24 Biología y geología

TEMA 24:

Aminoácidos y proteínas. Biosíntesis

proteica. Enzimas y coenzimas. Las
vitaminas.

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REVISIÓN 8

CURSO:
2011/2012
Centro de Estudios TecnosZubia Preparación Primaria Inglés Página 1
 s
TEMA 24
AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS. BIOSÍNTESIS

e
PROTEICA. ENZIMAS Y COENZIMAS. LAS
VITAMINAS.

ia.
1.- INTRODUCCIÓN: AMINOÁCIDOS Y ENLACE PEPTÍDICO.

2.- PROTEÍNAS.
2.1.- Estructura.

ub
2.2.- Funciones.

3.- ENZIMAS.
3.1.- Naturaleza general.
3.2.- Cinética enzimática.
sz
3.3.- Factores que influyen en la velocidad de la reacción.
3.4.- Mecanismo de acción enzimática.

4. - BIOSÍNTESIS PROTEICA.
4.1.- Activación de los aminoácidos.
no
4.2.- Traducción.
4.3.- Fases de la síntesis de proteínas.

5.- VITAMINAS.
5.1.- Vitaminas hidrosolubles.
tec

5.2.- Vitaminas liposolubles.

6.- CONCLUSIÓN.

APÉNDICE
1.- Clasificación y propiedades de los aminoácidos.
2.- Péptidos.
w.

3.- Estructura del colágeno.

4.- Proteínas: propiedades y clasificación.
5.- Representación de Lineweaver-Burk.
6.- Coenzimas. Nomenclatura y clasificación de las enzimas.
7.- Estructura del ribosoma.
ww

8.- Cistrones, polisomas y modificaciones postraduccionales.

9.- Complejo B y vitaminas E y K.

1
 1.- INTRODUCCIÓN: AMINOÁCIDOS Y ENLACE PEPTÍDICO.

s
Las proteínas son polímeros lineales formados por -aminoácidos como unidades
elementales. Los -aminoácidos contienen un átomo de C (C2, denominado ) al que se

e
encuentran unidos un grupo amino (- NH2) y un grupo carboxilo (- COOH). En la naturaleza
existen aminoácidos que no se encuentran en las proteínas: de los 150 conocidos, sólo 20
forman parte de los las proteínas y se les conoce como aminoácidos proteinogenéticos.

ia.
La fórmula general de un -aminoácido es

ub
sz
Véase Apéndice Clasificación y propiedades de los aminoácidos.

Los aminoácidos componentes de las proteínas se encuentran unidos por enlaces

no
peptídicos, que son enlaces covalentes de tipo amida que se establecen por reacción entre el
grupo -carboxilo de un aminoácido y el grupo -amino del siguiente, con desprendimiento de
una molécula de agua.
tec
w.

La longitud del enlace C-N en la unión peptídica es menor que en muchos otros
compuestos, lo que indica que el enlace peptídico tiene carácter parcial de doble enlace.1 Este
carácter parcial de doble enlace hace que no haya libertad de giro en el enlace C-N mientras que
los enlaces N-C y C-C sí son libres para girar. Así, el enlace peptídico es rígido, con los
ww

cuatro átomos situados en el mismo plano, a distancias y ángulos fijos. Debido a las propiedades
estructurales del enlace peptídico, las cadenas de aminoácidos pueden considerarse formadas

1
Ello significa que los seis electrones de los enlaces entre C, N y O están deslocalizados y compartidos
entre los tres átomos; en definitiva, que se trata de una estructura resonante (véase White, A. et al,
Principios de Bioquímica, 1983).

2
 por una sucesión de planos unidos por los C, alrededor de los cuales es posible la rotación. La

s
naturaleza planar del enlace peptídico condiciona en gran medida las posibilidades estructurales
de las proteínas (véase más adelante).

e
Los polímeros resultantes de la unión de los aminoácidos se denominan péptidos; un
prefijo (di-, tri-, tetra-, etc.) indica el número de residuos o restos de aminoácidos. Se habla de
oligopéptidos cuando el número de éstos es 2-10. A partir de 10 se utiliza el término

ia.
polipéptido. Las proteínas están formadas por cadenas polipeptídicas que contienen desde
alrededor de 50 hasta un número tan elevado como 2.500 restos, dependiendo de la
composición exacta de cada proteína específica.

En un péptido, el primer aminoácido es el que tiene el grupo amino libre y el último tiene
su grupo carboxilo libre. Por ello, los extremos del péptido se denominan, respectivamente, N-

ub
terminal o amino terminal y C-terminal o carboxilo terminal. Las cadenas de aminoácidos
comienzan a sintetizarse siempre por su extremo amino terminal.

Véase Apéndice Péptidos

2.- PROTEÍNAS.
sz
El límite entre polipéptidos y proteínas es difuso. En general, la mayoría de las proteínas
están formadas por una o varias cadenas polipeptídicas no ramificadas, con 100-300 restos y
pesos moleculares que oscilan entre 12.000 y 36.000 daltons. Algunas son, sin embargo, mucho
más grandes (2.500 restos y pesos moleculares superiores al millón). La mayoría de ellas
contiene los 20 aminoácidos proteinogenéticos en un orden determinado por la información
no
genética, específico para cada una. El 50% o más del peso seco de la materia viva está
constituido por estas biomoléculas, que poseen una gran versatilidad estructural y funcional.

2.1.- Estructura.

Dada la gran variabilidad estructural de las proteínas, suelen considerarse varios niveles
tec

de organización o estructuras: primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. Cada nivel o

estructura incluye la organización estructural de los niveles inferiores. Así, la estructura de una
proteína puede descomponerse en varios niveles diferentes, cada uno de los cuales se
construye de una manera jerárquica a partir del nivel inferior.

Estructura primaria

Corresponde al número, tipo y secuencia de los aminoácidos de la cadena

w.

polipeptídica y especifica el número de aminoácidos de cada clase y el orden en que están

alineados. Es fundamental la secuencia de aminoácidos: dos proteínas que tengan el mismo
número de aminoácidos de cada clase pueden ser completamente diferentes, tanto en sus
niveles superiores de organización como en sus propiedades y su función, si el orden en que
están colocados es distinto.
ww

Es la estructura primaria la que está determinada genéticamente. Dicho de otra manera,

los ácidos nucleicos (el DNA) almacenan la información necesaria para producir las diferentes
estructuras primarias de las proteínas de la célula. El DNA no contiene información referente a
los demás niveles estructurales. Las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria de una
proteína vienen determinadas por su estructura primaria.

3
 Estructura secundaria

s
Las cadenas polipeptídicas son lineales (no ramificadas) pero no son planas. Se
denomina estructura secundaria a la disposición espacial de la cadena de aminoácidos;

e
constituye el primer nivel de plegamiento de la cadena y consiste en la repetición regular de
ciertas formas espaciales del esqueleto polipeptídico. Ya se ha visto que el enlace peptídico
impone una rigidez plana, pero que existe libertad de giro alrededor de los Cα. Sin embargo, el

ia.
número real de ángulos de rotación que puede existir es limitado y la estructura secundaria se
acomoda únicamente a unos pocos tipos de plegamientos. Los más comunes son la hélice α y
la lámina plegada o lámina β.

La hélice α se genera cuando una cadena polipeptídica gira regularmente sobre sí

misma produciendo un cilindro rígido en el que cada enlace peptídico está unido por cuatro

ub
enlaces de H a otros enlaces peptídicos de la cadena (2 hacia arriba y 2 hacia abajo), dando en
conjunto una estructura muy estable. La hélice α es dextrógira (gira a la derecha de abajo a
arriba) y posee 3,6 restos de aminoácidos por vuelta. Su paso de vuelta (la distancia entre dos
puntos que se superponen exactamente) es de 0,54 nm. Los grupos laterales R de los
aminoácidos quedan hacia fuera de la hélice (no mostrados en la figura).
sz
no
tec
w.

Muchas proteínas globulares, como la mioglobina mostrada en la figura, contienen

breves regiones en hélice α. Una minoría, en cambio, están formadas por agregados compactos
de hélices α, dando complejos muy alargados e insolubles en agua. Suelen denominarse
proteínas fibrosas o filamentosas (como las α-queratinas del pelo) y su función suele ser
estructural.
ww

La estructura en lámina β (o plegada) se forma cuando dos o más cadenas

polipeptídicas (que pueden ser segmentos contiguos o alejados de la misma cadena plegada) se
disponen extendidas y adyacentes dando lugar a una estructura en zig-zag (como las tejas de un
tejado).

4
 e s
ia.
ub
Las láminas β pueden ser antiparalelas, cuando una cadena polipeptídica extendida se
pliega hacia delante y hacia atrás sobre sí misma, de
sz
forma que cada sección de la cadena queda orientada
en dirección opuesta a las de las secciones inmediatas;
dicho de otra forma, las cadenas avanzan en sentido
opuesto. Las láminas plegadas paralelas están
formadas por cadenas que corren en la misma
no
dirección.

La estructura está estabilizada por una extensa

malla de enlaces de H formados por los átomos de los
enlaces peptídicos de las cadenas adyacentes, dando
una estructura muy estable. Los grupos R se sitúan por
tec

encima y por debajo de los planos en zig-zag de la

lámina plegada. La lámina β constituye extensas
regiones del núcleo de la mayoría de las proteínas
globulares (como la cadena de inmunoglobulina de la
figura); a menudo están cubiertas por ambos lados por
hélices α, formando una estructura estratificada que
sirve como trama sobre la que se construye una
proteína globular.
w.

Existen, sin embargo, proteínas filamentosas o fibrosas que forman agregados de

láminas β sin modificaciones posteriores. Tales proteínas son también estructurales e insolubles
en agua. Como ejemplos pueden citarse las β-queratinas de la piel o las uñas y la fibroína de la
seda.
ww

Véase Apéndice Estructura del colágeno

5
 Estructura terciaria

s
Un segundo nivel de plegamiento de las cadenas polipeptídicas se alcanza cuando éstas
se pliegan en una estructura tridimensional compacta, más o menos esférica, denominada

e
estructura terciaria, que es la forma total de la proteína, su disposición en las tres dimensiones.
Las proteínas que presentan estructura terciaria (la mayoría) se conocen como proteínas
globulares, por su forma esférica o elipsoidal.

ia.
ub
sz
no
En principio cualquier molécula proteica puede adoptar un número enorme de formas
diferentes o conformaciones. Sin embargo, en condiciones biológicas, la mayoría de ellas se
pliega adoptando una sola de esas conformaciones (conformación nativa). Ello es debido a que
las cadenas laterales R se asocian entre sí y con el agua formando enlaces no covalentes
débiles. El proceso de plegamiento permite a la proteína solubilizarse en agua y dar disoluciones
coloidales. La conformación nativa tiene gran estabilidad y depende del tipo de restos R y de su
tec

posición en la cadena; en definitiva, de su estructura primaria.

Para la estructura terciaria son esenciales las regiones hidrofóbicas formadas por los
grupos R no polares. En solución acuosa, estos R hidrofóbicos tienden a agruparse en el interior
de la molécula, unidos por las llamadas interacciones hidrofóbicas, para evitar el contacto con
el entorno acuoso. Al mismo tiempo, los R polares tienden a disponerse cerca de la superficie
donde pueden interactuar con el agua y con otros grupos polares a través de un variado conjunto
de enlaces débiles no covalentes (enlaces de H entre grupos R, enlaces de H con el agua,
w.

enlaces iónicos entre R cargados y enlaces por fuerzas de van der Waals).
ww

6
 El resultado de todas las interacciones individuales es una conformación nativa estable y

s
compacta con un núcleo interno de R hidrofóbicos, agrupados de forma densa, y una
superficie exterior, compleja e irregular, formada por los R polares. Esta intrincada superficie
hace que cada proteína sea específica en cuanto a su fijación a otras superficies

e
macromoleculares y también a moléculas pequeñas.

Las proteínas secretadas o las de la superficie celular, una vez fuera del citoplasma,

ia.
forman a menudo enlaces covalentes adicionales; los más frecuentes son los enlaces o puentes
disulfuro, entre grupos –SH de cisteínas vecinas de una cadena polipeptídica plegada. Los
puentes disulfuro sirven para estabilizar la estructura tridimensional de proteínas extracelulares,
aunque no son necesarios para el plegamiento específico de la molécula. Rara vez se forman en
las moléculas que se encuentran aún en el citosol, ya que la elevada concentración de glutation,
un poderoso agente reductor con un grupo –SH, rompe la mayoría de estos enlaces.

ub
sz
no

Si bien la conformación nativa de una proteína es única, varios esquemas de

tec

plegamiento se producen con frecuencia en muchas proteínas diferentes: ciertas combinaciones

de hélices α y láminas β son particularmente estables y forman “clichés estructurales”
denominados dominios (véase Alberts, B. et al. Biología molecular de la célula, 2004).
w.
ww

7
 Son unidades globulares relativamente pequeñas, formados por una sección de cadena

s
de unos 150 aminoácidos y plegados independientemente unos de otros. Un cierto número de
dominios diferentes suelen estar unidos por tramos relativamente abiertos de cadena
polipeptídica (codos o asas), dando en conjunto la estructura terciaria total de la proteína.

e
Parece así que los dominios son las unidades modulares a partir de la cuales se construyen las
proteínas globulares. En la figura superior se presentan (en modelo de cinta) tres dominios
proteicos diferentes: el citocromo b562 (A), el dominio de unión al NAD+ de la lactato

ia.
deshidrogenasa (B) y el dominio variable de la cadena ligera de las inmunoglobulinas (C). Abajo,
la enzima 3-fosfoglicerato quinasa, que posee dos dominios.

ub
sz
Algunos dominios proteicos, denominados módulos, forman parte de muchas proteínas
diferentes por contener estructuras especialmente versátiles que pueden ser integradas con
facilidad en ellas (véase Alberts, B. et al. Biología molecular de la célula, 2004).
no
Estructura cuaternaria

Existen proteínas que están formadas por más de una cadena polipeptídica. Se las
denomina proteínas oligoméricas y a cada una de sus cadenas, monómero o subunidad. Para
estas proteínas, la estructura cuaternaria es la disposición espacial de sus subunidades. Las
tec

subunidades están unidas entre sí por enlaces no covalentes (los mismos que estabilizan la
estructura terciaria). A su vez, las subunidades pueden ser idénticas o distintas entre sí. Así, por
ejemplo, la hemoglobina es un tetrámero formado por cuatro cadenas iguales dos a dos: dos
cadenas α y dos cadenas β unidas por enlaces no covalentes. La neuroaminidasa, en cambio,
consta de un anillo formado por cuatro cadenas polipeptídicas iguales.
w.
ww

8
 En otros casos, (por ejemplo, las inmunoglobulinas), los enlaces que mantienen la

s
estructura son covalentes (puentes disulfuro entre cadenas distintas). En general, las proteínas
con estructura cuaternaria tienen importantes funciones biológicas y suelen ser proteínas
reguladoras.

e
Existen niveles de organización superiores a la estructura cuaternaria. Por ejemplo, las
subunidades proteicas pueden autoensamblarse dentro de la célula formando estructuras

ia.
subcelulares, tales como los filamentos de actina o los microtúbulos. Otras veces se forman
grandes complejos multienzimáticos. Incluso los agregados que se autoensamblan pueden
incluir diferentes subunidades proteicas y otras moléculas, como los ácidos nucleicos: es el caso
de las nucleocápsidas víricas o los ribosomas.

Véase Apéndice Proteínas: propiedades y clasificación

ub
2.2.- Funciones.

Las proteínas realizan una gran variedad de funciones biológicas. La mayoría de ellas
interaccionan con otras moléculas más pequeñas (denominadas, en general, ligandos)
mediante la formación de enlaces débiles entre ambas. Para que se generen un cierto número
de estos enlaces y la unión sea efectiva, el ligando debe adaptarse exactamente a su superficie.
sz
La región de la proteína que se asocia con un ligando recibe el nombre de centro de unión;
suele tener forma de cavidad constituida por una disposición específica de unos pocos radicales
aminoacídicos en la superficie de la proteína.

Entre las variadísimas funciones proteicas, merecen destacarse las siguientes:

no
- Estructurales, con función protectora o de sostén. Las proteínas fibrosas tales como
los colágenos, las queratinas o la fibroína pueden citarse como ejemplos de proteínas
con esta función.
- De reserva de aminoácidos, utilizados durante el desarrollo embrionario o en fase
neonatal. Así la ovoalbúmina de la clara de huevo, la caseína de la leche o las
proteínas del gluten de muchas semillas.
tec

- Transportadoras, uniéndose a diversos ligandos para transportarlos de un lugar a

otro. Así, mioglobina y hemoglobina transportan O2 en vertebrados. La seroalbúmina
transporta ácidos grasos en la sangre. En las membranas celulares existen también
numerosas proteínas dedicadas al transporte de solutos de una a otra parte de la
membrana.
- Contráctiles. En algunas proteínas, la unión de sus ligandos provoca cambios
conformacionales que pueden realizar trabajo mecánico, con gasto de energía. Así, la
w.

actina y la miosina intervienen en la contracción muscular y la dineína en el

movimiento de cilios y flagelos.
- Protectoras en la sangre de los vertebrados; así, las inmunoglobulinas o
anticuerpos; trombina y fibrinógeno participan en la coagulación sanguínea.
- Toxinas. Algunas proteínas son tóxicas para animales superiores en cantidades muy
pequeñas. Por ejemplo, la toxina botulínica o los venenos de algunas serpientes.
ww

- Reguladoras. Hay hormonas de naturaleza proteica, como la insulina o la hormona

del crecimiento (somatotropina).
- Enzimas. Son la clase más amplia de proteínas y su estudio se hace en el siguiente
epígrafe.

9
 3.- ENZIMAS.

s
Uno de los rasgos definitorios de los seres vivos es la enorme complejidad y rapidez con
que transcurren las reacciones químicas que conocemos como metabolismo. Las reacciones

e
metabólicas se realizan con gran eficacia por intermedio de catalizadores denominados
enzimas, universalmente presentes en los seres vivos. Las enzimas son, pues, los catalizadores
biológicos o biocatalizadores.

ia.
3.1.- Naturaleza general.

A excepción de las ribozimas (RNA con actividad catalítica), todas las enzimas son de
naturaleza proteica. Son proteínas globulares, con estructura terciaria o cuaternaria, solubles en
agua que, cuando se desnaturalizan, pierden su actividad catalítica. Muchas de ellas son

ub
heteroproteínas. En estos casos, a la enzima completa se la denomina holoenzima; a la parte
proteica, apoenzima y al grupo prostético, cofactor. Los cofactores suelen ser indispensables
para la catálisis y muchas veces son moléculas orgánicas que se disocian fácilmente de la
apoenzima y se denominan coenzimas (véase más adelante).

Se denomina sustrato al ligando que se une a la enzima y que va a sufrir la reacción

sz
química catalizada por ella. El centro de unión del sustrato se denomina centro activo. Se trata
de una cavidad asimétrica cuya organización espacial determina no sólo los compuestos que
pueden encajar específicamente en él, sino también las características de los acontecimientos
posteriores que conducen a la conversión del sustrato en producto (en definitiva, la
especificidad de la enzima). El centro activo es una pequeña región de la proteína total y suele
contener aminoácidos de fijación, que establecen enlaces no covalentes con el sustrato, y
no
aminoácidos catalíticos, que son los que llevan a cabo la catálisis enzimática, atacando
químicamente al sustrato; serina, cisteína, histidina, tirosina, lisina, glutámico y aspártico son
aminoácidos frecuentes en los centros activos de las enzimas. Si existe coenzima, éste también
se encuentra en el centro activo.

Las enzimas, como cualquier catalizador positivo, aceleran la velocidad de la reacción

tec

química (del orden de 103 a 106 veces más rápida que la misma reacción no catalizada) pero no
se consumen durante el proceso, por lo que la misma molécula puede catalizar la reacción una y
otra vez, uniéndose a sucesivas moléculas de sustrato.

En general, las reacciones químicas catalizadas por las enzimas son reversibles (del
tipo A+B ↔ C+D) pero la enzima no afecta ni a la constante de equilibrio Keq ni a los estados
inicial y final (por ejemplo, no afecta a los niveles energéticos de reactivos y productos ni a la
energía liberada, ΔG). Simplemente, el equilibrio se alcanza con mayor rapidez en presencia que
w.

en ausencia del enzima.

Las enzimas aumentan la velocidad de la reacción química porque disminuyen la

energía de activación requerida por ésta. Como se sabe, en cualquier reacción química los
reactivos deben colisionar y las colisiones moleculares deben ocurrir con una orientación
ww

adecuada. A una temperatura dada, sólo algunas moléculas poseen la energía cinética
necesaria para producir choques efectivos. Cuando tiene lugar la reacción, un número
suficiente de moléculas tienen la energía necesaria y consiguen un estado activado (estado de
transición) en el cual se transforman en productos. La energía requerida para alcanzar el estado
de transición se denomina energía de activación, Ea.

10
 e s
ia.
ub
Las enzimas disminuyen la Ea dado que aproximan las moléculas del reactivo (sustrato)
al unirse al centro activo y favorecen también una orientación adecuada para las colisiones.
Ambos efectos hacen que aumente extraordinariamente la probabilidad de alcanzar el estado de
transición, lo que aumenta la velocidad de reacción.
sz
La catálisis enzimática implica, como puede deducirse, la formación de un complejo
intermedio entre la enzima y su sustrato o sustratos. Éstos deben unirse al centro activo del
enzima, formando el denominado complejo enzima-sustrato (ES). Una vez ocurrida la
reacción, los productos se separan del centro activo y la enzima queda lista para unir nuevas
moléculas de sustrato.
no
Las enzimas presentan un alto grado de especificidad. Ésta es una de sus propiedades
más importantes. La especificidad enzimática tiene dos vertientes. En primer lugar, existe una
especificidad respecto al sustrato. Ello significa que una enzima determinada sólo puede
actuar sobre un sustrato concreto o sobre un grupo de sustratos de estructura similar. El grado
más extremo de especificidad de sustrato es la absoluta, en la que la enzima reconoce un único
tec

sustrato, incluso un determinado estereoisómero2. La especificidad de sustrato depende

fundamentalmente de la disposición espacial del centro activo y de los aminoácidos de fijación.

En segundo lugar, existe una especificidad respecto al tipo de reacción química que
cataliza. Es decir, una enzima sólo puede catalizar una determinada transformación química de
su sustrato específico (por ejemplo, una hidrólisis, una transferencia de grupos o una
oxidorreducción). La especificidad de reacción depende de los aminoácidos catalíticos o (de
existir) del coenzima y se utiliza para clasificar las enzimas.
w.

3.2.- Cinética enzimática.

Si se mantienen constantes otras condiciones, la velocidad de las reacciones

enzimáticas depende de la concentración de enzima y de su sustrato. Muchas enzimas
(denominadas michaelianas) presentan una cinética como la mostrada en la figura, en la que
ww

2 Es decir, las enzimas pueden reconocer la forma D o la forma L, pero no ambas. Ello es así porque se
trata de imágenes especulares. Si es la forma D la que encaja en el centro activo, la forma L no podrá
hacerlo, de la misma manera que el guante de la mano derecha no puede encajarse en la izquierda. Ello
explica por qué en los seres vivos sólo existen formas D (como en los azúcares) o formas L (como en los
aminoácidos), pero no ambas a la vez.

11
 se relaciona la velocidad V de una reacción y las concentraciones de sustrato [S] y de enzima

s
[E] (véase White, A. et al, Principios de Bioquímica, 1983).

e
ia.
ub
Aunque la velocidad se incremente normalmente con la [E] (en b), a una [E] constante
sz
(a), V se incrementa hiperbólicamente cuando aumenta [S], hasta llegar a una velocidad máxima
limitante, Vmax.

Esto implica que la enzima tiene un número finito de centros de unión con el sustrato:
cuando todos los sitios están ocupados no puede aumentar la velocidad y la enzima está
no
saturada por su sustrato. En 1913, Michaelis y Menten explicaron este tipo de cinética y
desarrollaron una ecuación general de velocidad, conocida como ecuación de Michaelis-
Menten, para una reacción reversible con un solo sustrato.

Consideraron que el enzima E se une a un sustrato S para formar un complejo enzima-

sustrato ES, el cual posteriormente se desdobla en enzima y producto P, según la siguiente
tec

reacción:

E + S ↔ ES ↔ E + P
w.
ww

Si se supone que [S] es mucho mayor que [E], que solamente se miden velocidades
iniciales y que [E total] = [E] + [ES], puede demostrarse que:

Vmax [S]
V = ------------------
Km + [S]

12
 Ésta es la ecuación de Michaelis-Menten. Km es la constante de Michaelis, que

s
combina las constantes de velocidad de los equilibrios. Cada enzima tiene una Km específica
para cada temperatura.

e
Véase Apéndice Representación de Lineweaver-Burk

Puede demostrarse matemáticamente que la Km es igual a la [S] con la cual se

ia.
obtiene la velocidad semimáxima. La Km tiene relación con la afinidad de una enzima por su
sustrato. Una Km baja significa que la enzima alcanza la mitad de su Vmax con una baja [S], lo
que indica que se une rápidamente a él para formar el complejo ES.

Para [S] muy superiores a la Km, la reacción es de orden cero (la velocidad es
independiente de la [S] para una [E] dada). Es decir, cuando la enzima está saturada de sustrato

ub
la velocidad de la reacción depende exclusivamente de la rapidez con la que el sustrato puede
ser procesado. En otras palabras, Vmax da una idea de la eficacia de la enzima en su actividad
catalítica.

La mayoría de las enzimas tienen más de un sustrato y catalizan reacciones del tipo A+B
↔ C+D. Son reacciones bisustrato, que también involucran la formación de complejos ES. Sus
cinéticas pueden estudiarse en términos de Km para cada sustrato y Vmax de la reacción y las
sz
ecuaciones que las describen son análogas a las ecuaciones de velocidad de Michaelis-Menten.
También se conocen mecanismos cinéticos más complejos con tres o cuatro sustratos.

3.3.- Factores que influyen en la velocidad de la reacción.

no
Temperatura

La constante de equilibrio para cualquier reacción química así como la velocidad de

reacción dependen fuertemente de la temperatura y las reacciones catalizadas por enzimas no
son una excepción. La velocidad se incrementa con la temperatura hasta que se alcanza la
velocidad máxima (temperatura óptima, que suele situarse hacia los 30-40ºC), pero a
tec

temperaturas mayores la velocidad disminuye a causa de la desnaturalización térmica de la

enzima.

pH

Papaína
w.

Pepsina Colinesterasa
Actividad
relativa ↑

Tripsina
ww

2 4 6 8 10

pH

En la figura puede apreciarse el efecto del pH sobre la velocidad de diferentes enzimas.

En general, para cada enzima hay un valor de pH al cual la velocidad es máxima (pH óptimo)

13
 que suele estar próximo al pH del entorno fisiológico en el que trabaja la enzima. A cada lado del

s
óptimo, la velocidad es inferior. La papaína, sin embargo, no tiene óptimo y es insensible al pH.
Para la colinesterasa, el pH óptimo se extiende a un largo intervalo de pH.

e
El pH influye sobre la velocidad enzimática de diversas formas. Puede modificar el grado
de ionización de los radicales del centro activo y/o del sustrato dificultando la formación del
complejo ES; otras veces, la enzima puede desnaturalizarse con valores extremos de pH o el

ia.
coenzima puede separarse si está unido débilmente, con lo que se destruye la actividad
enzimática.

Inhibición enzimática

La velocidad de una reacción catalizada por una enzima puede disminuir por

ub
inhibidores específicos, o sea, compuestos que se combinan con la enzima y evitan las
interacciones normales enzima-sustrato en el centro activo, disminuyendo, por tanto, la velocidad
de las reacciones. La inhibición es irreversible cuando el inhibidor reacciona con algún lugar de
la proteína (frecuentemente formando un enlace covalente) y la inactiva de forma permanente.
Muchos inhibidores irreversibles son venenos para el organismo vivo, incluyendo el cianuro
(CN−), H2S y CO. Muchos fármacos son también inhibidores de reacciones químicas; así, los
antimetabolitos tienen estructuras relacionadas con las de los intermediarios metabólicos
sz
normales, pero inactivan irreversiblemente a enzimas específicos.

La inhibición es reversible cuando el inhibidor se une transitoriamente a la enzima. Se

conocen tres tipos de inhibición reversible de enzimas:
no
- Competitiva. Los inhibidores competitivos pueden combinarse reversiblemente con el
centro activo de la enzima por tener una estructura semejante al sustrato y competir
con éste por dicho centro. Cuando el inhibidor se une, impide la unión del sustrato
aunque no se transforma químicamente en producto.
- No competitiva. Los inhibidores no competitivos no reaccionan con el centro activo
sino en algún otro lugar de la enzima, pero alteran suficientemente la conformación
tec

nativa y evitan que el sustrato se una normalmente a su centro activo. Aquí no hay
relación estructural con el sustrato.
- Acompetitiva (o incompetitiva). El inhibidor se combina reversiblemente sólo con ES
para formar ESI (complejo enzima-sustrato-inhibidor), el cual no puede dar lugar al
producto.

3.4.- Mecanismo de acción enzimática.

w.

Fischer, en 1890, sugirió que la especificidad de las enzimas solamente podía

explicarse si la enzima y su sustrato tuviesen una forma geométrica complementaria de manera
que ambas moléculas pudieran aproximarse entre sí lo suficiente como para producir la reacción
química, encajando la una en la otra como una llave y su cerradura (véase White, A. et al,
Principios de Bioquímica, 1983).
.
ww

La hipótesis de “la llave y la cerradura” se ha mantenido durante mucho tiempo pero

ofrece una visión demasiado estática de la formación del complejo ES. La comparación de la
estructura de las enzimas obtenida por cristalografía de rayos X demuestra que la adición del
sustrato provoca cambios conformacionales. Ésta y otras evidencias han llevado a abandonar la
hipótesis de Fischer y a sustituirla por la teoría del ajuste o encaje inducido de Koshland

14
 (1970). En esencia, este autor propone que, en ausencia de sustrato, las enzimas se encuentran

s
en estado inactivo, de manera que los grupos de su centro activo no están orientados
espacialmente de manera correcta para interaccionar con grupos complementarios del sustrato.
La unión del sustrato a través de los aminoácidos de fijación da lugar a un cambio

e
conformacional en la enzima que desplaza los R del centro activo hasta la posición correcta.

ia.
ub
sz
no
Las enzimas acercan en el centro activo a los reactivos, los orientan correctamente y los
sitúan en estrecha proximidad el uno con el otro. Este efecto se denomina aproximación.
Además, la unión con la superficie de la enzima puede inducir tensión, deformación o
desestabilización de las uniones que han de romperse.
tec
w.

Muchos grupos R en el centro activo funcionan alternativamente como ácidos y como

bases (donando o aceptando H+), actuando así sobre diferentes grupos del sustrato. Este efecto
se denomina catálisis ácido-base concertada y ocurre en los mecanismos catalíticos de
ww

muchas enzimas. Otras enzimas forman intermediarios enzima-sustrato unidos covalentemente

(catálisis covalente). Posteriormente, el enlace covalente se rompe y se liberan los productos.

Véase Apéndice Coenzimas. Nomenclatura y clasificación de las enzimas

15
 4. - BIOSÍNTESIS PROTEICA.

s
La síntesis de proteínas se produce en los ribosomas, grandes complejos de RNA y
proteínas, y depende de la colaboración entre diversos tipos de moléculas de RNA. Comienza,

e
además, con una serie de etapas preparatorias. Primero, sobre el segmento de DNA (el gen) que
codifica la proteína que se va a sintetizar se ha de copiar una molécula de ARN mensajero,
mRNA (de messenger ribonucleic acid). Mientras tanto, en el citoplasma, cada uno de los 20

ia.
aminoácidos con los que se construirá la proteína se ha de unir a una molécula específica de
ARN de transferencia (tRNA, de transfer ribonucleic acid) y las subunidades del ribosoma se
han de cargar con factores proteicos auxiliares. La síntesis de proteínas comienza cuando todos
estos componentes se encuentran en el citoplasma y forman un ribosoma funcional. En éste, la
secuencia de nucleótidos de la molécula de mRNA es traducida a la secuencia de aminoácidos
correspondiente produciendo una cadena proteica determinada, especificada por la secuencia de

ub
DNA de su gen3.

Véase Apéndice Estructura del ribosoma

4.1.- Activación de los aminoácidos.

sz
Los agentes centrales de la síntesis proteica son las moléculas de tRNA, a las que se
unen los aminoácidos antes de su polimerización a polipéptidos. Los aminoácidos se unen por su
grupo carboxilo y se activan así a formas de alta energía que forman espontáneamente enlaces
peptídicos. Los aminoácidos libres no pueden añadirse directamente a una cadena polipeptídica
en crecimiento. Es la molécula de tRNA, y no el aminoácido unido a ella, la que determina el
punto donde debe añadirse el aminoácido durante la síntesis proteica. Las moléculas de tRNA
no
son específicas; es decir, cada molécula de tRNA se une a un aminoácido específico.

Cada molécula de tRNA reconoce a su aminoácido correspondiente gracias a un grupo

especial de enzimas, denominadas aminoacil-tRNA sintetasas. Cada una de ellas acopla cada
aminoácido a su molécula apropiada de tRNA. Existe una sintetasa diferente para cada
aminoácido (en total, 20 diferentes). Por ejemplo, la alanil-tRNAAla sintetasa fija la Ala a su tRNA
tec

específico: tRNAAla. La reacción que se produce es:

Aminoácido + ATP + tRNA  aminoacil-tRNA + AMP + PPi (pirofosfato)
en la que se hidroliza una molécula de ATP (ATP  AMP + PPi) que proporciona la energía
necesaria (véase tema 28). El resultado final de la acción de estas enzimas es un conjunto de
moléculas de aminoacil-tRNA.
w.
ww

3El proceso de transcripción (síntesis de RNA) y la estructura de los diversos tipos de RNA se estudian
en el tema siguiente.

16
 Así, los tRNA actúan como "adaptadores" finales que transforman la información de la

s
secuencia de nucleótidos del mRNA en información de la secuencia de aminoácidos de las
proteínas. Las sintetasas forman también un segundo grupo de adaptadores, que unen los tRNA
a sus aminoácidos específicos.

e
4.2.- Traducción.

ia.
La reacción fundamental de la síntesis proteica es la formación de un enlace peptídico
entre el grupo carboxilo del extremo de una cadena polipeptídica en crecimiento y el grupo amino
libre de un aminoácido. Por lo tanto, una cadena proteica se sintetiza paso a paso desde su
extremo amino terminal hasta su extremo carboxilo terminal. A lo largo de todo el proceso, el
extremo carboxilo de la cadena polipeptídica permanece unido covalentemente a una molécula
de tRNA (en conjunto, la molécula se denomina peptidil-tRNA).

ub
sz
no
tec

Este enlace covalente se destruye con la adición de

un nuevo aminoácido unido a su tRNA. En el transcurso de la
traducción, la secuencia de nucleótidos del mRNA se lee a
medida que la maquinaria de traducción se desplaza a lo
w.

largo de la molécula de mRNA en dirección 5´ 3´ (es decir,

de la cabeza a la cola, véase tema siguiente). A la derecha
se presenta un esquema del ciclo de traducción que se da en
los ribosomas (véase Alberts, B. et al. Biología molecular de
la célula, 2004).
ww

17
 Ahora bien, el lenguaje de los ácidos nucleicos tiene sólo cuatro letras (las cuatro bases,

s
A, G, C y T ó U) mientras que las proteínas utilizan 20 letras (los veinte aminoácidos). Tomados
de forma individual, los nucleótidos del mRNA sólo pueden representar cuatro de los veinte
aminoácidos posibles. Si se utilizaran 2 nucleótidos para codificar un aminoácido, sólo podrían

e
determinarse 16 (42) aminoácidos. Sin embargo, si se usa un grupo de tres nucleótidos pueden
codificarse 64 aminoácidos (43) .De hecho, esto es lo que sucede exactamente en las células.

ia.
Cada aminoácido está especificado por un triplete de nucleótidos (denominado codón)
de las moléculas de mRNA. El sistema de correspondencia entre los codones del mRNA y el
aminoácido que especifican se denomina código genético, una especie de diccionario
molecular que permite traducir el lenguaje de cuatro letras de los ácidos nucleicos al lenguaje de
20 letras de las proteínas.

ub
sz
no
tec

De los 64 codones posibles en el código genético, 61 especifican aminoácidos

individuales y 3 no especifican ninguno (UAA, UGA y UAG, denominados codones sin sentido o
de stop) La mayoría de los aminoácidos son codificados por más de un codón; por esta razón se
dice que el código genético es degenerado. El codón AUG (que significa Met) es el codón
iniciador; dicho de otra manera, la síntesis de todas las cadenas polipeptídicas comienza con el
aminoácido Met (en procariotas, formil-Met).

Los ribosomas "leen" el mRNA desde

w.

AUG, codón tras codón, uniendo los aminoácidos

especificados por ellos, hasta llegar a un codón de
terminación, que son señales de detención y
marcan el extremo carboxilo terminal de la cadena
polipeptídica. Los codones se leen sin comas, uno
a continuación de otro, en una secuencia que se
ww

denomina marco de lectura. En teoría, un mRNA

particular podría ser traducido en tres marcos de
lectura diferentes. Sin embargo, la gran mayoría
de los mRNA sólo se leen en un marco
determinado.

18
 El significado de cada codón es el mismo para la mayoría de los organismos conocidos;

s
por ello se dice que código genético es universal, lo que constituye un fuerte argumento a favor
de que la vida en la Tierra ha tenido un origen común. Sin embargo, se conocen excepciones; se
piensa que son desarrollos evolutivos posteriores.

e
En el ribosoma, cada codón se aparea de modo específico con una secuencia de tres
bases del tRNA, denominada anticodón. El anticodón es una secuencia de bases

ia.
complementaria de cada codón del mRNA que se sitúa en el extremo contrario al que está unido
el aminoácido, siempre en las posiciones 34, 35 y 36 del tRNA. Cada tRNA tiene un anticodón
específico.4 Puesto que cada codón únicamente puede formar pares de bases con una de las
muchas moléculas diferentes de tRNA de la célula, el codón determina el aminoácido específico
que debe añadirse al extremo de la cadena polipeptídica en crecimiento.

ub
La degeneración del código genético implica que existe más de una molécula de tRNA
para cada aminoácido y también que muchos tRNA pueden formar pares de bases con más de
un codón (lo cual explica que pueda haber más codones que tRNA, lo que ocurre
frecuentemente en procariotas).

En efecto, para algunos aminoácidos existe más de una molécula de tRNA; además,
algunos tRNA están construidos de tal manera que exigen un apareamiento exacto de bases
sz
sólo en las dos primeras posiciones del codón y pueden tolerar una adaptación defectuosa (que
se denomina balanceo) en la tercera (véase Lodish, H. et al. Biología celular y molecular, 2002).
Por ejemplo, un anticodón 3´AUG 5´ puede aparearse con un codón 5´UAC 3´ ó 5´UAU 3´.5

4.3.- Fases de la síntesis de proteínas.

no
El complejo proceso de traducir mRNA en proteínas se puede dividir en tres etapas:

Iniciación

El aspecto crítico de la iniciación es comenzar la síntesis proteica por el codón de

tec

iniciación (AUG) y conseguir el marco de lectura correcto. Para ello, el ribosoma se une a la
molécula de mRNA y forma un complejo de iniciación que determina la pauta de lectura,
uniéndose al lugar exacto del mRNA donde debe empezar la cadena polipeptídica. Para
comenzar el montaje del complejo de iniciación tienen lugar interacciones secuenciales entre
proteínas específicas, denominadas factores de iniciación (IF, eIF en eucariotas), y la
subunidad menor del ribosoma aislada (las dos subunidades ribosómicas están unidas sólo
cuando el ribosoma está traduciendo un mRNA).
w.

Al complejo de preiniciación resultante (subunidad pequeña y los factores de iniciación

IF) se une el primer aminoacil tRNA, cuyo anticodón reconoce el codón AUG (es decir, UAC). En
eucariotas, se trata del Met-tRNAMet; en procariotas, el grupo amino libre de la metionina se
modifica por adición de un grupo formilo (formil Met- tRNAMet).

A continuación, el complejo de preiniciación se une al mRNA, apareando la molécula de

ww

tRNA iniciador a un codón AUG determinado. Una molécula de mRNA suele contener muchas
secuencias AUG y todas codifican Met, pero la gran mayoría de ellas no sirven como codones de

4 El emparejamiento codón-anticodón se debe a la formación de enlaces de H entre las bases nitrogenadas,

de manera específica: A con U (T en el DNA) y C con G (véase el tema siguiente).
5
Si se consulta el código genético puede comprobarse que ambos codones (UAC y UAU) significan Tyr.

19
 iniciación. La secuencia AUG que debe ser reconocida

s
como codón de iniciación depende de zonas
adyacentes de la secuencia de nucleótidos del mRNA
(denominadas secuencias de Shine-Dalgarno en

e
procariotas; en eucariotas es fundamental el CAP del
extremo 5´, véase tema siguiente).

ia.
La unión de la subunidad ribosómica pequeña
al mRNA, reconociendo ya el codón de iniciación,
forma el complejo de iniciación. En eucariotas, el
proceso de búsqueda del codón de iniciación consume
ATP (energía).

ub
Al final del proceso de iniciación, todos los
factores eIF se liberan dejando paso a la unión de la
subunidad grande, formándose el complejo de
iniciación completo. La unión requiere energía, que se
obtiene por la hidrólisis de GTP. El ribosoma tiene dos
centros de unión diferentes para moléculas de tRNA,
denominadas sitio P, que une la molécula de tRNA
sz
enlazada al extremo en crecimiento de la cadena
polipéptica (peptidil tRNA), y sitio A, que recibe a la
nueva molécula de tRNA cargada con su aminoácido.
Además, existe un tercer sitio de salida o expulsión
(sitio E).
no
tec
w.

En la iniciación, el Met- tRNA Met unido a AUG quedan en el sitio P mientras que el sitio A
queda libre. Ambos sitios están tan cercanos que los tRNA unidos a cada centro forman pares de
ww

bases con codones adyacentes de la molécula de mRNA. En la iniciación, el codón siguiente al

AUG queda situado en sitio A, esperando aparearse con el aminoacil- tRNA de anticodón
complementario.

20
 Elongación

s
Los pasos claves de la elongación son la
entrada de los sucesivos aminoacil- tRNA al sitio A, la

e
formación de los enlaces peptídicos y el
desplazamiento del ribosoma (translocación) respecto
al mRNA. Se requieren también proteínas especiales,

ia.
denominadas factores de elongación (EF).

El proceso de alargamiento de la cadena

polipeptídica puede considerarse como un ciclo en tres
etapas:

ub
En la etapa 1, un aminoacil- tRNA queda unido
al sitio A vacante por formación de pares de bases con
el codón expuesto en el sitio A. Sólo si el anticodón del
tRNA coincide correctamente con el codón expuesto se
forma un enlace en el sitio A.
sz
En la etapa 2, el extremo carboxilo de la
cadena polipeptídica se separa del tRNA del sitio P y
se une mediante un enlace peptídico al aminoácido
unido al tRNA situado en el sitio A. Esta reacción es
no
catalizada por una enzima denominada peptidil-
transferasa, que no es una proteína, sino el propio
rRNA (23 S ó 28 S) de la subunidad mayor. Es, por
tanto, una ribozima.
tec

En la etapa 3, el nuevo peptidil- tRNA del sitio

A se traslada al sitio P cuando el ribosoma se desplaza
exactamente tres nucleótidos a lo largo del mRNA.
Esta translocación del ribosoma es catalizada por un
EF unido a GTP, que se hidroliza para proporcionar la
energía requerida. La molécula de tRNA libre se
separa del sitio P y se desplaza hacia el sitio de salida
E sobre el ribosoma y pronto es descartado. Al acabar
w.

esta etapa, el sitio A, desocupado, puede aceptar una

nueva molécula de aminoacil- tRNA, con lo que de
nuevo se inicia el ciclo.
ww

21
 e s
Terminación

ia.
Ocurre cuando un codón de terminación (UAA, UAG
ó UGA) llega al sitio A. No existen moléculas de tRNA con
anticodones complementarios a éstos, pero sí unas proteínas
denominadas factores de terminación (o liberación, RF, de
release factors) cuya forma es similar al tRNA y que reconocen
los codones de stop.

ub
La unión del RF al sitio A perturba la actividad peptidil
transferasa, que añade agua en vez del grupo amino de un
aminoácido. A consecuencia de ello, el extremo carboxilo de la
cadena polipeptídica queda libre de su unión al último tRNA,
con lo que la cadena recién sintetizada se libera del ribosoma,
con gasto de una molécula de GTP. sz
Luego se produce la disociación del ribosoma, con la
liberación de las subunidades, del mRNA y del tRNA para otra
ronda de síntesis proteica.
no
tec

Véase Apéndice Cistrones, polisomas y modificaciones

postraduccionales.

5.- VITAMINAS.
w.

El término "vitamina" fue introducido por Funk para designar un factor alimenticio
esencial, obtenido de la cascarilla del arroz, que combatía con éxito una enfermedad nerviosa, el
beriberi. El factor activo era una amina y era necesario para la vida, de ahí el nombre. En 1912
Hopkins y Funk sugirieron la "teoría de la vitamina"; esto es, postularon que enfermedades
específicas como el beriberi, el escorbuto o el raquitismo eran causadas por una falta en la dieta
de factores nutricionales específicos. Desde entonces muchos factores esenciales se han
ww

añadido a la lista original y en absoluto todos son aminas aunque el nombre se ha conservado.

Las vitaminas son compuestos orgánicos relativamente sencillos, que una especie
concreta (en general, animales o algunos microorganismos) no puede sintetizar por carecer de
las enzimas necesarias y que, por tanto, deben obtener de la dieta. Su deficiencia origina una

22
 enfermedad carencial (avitaminosis o, más correctamente, hipovitaminosis) que remite en

s
cuanto se administra la vitamina.

Para que una molécula se considere vitamina debe ser orgánica (lo que excluye a las

e
sales minerales) y obtenerse de la dieta en cantidades mínimas (lo que excluye a los
aminoácidos y a los ácidos grasos esenciales). Esto ocurre porque no son sustratos sino
moléculas reguladoras que no se consumen metabólicamente. Su deficiencia produce una

ia.
enfermedad carencial. Ahora bien, en algunas vitaminas no se conoce enfermedad carencial en
el hombre (sí en animales de experimentación). Además, en muchos casos no se conoce la
relación entre la función fisiológica normal de la vitamina y los síntomas y signos de la
enfermedad carencial.

Tradicionalmente las vitaminas se han dividido en dos grupos en función de su

ub
solubilidad en agua: hidrosolubles y liposolubles.

5.2.- Vitaminas hidrosolubles.

Son moléculas solubles en agua que se eliminan por la orina de forma continua y no se
almacenan; por ello deben aportarse con frecuencia. Inicialmente fueron denominadas vitaminas
sz
B y C. Más tarde se reveló la naturaleza múltiple de la vitamina B y los factores fueron
denominándose B1, B2, B3, etc. La mayoría de estos términos se ha descartado, utilizándose
ahora su nombre químico apropiado. Sin embargo, el término complejo vitamínico B continúa
siendo útil porque estos factores se encuentran juntos en la naturaleza y las deficiencias puras
de un miembro único de este grupo son poco frecuentes en el hombre.
no
Complejo vitamínico B

Comprende las vitaminas tiamina (vitamina B1), riboflavina (vitamina B2), ácido
nicotínico (vitamina PP), vitamina B6, ácido pantoténico, biotina, ácido fólico y
cianocobalamina (vitamina B12).
tec

Véase Apéndice Complejo B y vitaminas E y K

Vitamina C

Se trata del ácido L-ascórbico, un derivado de monosacárido

que se oxida fácilmente a ácido L-dehidroascórbico. Es esencial para
una gran variedad de procesos de oxidación-reducción. Participa así en
la hidroxilación de compuestos tales como los restos de Pro y Lys en la
w.

síntesis del colágeno y también facilita la eliminación del Fe de la

ferritina (véase tema 55). La deficiencia de vitamina C produce el
escorbuto, enfermedad conocida desde antiguo (por ejemplo, en la
navegación marítima) cuyas manifestaciones (encías esponjosas con
llagas, pérdidas de dientes, hemorragias subcutáneas y edema, dolor,
anorexia y anemia) se deben a un fallo funcional de los fibroblastos en la
ww

síntesis de colágeno. Los frutos y los vegetales crudos son fuentes

dietéticas importantes de ácido ascórbico. El cocinado, enlatado y otros
procedimientos de preparación y conservación de alimentos destruyen
parte del ácido ascórbico de la dieta.

23
 5.3.- Vitaminas liposolubles.

s
Se caracterizan por su escasa solubilidad en agua. Se trata, por tanto, de lípidos. Se
absorben en el intestino con los lípidos de la dieta y se almacenan en cantidades significativas

e
en el hígado. Constituyen cuatro grupos (A, D, E y K), siendo los dos primeros los más
significativos:

ia.
- Vitaminas A. Son terpenos (véase tema anterior). Actividad de vitamina A la
presentan en mamíferos los ,  y - carotenos y el retinol (vitamina A1). Si se
exceptúa su papel en el ciclo visual (ver tema 57) y algún otro, la función metabólica
de la vitamina A se desconoce. Su deficiencia produce detención del crecimiento en
animales jóvenes, ceguera nocturna, xeroftalmia, infecciones del tracto respiratorio y
atrofia glandular. Sus fuentes principales son las frutas y verduras, leche y mantequilla

ub
y aceites de hígado de pescado.

- Vitaminas D. Se trata de un grupo de esteroides que intervienen en el metabolismo

del Ca++, incrementando su absorción intestinal (véase tema 58). Destacan el
calciferol (vitamina D2) y el colecalciferol (vitamina D3). Su deficiencia origina
raquitismo (huesos frágiles) en jóvenes y osteomalacia en adultos, ambas
sz
relacionadas por una formación defectuosa de los huesos. El calciferol puede
sintetizarse en la piel con radiación UV a partir de otros esteroides; por ello, el
raquitismo era común entre los niños nórdicos, donde el invierno es largo y las horas
de luz solar mínimas. Sus fuentes principales son la leche, mantequilla, huevos,
pescado azul, y aceite de hígado de pescado.
no
Véase Apéndice Complejo B y vitaminas E y K

6.- CONCLUSIÓN.

La mayor parte del peso seco de una célula está formado por un tipo de
macromoléculas, llamadas proteínas, que han sido producidas como polímeros lineales de
tec

aminoácidos, unidos de manera covalente unos a otros siguiendo un orden exacto. Las
moléculas de proteína se pliegan en una conformación específica (estructura terciaria o
cuaternaria) que depende de la secuencia de sus aminoácidos (estructura primaria). Este
plegamiento genera superficies características y depende de un conjunto de interacciones
débiles producidas por fuerzas no covalentes. Estas mismas fuerzas débiles rigen la unión
específica de otras moléculas con las proteínas, originando los miles de asociaciones entre
moléculas orgánicas responsables de la estructura y de la química celular.
w.

Las proteínas pueden formar máquinas químicas enormemente sofisticadas. Las

enzimas son proteínas catalíticas que aceleran enormemente las velocidades de las reacciones
metabólicas uniéndose a los estados de transición de alta energía de una reacción determinada.
Los lugares de unión para sus ligandos (sustratos, activadores, inhibidores) están constituidos
por cavidades de la superficie, en las cuales se localizan de manera precisa diversas cadenas
ww

laterales de aminoácidos gracias al plegamiento de la enzima. La actividad enzimática se halla

regulada por moléculas pequeñas que pueden inhibir o activar de forma específica a las
enzimas. Este fenómeno de unión de ligandos proporciona un mecanismo crucial para controlar
procesos celulares.

24
 La capacidad de las células para desempeñar sus funciones depende de la información

s
genética, que se expresa y se mantiene mediante los procesos genéticos básicos (replicación,
transcripción y traducción). En la traducción o biosíntesis proteica, que produce y mantiene
las proteínas de una célula, la información de una secuencia lineal de nucleótidos (los

e
monómeros de los ácidos nucleicos) se utiliza para especificar una cadena lineal de
aminoácidos. La traducción de una secuencia de nucleótidos de una molécula de mRNA a una
proteína tiene lugar en el citoplasma, en un gran complejo ribonucleoproteico denominado

ia.
ribosoma. Primero, los aminoácidos utilizados para la síntesis de la proteína han de unirse a una
familia de moléculas de tRNA. Cada molécula de tRNA reconoce, mediante interacciones entre
pares de bases complementarias, grupos particulares de tres nucleótidos del mRNA (codones).
La secuencia de nucleótidos del mRNA se lee desde un extremo al otro en grupos de tres, según
el código genético.

ub
Las vitaminas son moléculas orgánicas que no se pueden sintetizar y que deben
incorporarse en la dieta. Siempre se requieren en pequeñas cantidades puesto que no son
sustratos y no se consumen. Las vitaminas realizan importantes funciones reguladoras; en
concreto, los miembros del complejo B tienen en común el ser precursores de coenzimas.

sz APÉNDICE
1.- Clasificación y propiedades de los aminoácidos.

Los aminoácidos son compuestos sólidos, cristalinos, de elevado punto de fusión (por
encima de 200ºC) y solubles en agua. En función de la naturaleza de su cadena lateral (grupo
R), los aminoácidos proteinogenéticos pueden clasificarse en tres grupos (véase la tabla 23-1 al
no
final del tema):

- Aminoácidos con cadena lateral iónica. Dos de ellos tienen carga negativa (son ácidos) a pH
neutro: ácido aspártico y ácido glutámico. Tres son básicos y presentan carga positiva a
pH neutro (sus grupos R aceptan un protón): lisina, arginina e histidina.
tec

- Aminoácidos con cadena lateral polar no iónica: asparagina y glutamina son amidas;
serina y treonina son hidroxiaminoácidos alifáticos que contienen un grupo -hidroxilo.
Tirosina y cisteína (con un grupo sufhidrilo o tiol) son también polares, pero con pH muy
alto se comportan como ácidos, liberando protones.

- Aminoácidos con cadena lateral alifática o aromática de naturaleza no polar: glicina, sin
cadena lateral; alanina, valina, leucina, isoleucina y metionina tienen cadenas laterales
alifáticas. Fenilalanina y triptófano tienen cadenas laterales aromáticas. Finalmente,
w.

prolina es un -iminoácido: presenta una amina secundaria contenida en un anillo.

A excepción de la glicina, todos los -aminoácidos son ópticamente activos, ya que el

C es asimétrico; por tanto, existen dos configuraciones posibles, D y L. De nuevo, estos
símbolos no se refieren al sentido de la rotación del plano de la luz polarizada.
ww

25
 Excepto algunos D-aminoácidos encontrados en bacterias, todos los demás que

s
aparecen en las proteínas son de la serie L.

Los aminoácidos en solución pueden comportarse como ácidos (liberando protones del

e
grupo carboxilo) y como bases (su grupo amino acepta protones). Las moléculas que poseen
esta propiedad se denominan anfóteras o anfólitas. A pH 7, los aminoácidos se encuentran
como iones bipolares: el grupo carboxilo está ionizado (R- COO) y el grupo amino, protonado

ia.
(R-NH3+). El pH al cual un ion bipolar no emigra en un campo eléctrico se denomina punto
isoeléctrico (pI) y, en él, el número de cargas positivas y negativas es el mismo. Por encima del
pI, el aminoácido posee carga negativa y puede comportarse como base aceptando protones;
por debajo del pI, posee carga positiva y puede comportarse como ácido, liberando protones.
Cada aminoácido tiene un pI determinado, lo que permite diferenciar unos de otros en una
mezcla sometida a un campo eléctrico.

ub
Todos los aminoácidos son amortiguadores. De hecho, el efecto tampón de las
disoluciones orgánicas se debe no tanto a las sales minerales (véase tema 23) sino a las
cadenas laterales de los aminoácidos en las proteínas. En su pI, los aminoácidos no poseen
capacidad amortiguadora.
sz
En los animales, los aminoácidos se obtienen de la dieta o bien a partir de otros
intermediarios metabólicos. Pero existen algunos que no pueden ser sintetizados y que, por
tanto, deben obtenerse de la alimentación. Se denominan aminoácidos esenciales y, para la
especie humana, son ocho: Val, Leu, Ileu, Met, Phe, Treo, Trp, y Lys (para lactantes y niños de
corta edad, también His y Arg (véase Alberts, B. et al. Biología molecular de la célula, 2004). Sin
embargo no son vitaminas, ya que se requieren en grandes cantidades.
no
2.- Péptidos.

Es posible una enorme variación en el orden en que se encuentran dispuestos los

aminoácidos para formar los péptidos. Por ejemplo, para un polipéptido de 50 aminoácidos,
existen 2050 posibles secuencias diferentes. Se deduce, por tanto, que la materia viva utiliza
tec

solamente una fracción muy pequeña de todas las variaciones matemáticamente posibles.

Para la nomenclatura de los péptidos se enumeran por orden los restos de aminoácidos
(terminados en -il), empezando por el extremo amino terminal (que se indica a la izquierda de la
estructura). Así, por ejemplo, el tripéptido de la figura anterior se denomina Histidinil-cisteinil-
valina o, abreviadamente, +H3N – His – Cys – Val - COO (ó HCV).

En los animales, los péptidos se forman en el tubo digestivo durante la digestión de las
w.

proteínas por proteasas, enzimas que hidrolizan los enlaces peptídicos. También existen
péptidos naturales que desempeñan importantes funciones como el glutation (-glutamil-
cisteinil-glicina), que interviene en el mantenimiento de la conformación nativa de muchas
enzimas rompiendo los puentes disulfuro formados espontáneamente (véase más adelante).
Hormonas como la oxitocina o la insulina, antibióticos (gramicidina) o neurotransmisores
ww

(neuropéptidos) se encuentran también entre estas moléculas.

3.- Estructura del colágeno.

Además de la hélice α y la lámina β, son posibles también otros tipos de estructura

secundaria. Entre ellos, destaca la estructura de los colágenos, familia de proteínas que se

26
 encuentra en la matriz extracelular, formando las fibras de colágeno (véase tema 30). La

s
unidad fundamental de las fibras de colágeno se denomina tropocolágeno. La molécula de
tropocolágeno está formada por tres cadenas polipéptidicas enrolladas entre sí generando una
triple hélice regular.

e
ia.
ub
sz
Las cadenas individuales son hélices compactas levógiras con tres residuos por vuelta.
Su secuencia de aminoácidos es característica: un tercio de sus residuos es Gly (el único
aminoácido suficientemente pequeño para ocupar el interior abarrotado de la triple hélice; en
color en la figura), una cuarta parte es Pro y existen también aminoácidos modificados, como
hidroxiprolina o hidroxilisina. Las tres cadenas se mantienen unidas por enlaces de H entre los
no
enlaces peptídicos y por enlaces covalentes entre residuos de lisina. El empaquetamiento
regular de las moléculas de tropocolágeno genera fibras con una enorme resistencia a la
tracción.

4.- Proteínas: propiedades y clasificación.

tec

Las propiedades fisicoquímicas de una molécula proteica dependen fundamentalmente

de los restos R que quedan expuestos en su superficie y que son capaces de formar diferentes
enlaces débiles no covalentes con las moléculas del entorno. Entre ellas, merecen destacarse:

- Propiedades anfóteras. Las proteínas se comportan como anfólitos gracias a los R

de aminoácidos. Así, tienen un gran poder amortiguador del pH (tampón proteico).
Cada una de ellas es eléctricamente neutra a un solo valor de pH, el cual es su punto
isoeléctrico. A pH inferiores, la molécula presenta carga positiva y carga negativa a
w.

valores superiores.

- Solubilidad. Las proteínas globulares son, en general, solubles en los sistemas

acuosos. Por su elevado peso molecular dan siempre disoluciones coloidales. Por el
contrario, las proteínas fibrosas son insolubles en agua.
ww

27
 - Desnaturalización. Este término se aplica a una gran variedad de cambios

s
estructurales que alteran en algún grado la
estructura no covalente de la proteína nativa,
es decir, la pérdida total o parcial de los niveles

e
de organización superiores al primario. Ello
ocurre por la rotura de los enlaces que
estabilizan la estructura proteica, salvo la

ia.
primaria (es decir, los enlaces peptídicos). La
desnaturalización suele acompañarse de un
descenso en la solubilidad en agua y la proteína
pierde su actividad biológica.

Existe una gran variedad de agentes

ub
desnaturalizantes. Algunos son físicos; por
ejemplo, las proteínas se desnaturalizan cuando
la temperatura sube hasta 50-60ºC. Otras se
inactivan por enfriamiento, agitación mecánica o
radiación UV. Otros agentes son químicos; así,
la urea, las variaciones de pH o los disolventes
orgánicos (que rompen las interacciones
sz
hidrofóbicas haciendo que la proteína se
despliegue).

La desnaturalización puede ser irreversible si, una vez eliminado el agente

desnaturalizante, la proteína no recupera su estructura original (por ejemplo, la clara
no
de huevo cocida o la leche cortada). Pero, en general, la desnaturalización es
reversible y la proteína recupera su conformación nativa y su actividad biológica
(renaturalización).

- Especificidad. Las proteínas homólogas (las que realizan funciones idénticas) de

diferentes especies tienen secuencias de aminoácidos semejantes pero no idénticas.
tec

Es decir, la estructura primaria de proteínas homólogas varía de una especie a otra,

incluso de un individuo a otro dentro de una misma especie. En definitiva, cada
especie tiene sus secuencias específicas para cada proteína, que son las que le
confieren su individualidad.

Clasificación

Por su extraordinaria variedad, las proteínas pueden clasificarse atendiendo a criterios

w.

diversos. Aquí se seguirán tres:

- Estructura. Ya se ha hecho referencia a la distinción entre proteínas globulares y

proteínas fibrosas.

- Composición química. Existen proteínas que están formadas únicamente por

ww

cadenas polipeptídicas y se denominan holoproteínas. Sin embargo, muchas

contienen además un componente no proteico, conocido como grupo prostético, y se
denominan heteroproteínas o proteínas conjugadas. La clasificación de éstas
puede hacerse en función de la naturaleza química de su grupo prostético en:

28
 Glucoproteínas. El grupo prostético es un azúcar (un mono o un oligosacárido); un

s
ejemplo de ellas son las inmunoglobulinas.
Lipoproteínas. Proteínas que contienen lípidos; como ejemplo pueden citarse las
lipoproteínas sanguíneas (HDL y LDL) que se encargan del transporte de lípidos en

e
la sangre (véanse temas 53 y 55).
Nucleoproteínas. Se trata de grandes complejos de ácidos nucleicos y proteínas,
tales como los ribosomas o la cromatina.

ia.
Fosfoproteínas, que contienen grupos fosfato; así, la caseína de la leche o la vitelina
de la yema de huevo.
Metaloproteínas. Unidas a un átomo o ion metálico.
Cromoproteínas, así denominadas por ser moléculas coloreadas debido a su grupo
proteico. Entre ellas destacan las hemoproteínas, cuyo grupo prostético se denomina
hemo. Las hemoproteínas constituyen una familia de proteínas de gran importancia

ub
biológica, como la mioglobina muscular, la hemoglobina sanguínea y los citocromos.

- Función. Este aspecto se analiza en el apartado 2.2.

5.- Representación de Lineweaver-Burk.

La Km puede obtenerse a partir de la curva hiperbólica, pero no (exactamente) la Vmax.

sz
Sin embargo, representando las reciprocas de la ecuación de Michaelis-Menten se obtiene la
ecuación de una recta, denominada ecuación de Lineweaver-Burk:

1 Km 1 1
--- = --------- ----- + -----------
no
V Vmax [S] Vmax

La representación de 1/V frente a 1/[S] permite calcular exactamente Km y Vmax.

tec
w.
ww

29
 6.- Coenzimas. Nomenclatura y clasificación de las enzimas.

s
Los coenzimas son moléculas orgánicas, a veces muy complejas, que se disocian
fácilmente de la enzima y que proporcionan (caso de existir) su especificidad de acción,

e
actuando como aceptores o donadores de átomos o de grupos funcionales, que son separados o
adicionados al sustrato de la enzima.

ia.
Varios de ellos son derivados de componentes que no pueden ser sintetizados por los
mamíferos (vitaminas), por lo que deben ser obtenidos de la dieta. Muchos deberían
considerarse más apropiadamente como sustratos, ya que participan estequiométricamente en la
reacción y se consumen como éstos. Entre ellos, se encuentran mononucleótidos (como la
pareja ADP/ATP, que transporta energía química en la célula) y dinucleótidos, tales como NAD+
y FAD, que transportan poder reductor. El CoA-SH (coenzima A) es también un derivado de

ub
nucleótido que contiene la vitamina denominada ácido pantoténico. Otros coenzimas son
derivados de vitaminas del complejo B, tales como el pirofosfato de tiamina (TPP), el piridoxal
fosfato o la biotina.

Nomenclatura y clasificación de las enzimas

sz
En general, las enzimas se nombran en función del sustrato y la reacción que catalizan,
añadiendo el sufijo -asa. Por ejemplo, glucosa 6-fosfato fosfatasa, una enzima que separa un
grupo fosfato de la glucosa 6-fosfato para dar glucosa. A veces sólo se utiliza el nombre del
sustrato (por ejemplo, ureasa que actúa sobre la urea; proteasas, que hidrolizan enlaces
peptídicos, etc); además, nombres particulares introducidos hace tiempo se conservan todavía,
como tripsina o pepsina. Atendiendo al tipo de reacción que catalizan, las enzimas se dividen en
no
seis clases, cada una de ellas con subclases. Las seis clases son:

Clase I. Oxidorreductasas, que catalizan reacciones de oxidación - reducción, tales como las
deshidrogenasas o las oxidasas.

Clase II. Transferasas, que transfieren un radical de un sustrato a otro, como las transaminasas.
tec

Clase III. Hidrolasas. Catalizan la ruptura hidrolítica de enlaces C-O, C-N, C-C y otros. Por
ejemplo, amilasas, proteasas, lipasas.

Clase IV. Liasas. Rompen también enlaces del tipo anterior, pero forman dobles enlaces o,
alternativamente, adicionan grupos a dobles enlaces. Como ejemplo pueden citarse las
desaminasas o las descarboxilasas.
w.

Clase V. Isomerasas. Catalizan cambios en la configuración geométrica o espacial de una

molécula (isomerización). Por ejemplo, epimerasas.

Clase VI. Ligasas o sintetasas, que unen dos moléculas con el acoplamiento de la hidrólisis de
un enlace de alta energía (ATP). Por ejemplo, glucógeno sintetasa o palmitato sintetasa.
ww

30
 7.- Estructura del ribosoma.

s
Los ribosomas procarióticos son similares a los de eucariotas en cuanto a diseño y
función, aunque son ligeramente más pequeños y más simples. Los de procariotas son 70S y los

e
eucarióticos, 80 S6 (véase Lodish, H. et al. Biología celular y molecular, 2002).

ia.
ub
sz
no
Cada ribosoma está constituido por dos subunidades, grande y pequeña. La subunidad
pequeña se une al mRNA y a las moléculas de tRNA, mientras que la grande cataliza la
formación de los enlaces peptídicos. Más de la mitad del peso de un ribosoma es RNA (rRNA,
de ribosomal RNA, RNA ribosómico), que desempeña un papel central, aunque poco conocido,
tec

en las actividades catalíticas del ribosoma. La figura anterior muestra los distintos tipos de rRNA
procariótico y eucariótico, sus valores S y su longitud. Los ribosomas contienen, además, un
elevado número de proteínas distintas cuya función parece ser incrementar la función de los
rRNA. Hoy día se piensa que son las moléculas de rRNA y no las de proteínas las que catalizan
la mayoría de las reacciones del ribosoma (serían, así, ribozimas).

8.- Cistrones, polisomas y modificaciones postraduccionales.

w.

Los mRNA procarióticos son policistrónicos, lo que significa que codifican múltiples
proteínas, que son traducidas a partir de la misma molécula de mRNA. Ello ocurre porque
existen múltiples secuencias de Shine-Dalgarno internas, que inician la síntesis proteica en un
codón AUG adyacente. Además, aunque los ribosomas bacterianos reconocen los codones de
stop y finalizan la síntesis proteica, pueden pasar por encima de ellos iniciando una cadena
polipeptídica en un codón AUG siguiente. Al no existir separación del DNA en procariotas,
ww

habitualmente los mRNA comienzan a traducirse (por su extremo 5´) antes de que termine su
propia síntesis (por su extremo 3’). En cambio, los mRNA eucarióticos son monocistrónicos y

6 S es la inicial de unidades "Svedberg" e indican la velocidad de sedimentación en una ultracentrífuga,

lo que depende del tamaño y la forma de la molécula (véase tema 26).

31
 llevan información para una sola cadena polipeptídica: sólo llevan un codón de iniciación, cerca

s
de su extremo 5´ y un solo codón de terminación, situado hacia (pero no en) el extremo 3´.

e
ia.
ub
sz
La síntesis completa de una proteína media dura entre 20 y 60 segundos. En eucariotas,
dos fenómenos incrementan de forma significativa la velocidad global en la síntesis proteica. Uno
es la traducción simultánea de una molécula de mRNA por múltiples ribosomas (polirribosomas
no
o polisomas) separados entre sí unos 80 nucleótidos de distancia. En cuanto un ribosoma ha
traducido una secuencia suficientemente larga de nucleótidos, deja libre el camino a un nuevo
ribosoma, que se une al extremo 5´ del mRNA. Los polisomas permiten sintetizar múltiples
copias de la misma cadena polipeptídica (una por ribosoma unido) por traducción simultánea de
una sola molécula de mRNA.
tec

El segundo fenómeno es el reciclaje rápido de las subunidades ribosómicas después de

separarse del extremo 3´ de mRNA y su unión rápida al extremo 5´ de la misma molécula para
comenzar un nuevo ciclo.
w.
ww

32
 Modificaciones postraduccionales.

s
En los eucariotas, las cadenas polipeptídicas recién liberadas por los ribosomas no
suelen ser funcionales. En primer lugar, para que la cadena se pliegue de manera correcta y

e
adquiera su conformación nativa, es necesaria la colaboración de unas proteínas citosólicas
especiales denominadas chaperonas moleculares, cuya función consiste en ayudar a otras
proteínas a plegarse y ensamblarse en estructuras estables y activas. Dicho de otra forma, y al

ia.
contrario de lo que se ha creído durante mucho tiempo, las cadenas polipeptídicas no se pliegan
espontáneamente para adquirir su conformación nativa funcional.

Además, gran número de proteínas son oligoméricas, formadas por varias cadenas
polipeptídicas. Éstas se sintetizan por separado (a partir de mRNA distintos) y luego deben
ensamblarse para dar la proteína funcional.

ub
Otras modificaciones postraduccionales implican la formación o rotura de enlaces
covalentes. Por ejemplo, todas las cadenas recién sintetizadas comienzan con Met (formil-Met
en procariotas). Esta Met del extremo amino terminal a menudo se elimina poco después a
través de la proteolisis limitada de unos cuantos residuos del extremo amino terminal.
sz
Los polipéptidos cuyo destino es la secreción fuera de la célula o su incorporación a una
membrana sufren en el retículo endoplasmático y en el aparato de Golgi (véase tema 27) una
serie de modificaciones, como la formación de puentes disulfuro, la adición y procesamiento de
glúcidos, escisiones proteolíticas específicas o el armado en proteínas multiméricas.

Las proteínas desnaturalizadas o mal plegadas, las subunidades sobrantes no

no
ensambladas o con aminoácidos oxidados o anormales son reconocidas y degradadas por
proteosomas (véase Alberts, B. et al. Biología molecular de la célula, 2004), grandes complejos
proteicos citosólicos que actúan sobre proteínas marcadas específicamente para su destrucción
y las hidrolizan en pequeños fragmentos peptídicos.

9.- Complejo B y vitaminas E y K.

tec

Las vitaminas del complejo B son:

- Tiamina (Vitamina B1). Es el precursor del pirofosfato de tiamina (TPP), un coenzima

que interviene en reacciones de descarboxilación. Su deficiencia origina el beriberi,
una enfermedad carencial endémica en áreas donde el arroz descascarillado es
dietéticamente importante. La enfermedad se caracteriza por rápida pérdida de peso,
desgaste muscular, neuritis periférica y fallo muscular; se pierden los reflejos
w.

profundos y aparecen estados de ansiedad y confusión mental. La vitamina es

especialmente abundante en las cubiertas externas de las semillas (pan integral,
legumbres) y en los productos derivados del cerdo.
ww

33
 - Riboflavina (Vitamina B2). Es el precursor de los coenzimas FMN y FAD (véase tema

s
siguiente) que intervienen en reacciones de deshidrogenación. Su deficiencia en
humanos produce detención del crecimiento, dermatitis seborreica y escoriaciones en
la piel. Es específicamente abundante en hígado, levadura y germen de trigo, leche y

e
huevos y vegetales de hojas verdes.

ia.
ub
- Ácido nicotínico o niacina. (vitamina PP o preventiva de la pelagra). Se utiliza para
la síntesis de los coenzimas NAD+ y NADP+ (véase tema siguiente), que también
intervienen en reacciones de deshidrogenación. Su deficiencia produce la pelagra,
enfermedad caracterizada por dermatitis en las áreas expuestas al sol, lengua llagada
sz
y atrófica, diarrea y, en los casos graves, hemorragias gastrointestinales. Es
especialmente abundante en hígado, carne, leche y huevos, cereales y legumbres.
- Vitamina B6. Se trata en realidad de tres sustancias (piridoxina, piridoxamina y
piridoxal) igualmente efectivas en la nutrición animal. Son precursoras del coenzima
piridoxal fosfato, que juega un papel central en el metabolismo de aminoácidos y
no
bases nitrogenadas. En el hombre no se conoce síndrome específico causado por
deficiencia de esta vitamina. Se encuentra ampliamente distribuida en alimentos de
origen animal y vegetal.
- Ácido pantoténico. Se requiere para la síntesis del CoA-SH, un transportador de
grupos acilo. No se conoce diferencia específica en humanos y su distribución en los
alimentos se asemeja al de otras vitaminas B.
tec

- Biotina. Es el grupo prostético de varias enzimas que catalizan la fijación de CO2

(carboxilación) a diferentes enlaces. Su deficiencia no puede producirse solamente por
dietas pobres en este nutriente, debido a que, en circunstancias ordinarias, cantidades
suficientes de biotina son proporcionadas a los mamíferos por la síntesis de bacterias
intestinales. Está también ampliamente distribuida en los alimentos.
- Ácido fólico. Se trata de un coenzima transportador de grupos químicos de un átomo
de C, importante en el metabolismo de aminoácidos y bases. Su deficiencia se refleja
en un fallo para formar purinas y timina, requeridos para la síntesis de DNA. Este fallo
w.

produce falta de crecimiento y anemia. El ácido fólico está ampliamente distribuido en

animales y plantas, por lo que sus deficiencias nutricionales son poco frecuentes.
Suele administrarse a embarazadas y niños para prevenir anemias en estos
individuos.
- Vitamina B12. Se conocen varias formas, siendo la cianocobalamina la más
frecuente. Su estructura es similar al hemo, pero con un ion Co+++ en el centro. El
ww

coenzima B12 se requiere también en el metabolismo de aminoácidos y de nucleótidos.

Su déficit origina la anemia perniciosa, que no se debe a una ingestión insuficiente
de la vitamina, sino a la falta del factor intrínseco en la secreción gástrica (véase
tema 52), necesario para la absorción intestinal de la vitamina. La cantidad necesaria

34
 en la dieta es mínima; las plantas son fuentes pobres comparadas con los tejidos

s
animales.

Vitaminas E y K.

e
Las vitaminas E comprenden un grupo de terpenos denominados tocoferoles, de los
cuales el -tocoferol es el que tiene la más amplia distribución y la mayor actividad biológica.

ia.
Su principal propiedad es su efecto inhibidor en la autooxidación de los ácidos grasos
insaturados. Se han descrito pocos casos de deficiencia de esta vitamina en humanos. En la
rata, produce infertilidad por degeneración de epitelio germinal en los machos y tendencia al
aborto en las hembras. Sus fuentes más ricas son los aceites vegetales, cereales y verduras,
huevos y mantequilla.

ub
sz
Las vitaminas K comprenden un grupo de naftoquinonas cuya función metabólica se
produce en la síntesis hepática de cuatro zimógenos (precursores) necesarios en la cascada de
la coagulación sanguínea (entre ellos, protrombina, véase tema 55). La falta de vitamina K en la
dieta no produce deficiencia de esta vitamina porque se suplementa por las bacterias
intestinales. Los niños recién nacidos pueden mostrar deficiencia de vitamina K, lo que se
manifiesta como la enfermedad hemorrágica del recién nacido, que persiste únicamente hasta
no
que la flora bacteriana se establece en el intestino del niño. Por lo demás, la vitamina K está
ampliamente distribuida en alimentos animales y vegetales.
tec

BIBLIOGRAFÍA.

Véase tema anterior.

w.
ww

35
 TABLA 23-1

e s
ia.
ub
sz
no

ESQUEMA TEMA 24
tec

AMINOÁCIDOS Y PÉPTIDOS

AMINOÁCIDOS PÉPTIDOS
w.

ESTRUCTURA CLASIFICACIÓN → ENLACE OLIGO Y

CADENA LATERAL PEPTÍDICO POLIPÉPTIDOS

PROPIEDADES IÓNICA
CARÁCTER EXTREMOS
ww

PARCIAL DE AMINO Y
POLAR
ANFÓTEROS DOBLE CARBOXILO
ENLACE
APOLAR
AMORTIGUADORES
NATURALEZA
PLANAR
AA. ESENCIALES

36
 s
PROTEÍNAS

e
ESTRUCTURA PROPIEDADES CLASIFICACIÓN

ia.
ANFÓTERAS ESTRUCTURA

SOLUBILIDAD COMPOSICIÓN QUÍMICA

→GRUPO PROSTÉTICO
DESNATURALIZACIÓN

ub
FUNCIONES
ESPECIFICIDAD

PRIMARIA SECUENCIA

SECUNDARIA sz α-HÉLICE, LÁMINA β, COLÁGENOS

CONFORMACIÓN NATIVA

TERCIARIA DOMINIOS
no
ENLACES

CUATERNARIA PROTEÍNAS OLIGOMÉRICAS

tec

ENZIMAS NOMENCLATURA

NATURALEZA FACTORES CINÉTICA

ECUACIÓN
HOLOENZIMA Y ↓ Ea T ÓPTIMA
MICHAELIS
APOENZIMA Km y Vmax
pH ÓPTIMO
w.

COMPLEJO ES
COFACTORES ECUACIÓN
Y COENZIMAS LINEWEAVER
ESPECIFICIDAD INHIBICIÓN

SUSTRATO Y
MECANISMO
CENTRO ACTIVO
DE ACCIÓN
ww

“LLAVE Y CERRADURA”

AJUSTE INDUCIDO

37
 BIOSÍNTESIS DE

s
PROTEÍNAS

e
RIBOSOMAS ACTIVACIÓN DE AA. TRADUCCIÓN

TIPOS AMINOACIL tRNA SINTETASAS

ia.
FASES
ESTRUCTURA

INICIACIÓN

ELONGACIÓN

ub
CÓDIGO GENÉTICO MONO Y MODIFICACIONES
POLICISTRONES POSTRADUCCIONALES TERMINACIÓN
CARACTERÍSTICAS POLIRRIBOSOMAS

CONCEPTO VITAMINAS
sz CLASIFICACIÓN

HIDROSOLUBLES LIPOSOLUBLES
no
COMPLEJO B VITAMINAS A, D, E, K

VITAMINA C
ESTRUCTURA, FUNCIONES
BIOLÓGICAS, ENFERMEDAD
CARENCIAL Y ALIMENTOS
QUE LAS CONTIENEN
tec
w.
ww

38
 ww
w.
tec
no
sz
ub

39
ia.
e s
 ww
w.
tec
no
sz
ub

40
ia.
e s