Ardila Angarita Estefani Andrea: (stephanieaaa43@gmail.

com)
Caicedo María Camila: ([email protected])
Concha Franco Tomás David: ([email protected])
Geliz Nuñez Angery: ([email protected])
Ospina Quiceno David Cristian: ([email protected])

HORNEADO, EL PASO DEL MERENGUE AL SUSPIRO.

RESUMEN

En el presente laboratorio se realizó una desnaturalización de proteínas, en el cual se logró evaluar el

comportamiento de estas proteínas de los alimentos por la acción de la temperatura; el merengue es un
producto obtenido a partir del batido de la clara de huevo, hasta llevar la clara a un punto de nieve en
donde la espuma es estable y tiene la capacidad de mantener su forma, es decir, la ovoalbúmina (proteína
de la clara) cambia su estructura, lo que lleva a una desnaturalización irreversible de la misma, lo que
sucede es que esta proteína, que tiene forma globular, se desdobla y es absorbida rápidamente en la
interface aire/agua, al mismo tiempo que demuestra la habilidad de orientar sus grupos hidrofílicos e
hidrofóbicos, los primeros hacia la lamela acuosa y los segundos hacia el aire, formando millones de
pequeñas burbujas. Al merengue se le agregó azúcar y vainilla lentamente mientras se sigue con el
batido hasta que se mezcló por completo, lo cual provoca que el agua que está atrapada en la proteína
se disuelva y se forma un complejo proteína-agua-azúcar; por último se llevó a cabo un horneado para
secar la espuma, volviéndose un suspiro mucho veces más estable, debido a que la azúcar hidratada
actúa como anclaje en el complejo, evitando la pérdida de estructura o coalescencia de las burbujas
formada y esto se debe por el efecto que tuvo la temperatura en este merengue.

INTRODUCCIÓN

Las proteínas son sustancias orgánicas que se forman con la unión de muchos aminoácidos
constituidos por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno, que a su vez se pliegan en una
notable diversidad de formas tridimensionales, que les proporcionan una amplia variedad de
funciones. También, estas se clasifican por su solubilidad, composición (heteroproteínas,
holoproteínas), conformación (escleroproteínas) y función (estructurales y transportadoras) (1).
Pese a que las proteínas son moléculas muy complejas, estas pueden perder su actividad
biológica debido a que se desorganiza su conformación nativa (desnaturalización). Esto puede
ser ocasionado por acción de agentes químicos o por cambios ambientales (2). Así mismo, el
proceso de desnaturalización juega un papel muy importante en la vida del ser humano ya que
esta nos permite la gelificación y coagulación. Para el caso de la gelificación, este es un proceso
que se aplica para la formación de geles sólidos viscoelásticos que son los responsables de la
textura, estabilización de la grasa y retención de agua, que a su vez contribuyen a la apariencia
de los productos. En tanto a la coagulación, este es un proceso en donde aplican altas
temperaturas, como por ejemplo, para el caso del huevo la coagulación comienza a los 57℃
y, a partir de 70 ℃, la masa se solidifica. El resultado es la transformación del huevo de estado
líquido a sólido, lo que hace del huevo un ingrediente importante en la elaboración de platos,
es así como se observa la gran importancia de la desnaturalización de las proteínas (3). Durante
la práctica de laboratorio se buscó estudiar el comportamiento de las proteínas del huevo la
cual por medio de características cualitativas de Cambio en el aspecto (color, textura, flavor)
influidas por agentes como la temperatura y la acción mecánica permitieran establecer a tal
punto de visualizar los cambios de estado con el fin de determinar la desnaturalización de la
proteína y por lo tanto cuestionar su posible renaturalización .

Tabla 1
Las proteínas son muy importante para el funcionamiento óptimo de los seres vivos por esa
razón pueden ser ingeridas por medio de diferentes alimentos, que en mayor o menor
proporción la pueden aportar, como se observa en la tabla 1 (composición de proteína en los
alimentos).

En efecto, como lo indica la FAO (4) es importante conocer el valor proteico de los alimentos
ya que esto permite la selección adecuada de lo que se va a consumir, con el fin de satisfacer
las necesidades nutricionales. Para analizar el valor de una proteína en cualquier alimento,
corresponde saber cuanta proteína total posee, qué tipo de aminoácidos tiene, cuántos
aminoácidos esenciales están presentes y en qué proporción. A su vez, entre la variedad de
alimentos que se pueden encontrar unos tienen una mejor mezcla de aminoácidos esenciales y
es por tal razón que se dice que son de mejor valor biológico.

MATERIALES Y MÉTODOS
INSTRUMENTOS:
Batidora, Bowl/Olla, Bandeja metálica para horno con papel aluminio, horno, manga pastelera, gramera
y una Cuchara.

SUSTANCIAS:
Claras de huevos (2 unidades), Azúcar (40 gramos), Esencia de vainilla.

METODOLOGÍA:
La práctica de laboratorio, consistió en la elaboración de suspiros o merengues horneados, para el
desarrollo de esto, se precalentó el horno a una temperatura de 80°C, por consiguiente se adicionó en el
bowl dos claras de huevos, las cuales se batieron. Cuando las claras alcanzaron/tomaron forma
espumosa, poco a poco se adicionó 40 g de azúcar y tres cucharadas de esencia de vainilla, se continuó
batiendo hasta que la mezcla se encontrará con una textura consistente.
Al final se colocó la mezcla en una manga pastelera (improvisada), se hizo formación de los suspiros
sobre la bandeja metálica y se introdujo en el horno por aprox. 25-30 Min.

RESULTADO Y ANÁLISIS

Imagen 1. Presentación final de suspiro. Imagen 2. Punto de nieve, merengue.

En la práctica de laboratorio se obtuvo como resultado un suspiro de merengue (Ver imagen 1) por la
culminación previa de diferentes etapas en donde se obtuvo:
❖ Formación de espuma al batir las claras de huevo. (Ver imagen 2)
❖ Cambio de textura al añadir azúcar, formándose una mezcla de espuma brillante.
❖ Solidificación o endurecimiento de la mezcla al ponerlo en el horno a una temperatura de
110°C, durante 25-30 min. (ver imagen 1)
En la elaboración de los suspiros, se tuvo como factor/ingrediente principal: La clara de huevo, también
se le conoce con el nombre de albumen; la cual es abundante en componentes proteicos, pero
entre ellas; las más predominante es la Ovoalbúmina; para hacernos una idea mejor de su
proporción, en 766 gramos de claras de huevo hay 100 gramos de ovoalbúmina pura, el resto
es de agua y otras proteínas(5); la ovoalbúmina es usada frecuentemente como ingrediente o agente
espumante en la industria alimentaria, la cual al ser sometida a una desnaturalización; en este caso:
Mecánica, en un tiempo determinado; conlleva a que la clara pase de estado líquido a espuma por la
presencia de aire; es decir, se rompen las fuerzas que mantienen estable la estructura tridimensional de
la albúmina, esto se genera porque son de tipo globular y, al ser sometidas a este mecanismos;
reaccionan y se desdoblan y son absorbidas por el ambiente., en estos casos se ha desnaturalizado y eso
ha provocado su precipitación, motivo por el cual la clara cambia de color transparente a blanco o al
punto de nieve (Ver imagen 2) y su estructura se hallará de forma amorfa.
El azúcar está compuesto por sacarosa, la cual contiene grupos OH; los aminoácidos al reaccionar con
los grupos OH provoca que la mezcla adquiera una mayor consistencia y se obtiene el merengue(5) (
ver imagen 2). Al someter esta mezcla a una temperatura elevada sucede una desnaturalización
irreversible proteica ocasionando pérdida de solubilidad, lo que explica el porqué el merengue tomó
consistencia después de retirarlo del horno a la temperatura de 110°C (Ver imagen 1), esto se da ya que
cuando la temperatura es elevada aumenta la energía cinética de las moléculas con lo que se desorganiza
la envoltura acuosa de las proteínas y se desnaturalizan al destruirse los enlaces débiles.

CONCLUSIONES:

Se concluye que el huevo, está constituido por 10.5% de cáscara, y su componente comestible está
formada por 58.5% de clara y 31% de yema, cuyos componentes son proteínas y lípidos que les
confieren alto valor nutritivo; se manifiesta que mayormente predomina la clara, aquí encontramos la
proteína ovoalbúmina, la cual es beneficiosa al momento de usarla en alimentos por los altos
requerimientos que aporta y la sencilla manera en la que esta se puede desnaturalizar o cambiar su
forma por factores desnaturalizantes, tales como: la temperatura, el ph, el horneo; para nuestro beneficio
nutricional.

Además del beneficio nutricional que nos brinda el huevo, al procedimiento de airado se pueden obtener
beneficios para la industria tales como la reducción de la densidad y el aumento de volumen, siendo así
más accesible al momento de usar recursos para hacerlo; mejora la palatabilidad y el atractivo sensorial,
esto se debe a la suavidad, ligereza y crujiente que se pudo apreciar al momento de finalización de la
práctica; creación de nuevas texturas y estructuras, como lo fue el paso del merengue al suspiro,
volviendo sólido lo que antes era espuma y anteriormente líquido; el atractivo estético que obtuvo al
poder lograr formas con este.

REFERENCIAS BIBLIOGRÁFICAS:

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estructural: conceptos y test. [Internet]. 2da ed. Tebar de casa editorial Mares D,L.1992.
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 https://books.google.com.co/books?id=BPOTvYykfwAC&pg=PA53&dq=proteinas+defi
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2. Melo V, Cuamatzi O. Bioquímica de los procesos metabólicos.[Internet].
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3. Gill A, Ruiz lopez MA. Tratado de nutriciòn: composiciòn y calidad nutritiva de los
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419&sa=X&ved=0ahUKEwiMs8XP0YneAhUEmVkKHWjACsgQ6AEIKDAA#v=onep
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4. Fao.org [Internet]. Dinamarca; 1988. [Actualizado en 1999; Citado 14 Octubre del 2018].
Disponible en: http://www.fao.org/docrep/v7180s/v7180s05.htm
5. Baudi Dergal S. Quimica de los alimentos. 4ta edición; Editorial Pearson Educación. 2006
[Citado 16 Octubre 2018]: Disponible en:
(https://deymerg.files.wordpress.com/2013/07/quimica-de-los-alimentos1.pdf
6. Uaeh.edu.mx [Internet]. México. [Actualizado julio 2017; citado 17 octubre 2018]. Disponible
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7. Guillen Luque V. Estructura y Propiedades de las proteínas [Citado 15 Octubre 2018]

Disponible en: https://www.uv.es/tunon/pdf_doc/proteinas_09.pdf
8. Gutierrez Bello J. Ciencia y Tecnología Culinaria. 3ra Edición; Ediciones Diaz de Santos
S.A. España [Citado 17 Octubre 2018]. Disponible en:
https://books.google.com.co/books?id=vV2-
Igh6gqoC&printsec=frontcover&hl=es&source=gbs_ge_summary_r&cad=0#v=onepage
&q&f=false

ANEXOS:

1. DEFINA BREVEMENTE:

· CICLO DEL NITRÓGENO: Este ciclo se caracteriza por el paso del nitrógeno por distintos
cambios químicos y biológicos en la Tierra, a partir de los cuales se mantiene constante. El ciclo se
repite una y otra vez, del aire pasa al suelo y de este de nuevo al aire.7
· ESTRUCTURA NATIVA: Estructura tridimensional de una proteína en condiciones
fisiológicas.7
 · ESTRUCTURA DESNATURALIZADA: Pérdida de las estructuras secundarias, terciarias
y cuaternaria de la proteína, quedando solamente la cadena de aminoácidos, esto se da cuando esta
es sometida a factores de PH extremos, temperatura, entre otros agentes.7
· PROTEÍNAS GLOBULARES: Consta de Cadenas polipeptídicas que se pliegan entre si,
esto a sus estructuras terciaria o cuaternaria y función dinámica. Son solubles en agua.7
· PROTEÍNAS FIBROSAS: Son de estructuralmente alargadas ya que carecen de estructura
terciaria y únicamente la poseen secundaria o cuaternaria. Son resistentes e insolubles en agua7
· PROLAMINAS: Proteína de tipo vegetal que contiene variedad de aminoácidos y se
encuentra presente en los cereales.7
· GLUTELINAS: Proteína presente en los cereales con gran predominio en el trigo,
perteneciente al grupo de las prolaminas7
· ESCLEROPROTEÍNAS: Son proteínas simples que forman parte de las estructuras
tisulares, poseen una estructura fibrosa, son insolubles.7
· PROTEÍNAS MONOMÉRICAS: Constan de una sola cadena poli peptídica.7
· PROTEÍNAS OLIGOMÉRICAS: Consta de varias cadenas polipeptidicas.7
· PROTEÍNAS SIMPLES: Se considera proteínas Simples, a aquellas que solamente están
conformadas por un factor proteico.7
· PROTEÍNAS CONJUGADAS: Las proteínas conjugadas son aquellas que cuenta con una
fracción en mayor proporción proteica, y otra fracción no proteica en menor proporción.7
· GRUPO PROSTÉTICO: Componente no proteico presente en las heteroproteinas o
proteínas conjugadas. Estas unidas de forma covalente a la apoproteina.7
· APOPROTEÍNA: Componente proteico de una proteína conjugada.7
· HOLOPROTEÍNA: Proteína que está conformada solamente por una secuencia de
aminoácidos. 7
· PUNTO ISOELÉCTRICO: Es el PH en donde la molécula tiene una carga neta de cero.7
· DESNATURALIZACIÓN: Es el momento es que la proteína, a causa de factores de PH,
temperatura, tratamientos mecánicos, entre otros, sufre cambios a nivel estructural lo que conlleva
a que esta pierda sus estructuras terciarias y cuaternarias.7
· PROTEÓLISIS: Es el proceso mediante el cual las proteínas son degradadas por unas
enzimas específicas; por ejemplo, las proteasas.7
· ZWITTERIÓN: Ion que tiene una zona con carga positiva y otra con carga negativa.7

Método para determinar cualitativa y cuantitativamente proteínas en alimentos (construir una

tabla: listado, breve descripción): 1) punto isoeléctrico, 2) reacción de Biuret, 3) método Kjeldahl, 4)
método de Lowry, 5) método del ácido bicinconínico (BCA), 6) método de Bradford, 7) método de la
ninhidrina.

MÉTODO PARA DETERMINAR

CUALITATIVA Y
CUANTITATIVAMENTE DESCRIPCIÓN
PROTEÍNAS EN ALIMENTOS
 El punto isoeléctrico es aquel pH para el cual la
molécula tiene carga neta cero. Es decir, puede tener
grupos cargados, pero la suma de todas las cargas
positivas iguala a la de las negativas.
Punto isoeléctrico

La reacción se caracteriza por una coloración púrpura

cuando los iones cúpricos son compleja por los
enlaces peptídicos a pH alcalino. El matiz del color
depende del tipo de proteína y su intensidad depende
Reacción de Biuret
del contenido de proteína presente.

Se caracteriza por el uso de ebullición, ácido sulfúrico

concentrado que efectúa la destrucción oxidativa de la
Método Kjeldahl materia orgánica de la muestra y la reducción del
nitrógeno orgánico a amoníaco.

Método colorimétrico de valoración cuantitativa de las

proteínas. A la muestra se le añade un reactivo que
Método de Lowry forma un complejo coloreado con las proteínas.

Es un reactivo cromogénico específico. Dos

moléculas de BCA reaccionan con una de ion Cu1+,
Método del Ácido Bicinconínico (BCA) es determinada espectrofotométricamente por un
cambio en el color de la solución a púrpura

Consiste en la formación de un compuesto de

absorción de coloración azul entre los residuos de
Método de Bradford aminoácidos básicos de las proteínas y el colorante
Azul de Comassie

Método de la Ninhidrina

3. ¿Cuáles son los dos principales grupos funcionales que conforman los aminoácidos?
Los dos principales grupos funcionales de los aminoácidos son: grupo amino (base) y grupo carboxílico
(ácido).
4) ¿Por qué los aminoácidos son más solubles en agua que en otros solventes menos
polares?

Los aminoácidos son más solubles en agua que otros solventes menos polares ya que sus grupos
R contienen grupos funcionales polares, neutros que pueden establecer enlaces de hidrógeno con el agua.

5) Mencione cuales son los 10 aminoácidos esenciales:

1. Arginina
2. Histidina
3. Isoleucina
4. Leucina
5. Lisina
6. Metionina
7. Fenilalanina
8. Treonina
9. Triptófano
10. Valina

6) ¿Cuál es la diferencia entre un polipéptido y una proteína?

Los polipéptidos consta estructuralmente de 20 o menos aminoácidos, estos unidos de forma lineal; Las
proteínas son macromoléculas conformada por más de 50 aminoácidos estas moléculas son globulares
y estructuralmente complejas.

7) ¿Qué clase de alteraciones sufren las moléculas proteicas al ser desnaturalizadas?

-Reversibilidad e irreversibilidad.
-Pérdida de función biológica.
-En la estructura secundaria las proteínas pierden todos los patrones de repetición regulares
como las hélices alfa y adoptan formas aleatorias.
- En la estructura terciaria se irrumpe los enlaces covalentes entre las cadenas laterales de los
aminoácidos, los enlaces no covalentes dipolo-dipolo entre las cadenas .laterales polares de los
aminoácidos y entre los enlaces dipolo incluidos por fuerzas de Van Der Waals y las cadenas
laterales no polares de los aminoácidos.
-En su estructura cuaternaria sufre una separación en sus subunidades proteicas o su posición
espacial se corrompen.

8) ¿Cuáles son los agente físicos y los agentes químicos que ocasionan la desnaturalización de las
proteínas?

● Agentes Químicos: PH, sustancias químicas, fuerzas iónicas, disolventes orgánicos.

● Agentes Físicos: Temperatura.

9) ¿Qué clase de proteínas se dispersan en el agua, y cuáles no?

-Proteínas globulares:Se dispersan en agua, es decir, forman dispersiones coloidales; como
ejemplos de proteínas globulares se encuentran las enzimas las inmunoglobulinas (anticuerpos)
y las proteínas de la sangre. Entre ellas tenemos las albúminas, que son proteínas globulares
que están dispersas en agua y se coagulan al calentarse y las globulinas, que se dispersan
parcialmente en agua y en soluciones salinas diluidas y como las albúminas, las globulinas se
coagulan fácilmente al calentarse.

-Proteínas fibrosas: Son insolubles en agua y se localizan principalmente en el pelo, la piel y

los tejidos conectivos. Entre ellas tenemos los colágenos, que son la clase más importante de
proteínas en los tejidos conectivos y son las proteínas más abundantes en el cuerpo humano,
son componentes de los tendones y ligamentos, los huesos y los dientes, cuando los se
calientan, se hidrolizan a gelatinas de menor masa molecular. Las Elastinas, que son también
componentes del tejido conectivo, cuando se calientan no se convierten en gelatinas; son los
componentes de las paredes de los vasos sanguíneos, son elásticas y se pueden alargar; esto
permite que los vasos sanguíneos se expandan bajo la presión creada por la acción del bombeo
de la sangre por parte del corazón; y las Queratinas, que son proteínas fibrosas que se
encuentran en el pelo, la piel, las uñas, las plumas, el algodón y la lana, y contienen grandes
cantidades de cisteína.

10) ¿Qué alimentos poseen proteínas en cuya composición están todos los aminoácidos esenciales
en las cantidades necesarias para el hombre?

La carne, los huevos, los lácteos y algunos vegetales como la espelta, la soja y la quinua.

11) ¿Qué funciones desempeña la mioglobina en algunas carnes?

La mioglobina, es una proteína encargada del transporte y almacenamiento de oxígeno en el músculo.

12) ¿Qué clase de proteínas se encuentran en la leche?

Las proteínas que se encuentran presentes en la leche animal, como humana; de característica solubles.
Las proteínas presentes en la leche animal son: La caseína (mayor proporción), alfa y beta globulina,
Las proteínas que se encuentran en la leche materna son: Caseína, inmunoglobulinas, Alfa
lactoalbúmina y lactoferrina.

13) ¿En los huevos de gallina, en dónde se concentra la mayor cantidad de proteína?
La Mayor concentración proteica se encuentra en la clara de los huevos, en esta solución acuosa se
puede encontrar la proteína denominada: Ovoalbúmina; proteína de origen animal, que contiene todos
los aminoácidos esenciales. Es decir, una proteína de carácter completa.

14). Como se clasifican las proteínas del pescado?

Las proteínas provenientes del pescado se encuentran en gran cantidad en el músculo. las proteínas del
pescado se clasifican en:
- Proteínas sarcoplásmicas: Encontramos la Mioalbúmina y la globulina; estas siendo solubles
en soluciones salinas neutras.
 - Proteínas estructurales: Se encuentra proteínas tales como: actina, actomiosina, miosina y
tropomiosina; se encuentran en mayor proporción; estas proteínas son solubles en soluciones
salinas
- Proteínas del tejido conectivo: Se encuentra la proteína de tipo estructural; Colágeno.

15) Del conjunto de operaciones a los cuales se someten los alimentos en la actualidad, ¿qué
tratamiento provoca mayor alteración en la calidad de las proteínas? Indique los efectos benéficos
y los perjudiciales.

Los tratamientos térmicos provoca mayor alteración en la calidad de las proteínas, de los cuales nos
estamos refiriendo tanto a la pasteurización y esterilización; cuya finalidad principal es la destrucción
microbiana, como al escaldado y la cocción, procesos en los que también se consigue una cierta
reducción de la flora microbiana, pero cuyos objetivos principales consisten en la variación de las
propiedades físicas del alimento. Estos tratamientos producen una desnaturalización de las proteínas de
forma que aumenta la digestibilidad de las mismas, un aumento de la biodisponibilidad de ciertos
nutrientes como los carotenoides presentes en los vegetales, aunque también provocan pérdidas de
algunas vitaminas, así como la alteración de los ácidos grasos. Desde un punto de vista nutricional, los
tratamientos térmicos también tienen efectos positivos ya que:
- En las legumbres se inactivan moléculas inhibidoras de las enzimas digestivas del organismo humano.
- En huevos se desnaturaliza la avidina, que en condiciones naturales impide la absorción de botina.
- En las patatas se destruye la solanina, que es un compuesto neurotóxico.

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Igh6gqoC&printsec=frontcover&hl=es&source=gbs_ge_summary_r&cad=0#v=onepage&q&f=false Commented [1]: Se envió con este link aquí?

Métodos de extracción y refinación de proteínas comestibles (construir una tabla: listado

y breve descripción) 7

Solventes orgánicos Cromatografía Solventes orgánicos Sulfato amónico

 La adición de solventes La purificación La adición de solventes La precipitación de
orgánicos a soluciones de enzimas por orgánicos a soluciones proteínas mediante el
acuosas reduce la cromatografía ha acuosas reduce la uso de sales ha sido
solubilidad de las sido una práctica solubilidad de las utilizada durante
proteínas al disminuir la de laboratorio proteínas al disminuir la muchos años, siendo
constante dieléctrica del durante muchos constante dieléctrica del útil tanto para su
medio. Siendo los más años. Estos medio. Siendo los más purificación como
utilizados el etanol, la mismos utilizados el etanol, la para su
acetona y el 2-propanol, procedimientos acetona y el 2-propanol, concentración. La sal
que es el más empleado. cromatógrafos que es el más empleado. más comúnmente
Debido a que las pueden ser Debido a que las empleada es el sulfato
proteínas se empleados de proteínas se de amonio debido a su
desnaturalizan en forma similar desnaturalizan en alta solubilidad, a la
presencia de solventes para el presencia de solventes ausencia de toxicidad
orgánicos es aconsejable aislamiento de orgánicos es para la mayor parte de
trabajar a temperaturas cantidades muy aconsejable trabajar a las enzimas y a su
inferiores a 0⁰C. superiores de temperaturas inferiores bajo costo.
proteínas a 0⁰C.
La cromatografía
es la única
metodología con
la selectividad
suficiente para
purificar una
proteína de una
mezcla proteica
compleja con un
grado de
purificación final
superior al
99,8%.

. ¿Qué papel juegan las proteínas en las propiedades funcionales de los quesos de pasta
hilada, tales como la Capacidad de fusión (Meltability), flujo (Flowability), de estiramiento
(Stretchability) y elasticidad (Elasticity)?

Capacidad de fusión (Meltability) y flujo (Flowability)

La capacidad que tiene un queso para fundir se conoce como capacidad de fusión (Muthukumarappan
et al., 1999b). El grado en que el queso fundido fluye y se extiende sobre la superficie caliente se conoce
como capacidad de flujo (Guinee y Kilcawley, 2004) Las pruebas de capacidad de fusión y flujo
convencionales se basan principalmente en el calentamiento controlado de probetas cilíndricas y la
respectiva medición del flujo o los cambios de altura o diámetro de las muestras. Los métodos más
comúnmente reportados para la evaluación de capacidad de fusión y fluidez, son las pruebas que miden
el aumento de diámetro o disminución de la altura de un cilindro de queso en la fusión en condiciones
estándar, estás son descritas por Kosikowski (Kosikowski, 1977; Kosikowski y Mistry, 1997), y Arnott
et al. (Arnott et al., 1957). Otro método empírico ampliamente utilizado para medir las propiedades de
fusión y flujo es el método descrito por Olson y Price (1958), que mide la distancia de los flujos de
queso fundido en un tubo de vidrio horizontal. El método propuesto por Kosikowski (Kosikowski,
1977), conocido como prueba deSchreiber, es el más ampliamente empleado en la industria
Muthukumarappan et al. (1999a) propusieron varias modificaciones para mejorar la eficacia de la
prueba de Schreiber. Más recientemente, Wang y Sun (2002a, b) propusieron mediante técnicas de
visión computarizada analizar imágenes para cuantificar el aumento de la superficie (flujo) de las
muestras de queso durante la fusión como un índice de capacidad de fusión y flujo. Otros métodos
empíricos son: el descrito por Metzger y Barbano (1999), que sirve para la medición de masticabilidad
post-fusión (MPF). La MPF se determina mediante la mezcla de queso fundido, que se ha enfriado
parcialmente, con agua en un triturador, pasando el contenido a través de una serie de tamices,
disminuyendo el tamaño de malla, y determinando el porcentaje de sólidos de queso retenido en el tamiz
de malla grande (4,75mm)

Capacidad de estiramiento (Stretchability) y elasticidad (Elasticity)

La capacidad de estiramiento es la habilidad del queso fundido para formar fibrascohesivas, hilos o
láminas cuando es extendido. La elasticidad es la capacidad de las fibras de queso de resistir la
deformación durante la extensión, se relaciona con masticabilidad.

Tradicionalmente, la filancia de los quesos de pasta hilada se mide utilizando pruebas subjetivas
descriptivas, sin embargo, la más popular técnica objetiva es de viscometría helicoidal (Kindstedt y
Kiely, 1992). Las pruebas empíricas y fundamentales han sido propuestas para evaluar la capacidad de
estiramiento o elongación del queso de pastahilada. Apostolopoulos y Marshall, (1994) y Guinee y
O'Callaghan (1997) desarrollaron pruebas empíricas para medir la distancia a la que el queso fundido
puede ser estiradoverticalmente u horizontalmente, respectivamente, antes de la rotura completa de las
fibras.7

¿Qué enfermedades resultan de una dieta que no incluye proteínas?, indique los síntomas
de estas enfermedades.

El déficit de proteínas produce

debilitamiento del sistema respiratorio y debilitamiento de la musculatura del
corazón. Asociado a déficit de otros nutrientes y condiciones es causa de
enfermedades fatales o muy graves, como son el marasmo o Kwashiorkor, Síndrome
nefrótico, edemas y otros cuadros, carenciales, infecciones graves y
prolongadas, procesos consuntivos Neoplásicos, enfermedad celíaca, afecciones
hepáticas crónicas y anemias graves.

Principales síntomas de déficit proteico

-Anemia: debido a la participación de las
proteínas en el transporte de oxígeno en sangre y formación de los glóbulos
rojos.
-Hipoglucemia: se debe a la alteración del equilibrio
entre la insulina, el glucagón y otras sustancias de naturaleza proteica que
intervienen en el metabolismo de los hidratos de carbono
-Edema: acumulación de líquido bajo la piel.
Afecta principalmente a extremidades inferiores aunque puede aparecer en
cualquier parte del cuerpo.
Pérdida de peso: las proteínas de los
músculos es utilizada por el organismo como fuente proteica para cubrir
necesidades vitales. La pérdida de masa muscular provoca una pérdida de peso
severa.
-Cabello muy frágil: el cabello se vuelve frágil por falta de
proteínas para formarlo. Puede llegarse a experimentar un caída capilar severa.
-Líneas en las uñas: líneas blancas que recorren las uñas de
pies y manos de arriba a abajo pueden ser signo de que el organismo no dispone
de las proteínas que necesita. Líneas transversales pueden indicar un déficit
de proteínas pasado.
-Piel pálida: la piel se vuelve pálida debido a la
anemia o falta de hierro que suele acompañar al déficit de proteínas.
-Erupciones cutáneas: aparecen en déficit severos y puede ir
acompañado de descamación y piel muy seca.
-Debilidad general, desmayos: la pérdida de masa muscular y la anemia
pueden llevar a un estado de debilidad general. El déficit de proteínas también
puede provocar niveles de azúcar bajos que se suma a este síntoma, puede llegar
a producir desmayo.
-Cicatrización y recuperación lenta,
sistema inmune debilitado: la
reparación de tejidos necesita aminoácidos para el proceso y su déficit hace
que la reparación de tejidos sea mucho más lenta. El sistema inmunitario en
general se ve muy afectado.
-Dificultad para dormir: la falta de algunos aminoácidos esenciales
puede conducir a una deficiencia de serotonina, un neurotransmisor implicado en
el sueño.
-Dolor de cabeza: la anemia, niveles de azúcar, falta de
sueño, y otras consecuencias del déficit de proteínas provocan frecuentemente
fuertes jaquecas.
Síntomas emocionales: el déficit de
proteínas también provoca algunos síntomas emocionales. Entre ellos destacan irritabilidad,
depresión severa y ansiedad.

Explique ¿por qué los vegetarianos deben prestar atención a su alimentación basada en
proteínas de origen vegetal?

Seguir dietas vegetarianas expone al organismos a sufrir deficiencias de algunos de los aminoácidos
esenciales.