PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS: SOLUBILIDAD Y

DESNATURALIZACIÓN

I. INTRODUCCIÓN
Las proteínas son macromoléculas orgánicas formadas por aminoácidos. Las proteínas
desempeñan un gran número de funciones en las células de todos los seres vivos. Forman
parte de la estructura básica de los tejidos (músculos, tendones, piel, uñas entre otros)
además de que desempeñan funciones metabólicas "reguladores (asimilación de nutrientes,
transporte de oxígeno, inactivación de materiales iónicos" peligrosos) no obstante pueden
verse fácilmente alteradas por cambios en el medio que generarían alteraciones en sus
estructuras. En el presente laboratorio se observarán desnaturalización de proteínas por
medio de calor, por "solventes orgánicos”. El precipitado por salado también resulta útil para
concentrar disoluciones diluidas de proteínas. Por otro lado, la desnaturalización es la pérdida
de la estructura de una proteína, con o sin pérdida de la actividad biológica, dependiendo a
que nivel de estructura fue la desnaturalización. Para desnaturalizar una proteína existen
varios métodos, tanto físicos como químicos. En los primeros encontramos el calor, el pH,
bajas temperaturas. En los segundos podemos mencionar a los ácidos fuertes, urea,
detergentes como el SDS (dodecil sulfato de sodio), β-mercaptoetanol, ditiothreitol.
II. MARCO TEÓRICO
La desnaturalización es un proceso por el cual se altera una sustancia de manera que deja
de ser apta para el consumo humano.
Los cambios ambientales o los tratamientos químicos pueden causar una desorganización en
la conformación nativa de una proteína, con la pérdida concomitante de la actividad biológica.
Esta desorganización se llama DESNATURALIZACIÓN. La conformación nativa sólo es
estable de manera marginal, la energía necesaria para causar la desnaturalización es con
frecuencia pequeña, quizá equivalente a la desorganización en tres o cuatro puentes de
hidrógeno.
Las proteínas es su estado natural reciben el nombre de Proteínas Nativas, después del
cambio se llaman Proteínas Desnaturalizadas.
La desnaturalización de las proteínas se puede dar por diferentes formas tales como: aumento
del calor, irradiación o por contacto con agentes químicos. Cuando se ha desnaturalizado una
proteína (o enzima), se pierde la estructura natural junto con muchas de sus propiedades
específicas.
La desnaturalización de proteínas implica la pérdida de estructuras cuaternarias, terciarias y
eventualmente secundarias de las proteínas, pero manteniendo la estructura primaria, esto
significa que las proteínas pierden su potencial de actividad biológica (anti nutritiva,
enzimática, tóxica, etc.), pero no pierden su valor nutritivo, ya que no se altera la cadena
polipeptídicas.
 En algunos casos, la desnaturalización de proteínas implica un aumento notable del valor
nutritivo ya que a una mejor digestibilidad se suma la inactivación de sustancias que actúan
como anti nutrientes.
La desnaturalización provoca cambios importantes y normalmente irreversibles, entre estos
esta: la pérdida de solubilidad y de capacidad para retener agua, que se traduce entre otros,
en cambios de textura. Una concentración salina elevada y el tratamiento con algunos
disolventes pueden provocar la desnaturalización de proteínas.

III. OBJETIVO
 Observar la solubilidad y desnaturalización de las proteínas con varios agentes físicos y
químicos.
 determinar la desnaturalización que sufren las proteínas de la leche y la albumina del
huevo

IV. MATERIALES
 9 Tubos de ensayo
 1 Mechero
 1 Pinzas para tubo de ensayo
 6 Vasos de precipitado
 1 Rejilla de asbesto
 1 Gradilla
 5 ml Ácido Tricloroacético
 Huevo
 Limón

V. REACTIVOS
 5 ml H2SO4
 5 ml HNO3
 5 ml NaOH
 5 ml Cloruro de Mercurio
 Nitrato de Plata
 5 ml Ácido Pícrico
 10 ml Albúmina

VI. METODOLOGÍA
DESNATURALIZACIÓN DE ALBUMINA CON ÁCIDOS Y BASES FUERTES
1. Preparar 3 ml de H2SO4 con un 1ml de Albúmina, igualmente hacerlo con los reactivos
HNO3 y el NaOH. (Ácidos fuertes y alcalinos).
2. Agitar los tubos.
3. Observar si se presenta solubilidad.
 DESNATURALIZACIÓN DE ALBUMINA CON METALES PESADOS
1. Preparar 1ml de Cloruro de Mercurio con 2 ml de Albúmina.
2. Repetir con Nitrato de Plata.
3. Agitar los tubos de Ensaye con los reactivos y ver si se solubilizan.

DESNATURALIZACIÓN DE ALBUMINA CON ÁCIDO PÍCRICO Y TRICLOROACETICO

1. En tubos de Ensaye agregar 1 ml de ácido Pícrico con 2 ml de Albúmina.
2. Hacer lo mismo con el Ácido Tricloroactico.
3. Calentar a baño maría por 5 min.
4. Dejarlos enfriar por 5 min más.

ADICIÓN DE LIMÓN Y ÁCIDO CLORHÍDRICO A LA LECHE.

1. Colocar en dos vasos de precipitado un poco de leche.
2. A uno adicionar unas gotas de limón y al otro unas cuantas gotas de HCl concentrado.

VII. OBSERVACIONES

Fig.1. Desnaturalización De Albumina Con Ácidos Fig.2. Desnaturalización De Albumina Con Metales

Y Base Fuertes Pesados

Fig.3. Adición De Limón Y Ácido Clorhídrico A La Leche.

VIII. RESULTADOS
1. Desnaturalización De Albumina Con Ácidos Y Base Fuertes
Fig 1. Resultados obtenidos de cada muestra del experimento de albumina

Muestras Cambios observados

Albumina + ácido sulfúrico No se puede mezclar

Albumina + hidróxido de sodio  Tampoco no se pueden mezclar

2. Desnaturalización De Albumina Con Metales Pesados

Fig 2. Resultados de las muestras de metal pesado

Muestra Observaciones

Se desnaturaliza
Nitrato de plata + albumina Cambia a color amarillo

Cloruro de mercurio + albumina Se precipita

3. Adición De Limón Y Ácido Clorhídrico A La Leche.

Fig 3. Resultados obtenidos de limón y HCL agregados a la leche
Muestra Observaciones

Leche+ limón  Se condensa

 Pierde su estado natural

Leche+ ácido clorhídrico  No Se condensa

 Mantiene su estado natural

Nota: Se puede decir que las proteínas pueden ser modificadas, que pueden perder su estructura y
ya no recuperan su forma natural, esto no sucede en todos los hay algunos que pueden
desnaturalizarse.

IX. DISCUSIÓN
En este experimento hemos llegado a obtener u observar que las proteínas si pueden cambiar
al aumentarle una mescla de reactivos, como que estos reactivos alteran sus estructuras
naturales como los observamos en los siguientes que realizamos, por ejemplos al aumentar
jugo de limón a la leche se observó que la leche se condensa, de igual manera con todos los
experimentos realizados se mostraron diferentes cambios como se les explico en el contenido
del informe.
 Algunos ejemplos de desnaturalización de la vida cotidiana son cuando se corta la leche por
la desnaturalización de la caseína, la precipitación de la clara de huevo al desnaturalizarse la
ovoalbúmina por efecto del calor.

La clara del huevo está compuesta en gran parte por agua y albúminas, un tipo de proteínas
al aumentar la temperatura las proteínas de la clara del huevo se desnaturalizan, pierden su
solubilidad y la clara del huevo deja ser líquida y transparente y pasa a ser opaca de color
blanco y sólida.

X. CONCLUSIONES
La desnaturalización provocada por medio de cambios en el p' en las proteínas se presenta
debido a que las moléculas involucradas adquieren cargas lo cual genera repulsión " esto les
hace difícil mantener su estructura tal " como sedición las tres sustancias observadas
evidenciándose un cambio más fuerte en la leche " la clara de huevo. La alteración de la carga
superficial de las proteínas elimina las interacciones electrostáticas que estabilizan su
estructura terciaria " a veces puede generar precipitación. La solubilidad de la proteína se
vuelve mínima en su punto isoeléctrico, "a que su carga neta es cero "desaparece cualquier
fuerza de repulsión electrostática que pudiese dificultar la formación de agregados lo cual
facilita la coagulación de las proteínas por los cambios a las diferentes proteínas, se produce
una ruptura del enlace peptídico (hidrolisis), lo cual genera la formación del grupo amoniaco,
en la parte hidrofóbica de los aminoácidos. La desnaturalización por calor observada en la
prueba se evidencio con mayor fuera en la clara de huevo esto sucede debido a interacciones
débiles en enlaces hidrogénalo cual produce un cambio abrupto por la pérdida de la proteína
lo cual genera desestabilización del resto el incremento de la temperatura aumenta la energía
cinética en las moléculas con lo que se desorganízala envoltura acuosa presente en las
proteínas " se desnaturalizan. igualmente el aumento en la temperatura genera que el interior
hidrofóbico interaccione con el medio acuoso produciendo agregación "precipitación de la
proteína afectada hará el caso de la agregación de disolventes menos polares que el agua
como el etanol o la acetona generan disminución de la polaridad lo cual crea una disminución
del grado de hidratación de los grupos iónicos superficiales de la molécula de proteína lo cual
causa agregación "finalmente precipitación así como se logra evidenciar en los resultados
obtenidos. Los disolventes orgánicos interactúan con el interior hidrofóbico de las proteínas
desorganizando su estructura terciaria modificando la constante dieléctrica del medio de
hidratación de las proteínas provocando su desnaturalización "finalmente precipitación
XI. CUESTIONARIO
1. ELABORAR UN DIAGRAMA DE FLUJO EN EL QUE DESCRIBA EL O LOS
PROCEDIMIENTOS UTILIZADOS EN ESTA PRÁCTICA.

“PROPIEDADES DE LAS
PROTEÍNAS:
SOLUBILIDAD Y
DESNATURALIZACIÓN”

Albumina + Metales Adición De Limón

H2 SO4 ; NaOH pesados.
−1
Y Ácido Clorhídrico
(HgCl₂) ;
A La Leche.
Ag(NO3 )−1

 Se extraer el albumen del huevo,  Para este experimento colocamos

En los metales pesados se
luego colocamos 2 ml de albumina en dos tubos de ensayo 2ml de
colocó en un tubo de ensayo
en un tubo ensayo, agregándole albumina, luego se le agrego en
1ml de nitrato de plata, lo
3ml de H2 SO4 se agito para uno de los tubos 10 gotas de limos
agregamos 2ml de albumina, y
observar la solubilidad, y en el otro tubo se le agrego 20
de igual manera para el
igualmente se realizó con los gotas de ácido clorhídrico de igual
cloruro de mercurio, luego lo
mismos procedimientos para 3ml manera que los otros
pasamos a agitar para ver si
de ácido sulfúrico HNO3 (ácido experimentos se procedió a agitar
hay solubilidad.
fuerte) y con 3ml de hidróxido de y observar los cambios.

sodio NaOH (alcalino fuerte).

Las proteínas constituyen una de las moléculas

más importantes en el organismo ya que
cumple muchas funciones al realizar diferentes
pruebas, calor extremo y con diferentes
reactivos HCL la albumina y la leche se pudo
comprobar experimentalmente que
efectivamente la desnaturalización de las
proteínas de huevo y la leche.

2. MENCIONAR TRES MÉTODOS PARA PRECIPITAR PROTEÍNAS.

 Método de Lowry
 Método del Biuret
 Métodos de unión a colorantes
 3. ¿CUÁNDO UNA PROTEÍNA SE DESNATURALIZADA, PUEDE SEGUIR TENIENDO
ACTIVIDAD BIOLÓGICA?
La mayoría de las proteínas pierden su función biológica cuando están desnaturalizadas, por
ejemplo, las enzimas pierden su actividad catalítica, porque los sustratos no pueden unirse
más al centro activo, y porque los residuos del aminoácido implicados en la estabilización de
los sustratos no están posicionados para hacerlo.

4. ¿POR QUÉ SE FORMAN GRUMOS EN LA LECHE CUANDO ADICIONAS EL LIMÓN O EL

HCL?
Se debe a una reacción química. El ácido cítrico que contiene el limón ha reaccionado con la
caseína, que es una proteína que contiene la leche. La caseína es una sustancia que, en un
medio ácido como es el limón, se precipita al fondo, por ello en la parte superior quedará un
líquido transparente y el resto se quedará en la parte de abajo.

XII. BIBLIOGRAFÍA
 C.Montalvo. (2012). PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS: SOLUBILIDAD Y
DESNATURALIZACIÓN. temas selectos de ingenieria de alimentos, 8-10.

 Jorge, C. A. (2013). Proteinas. 9-12.

 Malo, A. (2012). propiedades de las proteinas. 32-35.

 P, A. (2012). Efecto de la desnaturalización térmica e hidrólisis química de proteínas. Acta

Agronómica , 2-5.

 Paricahua Ito, A. (2012). Desnaturalizacion de la proteinas a temperatura y pH, extremos.

JULIACA. Obtenido de https://www.monografias.com/trabajos93/desnaturalizacion-proteina-
temperaturas-y-ph-extremos/desnaturalizacion-proteina-temperaturas-y-ph-extremos.shtml

 Porto, A. (2004). propiedades de las proteinas. Obtenido de https://biologia-

geologia.com/biologia2/442_propiedades_de_las_proteinas.html