CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS

El nombre de una enzima suele derivarse del sustrato o de la reacción química que cataliza, con la
palabra terminada en -asa. Por ejemplo, lactasa proviene de su sustrato lactosa; alcohol
deshidrogenasa proviene de la reacción que cataliza que consiste en "deshidrogenar" el alcohol; ADN
polimerasa proviene también de la reacción que cataliza que consiste en polimerizar el ADN.
La Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular ha desarrollado una nomenclatura para
identificar a las enzimas basada en los denominados Números EC. De este modo, cada enzima queda
registrada por una secuencia de cuatro números precedidos por las letras "EC". El primer número
clasifica a la enzima según su mecanismo de acción. A continuación se indican las seis grandes clases
de enzimas existentes en la actualidad:
En función de su acción catalítica específica, las enzimas se clasifican en 6 grandes grupos o clases:

 Clase 1: OXIDORREDUCTASAS
 Clase 2: TRANSFERASAS
 Clase 3: HIDROLASAS
 Clase 4: LIASAS
 Clase 5: ISOMERASAS
 Clase 6: LIGASAS

Clase 1: OXIDORREDUCTASAS

Catalizan reacciones de oxidorreducción, es decir, transferencia de hidrógeno (H) o electrones (e -) de un

sustrato a otro, según la reacción general:

AH2 + A+
B BH2
Ared + B Aox +
ox Bred
Ejemplos son la succinato deshidrogenasa o la
citocromo c oxidasa.

Las oxidorreductasas se clasifican con el número 1 según el Comité de Nomenclatura de la Unión

Internacional de Bioquímica y Biología Molecular, teniendo las siguientes clases.

 EC 1.1, actúan con grupos CH-OH como donantes. (prostaglandina-F sintasa)

 EC 1.2, actúan con grupos aldehído o cetona como donantes.
 EC 1.3, actúan con grupos CH-CH como donantes.
 EC 1.4, actúan con grupos CH-NH2 como donantes.
 EC 1.5, actúan con grupos CH-NH como donantes.
 EC 1.6, actúan en la NADH o NADPH.
 EC 1.7, actúan con otros compuestos nitrogenados como donantes.
 EC 1.8, actúan con grupos de azufre como donantes.
 EC 1.9, actúan con grupos hemo como donantes.
 EC 1.10, actúan con difenoles o compuestos relacionados como donantes.
 EC 1.11, peroxidasas.
 EC 1.12, actúan con hidrógeno como donante.
 EC 1.13, actúan con un donante con la incorporación de oxígeno molecular.
 EC 1.14, actúan con dos donantes con la incorporación o reducción de oxígeno molecular.
 EC 1.15, actúan con superóxido como aceptor.
 EC 1.16, actúan oxidando iones metálicos.
 EC 1.17, actúan en grupos CH o CH2.
 EC 1.18, actúan con proteínas de hierro-azufre como donantes.
 EC 1.19, actúan con flavodoxina reducida como donante.
 EC 1.20, actúan con fósforo o arsénico como donante.
 EC 1.21, actúan en enlaces x-H y y-H para formar un enlace x-y.
 EC 1.22, actúan en halógenos; sólo lo constituía la EC 1.22.1.1 pero fue transferida a EC
1.21.1.1.
 EC 1.23, Grupos C-O-C como aceptores.
 EC 1.97, Otras oxidorreductasas.
 EC 1.98, Utilizan dihidrógeno como reductor. Sólo estaba constituida por EC 1.98.1.1 pero ya
fue transferida a EC 1.18.99.1

Clase 2: TRANSFERASAS

Catalizan la transferencia de un grupo químico (distinto del hidrógeno) de un sustrato a otro, según la
reacción:

A-B + C A + C-B

Un ejemplo es la glucoquinasa, que cataliza la reacción representada en la Figura de la derecha:

glucosa + ATP ADP + glucosa-6-fosfato

Clasificación
 Corresponden al EC 2 en la catalogación mediante números EC. Sus subclases son:
 EC 2.1, incluye enzimas que transfieren grupos de un solo carbono (metiltransferasas)
 EC 2.2, incluye enzimas que transfieren grupos aldehído o cetona
 EC 2.3, incluye aciltransferasas
 EC 2.4, incluye glicosiltransferasas
 EC 2.5, incluye enzimas que transfieren grupos alquilo o arilo
 EC 2.6, incluye enzimas que transfieren grupos con nitrógeno; (transaminasas)
  EC 2.7, incluye enzimas que transfieren grupo fosfato; (fosfotransferasas, incluyendo
a polimerasas y quinasas)
 EC 2.8, incluye enzimas que transfieren un
grupo sulfurado (sulfurotransferasas y sulfotransferasas)
 EC 2.9, incluye enzimas que transfieren grupos que contienen selenio

Clase 3: HIDROLASAS

Una hidrolasa es una enzima capaz de catalizar la hidrólisis de un enlace químico. Por ejemplo, una

enzima que catalice la reacción siguiente será una hidrolasa:

A-B + H2O A-OH + B-H

Un ejemplo es la lactasa, que cataliza la reacción:

lactosa + agua glucosa + galactosa

Clasificación
Pertenecen a la categoría EC 3 en la numeración EC. Poseen como subclases:
 EC 3.1: Actúan sobre enlaces éster.
(Esterasas, nucleasas, fosfodiesterasas, lipasas, fosfatasas)
 EC 3.2: Glucosidasas.
 EC 3.3: Actúan sobre enlaces éter.
 EC 3.4: Actúan sobre enlaces peptídicos. (Peptidasas)
 EC 3.5: Actúan sobre enlaces carbono-nitrógeno no peptídicos.(Arginasas)
 EC 3.6: Actúan sobre los anhídridos de los ácidos. (Helicasas, GTPasa)
 EC 3.7: Actúan sobre los enlaces carbono-carbono.
 EC 3.8: Actúan sobre los enlaces haluro.
 EC 3.9: hidrolizan enlaces P - N

 EC 3.9.1.1 fosfoamidasa
 EC 3.9.1.2 proteína arginina fosfatasa
 EC 3.9.1.3 fosfohistidina fosfatasa
 EC 3.10: hidrolizan enlaces S - N

 EC 3.10.1.1 N-sulfoglucosamina sulfohidrolasa

 EC 3.10.1.2 ciclamato sulfohidrolasa
 EC 3.11 hidrolizan enlaces C - P

 EC 3.11.1.1 fosfonoacetaldehído hidrolasa

 EC 3.11.1.2 fosfonoacetato hidrolasa
 EC 3.11.1.3 fosfonopiruvato hidrolasa
 EC 3.12 hidrolizan enlaces S - S

 EC 3.12.1.1 tritionato hidrolasa

 EC 3.13 hidrolizan enlaces C - S

 EC 3.13.1.1 UDP-sulfoquinovosa sintasa

 EC 3.13.1.2 eliminada, transferida a EC 4.4.1.21
  EC 3.13.1.3 2'-hidroxibifenil-2-sulfinato desulfinasa
 EC 3.13.1.4 3-sulfinopropanoil-CoA desulfinasa
 EC 3.13.1.5 carbon disulfide hidrolasa
 EC 3.13.1.6 [proteína acarreadora de azufres]-S-L-cisteína hidrolasa
 EC 3.13.1.7 carbonil sulfuro hidrolasa
 EC 3.13.1.8 S-adenosil-L-metionina hidrolasa (forma adenosina)

Clase 4: LIASAS

las liasas son enzimas que catalizan la ruptura de enlaces C-C, C-S, C-N y otros enlaces no peptídicos

por otros medios distintos a la hidrólisis o la oxidación, reacciones que son realizadas por enzimas
específicas llamadas hidrolasas y deshidrogenasas respectivamente. Se diferencian de otras enzimas
en que los dos sustratos están involucrados en una dirección de reacción, pero solo una en la dirección
contraria. Al actuar sobre el sustrato, una molécula es eliminada y esto genera, ya sea un nuevo doble
enlace o un anillo nuevo.12

A-B A+B
Un ejemplo es la acetacetato descarboxilasa, que cataliza la reacción:

ácido acetacético CO2 + acetona

Una peculiaridad de las liasa es que requieren de la participación de un solo sustrato para efectuar una
reacción en un sentido y de dos para realizar la reacción contraria.

Clasificación

 EC 4.1 Liasas Carbón-CarbónEsta subclase incluye enzimas que rompen enlaces carbono-
carbono como las descarboxilasas (EC 4.1.1), los aldehído-liasas catalizan la reversión de una
condensación aldólica (CE 4.1.2), y los oxo-ácido-liasas, que catalizan la ruptura de un ácido 3-
hidroxi (EC 4.1.3), o las reacciones inversas.
 EC 4.2 Liasas Carbón-OxígenoEsta subclase incluye enzimas que rompen enlaces carbono-
oxígeno como las hidro-liasas con la eliminación de agua (EC 4.2.1), las que actúan sobre
polisacáridos con la eliminación de alcohol (CE 4.2.2), las que actúan sobre sustratos fosfatados
con la eliminación de fosfato (CE 4.2.3) y algunas otras que se agrupan en la subclase (CE
4.2.99).
 EC 4.3 Liasas Carbón-NitrógenoEsta subclase contiene las enzimas que liberan amoniaco o
uno de sus derivados, con la formación de un doble enlace o un anillo. Algunas catalizan la
eliminación real del amoniaco, amina o amida, por ejemplo:
Otros, sin embargo, catalizan la eliminación de otro componente, por ejemplo, agua, que es seguido
por las reacciones espontáneas que conducen a la rotura del enlace cianuro (CN), por ejemplo: como
en CE 4.3.1.17 (L-serina amoníaco - liasa), de modo que la reacción global es:

Es decir, una eliminación con reordenamiento.

Las subclases de EC 4.3 son:
EC 4.3.1 liasas de amoníaco EC 4.3.2 liasas que actúan en amidas, amidinas , etc, EC 4.3.3 liasas de
aminas EC 3.4.99 liasas que actúan sobre enlaces diferentes.

 EC 4.4 Liasas Carbón-AzufreLas enzimas eliminan ácido

 EC 4.5 Liasas Carbón-HalogenuroEsta subclase se estableció originalmente sobre la base de la
enzima de eliminación de ácido clorhídrico (HCl) a partir de 1,1,1-tricloro-2,2-bis-etano (DDT).
 EC 4.6 Liasas Fósforo(P)-Oxígeno(O) Se incluyen los llamados “nucleotidil-guanilato”, sobre la
base de que el difosfato se elimina del trifosfato de nucleósido. Solo existe una subclase (EC
4.6.1)
 EC 4.7: Liasas Carbón-FósforoConstituido únicamente por por la α-D-ribosa 1-metilfosfonato 5-
fosfato C-P-liasa (EC 4.7.1.1 )

Clase 5: ISOMERASAS

Una enzima isomerasa es una enzima que transforma un isómero de un compuesto químico en otro.

Puede, por ejemplo, transformar una molécula de glucosa en una de galactosa.
Son isómeros dos cuerpos químicos que tienen la misma fórmula molecular pero unas características
distintas debido a la organización diferente de los átomos en la molécula.

Son ejemplos la fosfotriosa isomerasa y la fosfoglucosa isomerasa, que catalizan las reacciones
representadas en la tabla inferior:

fosfotriosa isomerasa fosfoglucosa isomerasa

glucosa-6- fructosa-6-
gliceraldehído-3-fosfato dihidroxiacetona-fosfato
fosfato fosfato

 
 Clase 6: LIGASAS

Catalizan la unión de dos sustratos con hidrólisis simultánea de un nucleótido trifosfato (ATP, GTP, etc.):

A + B + XTP A-B + XDP + Pi

Un ejemplo es la piruvato carboxilasa, que cataliza la reacción:

piruvato + CO2 + ATP oxaloacetato + ADP + Pi

Las ligasas son clasificadas en seis subclases con un sistema EC-número bajo la categorización de
EC 6.-.-.-. El segundo dígito define la naturaleza exacta del enlace:

 EC 6.1, incluye ligasas usadas para formar uniones oxígeno-carbono.

 EC 6.1.1 Ligasas forman aminoacil-ARNt y compuestos relacionados.
 EC 6.1.2 Ligasas ácido-alcohol (sintasas éster).
 EC 6.2, ligasa usadas para formar uniones carbono-azufre.
 EC 6.2.1 Ligasas ácido-tiol.
 EC 6.3, incluye ligasas usadas para crear uniones carbono-nitrógeno.
 EC 6.3.1 Ácido-amoniaco (o amina) ligasas (sintasas amida).
 EC 6.3.2 Ligasas ácido-aminoácidos (péptido sintasas).
 EC 6.3.3 Ciclo-ligasas.
 EC 6.3.4 Otras ligasas carbono-nitrógeno.
 EC 6.3.5 Carbono-nitrógeno ligasas con glutamina como amido-N-donador.
 EC 6.4, abarca ligasas que forman uniones carbono-carbono.
 EC 6.5, incluye ligasa que forman ésteres fosfóricos.
 EC 6.6, ligasa usadas como unión nitrógeno-metal.
 EC 6.6.1 Formando complejos de coordinación.
TIPOS DE ANTICUERPOS

Los anticuerpos de nuestro sistema inmune se clasifican en 5 clases o isotipos. Algunos isotipos
cuentan con varios subtipos.

Cada isotipo se nombra con las siglas «Ig», de inmunoglobulina, y una determinada letra en función del
tipo de cadena pesada que tienen:

 IgA cadenas pesadas tipo alfa (α)

 IgD cadenas pesadas tipo delta (δ)
 IgE cadenas pesadas tipo delta epsilon (ε)
 IgG cadenas pesadas tipo delta gamma (γ)
 IgM cadenas pesadas tipo mu (μ)

IgA
La IgA está formada por cadenas pesadas tipo alfa y
presenta cuatro sitios de unión a antígenos. Existen dos
subtipos estructurales, IgA1 e IgA2. En la IgA2, las
cadenas pesadas alfa no se unen mediante puentes
disulfuro, sino a través de interacciones moleculares no
covalentes.

La IgA es característica en mucosas como el tracto

digestivo, respiratorio y urogenital, y
en secreciones como saliva, lágrimas y leche materna.
Aquí se conoce como IgA secretora (sIgA) y la mayor
parte se encuentra en forma polimérica de entre 2 y 4
monómeros, pero el más abundante es el dímero, con
dos IgA unidas.

En circulación se conoce como IgA sérica y se presenta

fundamentalmente en forma de monómeros. Tanto en
suero como en secreciones puede haber IgA1 e IgA2,
pero la IgA1 suele ser el subtipo predominante. La
diferencia entre la IgA sérica y la IgA secretora es que la
IgA secretora presenta un oligosacárido añadido por las
células epiteliales de las mucosas durante la secreción.

En condiciones normales, la IgA sérica representa aproximadamente el 13% de todos los anticuerpos
séricos. El 80% de la IgA sérica es tipo IgA1 y el 20% tipo IgA2. En las mucosas y secreciones la IgA2
puede llegar al 35%.

Función
La IgA secretora tiene un papel crucial en la función del sistema inmune en las mucosas, donde ejerce
como una primera línea de defensa contra infecciones. Al pasar a través de la leche, la IgA contribuye
al sistema inmune del bebé mientras su sistema inmune madura.

En circulación, la IgA interacciona con los receptores CD89 de linfocitos T efectores para iniciar una
respuesta inflamatoria que involucra citotoxicidad dependiente de anticuerpos, la degranulación d
eosinófilos y basófilos, activación de monocitos, macrófagos y neutrófilos, y el aumento de la actividad
de los polimorfonucleares en el sistema respiratorio.

IgD
La IgD está formada por inmunoglobulinas con cadenas
pesadas tipo delta y se produce en forma de monómeros de
aproximadamente 185 kDa.

La IgD representa menos del 1% del total de anticuerpos

séricos y casi toda se encuentra como receptor de membrana
en las células B que no han sido activadas. La IgD suele
ser coexpresada en la superficie de estos linfocitos junto a
IgM de membrana.

En forma libre en el suero apenas representa el 0.25%.

Función

Su función exacta no se conoce bien, pero parece estar

relacionada con la activación y diferenciación de linfocitos B
en plasmocitos. También se ha encontrado IgD unida a
receptores de basófilos y mastocitos, por lo que podría
participar en la activación de estas células.

IgE
La IgE está formada por cadenas pesadas tipo epsilon.
Se produce en forma de monómeros de
aproximadamente 200 kDa.

Es el tipo de anticuerpo menos abundante de todos, tan

solo representa el 0.02% de las inmunoglobulinas séricas
en condiciones normales. Se encuentra en mayor
cantidad en las mucosas del sistema respiratorio e
intestinal.

Función

La IgE ofrece protección inmunitaria frente a posibles

patógenos en las mucosas gastrointestinales y
respiratorias, sobre todo frente a gusanos parásitos, por
ejemplo contra helmintos.

También se conoce como anticuerpo reagínico por estar

implicado en la reacciones de hipersensibilidad y
reacciones alérgicas.
Los sitios de unión antigénica se unen a receptores de membrana de basófilos y mastocitos,
las células inmunitarias que producen los síntomas típicos de las reacciones de hipersensibilidad, en
concreto en la reacción de hipersensibilidad tipo 1 que se manifiesta en enfermedades como asma
alérgico, sinusitis o rinitis alérgica.

IgG
La IgG está formada por inmunoglobulinas
con cadenas pesadas tipo gamma. Se
produce en forma de monómeros de un peso
molecular alrededor de los 150 kDa.

Es el tipo de anticuerpo más abundante de

todos, representando entre el 75 y el 80% de
los anticuerpos del suero sanguíneo.
También es el mayoritario en el fluido
extracelular.

Existen cuatro subtipos, IgG1, IgG2, IgG3 e

IgG4. El más abundante de todos es el IgG1.
Los tipos IgG3 e IgG4 son los dos únicos
anticuerpos capaces de atravesar la
placenta y dar protección al feto.

Función

La IgG, al ser la mayoritaria en circulación, ofrece protección contra patógenos en casi todos los tejidos
y órganos. También es el único anticuerpo que protege al feto.

La IgG activa la ruta clásica del sistema del complemento, una parte del sistema inmune que mejora la
respuesta de los anticuerpos y de las células fagocíticas contra patógenos y células dañadas. También
es uno de los anticuerpos más activos en la opsonización, que consiste en cubrir a los patógenos con
anticuerpos para atraer a los macrófagos.

Tiene un papel importante en la citotoxicidad mediada por anticuerpos y la proteolisis intracelular

mediada por anticuerpos. Además, la IgG está asociada con las reacciones de hipersensibilidad tipo II
y tipo III.

IgM
La IgM es la inmunoglobulina formada
por cadenas pesadas tipo mu. Es el
anticuerpo más grande que produce el
sistema inmune humano, pues la forma libre
más abundante es un pentámero de 5
unidades de IgM que puede superar los 900
kDa de peso molecular.

También se produce como inmunoglobulina

de membrana en forma de monómeros, solo
las IgM secretadas forman los pentámeros.

Función
La IgM es coexpresada junto a IgD en los linfocitos B no activados para ayudar en el reconocimiento
de antígenos. Además interviene en la opsonización y aglutinación de patógenos y activa al sistema
del complemento.

Es el tipo de anticuerpo que se produce más rápido tras el contacto con un agente patógeno, por eso
es el anticuerpo principal en la respuesta humoral primaria. Según el tipo de estímulo, los linfocitos B
activos cambiarán hacia los isotipos IgG, IgA o IgE, en la respuesta humoral secundaria.