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    Preinforme #4 Catecolasa

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    Gutiérrez Jholeagnnys
    El documento describe los factores que afectan la actividad de la enzima catecolasa. La actividad enzimática se ve afectada por el pH, la temperatura y la presencia de inhibidores como la feniltiourea. El pH óptimo y la temperatura óptima maximizan la actividad de la enzima, mientras que desviaciones de estos parámetros y la adición de inhibidores reducen la actividad enzimática.

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    El documento describe los factores que afectan la actividad de la enzima catecolasa. La actividad enzimática se ve afectada por el pH, la temperatura y la presencia de inhibidores como la feniltiourea. El pH óptimo y la temperatura óptima maximizan la actividad de la enzima, mientras que desviaciones de estos parámetros y la adición de inhibidores reducen la actividad enzimática.

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    El documento describe los factores que afectan la actividad de la enzima catecolasa. La actividad enzimática se ve afectada por el pH, la temperatura y la presencia de inhibidores como la feniltiourea. El pH óptimo y la temperatura óptima maximizan la actividad de la enzima, mientras que desviaciones de estos parámetros y la adición de inhibidores reducen la actividad enzimática.

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    El documento describe los factores que afectan la actividad de la enzima catecolasa. La actividad enzimática se ve afectada por el pH, la temperatura y la presencia de inhibidores como la feniltiourea. El pH óptimo y la temperatura óptima maximizan la actividad de la enzima, mientras que desviaciones de estos parámetros y la adición de inhibidores reducen la actividad enzimática.

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    PREINFORME #4

    FACTORES QUE AFECTAN LA ACTIVIDAD DE LAS ENZIMAS: CATECOLASA

    Nombre: Jholeagnnys Gutiérrez. Fecha: 25/03/2020 Grupo: 2.1

    I. CUESTIONARIO CONSULTA

    1. El pardeamiento enzimático es una reacción de oxidación en la que interviene como


    substrato el oxígeno molecular, catalizada por un tipo de enzimas que se puede
    encontrar en prácticamente todos los seres vivos, desde las bacterias al hombre. En
    el hombre es la responsable de la formación de pigmentos del pelo y de la piel. En
    los cefalópodos produce el pigmento de la tinta, y en los artrópodos participa en el
    endurecimiento de las cutículas del caparazón, al formar quinonas que reaccionan
    con las proteínas, insolubilizándolas. En los vegetales no se conoce con precisión
    cual es su papel fisiológico.

    El enzima responsable del pardeamiento enzimático recibe el nombre de


    polifenoloxidasa, fenolasa o tirosinasa, en este último caso especialmente cuando se
    hace referencia a animales, ya que en ellos la tirosina es el principal substrato.
    También se ha utilizado el término cresolasa, aplicado a la enzima de vegetales. Se
    descubrió primero en los champiñones, en los que el efecto de pardeamiento tras un
    daño mecánico, como el corte, es muy evidente.

    (Miguel Calvo, s/f).

    2. Nombre común: catecol oxidasa; difenol oxidasa; o-difenolasa; polifenol oxidasa;


    pirocatecol oxidasa; dopa oxidasa; catecolalasa; o-difenol: oxidorreductasa de
    oxígeno; o-difenol oxidorreductasa

    Nombre sistemático: 1,2-bencenodiol: oxidorreductasa de oxígeno

    Clasificación: 1.10.3.1

    Reacciones que cataliza: 2 catecol + O₂ = 2 1,2-benzoquinona + 2 H₂O

    (European Bioinformatics Institute, s/f)

    Sustrato: catecol

    Producto: 1,2-benzoquinona

    Cofactor: Cu⁺
    Comentario: Una proteína de cobre tipo 3 que cataliza exclusivamente la oxidación
    de catecol (es decir, o-difenol) a la o-quinona correspondiente. La enzima también
    actúa sobre una variedad de catecoles sustituidos. Es diferente de la tirosinasa, EC
    1.14.18.1 , que puede catalizar tanto la monooxigenación de los monofenoles como
    la oxidación de los catecoles.

    (KEEG, s/f).

    3.

    A, vista estéreo de la región del sitio activo con feniltiourea unida al centro dicopper.
    El azufre del inhibidor se une a ambos iones de cobre.
    B, presentación de la superficie molecular de la cavidad de unión hidrófoba de la
    catecol oxidasa que muestra los dos iones metálicos, el inhibidor y Phe 261 en una
    presentación en barra.

    Las cadenas laterales de la catecol oxidasa están coloreadas por tipo de átomo y los
    residuos de histidina ligados a metales de lpHC se muestran en verde. Los residuos
    de ligadura de metales que forman el sitio de unión de CuB están completamente
    conservados.

    (T.Klabunde, et al, 1999).

    4. Cambios del pH en la actividad enzimática


    Las enzimas poseen grupos químicos ionizables en los radicales de sus
    aminoácidos correspondientes, es por esto por lo que, según el pH del medio, las
    cargas de estos grupos pueden variar; como en la conformación de las proteínas
    depende en cierta parte sus cargas eléctricas, habrá en especifico un pH en el cual
    su conformación será ideal para la actividad catalítica, el cual recibe el nombre de
    pH óptimo. Una desviación de pocas decimas en este pH puede afectar
    drásticamente la actividad enzimática, debido a que estas son muy sensibles a estos
    cambios.

    (Gonzales, 2012)

    Cambios de temperatura en la
    actividad enzimática

    Los aumentos de temperatura ocasionan que algunas de las reacciones químicas


    aceleren y con las reacciones catalíticas que realizan las enzimas también ocurre lo
    mismo, sin embargo, si el reactivo a manipular es una proteína, a partir de cierta
    temperatura esta se empieza a desnaturalizar y es ahí donde se pierde la actividad
    enzimática, es así, como la temperatura a la cual la catálisis es máxima, se
    denomina temperatura óptima, ya que por encima de esta temperatura la actividad
    enzimática empieza a decaer hasta anularse.

    (Gonzales, 2012)

    Fichas técnicas. Propiedades de los reactivos a usar en el laboratorio.


    Nombre Fórmula Aspecto Peligrosidad* Forma de
    eliminación

    Catecol C6H6O2 CRISTALES Xn Solvente


    INCOLOROS DE
    OLOR
    CARACTERÍSTICO.
    VIRA A MARRÓN
    POR EXPOSICIÓN
    AL AIRE Y A LA
    LUZ.

    Feniltiourea C₇H₈N₂S Beis, polvo(s) Solvente


    Sólido, Inodoro T+

    *
    Indique la peligrosidad con el símbolo correspondiente: explosivo (E), comburente (O),
    inflamable (F), extremadamente inflamable (F+), tóxico (T), muy tóxico (T+), corrosivo (C),
    nocivo (Xn), irritante (Xi) y/o peligroso para el medio ambiente (N). Pictogramas SGA

    Verificación de la actividad enzimática y efecto de la feniltiourea


    Efecto de la temperatura.

    Se espera que gracias al aumento de la temperatura la actividad enzimática de la reacción


    se vea afectada de una manera directamente proporcional, proporcionándonos muy buenos
    resultados reflejados en la intensidad de la coloración gracias a los reactivos que se
    utilizaran para el reconocimiento de los carbohidratos que obtendremos como producto.

    Efecto del pH.

    Se espera una lenta reacción ya que los cambios mínimos de pH afectan drásticamente la
    actividad enzimática, por lo tanto, los resultados serán poco visibles al someterlos a los
    reactivos de reconocimiento.
    Efecto del ácido ascórbico.

    Se espera observar un pardeamiento enzimático debido a que es un compuesto iónico que


    libera iones H+ cuando se les adiciona agua. Tan pronto como los iones de H + son
    removidos por la catecolasa, ellos son reemplazados por los iones de hidrógeno
    pero esta vez los del ácido ascórbico. Esta reversibilidad en la reacción previene la
    formación de compuestos coloreados.

    Bibliografía:
    ❖ European Bioinformatics Institute. (). . Recuperado de
    https://www.ebi.ac.uk/thornton-srv/databases/cgi-bin/enzymes/GetPage.pl?
    ec_number=1.10.3.1
    ❖ Gonzales, M. (2012). Enzimas. Regulación de la actividad anzimática, from
    http://www.ehu.eus/biomoleculas/enzimas/enz22.htm
    ❖ International Labour Organization. (Junio de 2015). . Recuperado de
    http://www.ilo.org/dyn/icsc/showcard.display?
    p_card_id=0411&p_version=1&p_lang=es
    ❖ KEEG. (). . Recuperado de https://www.genome.jp/dbget-bin/www_bget?
    K00422+1.10.3.1+R02078
    ❖ Miguel Calvo. (). TIROSINASA. Recuperado de
    http://milksci.unizar.es/bioquimica/temas/enzimas/tirosinasa.html
    ❖ ThermoFisher Scientific. (25 de Febrero 2019). . Recuperado de
    https://www.fishersci.co.uk/chemicalProductData_uk/wercs?
    itemCode=10107703&lang=ES
    ❖ T.Klabunde, et al. (02 de Septiembre de 1999). . Recuperado de
    https://www.ebi.ac.uk/thornton-srv/databases/cgi-bin/pdbsum/GetPage.pl?
    pdbcode=1bt1

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