM.

    a. Desde estos datos, determine el valor de Vmax, Km y Kcat

    Luego usted estudio la inhibición enzimática en presencia de 10 mM de un


    inhibidor A o B por separado. El grafico de Lineweaver y Burk en presencia de
    estos inhibidores se indica en la figura a continuación como +A o +B.

    b. Desde estos datos determine que tipo de inhibidor es A y B.


    c. Desde los datos que usted tiene, calcule la constante de disociación del inhibidor
    (Ki) para cada uno de los inhibidores
    2. Para un experimento de una reacción catalizada enzimáticamente, se utilizó una
    concentración inicial de sustrato 20 µM y una concentración de enzima 5 nM,
    obteniéndose la siguiente curva de progreso:

    Tiemp Sustrato Tiempo Sustrato


    o (min) (µM) (min) (µM)
    0 20.00 12 9.96
    2 18.32 14 8.31
    4 16.64 16 6.66
    6 14.97 18 5.02
    8 13.30 20 3.40
    10 11.63
    Calcula la constante de especificidad, α[=] (µM min)-1 definida como:

    Kcat
    α=
    Km
    3. En un experimento se midió la tasa inicial de una reacción enzimática, v, a varias
    concentraciones de substrato [S]. La concentración de la enzima es 3 nM. Se graficó [S]/v
    versus [S] y se observó una línea recta en la cual el intercepto-y es 590.6 s y la pendiente
    es 0.3684 s µM-1. ¿Cuál es el valor de KM y el de Vmax para esta reacción enzimática?
    ¿Cuál es el valor de kcat para esta enzima?

    4. El sabor dulce del maíz recién cosechado es debido al alto nivel de azúcar que contienen
    sus granos. El maíz almacenado por varios días luego de ser cosechado no es dulce, debido
    a que el 50% del azúcar libre es convertido en almidón dentro del primer día postcosecha.
    Para preservar el sabor dulce del maíz fresco, las mazorcas son sumergidas son sumergidas
    por unos pocos minutos en agua hirviendo, luego son enfriadas en agua fría. El maíz
    procesado de esta forma y luego congelado mantiene su dulzor. ¿Cuál es el principio
    Bioquímico (enzimático) detrás de este proceso?

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